Proteínas - TEMA 4 PDF

LAS PROTEÍNAS TEMA 4 INTRODUCCIÓN A LAS PROTEÍNAS Las proteínas, cuyo nombre procede del griego proteios (lo mportante o principal) constituyen el grupo de biomoléculas más abundante de los seres vivos, ya que suponen el 50% del peso seco, por término medio. Los prótidos están f...

LAS PROTEÍNAS TEMA 4 INTRODUCCIÓN A LAS PROTEÍNAS Las proteínas, cuyo nombre procede del griego proteios (lo mportante o principal) constituyen el grupo de biomoléculas más abundante de los seres vivos, ya que suponen el 50% del peso seco, por término medio. Los prótidos están formados por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque en ocasiones aparecen fósforo y azufre, y algunos elementos metálicos, como hierro y cobre. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos que componen el polímero, distinguimos entre péptidos y proteínas. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Los péptidos son cadenas cortas constituidas entre 2 y 50-100 aminoácidos. Los péptidos se clasifican en: Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos, como la oxitocina. Puede haber dipéptidos (2) , tripéptidos (3), tetrapéptidos (4) Polipéptidos: formados por más de 10 aminoácidos Proteínas: cadenas de más de diez aminoácidos. Poseen elevado peso molecular, su tamaño oscila entre 12k y 36k daltons. Algunas proteínas están formadas por una única cadena de aminoácidos, mientras que otras están formadas por varias, se consideran protómeros y la proteínas se consideran oligoméricas. De las primeras, la mioglobina y de las segundas la hemoglobina y las inmunoglobinas LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono asimétrico unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la glicina o glicocola). Estos radicales son: Un grupo carboxilo (-COOH), ácido. Un grupo amino (-NH2), básico. Un hidrógeno. Un radical, característico de cada aminoácido, y que le confiere características propias. Sirven como criterio de clasificación de los aminoácidos. LOS AMINOÁCIDOS El grupo carboxilo siempre está en un extremo, pero el grupo amino puede ocupar distintas posiciones. Se distinguen así α, β, γ,… aminoácidos, en función de la situación del grupo amino respecto al carbono del grupo carboxilo. En la naturaleza, tanto el grupo amino como el carboxilo, se unen al mismo carbono, por lo que son aminoácidos de tipo α o α-aminoácidos. Las proteínas son polímeros de α-aminoácidos, que pueden ser liberados por hidrólisis. Aunque se conocen unos 200 aminoácidos, sólo veinte forman parte de las proteínas. Algunos derivados de uno de los veinte, como la hidroxiprolina, pueden estar en determinadas estructuras De los 20 sólo 12 los sabemos sintetizar endógenamente, los otros ocho se consideran esenciales pues hay que incorporarlos mediante la dieta. AMINOÁCIDOS APOLARES El radical es una cadena hidrocarbonada apolar, alifática o cíclica. Neutros e insolubles AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA El radical es una cadena capaz de formar puentes de H con el agua. Son neutros AMINOÁCIDOS ÁCIDOS A pH fisiológico poseen carga negativa puesto que el grupo carboxilo suplementario del radical pierde un protón adicional. AMINOÁCIDOS BÁSICOS Poseen carga positiva a pH fisiológico puesto que el grupo amino del radical es capaz de captar un protón adicional.  AMINOÁCIDOS. ESTEROISOMERÍA Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el carbono α, enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno. Como consecuencia, los aminoácidos presentan isomería. Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros: Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo -NH2 queda situado a la derecha. Con configuración L, si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda. Ambos estereoisómeros son imágenes especulares y no superponibles entre sí, por lo que son enantiómeros. AMINOÁCIDOS. ACTIVIDAD ÓPTICA Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono asimétrico, siendo capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Para que un aminoácido tenga actividad óptica, el carbono central (alfa) debe estar unido a 4 grupos distintos. Hay 19 aminoácidos con actividad óptica, todos menos la glicina. Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser: Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha. Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda. La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un L-aminoácido puede ser levógiro o dextrógiro, igual que otro con configuración D. AMINOÁCIDOS PROPIEDADES En cuanto a la solubilidad, esta propiedad química los aminoácidos la tienen debido a su radical polar. Como hemos visto, 9 aminoácidos son apolares, mientras que 11 son polares de todos los tipos. En la estructura proteica, como veremos, los aa hidrófobos se sitúan hacia el centro mientras que los aa hidrófilos se sitúan hacia afuera. AMINOÁCIDOS. ANFOTERISMO Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino: Cuando el pH es alcalino, se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO- Cuando el pH es ácido, se comporta como base, captando protones. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+. Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base, liberando o retirando protones del medio. Esta propiedad es importante en la homeostasis porque atenúan las variaciones de pH del medio, funcionando como un sistema tampón o amortiguador del pH. AMINOÁCIDOS. ANFOTERISMO Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo - COO- capta un protón y pierde su carga negativa. Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva. Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra (o zwitterión), con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico. EL ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH2) de otro aminoácido. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace covalente tipo amida. Es un enlace rígido con carácter parcial de doble enlace en el que todos los átomos se encuentran en el mismo plano y con carácter polar. Los dos extremos de un péptido no son equivalentes, ya que tiene un extremo N terminal y otro C terminal. Por convenio, el extremo amino se considera como el comienzo de la cadena peptídica. El enlace peptídico se estabiliza porque los átomos de Carbono, Oxígeno y Nitrógeno comparten electrones, lo que hace que aparezcan dos formas resonantes y que el enlace entre el Carbono y el Nitrógeno tenga un carácter parcial de doble enlace.  EL ENLACE PEPTÍDICO Debido a este carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico, la disposición en el espacio de los cuatro átomos de la unidad peptídica y los dos átomos de carbono alfa es tal que se sitúan en un mismo plano (plano peptídico) con distancias y ángulos fijos; esta ordenación planar es rígida. Sólo hay libertad de rotación alrededor de los carbonos alfa. Los radicales de los aminoácidos no participan en los enlaces peptídicos, disponiéndose hacia arriba y hacia abajo, alternativamente, en el polipéptido, EL ENLACE PEPTÍDICO Las principales características del enlace peptídico son: Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro con liberación de una molécula de agua, pero es más corto que otros enlaces. El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es rígido y no presenta giro, lo que provoca que los átomos implicados (el C y el N, así como el O y el H) se sitúen en el mismo plano. El enlace peptídico presenta polaridad con la aparición de densidades de carga en el O y el N. Esta propiedad es la responsable de la aparición de enlaces de H entre enlaces peptídicos, responsables de la estructura secundaria de las proteínas. PROTEÍNAS. DEFINICIÓN Y SÍNTESIS Como decíamos anteriormente, si el péptido tiene más de diez aminoácidos se denomina polipéptido, y si está constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si su masa molecular es superior a 5000 u.m.a., se denomina proteína. Las proteínas se sintetizan en los ribosomas, orgánulos globulares constituidos por proteínas y ARNr, pero el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi también intervienen en la glicosilación, almacenamiento y transporte de proteínas. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas están formadas por una o varias cadenas polipeptídicas y, aunque sólo están compuestas por veinte aminoácidos diferentes, en cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones características. Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja, ya que no son moléculas lineales, sino que se pliegan en el espacio adquiriendo una forma característica (estructura terciaria) que determina su función biológica. La estructura de una proteína es la disposición que adoptan las cadenas polipeptídicas en el espacio. Por su complejidad, se distinguen cuatro niveles estructurales conocidos como: Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. Por tanto, indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y en qué orden se encuentran. La función de cada proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman y de la forma que ésta adopte. Todas las proteínas tienen dos extremos: Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo amino libre, por lo que se le llama aminoácido N-terminal. Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su grupo carboxilo libre, por lo que se llama aminoácido C-terminal. ESTRUCTURA PRIMARIA La secuencia de una proteína se define enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal. Esta secuencia está basada en la información aportada por el ADN, y de ella depende la función de la proteína y determina el resto de niveles estructurales más complejos Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag, debido a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α. Los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano. Aunque sólo hay 20 aminoácidos distintos que constituyen los péptidos, como pueden tener cientos o miles de aminoácidos, la variedad de secuencias peptídicas es prácticamente ilimitada, ya que pueden formarse 20n polipéptidos distintos, donde n es el número de aminoácidos presentes en la cadena. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria de una proteína es la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria. Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman. Se conocen tres tipos de estructura secundaria: La α-hélice. La lámina plegada o lámina β. La hélice de colágeno. ESTRUCTURA SECUNDARIA. ALFA-HÉLICE La estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj). Este tipo de estructura es típico de proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de enlaces por puentes de hidrógeno que se establecen entre el -NH de un aminoácido y el –C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la espiral. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta. Por esto, en la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos –C=O quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos - NH quedan orientados justo en el sentido contrario, mientras que los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α- hélice. Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces, por lo que proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria Algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden reaccionar con otras con carga del mismo signo, y desestabilizar la estructura, por lo que se puede encontrar en una misma proteína zonas en las que no se aprecie la α-hélice. ESTRUCTURA SECUNDARIA. LÁMINA BETA Otra forma de disponerse en el espacio la estructura primaria de una proteína es la conformación β o lámina plegada, como la que se da en la β-queratina, presente en uñas, pelos y plumas. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Varias cadenas se disponen en paralelo, formando una lámina plegada, debido a que originalmente no hay enlaces de hidrógeno.. Al quedar ahora sí cercanos, se producen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre los grupos –C=O y – NH de las cadenas paralelas. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica.Los carbonos alfa quedanen las aristas de la lámina Se estabiliza creando puentes de hidrógeno La lámina beta determina una estructura más ordenada o compactada de la cadena polipeptídica que la hélice alfa debido a su forma laminar. ESTRUCTURA SECUNDARIA. HÉLICE DE COLÁGENO El colágeno posee una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice sino una hélice levógira algo más estirada que la α- hélice, teniendo únicamente tres aminoácidos por vuelta. El colágeno está formado por la asociación de tres hélices levógiras, que se enrollan entre ellas en sentido dextrógiro, y se unen mediante enlaces de tipo puente de hidrógeno. El colágeno es la molécula principal de la matriz de los tejidos conectivos ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio. Por tanto, la estructura primaria determina cuál es la estructura secundaria y la terciaria. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces que se producen entre los radicales –R de los diferentes aminoácidos, situados en posiciones muy alejadas de la cadena peptídica. Enlaces por puente de hidrógeno entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral. Atracciones electrostáticas, enlaces iónicos entre grupos R de aminoácidos ácidos (con carga negativa, -COO-) y aminoácidos básicos (con carga positiva, -NH3+). Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos de las cadenas laterales de aminoácidos apolares. Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre dos grupos tiol (-SH), correspondientes a dos cisteínas. ESTRUCTURA TERCIARIA Si se sustituye un aminoácido por otro (estructura primaria), se alterará la estructura tridimensional de la proteína, ya que no se formará alguno de estos enlaces. La disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con otras moléculas, por lo que esta estructura es la responsable directa de las propiedades biológicas de una proteína. La estructura terciaria es el mayor nivel estructural que pueden tener las proteínas formadas por una única cadena polipeptídica. Es frecuente que se repitan combinaciones espaciales de tipo α-hélice o β-lámina, llamadas dominios estructurales, que tienen una geometría muy concreta que les permite desempeñar funciones muy importantes dentro de la proteína, como el centro activo de las enzimas. En general, existen dos tipos de estructuras terciarias en las proteínas: ESTRUCTURA TERCIARIA Globulares: se pliega la estructura secundaria y da lugar a estructuras con forma de esfera. Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y presentan funciones enzimáticas, de transporte u hormonales. Fibrosas o filamentosas: la estructura secundaria no se pliega, por lo que estas estructuras presentan formas alargadas. Las proteínas filamentosas son insolubles en agua y disoluciones salinas y suelen tener función estructural, como la queratina, el colágeno o la elastina. ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura cuaternaria aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas, tengan o no estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero, monómero o subunidad. Estos protómeros están unidos por enlaces débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, e incluso puentes disulfuro, como es el caso de las inmunoglobulinas. El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia. La hemoglobina (ver imagen inferior) es una proteína globular compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. SOLUBILIDAD Las propiedades de las proteínas dependen de los aminoácidos que las forman, cuyos radicales libres que sobresalen, reaccionan con otras moléculas. El centro activo de la proteína está formado por los aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con ellas. SOLUBILIDAD En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles. Las proteínas globulares tienen una elevada masa molecular, por lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos polares se enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas. Si esta capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas partes de la proteína que la harán insoluble y precipitará. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. DESNATURALIZACIÓN La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces que mantienen la configuración espacial (estructura tridimensional) de la proteína, perdiéndose las estructuras secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto, pierde sus propiedades y no pueden realizar su función. Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios ambientales desfavorables, como aumento de la temperatura, variaciones de pH, alteraciones en la concentración salina del medio, ondas mecánicas (ultrasonidos), radiación, etc., los enlaces (puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals, interacciones hidrofóbicas, etc.) que mantienen la conformación globular pueden romperse y la proteína adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará, pero también, al alterarse el centro activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser funcionales. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. DESNATURALIZACIÓN La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, pero sí se ven afectados los puentes disulfuro, los puentes de hidrógeno y las interacciones débiles. Algunas veces, se produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales, la proteína recupera la conformación primitiva. La desnaturalización puede ser: Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación nativa ni su funcionalidad. Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su conformación nativa y funcionalidad. Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la leche por la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación de un peinado del cabello por efecto del calor sobre las queratinas del pelo, etcétera. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. ESPECIFICIDAD En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo ésta su función. Esto ha hecho que, durante el proceso evolutivo, se haya dado lugar a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las diferencias entre proteínas homólogas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. Se distinguen dos tipos de especificidad: Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína. Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener una composición y estructura similares. A estas proteínas se les llama proteínas homólogas, como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. CAPACIDAD AMORTIGUADORA. Las proteínas, como los aminoácidos que las componen, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a amortiguar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido (liberando protones) o una base (captando protones). FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Reserva: algunas proteínas almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos nutritivos y unidades estructurales por el embrión en desarrollo. Por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo. Homeostática: Las proteínas contribuyen a mantener estables las condiciones del medio interno, manteniendo el equilibrio osmótico y el pH constante, actuando junto con otros sistemas amortiguadores o tampones (sistemas buffer). Hormonal: algunas hormonas están constituidas por uno o más fragmentos polipeptídicos, como, por ejemplo, la insulina y el glucagón sintetizadas por el páncreas, que regulan el metabolismo de los glúcidos, las hormonas segregadas por la hipófisis (hormona del crecimiento o somatotropina, hormonas gonadotropas y otras), la tiroxina del tiroides, etc. ALBÚMINA SOMATOTROPINA INSULINA Y GLUCAGÓN FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. ESTRUCTURAL Las proteínas son los elementos plásticos a partir de los que se construyen la mayoría de las estructuras celulares y orgánicas. Por ejemplo: Las glucoproteínas forman las membranas celulares, donde desempeñan funciones como el transporte de sustancias entre el exterior y el interior, receptores de los neurotransmisores o de las hormonas, etc. Otro grupo de proteínas (actina, tubulina, vimentina, queratina) constituyen el citoesqueleto de la célula, las fibras del huso, de los cilios y de los flagelos, los ribosomas, etc. Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas en las células eucariotas, realizando funciones de regulación de la actividad de los genes. El colágeno, que se encuentra en el tejido conjuntivo, forma los tendones, huesos, etc. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos, paredes de los vasos sanguíneos, etc.). La queratina, en las células epidérmicas, formando las escamas de los reptiles, la capa córnea de la epidermis, las garras, uñas, pelos y púas de los mamíferos, las plumas de las aves, etc. La fibroína, proteína segregada por las arañas y los gusanos de seda para construir la telaraña o el capullo de seda.  HISTONAS COLÁGENO EN MATRIZ CONJUNTIVA FIBRAS DE QUERATINA ELASTINA EN MATRIZ CONJUNTIVA FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.TRANSPORTE Hay proteínas que están especializadas en transportar moléculas e iones donde sea necesario, tanto a través de la membrana plasmática como a otras regiones del organismo. Son proteínas transportadoras las siguientes: Permeasas y bombas, que transportan iones y moléculas de un lado a otro de la membrana. Lipoproteínas, que transportan lípidos insolubles en el plasma sanguíneo. Citocromos, proteínas transportadoras de electrones en la membrana celular de las bacterias y en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos en la respiración celular y en la fotosíntesis. Hemoglobina. Transporta oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células en la sangre de los vertebrados. Hemocianina. Realiza la misma función que la hemoglobina, pero en invertebrados. Mioglobina. Muy parecida a la hemoglobina, se encarga de almacenar y transportar oxígeno en los músculos. Seroalbúmina. Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros órganos. BOMBA DE SODIO-POTASIO MIOGLOBINA HEMOGLOBINA EN ERITROCITOS CITOCROMOS CADENA E- FOTOSÍNTESI S FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. DEFENSIVA Defensiva y protectora: Las proteínas que tienen una función defensiva más importante son las inmunoglobulinas de la sangre o anticuerpos, que se encargan de reaccionar contra sustancias extrañas al organismo (antígenos). Otras proteínas con función protectora son, por ejemplo, la trombina y el fibrinógeno, que intervienen en la coagulación, impidiendo la pérdida de sangre en las heridas, o las mucinas, con función bactericida, protectora de las mucosas y segregadas en los tractos digestivo, respiratorio y urogenital. INMUNOGLOBULINAS COAGULACIÓN SANGUÍNEA- (ANTICUERPOS) FIBRINA FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Contráctil: Permiten el movimiento a los organismos unicelulares y pluricelulares. Por ejemplo: La dineína y kinesina, responsable del movimiento de cilios y flagelos. La actina y la miosina, que son filamentos proteicos que intervienen en la contracción de los músculos Enzimática:Algunas proteínas son enzimas, y tienen una función muy importante, ya que actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos, disminuyendo la energía necesaria para que se produzcan esas reacciones. Por la importancia de esta función, trataremos las enzimas en un apartado aparte, en el bloque de metabolismo. Señalización celular: Las glucoproteínas de la superficie exterior de la membrana plasmática reconocen las señales químicas (hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias,…).  DINEÍNA-KINESINA EN TRANSPORTE VESICULAR ENZIMAS: CATALIZADORES BIOLÓGICOS SARCÓMERO FIBRA MUSCULAR- ACTINA Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. HOLOPROTEÍNAS Las holoproteínas son las proteínas que solo tienen una parte proteica, estrictamente aminoacídica. Como vimos se dividen entre proteínas fibrosas y globulares CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. HETEROPROTEÍNAS Las heteroproteínas, además de aminoácidos poseen alguna otra molécula. Las heteroproteínas son proteínas formadas por la unión de un grupo proteico (apoproteína) con otro no proteico, denominado grupo prostético. Según su grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en: (imagen) CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. HETEROPROTEÍNAS Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que también se les llama pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético, se dividen en: Pigmentos porfirínicos. Su grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o porfirina, con un catión metálico en el centro de este anillo. Si es un catión ferroso (Fe2+), la porfirina se llama grupo hemo. Este grupo lo tienen, por ejemplo: La hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre. La mioglobina, que transporta el oxígeno en los músculos. Si es un catión férrico (Fe3+), la porfirina se llama grupo hemino, y aparece, por ejemplo, en las enzimas peroxidasas y catalasas. En algunas moléculas, como los citocromos, el ion ferroso puede oxidarse a férrico y este ion, a su vez, puede reducirse. Pigmentos no porfírínicos. Por ejemplo: La hemocianina, pigmento respiratorio de color azul, que contiene cobre e interviene en el transporte de oxígeno en crustáceos y moluscos. La hemeritrina, pigmento respiratorio que tiene hierro y que se encuentra en los anélidos marinos y en los braquiópodos. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. HETEROPROTEÍNAS Las glucoproteínas tienen, como grupo prostético, un glúcido. La unión se realiza mediante un enlace covalente entre un radical hidroxilo del glúcido y un radical amino del prótido. Pertenecen a este grupo: La protrombina, que interviene en la coagulación sanguínea. Las inmunoglobulinas o anticuerpos. La hormona estimulante del folículo (FSH), la hormona estimulante del tiroides (TSH) y la hormona luteinizante (LH). Los proteoglucanos que aparecen en secreciones mucosas, en líquidos sinoviales y constituyendo tendones, huesos y cartílagos. Las glucoproteínas constituyentes del glucocálix en las membranas celulares. Algunos enzimas, como las ribonucleasas. Los distintos grupos sanguíneos están causados por la variabilidad que presenta la cadena glucídica de las glucoproteínas de membrana de los eritrocitos. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. HETEROPROTEÍNAS Lipoproteínas: Son heteroproteínas cuyo grupo prostético es un lípido. Aparecen en la estructura de las membranas plasmáticas. Un grupo especial lo constituyen las lipoproteínas sanguíneas, pues son hidrosolubles y se encargan de transportar lípidos a través de la sangre desde su lugar de absorción, el intestino, hasta los tejidos de destino. Fosfoproteínas: Su grupo prostético es el ácido fosfórico (H3PO4). Pertenecen a este grupo la caseína de la leche, y la vitelina, que se encuentra en la yema de los huevos. Nucleoproteínas: Su grupo prostético es un ácido nucleico. Un ejemplo de nucleoproteínas, las asociaciones de histonas o protaminas con ácidos nucleicos, formando las fibras de cromatina. Otro ejemplo, las ribonucleoproteínas que forman los ribosomas.