Teoría 03 Biología PDF

PROTEÍNAS Biomoléculas formadas básicamente por C, H, O y N de los cuales, es el elemento característico el N. Pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas otros elementos como fósforo, hierro, magnesio y cobre, entre otros elementos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célu...

PROTEÍNAS Biomoléculas formadas básicamente por C, H, O y N de los cuales, es el elemento característico el N. Pueden contener azufre y en algunos tipos de proteínas otros elementos como fósforo, hierro, magnesio y cobre, entre otros elementos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula y son fundamentales para la estructura y función celular. Pueden considerarse como polímeros de unas pequeñas moléculas llamadas aminoácidos, quienes serían, por lo tanto, los monómeros o unidades de las proteínas. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido. Si el número no es mayor de 10, se denomina oligopéptido si es superior a 10 se denomina polipéptido y si el número es superior a 50 se habla de una proteína. Una molécula proteica puede tener de 50 a miles de aminoácidos. - Los aminoácidos (aa) Están constituidos por los siguientes elementos: Un grupo amino (-NH2) Un grupo carboxilo (-COOH) Un átomo de H y Un grupo variable, llamado radical R El aa más simple es la glicina el cual R es un átomo de H. En la alanina, R es CH3 y en la valina R es C3H2. En las proteínas de los seres vivos, se encuentran 20 tipos de aa. Aunque existen muchos otros aminoácidos, sólo 20 forman parte de las proteínas.  De los 20 aminoácidos más comunes de las proteínas animales hay 9 que el hombre no puede sintetizar a estos se les llama aminoácidos esenciales. Ejemplo: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, Fenilalanina, treonina, triptófano y valina. - Enlace Peptídico Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, que es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, con liberación de una molécula de agua (condensación). (Fig.2.26) Fig. 2.26: Formación de un enlace peptídico. - Clasificación de las proteínas Existe una serie de criterios por los que se pueden clasificar las proteínas: 1. Por su forma tridimensional a. Fibrosas, como la elastina, la queratina y el colágeno b. Globulares, como la hemoglobina, las enzimas, las albúminas, hormonas 2. Por su composición a. Simples, formadas solamente por aminoácidos. b. Conjugadas, si la cadena de aminoácidos se encuentra unida a algún componente orgánico o inorgánico (en caso la unión sea de tipo covalente se denomina a este componente Grupo Prostético). Por ejemplo, las nucleoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas. PAG. 2 - Nivel de Organización de las Proteínas La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: Estructura Primaria, Estructura Secundaria, Estructura Terciara y Estructura Cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición espacial de la anterior en el espacio. Se han podido distinguir estas estructuras mediante la técnica de difracción de rayos X. a. Estructura Primaria Viene dada por la secuencia de aa, unidos por enlaces peptídicos. Informa sobre que aminoácidos componen la proteína y en qué orden sé encuentran. (Fig.2.27) Aunque son sólo 20 aa. los más comunes en las proteínas animales, sus posibilidades de combinación son casi infinitas. Cambios de un aa pueden originar cambios muy importantes en la función de una proteína. Fig. 2.27: Estructura Primaria b. Estructura Secundaria Son arreglos espaciales, particularmente estables, de la secuencia de aminoácidos, debido a la formación de puentes de H entre aminoácidos cercanos. PAG. 3 Se puede originar estructuras muy ordenadas como, por ejemplo: - -hélice Los puentes de H se forman entre aminoácidos vecinos en una misma cadena polipeptídica. (Fig. 2.28). Por ejemplo, la queratina que se encuentran en el pelo y en la lana presentan esta estructura. Fig.2.28: Queratina y Estructura Secundaria -Hélice - Hoja  Plegada Los puentes de H se forman entre aa. cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas. Se forman haces paralelos de proteínas lo cual le da gran resistencia, como por ejemplo la fibroína que se encuentra en la seda y en la tela de araña. (Fig.2.29) Fig.2.29: Estructura de la Hoja -Plegada. PAG. 4 c. Estructura Terciaria Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre si misma originando una conformación globular tridimensional. Esta conformación globular se debe a la formación de enlaces no covalentes (como puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas) entre aminoácidos lejanos en la secuencia lineal, lo cual facilita la solubilidad en agua para realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. (Fig 2.30) Fig. 2.30: Interacciones de las Estructuras Terciaria y Cuaternaria Por ejemplo, esta estructura se presenta en moléculas como hemoglobina, mioglobina, ribonucleasa (Fig.2.31) Fig. 2.31: Representación de una Estructura Terciaria. PAG. 5  d. Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciario para formar un complejo proteico. El número de cadenas polipeptídicas puede ser dos (como en la hexoquinasa) cuatro (como en la hemoglobina), Fig.2.32 o muchos (como la cápsula del virus de la poliomielitis, que consta de 60 cadenas) Fig. 2.32: Niveles de organización de una proteína hasta la Estructura Cuaternaria - Desnaturalización de una Proteína Consiste en la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y hasta secundaria de una proteína, al romperse los enlaces no covalentes que forman dichas estructuras. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura o variaciones en el pH. Las alteraciones de las características biológicas de una proteína implican la pérdida de su actividad biológica. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente. PAG. 6 - Funciones de las Proteínas Son diversas las funciones que cumplen las proteínas, entre ellas podemos mencionar los siguientes: Catalítica: Enzimas como la Hexoquinasa, RUBISCO. Contracción Muscular: Actina, Miosina. Coagulación de la Sangre: Trombina. Respuesta Inmune: Anticuerpos. Hormonal: Insulina, Prolactina, Hormona del Crecimiento. Estructural: Colágeno, Queratina, Fibroína, Elastina. PAG. 7  ÁCIDOS NUCLEICOS Descubiertos por primera vez en el núcleo de las células por lo que se les llamó «nucleicos»; sin embargo, ahora se sabe que también están en otras partes de las células, en el citoplasma y en organelas como mitocondrias y cloroplastos. Se encuentran en todos los seres vivos y controlan procesos como la codificación, transmisión y traducción de la información genética celular. - Constitución Química Se les considera polímeros de nucleótidos, que vendrían a constituir sus unidades estructurales. Los nucleótidos están constituidos por (Fig. 2.33) - Un azúcar pentosa, que puede ser una ribosa (en los ribonucleótidos) o una desoxirribosa (en los desoxirribonuc!eótidos). - Un ácido fosfórico, en forma de fosfato, lo que da la característica ácida a la molécula. - Una base nitrogenada, que es una estructura cíclica compuesta de carbono hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Fig.2.33: Esquema de los nucleótidos PAG. 8 Las bases nitrogenadas pueden ser de dos tipos de bases: (Fig. 2.34) - Bases Pirimidínicas Compuestas de un sólo anillo Citosina (C), timina (T) y uracilo (U) - Bases Purínicas Compuestas de dos anillos Adenina (A) y guanina (G) Fig. 2.34: Bases nitrogenadas La unión de los diversos componentes de un nucleótido se lleva a cabo con pérdida de una molécula de agua. La base nitrogenada se une al carbono 1 y el fosfato al carbono 5 de la pentosa. Los nucleótidos pueden ser de dos tipos según el azúcar: ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos. Cada uno de estos, a su vez, puede ser de 4 tipos, según la base nitrogenada. Ejemplo: ribonucleótido de adenina, desoxirribonucleótido de timina, etc. PAG. 9  - Formación de un ácido nucleico Un ácido nucleico es un polímero de nucleótidos. dos nucleótidos se unen entre sí mediante una reacción de condensación en que se forma un enlace covalente (enlace fosfodiéster) entre el fosfato de un nucleótido y el azúcar de otro con pérdida de una molécula de agua. (Fig. 2.35). Los ácidos nucleicos son de dos tipos: - Ácido desoxirribonucléico (ADN, o DNA en inglés) Formado por desoxirribonucleótidos - Ácido ribonucléico (ARN, o RNA en inglés) Formado por ribonucleótidos Fig.2.35: Formación de una cadena de nucleótidos. Fuente: L. Rossi. - Características del ADN Está formado por dos cadenas de desoxirribonucleótidos ubicadas una frente a la otra de manera antiparalela. (Fig. 2.36) Las dos cadenas se mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre sus bases: 2 puentes de hidrógeno entre A y T, y 3 puentes de hidrógeno entre G y C. (Fig. 2.36) PAG. 10  Como se forman pares de bases complementarias A-T y G-C, en una molécula de ADN el contenido de Adenina es igual al de timina y el de citosina es igual al de guanina. Fig.2.36: Estructura de doble hélice del ADN, muestra la formación de puentes de hidrógeno entre bases complementarias. Fuente: Curtis – Arrakis Las cadenas tienen torsión tridimensional, lo que da a la molécula la conformación de doble hélice. El modelo de Doble Hélice fue propuesto por James Watson y Francis Crick en 1953, que estudia cristales de ADN mediante la técnica de difracción de rayos X. Fig.2.37: Watson y Crack y el Watson y Crick obtuvieron el Modelo de la Doble Hélice Premio Nobel de Medicina y Fisiología en 1962. En 2003 se cumplieron 50 años de haber sido propuesto dicho modelo. (Fig 2.37) El modelo de «doble hélice» explica satisfactoriamente el código genético (dado por la secuencia de bases) y los procesos de replicación, transcripción Fig.2.37: Watson y Crick y el Modelo y traducción de información genética. de la doble hélice PAG. 11  - Características del ARN Existe en estado nativo como una molécula de una sola cadena formada por ribonucleótidos unidos por enlaces ribosa-fosfato. A diferencia del ADN contiene uracilo (U) en vez de timina (T), además de A, G y C. Formado por una sola cadena, es por ello su contenido de una de las bases no necesariamente es igual al de su complementaria. En todos los organismos procariotes y eucariotes existen, principalmente, 3 tipos de ARN: - ARN mensajero (ARNm): Transporta la información genética del ADN (núcleo) hacia el citoplasma (ribosomas) para la síntesis de proteínas. Se sintetiza usando como plantilla el ADN. - ARN ribosomal (ARNr): Constituye el 65 % de los ribosomas. - ARN de transferencia (ARNt): Transporta los aminoácidos hacia el ribosoma para la síntesis de proteínas. PAG. 12  VITAMINAS Compuestos orgánicos necesarios en muy pequeñas cantidades. No se emplean como material de construcción ni como fuente de energía. En la mayoría de los casos las vitaminas son sintetizadas únicamente por las plantas y deben ser incluidas en la dieta de los animales. Distintos organismos necesitan diferentes vitaminas y lo que es una vitamina para una especie puede ser un simple metabolito natural para otra. Por ejemplo, la mayoría de los animales sintetizan su propia vitamina C, aunque el hombre, junto con algunos de los primates, no puede hacerlo. Algunas vitaminas se sintetizan en ciertas condiciones ambientales y no en otras por ejemplo la vitamina D se sintetiza en la piel en presencia de la luz ultravioleta. - Clasificación a) Vitaminas Hidrosolubles  Son de estructura química diversa  Todas pasan a formar coenzimas importantes en reacciones metabólicas  Las vitaminas hidrosolubles incluyen a las vitaminas del complejo B (B1, B2, B5, B6, B12), y la vitamina C  Todas, excepto la B12, pueden ser sintetizadas por los vegetales  No se acumulan en el organismo, pues son eliminadas en la orina b) Vitaminas Liposolubles  Todas de estructura química similar  Ninguna de ellas funciona como coenzima  Las principales vitaminas liposolubles son: Vitaminas A, D, E y K  Para poder contar con ellas se requiere una normal absorción de grasas a nivel del tracto digestivo  El organismo es capaz de acumularlas en exceso y produce efectos indeseables PAG. 13