Proteínas UAM PDF

PROTEINAS Ivan Alberto Lopera Castrillón 1 FUNCIONES u De reserva: albúmina y ovoalbúmina. u De transporte: Lipoproteinas, hemoglobinas. u Contráctil: Actina u Protectora o de defensa: Fibrinógeno, inmunoglobulinas. u Hormonal: Insulina, glucagón, glu...

PROTEINAS Ivan Alberto Lopera Castrillón 1 FUNCIONES u De reserva: albúmina y ovoalbúmina. u De transporte: Lipoproteinas, hemoglobinas. u Contráctil: Actina u Protectora o de defensa: Fibrinógeno, inmunoglobulinas. u Hormonal: Insulina, glucagón, glutation u Estructural: Histonas, colágeno. u Enzimática: ribonucleasa, catalasa. 2 u Sus monómeros estructurales son los 𝛼-L-aminoácidos los cuales forman peptidos y proteinas. u A la molécula conformada por la unión de dos aminoácidos se le denomina dipeptido u A la molécula conformada por un número de tres aminoácido se le denomina tripeptido. u En general se denomina polipeptido si están integrados por más de 7 residuos de aminoácidos u Usualmente a la molécula conformada por un número mayor a 50 aminoácidos se le denomina proteína. 3 u Isomería óptica en los carbonos quirales. 4 Esenciales No esenciales Valina (V) Arginina*(R) Leucina (L) Cisteina* (C) Isoleucina (I) Glicina (G) Metionina (M) Alanina (A) Fenilalanina (F) Tirosina (Y) Triptófano (W) Prolina (P) Treonina (T) Serina (S) Histidina (H) Asparagina (N) Lisina (K) Glutamina (Q) Aspartato (D) Glutamato (E) 5 6 7 OTROS AMINOÁCIDOS 88888 88888 9 10  Enlace peptídico Leupeptina N-acetyl-L-leucyl-L-leucyl-L-argininal Enlace peptídico 11  CUATRO ORDENES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS 12 Estructura primaria u Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. u Indica que aminoácidos componen la cadena peptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. u La función de las proteínas depende de la secuencia y de la forma globular que adopte. 13 14 Estructura secundaria u La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. u Los aminoácidos a medida que van siendo enlazados en la biosíntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. 15 Estructura secundaria hélice alfa u Esta estructura se forma enrollándose helicoidalmente sobre si misma. u Se debe a la formación de los puentes de hidrógeno entre el carbono carbonilo C=O de un aminoácido y en grupo –NH- del cuarto aminoácido siguiente. (cada 3,6 aminoácidos) 16 17 La ferritina, una proteína con solo hélices a 18  Estructura secundaria Hoja plegada Beta o conformación Beta u En esta disposición los aminoácidos no forman hélice sino una cadena en forma de zig-zag denominada disposición en lamina plegada. 19 20 Estructura secundaria asas, giros y flexiones 21 22 23 24 Estructura terciaria u Muestra la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. u Esta estructura globular facilita la solubilidad en agua y realizar funciones de transporte, enzimática, hormonal, etc. 25 Tipos de enlaces entre radicales u Puentes disulfuro: entre radicales de residuos de cisteinas. u Puentes de hidrógeno u Enlaces iónicos u Fuerzas de Van der Waals 26 27 28 29 Estructura cuaternaria u Informa de la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico o proteina multimérica. u Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero o subunidades. 30 31 Clasificación u Se clasifican en forma general como Holoproteínas o Heteroproteínas. u Holoproteínas: Aquellas conformadas únicamente por aminoácidos: u Globulares: doblan sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos o hidrofílicos hacia afuera. (Albúmina, histonas) u Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica, son insolubles en agua. (Actina, colágeno) 32 u Heteroproteína o proteínas conjugadas: presentan una parte proteica y una no proteína (grupo prostético). u Fosfoproteínas: presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. u Glicoproteínas: tienen uno o varios carbohidratos o glúcidos unidos covalentemente a la parte proteica. (inmunoglobulinas) 33 u Lipoproteínas: proteínas que tienen en su estructura cadenas lipídicas. u Nucleoproteínas: ácidos nucléicos unidos a proteínas. u Cromoproteínas: presentan coloración debido al complejo que forman algunos metales (hemoglobina) 34 Desnaturalización de proteínas u Se puede producir al someter proteínas ácidos y bases fuertes, solventes orgánicos, detergentes, agentes reductores, concentraciones de sales, iones metálicos pesados, a cambios de temperatura, pH, humedad y agresión mecánica. u Las proteínas desnaturalizadas pierden su actividad biológica. u En algunos casos, si las condiciones se restablecen, la proteína desnaturalizada puede volver a su conformación, a este proceso se le denomina renaturalización. 35 36 u Todas las proteínas desnaturalizadas tienen conformación abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua, al desnaturalizarla se vuelve insoluble. 37 BIBLIOGRAFIA u Harper, H. A.; Murray, R. K. Rivera, B. Harper: Bioquímica Ilustrada, McGraw-Hill México. 2013:816p Signatura topográfica 572 H2932 u Teijon, J. M.; Fundamentos de bioquímica estructural, Editorial Tébar Flores, 2017:532p Recurso digital https://ebookcentral-proquest- com.proxy.bidig.areandina.edu.co/lib/bibliotecafuaasp /reader.action?docID=5513802&query=Bioqu%C3%ADmic a+ilustrada# 38