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DelicateWombat
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47 Questions

Les acides aminés sont composés d’un groupement amine et d’un groupement phosphate entourant le carbone α (alpha) qui porte une chaîne latérale variable.

Le carbone α (alpha) de l’acide aminé Glycine (Gly) est un carbone asymétrique.

La phénylalanine est un acide aminé aromatique qui absorbe les ultraviolets (UV) vers 260-280 nm.

L’asparagine (Asn) est l’amide dérivée de l’arginine (Arg).

La chaîne latérale de l’isoleucine est apolaire.

La sérine est le seul acide aminé phosphorylable.

La désamination d’un acide aminé peut se faire par une enzyme appelée ALAT.

La liaison peptidique se forme entre une fonction COOH et une fonction NH2.

La proline est un acide α-iminé.

La phosphorylation est un phénomène irréversible.

L’asparagine peut être N-glycosylée.

Les glycosylations sont des modifications post traductionnelles.

La phosphorylation des acides aminés se fait par une phosphatase.

Les acides aminés naturels sont au nombre de 22.

La proline peut être hydroxylée pour former la 4-hydroxyproline.

Le point isoélectrique d’un acide aminé correspond au pH pour lequel sa charge globale est positive.

La tyrosine et le tryptophane ne diffèrent que par un groupement hydroxyl.

Les acides aminés possèdent un caractère principalement acide.

Lorsque le pH est inférieur au pHi de l’acide aminé, celui-ci est chargé négativement.

L’arginine est un acide aminé dont le pHi est supérieur à 7.

L’acide aspartique possède plusieurs groupements basiques.

Une protéine est composées d’un enchaînement de 10 à 20 acides aminés.

Par convention, une protéine possède son extrémité C-terminale à droite.

Les fonctions incluses dans la liaison peptidique sont responsables des propriétés physico-chimiques d’une protéine.

La liaison peptidique est courbée d’un angle omega.

La configuration cis est plus stable d’un point de vue énergétique.

La proline est un acide iminé pouvant être en configuration cis ou trans.

Les atomes contenus dans la liaison peptidique sont coplanaires.

Les angles psi et omega sont responsables des rotations de la chaîne peptidique.

Dans les protéines, toutes les hélices sont des hélices ɑ droites.

Les protéines sont constituées d’un enchaînement d’acides aminés et leur structure primaire est représentée de l’extrêmité C-terminale vers l’extrêmité N-terminale.

La liaison peptidique est une liaison covalente entre 2 acides aminés successifs de la séquence primaire de la protéine.

Les 6 atomes impliqués dans la liaison peptidique sont situés dans 2 plans différents.

La configuration trans de la liaison peptidique est plus favorable énergétiquement que la configuration cis.

Les enzymes sont des protéines.

Dans une hélice a ou un feuillet B, des liaisons hydrogène s’établissent entre les Groupements CO et NH des liaisons peptidiques.

Les protéines comportent au moins une hélice alpha

Le tropocollagène est constitué de 3 hélices droites formant une triple hélice gauche.

Dans le collagène près d’un résidu sur 3 est une glycine.

L’hydroxyproline remplace la proline dans lecollagène.

Le sodium dodecyl sulfate (SDS) dénature de façon réversible les protéines.

L’immunoglobuline G est formée de 2 chaines lourdes et de 2 chaines légères reliées par des ponts disulfures.

Le 𝛽-mercaptoéthanol permet la rupture des ponts disulfures.

Le bleu de Coomassie est un colorant qui se fixe sur les groupements carboxyl et thiol des protéines.

Les molécules d’eau permettent uniquement de stabiliser les protéines en solution.

Lorsque deux protéines partagent les mêmes domaines fonctionnels, elles appartiennent souvent à la même famille.

Les immunoglobulines sont des protéines qui contiennent des ponts disulfures.

Description

Test your knowledge of amino acids properties including asymmetric carbon, aromatic absorption, amide derivation, polarity, and phosphorylation.

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