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Questions and Answers
Quale dei seguenti gruppi è rappresentato come sostituente nella struttura di un amminoacido?
Quale dei seguenti gruppi è rappresentato come sostituente nella struttura di un amminoacido?
Cosa accade se si invertono due sostituenti in una struttura di Fischer?
Cosa accade se si invertono due sostituenti in una struttura di Fischer?
Come vengono chiamate le catene di amminoacidi che superano le 50 unità?
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In una proiezione di Fischer modificata, dove si posizionano generalmente i gruppi amminico e carbossilico?
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Quali amminoacidi sono considerati 'non proteici'?
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Qual è il ruolo del carbonio alfa negli amminoacidi?
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Cosa sono i metaboliti liberi in relazione agli amminoacidi?
Cosa sono i metaboliti liberi in relazione agli amminoacidi?
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Qual è la funzione principale del gruppo R nella struttura di un amminoacido?
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Quale affermazione riguardo agli amminoacidi L è corretta?
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Cosa rappresenta la lettera 'D' negli amminoacidi?
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Quale di queste affermazioni sul punto isoelettrico è vera?
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Dove si trovano generalmente gli amminoacidi D?
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Qual è la caratteristica principale del Calpha negli amminoacidi?
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Cosa caratterizza gli amminoacidi L rispetto agli amminoacidi D?
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Quale di queste affermazioni riguardo agli amminoacidi D è corretta?
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Qual è il valore dell'attività ottica in un amminoacido L?
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Qual è il punto isoelettrico di un amminoacido?
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Come si calcola il punto isoelettrico di un amminoacido?
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Quali amminoacidi devono essere introdotti esclusivamente con la dieta?
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Da quale processo provengono gli amminoacidi non essenziali?
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Cosa sono i peptidi?
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Qual è un aspetto importante della composizione degli amminoacidi?
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Quale affermazione è corretta riguardo la demolizione delle proteine?
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Cosa rappresentano i legami peptidici?
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Quale dei seguenti gruppi di amminoacidi è carico negativamente?
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Quale dei seguenti amminoacidi è classico e non è considerato aromatica?
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Cosa è vero riguardo agli amminoacidi D e L?
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Quale tra i seguenti amminoacidi è classificato come basico?
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In quale categoria non rientrano gli amminoacidi in base alla loro catena laterale?
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Quale affermazione sui gruppi R degli amminoacidi è falsa?
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Quale amminoacido è considerevolmente solforato?
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Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo agli amminoacidi non standard?
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Quale categoria di amminoacidi include quelli che hanno un anello imidazolico?
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Study Notes
Introduzione all'argomento
- Il corso tratta gli amminoacidi
- Il docente è Sara Baldelli
- L'università è San Raffaele, Roma
Struttura degli amminoacidi
- Il carbonio alfa è centrale nella struttura
- Quattro sostituenti sono legati al carbonio alfa: gruppo carbossilico, gruppo amminico, idrogeno e catena laterale (R)
- La catena laterale (R) varia per ogni amminoacido, determinando le sue caratteristiche distintive
Struttura amminoacidi lineari e proiezione di Fischer
- Gli amminoacidi si legano per formare catene lineari (peptidi o proteine)
- La rappresentazione grafica con la proiezione di Fischer è più utile
- Il gruppo amminico è posizionato a sinistra, il gruppo carbossilico a destra e la catena laterale R in alto
- L'inversione di due sostituenti in una proiezione di Fischer inverte la configurazione
Tabella degli amminoacidi
- Presenta una lista di amminoacidi con le sigle a 3 e 1 lettera, e i nomi corrispondenti
- Gli amminoacidi sono raggruppati in famiglie in base alla loro catena laterale (R): alifatici non polari, polari non carichi, aromatici, carichi positivamente (basici), carichi negativamente (acidi)
Amminoacidi cellulari
- Gli amminoacidi presenti nelle cellule sono prodotti di idrolisi di proteine (alpha AA standard o non standard)
- O sono metaboliti liberi (AA non proteici)
AA proteici o standard
- Le proteine naturali sono composte esclusivamente da amminoacidi L-enantiomerici
- Sono mostrate le formule di L-alanina e D-alanina
Famiglie di AA
- Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20
- Sono raggruppati in 5 famiglie in base alla natura della catena laterale R:
- Alifatica non polare
- Polare non carica
- Aromatica
- Carica positivamente (basica)
- Carica negativamente (acida)
Non polare, gruppo R alifatico
- Sono presentati gli schemi di struttura di diversi amminoacidi con gruppo R alifatico non polare, come glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina
Polari, gruppo R non carico
- Sono mostrati gli schemi di struttura di diversi amminoacidi polari, come serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina
Gruppo R aromatico
- Sono mostrati gli schemi di struttura di amminoacidi aromatici come fenilalanina, tirosina, triptofano
Gruppo R positivamente carico
- Sono mostre gli schemi di struttura di amminoacidi con gruppo R positivamente carico come lisina, arginina, istidina
Gruppo R negativamente carico
- Sono mostrati gli schemi di struttura di amminoacidi con gruppo R negativamente carico come aspartato, glutammmato
AA raggruppati in base al gruppo R
- Presenta una tabella che raggruppa gli aminoacidi in base alla natura della catena laterale R.
Altre classificazioni degli AA
- Amminoacidi acidi: glutammato e aspartato, monoamminodicarbossilici
- Amminoacidi basici: arginina e lisina, diamminomonocarbossilici, istidina (anello imidazolico)
- Amminoacidi solforati: cisteina e metionina
- Amminoacidi aromatici: fenilalanina, triptofano, tirosina
Tavola degli AA
- Presenta una tavola con informazioni dettagliate su ogni amminoacido
- Sigle a 3 e 1 lettera
- Nome
- Massa monoisotopica
- Caratteristiche chimiche
- Importanti dati molecolari
- Utile per memorizzare le caratteristiche di ogni aminoacido.
AA non standard
- Derivano dai 20 AA standard attraverso modificazioni chimiche post-traduzionali
- 4-idrossiprolina
- 5-idrossilisina
- 6-N-metilisina.
- Uniche proteine dove si trovano
- ϒ-carbossiglutammmo (non carbossilazione), proteina della protrombina, emorragia
- Selenocisteina, nella glutatione perossidasi, dalla serina
Elastina
- Una proteina caratteristica della pelle
- Conferisce elasticità alla pelle
AA non proteici
- L'ornitina è un derivato aminoacidico con caratteristiche basiche
- Si forma dall'arginina per intervento dell'enzima arginasi
- Si usa nel ciclo dell'urea
- Importante per metabolismo intermediario
Gruppi ionizzabili
- Tutti gli AA contengono almeno due gruppi ionizzabili: carbossilico e amminico (per prolina è α-amminico)
- Queste strutture sono acidi o basi deboli.
- Definirli molecole anfotere
Isomeri D ed L
- Quando il carbonio alfa (Cα) di un amminoacido ha più di un sostituente (NH2, COOH, R e H), si parla di stereocentro
- Gli enantiomeri (amminoacidi D ed L) sono immagini speculari l'uno dell'altro, con proprietà ottiche diverse
- Nella maggior parte delle proteine, gli amminoacidi sono nella forma L.
Punto isoelettrico
- Il valore di pH in cui l'amminoacido è elettricamente neutro (zwitterione)
- Un amminoacido è in grado di esistere in forme ionizzate a seconda del pH del mezzo
AA essenziali e non essenziali
- Sono essenziali quelli che l'organismo non è in grado di sintetizzare
- Devono essere assunti attraverso la dieta
- Non essenziali sono sintetizzabili dall'organismo
AA e nutrizione
- Alimenti ricchi di AA essenziali (proteine animali)
- Alimenti poveri di AA essenziali (proteine vegetali)
Legame peptidico
- Reazione di condensazione tra due amminoacidi
- Crea un legame peptidico covalente tra un gruppo carbonilico (COOH) di un amminoacido e un gruppo amminico (NH2) di un altro amminoacido.
- Si forma acqua.
Catena amminoacidica
- La sequenza di amminoacidi legati attraverso legami peptidici
- Ha un'estremità amminoterminale (N-terminale) e un'estremità carbossi-terminale (C-terminale)
Monomeri e Polimeri
- I monomeri (amminoacidi) si combinano per formare polimeri (proteine)
- Catena lineare
- Catena ramificata
Peptidi
- Polimeri di amminoacidi con PM inferiori a 5000 (generalmente fino a 50 amminoacidi)
- Possono avere attività biologiche diverse (es. bradicinina e ossitocina)
Catena polipeptidica
- La sequenza di amminoacidi legati da legami peptidici che costituiscono le proteine
- Contiene una sequenza di singoli amminoacidi uniti
- La catena principale degli amminoacidi che forma la struttura primaria della proteina, e le catene laterali uniche per ogni tipo di amminoacido.
Dati molecolari di alcune proteine
- Informazioni sui dati molecolari di diverse proteine come il peso molecolare, numero di residui e numero di catene polipeptidiche
Conclusioni
- Sintesi , caratteristiche, struttura e classificazioni descritte nella lezione
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Description
Questo quiz esplora vari aspetti degli amminoacidi, inclusa la loro struttura, le proprietà chimiche e la distinzione tra amminoacidi L e D. Rispondi a domande sui gruppi funzionali e sui metaboliti. Metti alla prova la tua conoscenza sui fondamentali della biochimica degli amminoacidi.