Clase 09 Metabolismo de Compuestos Nitrogenados - PDF

Tema 09: METABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS IMPORTANCIA CLÍNICA DE LAS TRANSAMINASAS https://www.youtube.com/watch?v=llmeAsrfWtM Digestión de las proteínas La digestión de las proteínas consiste en su degradación a través de un proceso de hidrólisis a polipéptidos, tripéptidos, dip...

Tema 09: METABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS IMPORTANCIA CLÍNICA DE LAS TRANSAMINASAS https://www.youtube.com/watch?v=llmeAsrfWtM Digestión de las proteínas La digestión de las proteínas consiste en su degradación a través de un proceso de hidrólisis a polipéptidos, tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos. https://www.youtube.com/watch?v=EX-GPJCkxtU&ab_channel=CoorEnse%C3%B1anzaBioqu%C3%ADmica  METABOLISMO DE PROTEINAS DIGESTION DE PROTEÍNAS La digestión de proteínas se inicia en el estómago, por la acción conjunta del ácido clorhídrico, la pepsina, secretada por las células principales como su zimógeno, el pepsinógeno. Este se convierte en pepsina por la acción del HCl y también en forma autocatalítica: Pepsinógeno Pepsina + Péptido residual  Digestión gástrica El jugo gástrico es un líquido acuoso que contiene ácido clorhídrico (HCl), pequeñas cantidades de otros aniones y cationes, la enzima proteolítica pepsina y la glucoproteína mucina. En el adulto existen pequeñas cantidades de lipasa. La superficie del estómago es protegida del HCl y de las enzimas por la mucina del moco gástrico, la cual, además de tener acción amortiguadora del pH, inhibe la actividad de la pepsina. Enzimas del jugo gástrico El pepsinógeno, al ponerse en contacto con el HCl, se convierte en PEPSINA por medio de la sustracción de varios péptidos del pepsinógeno. DIGESTION DE PROTEINAS POR ENZIMAS DEL PANCREAS  Secreción del jugo pancreático El jugo pancreático es un líquido TRIPSINA (Se excreta como el precursor incoloro con un pH aproximado inactivo tripsinógeno, que es madurado por la enteropeptidasa). de 8, contiene bicarbonato de sodio, cuya concentración es tres veces mayor en el jugo QUIMOTRIPSINA (Se produce en el pancreático. páncreas como quimotripsinógeno que se activa por tripsina). El jugo pancreático contiene las siguientes enzimas para digerir las proteínas: CARBOXIPEPTIDASA (exopeptidasa que hidroliza el último enlace peptídico del extremo carboxilo terminal). Se convierten en enzimas activas mediante la transformación del tripsinógeno en tripsina por una enzima producida en la mucosa duodenal: ENTEROPEPTIDASAS Enteropeptidasa Los péptidos pequeños formados por acción de la tripsina, quimotripsina y elastasa son atacados por exopeptidasas que cortan un aminoácido a la vez en los extremos de la cadena. CARBOXIPEPTIDASAS: CPA: (AA aromático) Phe, Tyr, Trp. CPB: (AA básico) Lys, Arg.  DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS POR ENZIMAS DE LAS CÉLULAS INTESTINALES Los productos de hidrólisis de las proteínas en la luz del intestino penetran a las células como aminoácidos, dipéptidos o tripéptidos, donde estos últimos se convierten en aminoácidos por acción de un conjunto de peptidasas y aminopeptidasas. Las peptidasas son, de manera específica, tripeptidasas y dipeptidasas que fragmentan los tripéptidos y dipéptidos en sus dos o tres aminoácidos componentes. Las aminopeptidasas son exopeptidasas separan los aminoácidos del extremo de la cadena con el grupo amino libre. ABSORCION DE AMINOACIDOS Los aminoácidos se absorben desde el lumen intestinal a través de sistemas secundarios de transporte activos dependientes de Na+ y a través de la difusión facilitada. Los aminoácidos absorbidos son transportados al hígado por circulación portal de ahí al resto del organismo. Intercambio de los aminoácidos entre los diferentes órganos La concentración sanguínea de cada uno de los aminoácidos se mantiene dentro de límites estrechos, a pesar de la gran carga de aminoácidos recibida después de la ingestión de proteínas. Por la vía porta, los aminoácidos absorbidos alcanzan el hígado, donde algunos son retenidos y otros liberados a la circulación. APORTAN: SUSTRAEN: Purinas, Pirimidinas, Porfirinas  METABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS En el organismo existen 20 aminoácidos. Los aminoácidos esenciales son los que no pueden ser sintetizados por el organismo y, por tanto, deben ser obtenidos a partir de la dieta. Sus niveles dependerán del equilibrio entre biosíntesis y degradación de proteínas corporales (anabolismo y catabolismo) El aporte de aminoácidos: La sustracción o utilización de los aminoácidos: METABOLISMO GENERAL DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos tienen estructuras muy variadas y por eso también su metabolismo es muy variado, un reducido número de reacciones en las cuales participan todos los aminoácidos: 1.Desaminación del ácido glutámico 2.Transaminación 3.Transdesaminación. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS REACCIONES DE DESAMINACIÓN DESAMINACIÓN, o pérdida del grupo amino de un aminoácido para convertirse en su correspondiente αcetoácido. La deshidrogenada glutámico está presente en el citosol y las mitocondrias. αCETOGLUTARATO REACCIONES DE TRANSAMINACIÓN Grupo amino Grupo cetónico Las enzimas que catalizan estas reacciones son del grupo de las transferasas y reciben el HÍGADO, RIÑÓN Y ENCEFALO. nombre de transaminasas (o aminotrasferasas) Transaminasas (aminotrasferasas) distribuidas en los tejidos: REACCIONES DE TRANSDESAMINACIÓN Destino de las cadenas carbonadas de los aminoácidos. ORIGEN DEL AMONIACO EXCRESIÓN DE NITRÓGENO Y CICLO DE LA ÚREA Los seres vivos deben eliminar los residuos nitrogenados debido a su potencial toxicidad. Desechos producidos por el catabolismo de sustancias proteicas. El hígado es el principal destino del amoniaco y es donde se produce la úrea.  SÍNTESIS DE LA ÚREA El ciclo de la úrea o el ciclo de la ornitina convierte exceso de amoniaco en úrea a nivel de mitocondrias de las células de hígado. Consta de 5 reacciones 02 en mitocondria y 03 en el citosol. Localización Hepatocitos, principalmente en las células periportales Fue descubierta por Hans Krebs y Kurtz Henseleit en 1932 CICLO DE LA ÚREA 1. Formación de carbamoil fosfato 2. Formación de la citrulina 3. Síntesis de argininosuccinato 4. Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la argininosuccinato liasa. 5. Escisión de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa  ¿Por qué es beneficioso formar urea? El amoníaco es tóxico. Convirtiendo amoníaco en urea (un compuesto orgánico no tóxico), ésta puede excretarse fácilmente por los riñones SÍNTESIS DE LA ÚREA: https://www.youtube.com/watch?v=3kttpSrQqoQ DEGRADACIÓN DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AMINOÁCIDOS 20 rutas catabólicas x 20 aminoácidos Convergen en metabolitos, del ciclo del ácido cítrico o del metabolismo intermediario (Piruvato, acetil-CoA y Acetoacetil-CoA). Se lleva a cabo en el Hígado (75- 80%) También tejido adiposo, riñón o cerebro. BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS Dependen de las necesidades que existen en la célula. El Humano sintetiza algunos aa NO ESENCIALES pero debe ingerir los ESENCIALES. Las bacterias y plantas son capaces de sintetizar los 20 aa esenciales. Los mamíferos apenas la mitad. Rutas anabólicas para aminoácidos no esenciales. Se divide en 6 familias biosintéticas, cada una de las fuentes de carbono es un intermediario en alguna de las rutas metabólicas.  BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES Alanina, Asparagina, Aspartato, Glutamato y Glutamina se sintetizan a partir de Piruvato, Oxalacetato y αcetoglutarato. DEMUESTRO LO APRENDIDO 1. En la conexión ciclo de Krebs-ciclo de la úrea interviene directamente: FUMARATO_______ 2. El ciclo de la úrea también se denomina: CICLO DE LA ORNITINA_________ 3. La primera enzima qué actúa en las proteínas de la dieta es: PEPSINA___________ 4. Mencione una enzima pancreática: TRIPSINA, QUIMIOTRIPSINA, ELASTASA, CARBOXIPEPTIDASA A y B____ Conclusiones: ❑Las proteínas se degradan hasta aminoácidos, todo este proceso se inicia en el estómago para luego ser reabsorbidos en el intestino delgado pasando posteriormente a la célula.  BIBLIOGRAFÍA LEHNINGER Albert y NELSON, David L. Principios de Bioquímica. Omega. Barcelona – España. 2005 GARRIDO Amado. Bioquímica Metabólica: Conceptos y Tests. Editorial Tebar. 2009