Aminoácidos y Proteínas PDF

Aminoácidos  Propiedades de los Aminoácidos NH2 Comportamiento Anfótero  Punto isoeléctrico Clasificación de Aminoácidos Losaminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan am...

Aminoácidos  Propiedades de los Aminoácidos NH2 Comportamiento Anfótero  Punto isoeléctrico Clasificación de Aminoácidos Losaminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales. Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto) Clasificación de Aminoácidos  Enlaces Peptídicos y Péptidos a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10 Enlaces Peptídicos El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del amino- ácido contiguo inmediato, con desprendimiento de una molécula de agua. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Un grupo prostético es el componente no aminoacidico que forma parte de la estructura de algunas proteínas. Las proteínas con grupo prostético reciben el nombre de heteroproteinas. Ejemplo FAD: flavin adenin dinucleotido. Apoproteina: péptido que constituye la parte proteica de las lipoproteínas y que tiene la función de solubilizar las grasas para permitir su transporte por el plasma. Holoproteína: Se refiere a la proteína completa, en el caso de aquellas proteínas constituidas por una parte polipeptídica (apoproteina) y uno o varios grupos no peptídicos (grupos prostéticos). De forma análoga, se habla de apoenzimas y holoenzimas cuando la proteína tiene actividad enzimática.  Propiedades de Proteínas 1. Especificidad. Cada una lleva a cabo una determinada función porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. El cambio en la estructura de la proteína  pérdida de la función. No todas las proteínas son iguales en todos los organismos, se pone de manifiesto en el rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco  árboles filogenéticos Enzimas biocatalizadoras Propiedades de Proteínas 2. Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen una conformación muy abierta y con máxima interacción con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble. Se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, una proteína desnaturalizada puede renaturalizarse.  ESTRUCTURA QUIMICA DE LAS PROTEÍNAS La estructura de las proteínas está definida por la secuencia de los aminoácidos que la conforman y esta secuencia está determinada genéticamente (codificada en el ADN)  NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS La estructura de una proteína determina su función Se han identificado cuatro niveles: Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria  ESTRUCTURA PRIMARIA Enlace covalente Las propiedades de (peptídico) una proteína dependen directa o indirectamente de esta estructura  ESTRUCTURA SECUNDARIA Se refiere a los arreglos o conformaciones de los aminoácidos cercanos, que se repiten regularmente y en diferentes regiones de la cadena proteínica Esta estructura se estabiliza porque se forman puentes de hidrógeno entre el oxígeno del carbonilo (C=O) de un enlace peptídico con el hidrógeno del grupo N-H de otro enlace peptídico: -C=O-----HN  CONFORMACIONES DE ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice alfa Lámina plegada beta  ESTRUCTURA TERCIARIA Es el arreglo tridimensional de la cadena proteínica en su totalidad Incluye la estructura secundaria, los enlaces disulfuro y cualquier otro plegamiento La estructura primaria determina las demás estructuras incluso la terciaria  ESTRUCTURA Una proteína puede TERCIARIA adoptar varias conformaciones, pero sólo una es la nativa por ser la más estable Este plegamiento logra que los aminoácidos hidrófobos queden en el interior de la proteína y los hidrófilos en la superficie donde interaccionan con el agua ESTRUCTURA TERCIARIA Entre las fuerzas que estabilizan esta estructura se encuentran: puentes de hidrógeno enlaces disulfuro puentes salinos interacciones dipolo- dipolo interacciones hidrofóbicas  ESTRUCTURA CUATERNARIA Presente sólo en proteínas que están formadas por 2 o más cadenas polipeptídicas o subunidades Se refiere a la interacción no covalente entre dichas subunidades ESTRUCTURA CUATERNARIA Cada subunidad tiene su estructura primaria, secundaria y terciaria distintiva Las subunidades pueden ser idénticas o diferentes  Clasificación de las Proteínas Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Globulares Albúminas:Seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Fibrosas Queratinas: epidermis: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)  Clasificación de las Proteínas Ribonucleasa Mucoproteínas Glucoproteínas Anticuerpos Hormonas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en Lipoproteínas la sangre. Nucleosomas de la cromatina Nucleoproteínas Ribosomas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, transportan oxígeno Cromoproteínas Citocromos, que transportan electrones  Funciones y ejemplos de proteínas Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas Estructural El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Son las más numerosas y especializadas. Actúan como Enzimática biocatalizadores de las reacciones químicas. Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Hormonal Calcitonina Hormonas tropas Inmunoglobulina Defensiva Trombina y fibrinógeno Hemoglobina Transporte Hemocianina Citocromos Ovoalbúmina, de la clara de huevo Reserva Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche  Biosíntesis de Aminoácidos y Proteínas La mayoría de los aminoácidos que ingerimos se encuentran en forma de proteínas, sin embargo sólo los aminoácidos pueden incorporarse a las diferentes rutas metabólicas. Por ello, las proteínas y péptidos ingeridos sufren un proceso de hidrolización por medio de enzimas proteolíticas (secretadas por el estómago, páncreas e intestino delgado) en el tracto gastrointestinal. Después de la acción de las enzimas los aminoácidos quedan libres y son absorbidos y transportados a la corriente sanguínea por medio de la que llegan al hígado donde ocurre su metabolismo y distribución. Los aminoácidos libres que provienen de este proceso de digestión de las proteínas son absorbidos por las paredes del intestino y conducidos por medio del sistema porta-hepático. Una vez que llegan al hígado, a través de la corriente sanguínea, son distribuidos por las células para su posterior utilización.  Consideraciones en la dieta La carencia de proteínas causa una serie de problemas que incluyen:  Deficiencias de crecimiento  Alteraciones intelectuales en niños  Problemas de desarrollo en fetos  Sistema inmunológico deficiente Se recomienda dietas bajas en proteínas a personas con:  Problemas renales  Enfermedad de Parkinson  Enfermedades en las que el cuerpo no puede metabolizar las proteínas o sus componente