Clase 2 (2) - Bioquímica I - Universidad Norbert Wiener - PDF

Funciones de los aminoácidos. Principales péptidos naturales. Proteínas: niveles de estructuración, funciones y dominios.. Semana Nº 2 ASIGNATURA BIOQUIMICA I EQUIPO DOCENTE EAP FARMACIA Y BIOQUIMICA  Curso: BIO...

Funciones de los aminoácidos. Principales péptidos naturales. Proteínas: niveles de estructuración, funciones y dominios.. Semana Nº 2 ASIGNATURA BIOQUIMICA I EQUIPO DOCENTE EAP FARMACIA Y BIOQUIMICA  Curso: BIOQUIMICA II 1. Tema: Funciones de los aminoácidos. Principales péptidos naturales. Proteínas: niveles de estructuración, funciones y dominios. Docente: Ellen Viacava Antayhua 1. Conectándonos : Nuestros saberes previos 2. Logro de la sesión Explica las funciones de los aminoácidos, así como los principales péptidos naturales, describe los niveles de estructuración, funciones y dominios de las proteínas. 3. Desarrollo del tema 5  AMINOACIDOS : Unidades estructurales de las proteínas. Los AA son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura. Son los precursores de los péptidos y las proteínas, donde el grupo amino y el carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono-α (α- aminoácidos).  AMINOACIDOS : Unidades estructurales de las proteínas. A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico). Se llama punto isoeléctrico o pH isoeléctrico al pH en el que la concentración de Zwitterión es máxima (el aminoácido no presenta carga neta). Punto isoeléctrico: Valor de pH en el que una molécula no tiene carga neta. Enlace peptídico Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y las proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-): Este enlace se forma por reacción entre el grupo α- COOH de un AA y el α- amino del siguiente (con pérdida de una molécula de agua) y recibe el nombre de enlace peptídico.  FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS a. Formación de péptidos y proteínas. Es su destino más importante. b. Funciones de los propios aminoácidos que no implican transformaciones de sus moléculas. Las más conocidas son las funciones de neurotransmisión de glutamato y glicina. c. Funciones metilantes La metionina, tras su transformación en S- adenosil metionina, es el agente metilante más importante del organismo, interviene en la formación de creatina, colina y poliaminas. d.Formación de aminas biógenas, estos compuestos poseen una gran actividad biológica y se producen a partir de diversos aa. por descarboxilación mediante la correspondiente descarboxilasa, las cuales requieren como cofactor a la piridoxina fosfato.Así: De la histidina se forma la histamina. De la tirosina la tiramina. Del ácido glutámico el ácido gamma- amino butirico. En ocasiones la descarboxilación va acompañada de otras alteraciones metabólicas simples , como la hidroxilación y la metilación. Así se produce: Serotonina: por hidroxilación y descarboxilación del triptofano. Dopamina: por hidroxilación y descarboxilación de la tirosina. Adrenalina: por hidroxilación y metilación de la dopamina.  PÉPTIDOS NATURALES Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos podemos destacar: HORMONAS: OXITOCINA: un nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién nacido. VASOPRESINA: un nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón (hormona antidiurética). SOMATOSTATINA: un tetradecapeptido(14 aminoácidos). Inhibe la liberación de la hormona del crecimiento.  INSULINA: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa por parte de las células (disminuye la presencia de glucosa en sangre). Fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos. GLUCAGÓN: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina, ayuda a aumentar los niveles de glucosa en sangre. NEUROTRANSMISORES: Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos las encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs). ANTIOXIDANTES: El papel del tripéptido glutation es esencial como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas para la célula.  PROTEINAS Las proteínas son biopolímeros de los aminoácidos de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), entre otros elementos.  Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.  Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuen- cia de aminoácidos en el espacio. Los aa., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de pro- teínas y gracias a la capacidad de giro de sus enla- ces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.Existen dos tipos de estructura secundaria. a(alfa)-hélice conformación beta Existen dos tipos de estructura secundaria: 1.- La a(alfa)-hélice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O (carbonilo) de un aminoácido y el - NH- del cuarto aminoácido que le sigue. 2.- La conformación beta En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.  Estructura terciaria Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales , etc. La estructura (conformación globular)se estabiliza por uniones entre radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas.  Estructura cuaternaria Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro como en la hemoglobina o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas. Estructura cuaternaria  FUNCIONES DE LAS PROTEINAS 1.FUNCION ENZIMATICAS: Son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo celular ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones. 2.FUNCION ESTRUCTURAL: Las células tienen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes. En los tejidos de sostén (conjuntivo, cartilaginoso óseo, ) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular Componentes del citoesqueleto Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.  3. FUNCION HORMONAL: Las hormonas son sustancias producidas por una c3é. luFlU a,N yCuIO naN vHeO z RsM ecOrN etA aLd:as ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón ( regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). 4.FUNCION DE DEFENSA: La función de defensa que realizan algunas proteinas encargadas de reconocer las sustancias extrañas a las que se unen para facilitar su destrucción que es ejecutada por el sistema inmunitario, caso de las inmunoglobulinas que actúan como anticuerpos; la trombina y el fibrinógeno que contribuyen a la formación de coágulos para evitar la hemorragia. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como las del botulismo son proteinas fabricadas con funciones defensivas 5. FUNCION DE RESERVA : Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la gliadina del grano de trigo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeína de la cebada o la lactoalbúmina de la leche. Todas ellas sirven para el desarrollo del embrión como reserva de aminoácidos ovoalbúmina lactoalbúmina 6.TRANSDUCCION DE SEÑALES: Los fenómenos de transducción de señales(cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteinas. Es el caso durante el proceso de la visión la rodopsina de la ,retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula. 7.FUNCION CONTRACTIL: Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina. La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos. 8.FUNCIÓN REGULADORA: Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina. 4. Actividades Dibuje la estructura de un aminoácido e indique sus partes y propiedades, 35 5. Retroalimentación ¿Qué es un zwiterion? ¿Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas? ¿Cuál es la diferencia entre una estructura terciaria y cuaternaria? 36 ¡GRACIAS!