Recent

  • Show all results for ""
Proteine II: Modifikationen
319 Questions
0 Views

Proteine II: Modifikationen

Created by
@ComprehensiveConceptualArt

Questions and Answers

Welche Aminosäure wird durch Modifikation von tRNA-gebundenem Serin gebildet?

  • Ornithin
  • Taurin
  • Asparaginsäure
  • L-DOPA (correct)

    • Welche Aminosäuren haben wichtige Funktionen im Stoffwechsel?

  • Proteinogene AS
  • Carboxylgruppen
  • Nicht-proteinogene AS (correct)
  • Sulfonsäuren

    • Was passiert mit der Aminogruppe einer Aminosäure bei physiologischen pH?

  • Sie dissoziiert
  • Sie bleibt unverändert
  • Sie gibt ein H+ ab
  • Sie nimmt ein H+ auf (correct)

    • Was ist der isoelektrische Punkt (IP) einer Aminosäure?

    <p>Der pH, bei dem die Nettoladung gleich 0 ist</p> Signup and view all the answers

    Wo liegt der isoelektrische Punkt bei basischen Aminosäuren?

    <p>Genau zwischen den pKs-Werten ihrer basischen Gruppen</p> Signup and view all the answers

    Wie werden nicht-essenzielle Aminosäuren im Stoffwechsel synthetisiert?

    <p>Durch Transaminierung</p> Signup and view all the answers

    Warum haben saure Aminosäuren einen sauren Charakter?

    <p>Weil sie eine zusätzliche Carboxylgruppe haben</p> Signup and view all the answers

    Was geschieht mit Asparaginsäure und Glutaminsäure bei niedrigem pH?

    <p>Sie werden zu Anionen</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Aminosäuren ist falsch?

    <p>Es gibt 21 proteinogene Aminosäuren, die in Proteinen vorkommen.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt nicht eine Funktion von Aminosäuren im Körper?

    <p>Aminosäuren sind die einzigen Substrate für die Synthese von Purinen und Pyrimidinen.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Biosynthese stickstoffhaltiger Verbindungen ist richtig?

    <p>Aminosäuren spielen eine wichtige Rolle bei der Biosynthese von Purinen, Pyrimidinen und anderen stickstoffhaltigen Verbindungen.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Verbindungen ist kein Zwischenprodukt des Aminosäureabbaus?

    <p>Citrullin</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über nicht-proteinogene Aminosäuren ist richtig?

    <p>Nicht-proteinogene Aminosäuren werden in der Regel aus proteinogenen Aminosäuren synthetisiert.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Synthese von Nucleinsäure-Basen ist richtig?

    <p>Sowohl Purine als auch Pyrimidine werden aus Aminosäuren synthetisiert.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Verbindungen wird nicht aus Aminosäuren synthetisiert?

    <p>Glukose</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über L-Aminosäuren ist richtig?

    <p>L-Aminosäuren kommen in der Regel in Proteinen vor.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Riboflavin (B2) ist korrekt?

    <p>Alle oben genannten Aussagen sind korrekt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Enzymklassen ist nicht an der Hydrolyse von Peptidbindungen beteiligt?

    <p>Kinasen</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zur Peptidbindung ist korrekt?

    <p>Die Peptidbindung ist sehr stabil aufgrund der Mesomerie.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Serin-Proteasen ist korrekt?

    <p>Serin-Proteasen sind an verschiedenen biologischen Prozessen beteiligt, einschließlich der Verdauung und der Blutgerinnung.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Proteasen ist korrekt?

    <p>Die Aktivität von Proteasen wird streng kontrolliert, um Zellschäden zu vermeiden.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu der extrazellulären Kompartimentierung von Proteasen ist korrekt?

    <p>Extrazelluläre Proteasen sind an der Blutgerinnung und Fibrinolyse beteiligt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zur intrazellulären Kompartimentierung von Proteasen ist korrekt?

    <p>Signalpeptidasen im endoplasmatischen Retikulum spalten Signalpeptide von neu synthetisierten Proteinen ab.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zur Regulation der Proteasenaktivität ist korrekt?

    <p>Alle oben genannten Aussagen sind korrekt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aminosäuren ist essentiell?

    <p>Lysin</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Aminosäuren ist semi-essenziell für Säuglinge?

    <p>Arginin</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu biogenen Aminen ist korrekt?

    <p>Sie entstehen durch Decarboxylierung von Aminosäuren.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Hauptfunktion von Stickstoffmonoxid (NO)?

    <p>Es hat vielfältige physiologische Wirkungen.</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym spielt eine Rolle bei der Bildung von Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten?

    <p>Proteindisulfid-Isomerase</p> Signup and view all the answers

    Welches Molekül ist ein wichtiger Überträger von Methylgruppen?

    <p>Tetrahydrofolsäure</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure kann aus Phenylalanin synthetisiert werden?

    <p>Tyrosin</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Struktur einer Peptidbindung?

    <p>Eben, starr und planar.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure hat eine reaktive Sulfhydrylgruppe?

    <p>Cystein</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Eigenschaften zeichnen basische Aminosäuren aus?

    <p>Sie können leicht an Protonen binden.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine wichtige Funktion der Hydroxylgruppe in Aminosäuren?

    <p>Sie kann reversibel phosphoryliert werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche dieser Aminosäuren wird bei der Proteinbiosynthese nicht als Proteinbaustein verwendet?

    <p>Selenocystein</p> Signup and view all the answers

    Welches Element ist an der Struktur von Selenocystein statt Schwefel beteiligt?

    <p>Selen</p> Signup and view all the answers

    Wodurch wird die Stabilität von Proteinen insbesondere unterstützt?

    <p>Durch Disulfidbrücken.</p> Signup and view all the answers

    Welche von diesen AS ist am häufigsten mit der Energiegewinnung durch Oxidation verbunden?

    <p>Glutamin</p> Signup and view all the answers

    Welche Modifikation kann posttranslational an Aminosäuren vorkommen?

    <p>Acetylierung</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Cofaktoren in Enzymen?

    <p>Sie übertragen Elektronen oder Wasserstoff</p> Signup and view all the answers

    Was sind Coenzyme?

    <p>Sie sind kleine Moleküle, die an der Übertragung von Elektronen oder Wasserstoff beteiligt sind</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Niacin (Vitamin B3) und NAD+?

    <p>Niacin ist ein Vorläufer von NAD+, einem wichtigen Coenzym</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von FAD im Gegensatz zu NAD+?

    <p>FAD ist ein prosthetische Gruppe, die kovalent mit dem Enzym verknüpft ist, während NAD+ reversibel ans Enzym gebunden ist</p> Signup and view all the answers

    Was ist das Hauptmerkmal von Allosterischen Enzymen?

    <p>Sie bestehen aus mehreren Untereinheiten und haben eine allosterische Regulation</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn ein Enzymhemmstoff die Enzym-Aktivität reduziert?

    <p>Die vmax des Enzyms wird reduziert</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Oxidoreduktasen?

    <p>Sie übertragen Elektronen oder Wasserstoff</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Coenzymen und Vitaminen?

    <p>Vitamine sind Vorläufer von Coenzymen, die für die Enzym-Aktivität wichtig sind</p> Signup and view all the answers

    Welcher Coenzymtyp wird durch Riboflavin gebildet?

    <p>FAD</p> Signup and view all the answers

    Welche Proteasenart wird durch Modifikation von tRNA-gebundenem Serin gebildet?

    <p>Serin-Proteasen</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse ist an der Hydrolyse von Peptidbindungen beteiligt?

    <p>Hydrolasen</p> Signup and view all the answers

    Welche Regulationstechnik wird verwendet, um die Aktivität von Proteasen zu kontrollieren?

    <p>negative Regulation</p> Signup and view all the answers

    Wo werden Proteasen in Zellen gefunden?

    <p>in allen genannten Orten</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Stabilität von Peptidbindungen beeinflusst?

    <p>durch Mesomerie</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion haben Proteasen in Zellen?

    <p>Proteinabbau</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Aktivität von Proteasen in Zellen reguliert?

    <p>durch alle genannten Mechanismen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Cofaktoren in enzymkatalysierten Reaktionen?

    <p>Sie erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie reduzieren.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Bedeutung der Wechselzahl (kcat) für die Enzymaktivität?

    <p>Sie beschreibt die Anzahl der Substratmoleküle, die von Enzym pro Zeiteinheit umgesetzt werden.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit den Enzymen nach einer enzymkatalysierten Reaktion?

    <p>Sie bleiben unverändert.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Bedeutung der Enzym-Substrat-Komplexbildung für die enzymkatalysierte Reaktion?

    <p>Sie erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Michaelis-Menten-Kinetik ist richtig?

    <p>Sie beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Rolle von RNA-Molekülen in enzymkatalysierten Reaktionen?

    <p>Sie können enzymatisch aktiv sein, z.B. als Ribozyme.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über den Enzym-Substrat-Komplex ist richtig?

    <p>Er ist ein Übergangszustand in der enzymkatalysierten Reaktion.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Bedeutung der Enzym-Konzentration für die enzymkatalysierte Reaktion?

    <p>Sie erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit.</p> Signup and view all the answers

    Welches Coenzym wird bei der Decarboxylierung von Aminosäuren zu biogenen Aminen benötigt?

    <p>Pyridoxalphosphat (PALP)</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure ist ein Bestandteil von Coenzym A?

    <p>Cystein</p> Signup and view all the answers

    Welches Coenzym ist an der Methylierung von Substraten beteiligt?

    <p>S-Adenosylmethionin (SAM)</p> Signup and view all the answers

    Welches Coenzym wird für die Bildung von Stickstoffmonoxid (NO) aus Arginin benötigt?

    <p>NADPH</p> Signup and view all the answers

    Welches Coenzym wird bei der Synthese von Kreatinphosphat benötigt?

    <p>S-Adenosylmethionin (SAM)</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Coenzym A ist korrekt?

    <p>Coenzym A spielt eine wichtige Rolle bei der Aktivierung von Carbonsäuren.</p> Signup and view all the answers

    Welches Coenzym ist an der Synthese von Neurotransmittern wie Dopamin und Serotonin beteiligt?

    <p>Pyridoxalphosphat (PALP)</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über S-Adenosylmethionin (SAM) ist korrekt?

    <p>SAM ist ein wichtiger Methylgruppendonor im Stoffwechsel.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Cofaktoren ist falsch?

    <p>Cofaktoren sind immer an die Proteinstruktur eines Enzyms gebunden.</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Coenzym?

    <p>Ein Coenzym ist ein kleines, nicht-proteinogenes Molekül, das an die Proteinstruktur eines Enzyms gebunden ist und dessen Aktivität beeinflusst.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Coenzyme ist richtig?

    <p>Coenzyme können die Aktivität eines Enzyms beeinflussen, indem sie an die Reaktionspartner binden oder sie in die richtige Konformation bringen.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Moleküle ist kein Coenzym?

    <p>Magnesium</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Coenzym A (CoA) ist falsch?

    <p>CoA ist an die Proteinstruktur eines Enzyms gebunden.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über NAD+ ist richtig?

    <p>NAD+ ist ein Coenzym, das an der Übertragung von Elektronen beteiligt ist.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über FAD+ ist richtig?

    <p>FAD+ ist ein Coenzym, das an der Übertragung von Elektronen beteiligt ist.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über ATP ist richtig?

    <p>ATP ist ein Coenzym, das an der Übertragung von Phosphatgruppen beteiligt ist.</p> Signup and view all the answers

    Welche Art von Inhibition findet man bei Pepsin-Inhibitoren?

    <p>Reversible Inhibition</p> Signup and view all the answers

    Wie binden Pankreas-Trypsin-Inhibitoren an Trypsin?

    <p>Über eine Substrat-Analogon-Bindung</p> Signup and view all the answers

    Wie binden alpha-1-Antitrypsine an Trypsin?

    <p>Über eine kovalente Bindung</p> Signup and view all the answers

    Wodurch unterscheiden sich Protease-Inhibitoren von Substraten?

    <p>Sie binden irreversible an die Protease</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Eigenschaft von Proteasomen?

    <p>Sie sind intrazellulär lokalisiert</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Ubiquitin?

    <p>Es markiert Substrate für die Proteolyse</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Substrate für die Proteolyse markiert?

    <p>Durch eine kovalente Bindung an Ubiquitin</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion des Proteasoms?

    <p>Es abbaut Proteine</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Proteasen aufgrund ihrer potentiellen Gefahr für ihre Umgebung reguliert?

    <p>Durch reversible Bindung an spezifische Inhibitoren und Kompartimentierung</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse katalysiert die Übertragung von chemischen Gruppen?

    <p>Transferasen</p> Signup and view all the answers

    Wie kann die Peptidbindung durch Proteasen gestabilisiert werden?

    <p>Durch Bildung von Esterbindungen</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse katalysiert die Spaltung von Peptidbindungen?

    <p>Hydrolasen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Proteasen im Cytosol?

    <p>Qualitätskontrolle und Signaltransduktion</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Bedeutung von Mesomerie in der Peptidbindung?

    <p>Sie stabilisiert die Peptidbindung</p> Signup and view all the answers

    Wie wirken Proteasen, um die Stabilisierung der Peptidbindung zu umgehen?

    <p>Durch Übertragung von chemischen Gruppen</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse katalysiert die Eliminierung von funktionellen Gruppen?

    <p>Lyasen</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit dem Km-Wert bei einer reversiblen kompetitiven Hemmung?

    <p>Er erhöht sich.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage trifft auf reversibel kompetitive Hemmung nicht zu?

    <p>Der Km-Wert wird verringert.</p> Signup and view all the answers

    Was sind häufige Beispiele für reversible kompetitive Hemmstoffe?

    <p>Methotrexat.</p> Signup and view all the answers

    Wie wirkt sich ein kompetitiver Hemmstoff auf die Reaktionskinetik eines Enzyms aus?

    <p>Er kann die Affinität zur Substratbindung verringern.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit der vmax bei reversibler kompetitiver Hemmung?

    <p>vmax bleibt unverändert.</p> Signup and view all the answers

    Welches Coenzym wird häufig mit reversibel kompetitiver Hemmung in Verbindung gebracht?

    <p>NAD+.</p> Signup and view all the answers

    Wie kann man die Auswirkungen einer reversiblen kompetitiven Hemmung verringern?

    <p>Durch Erhöhung der Substratkonzentration.</p> Signup and view all the answers

    Welche Eigenschaft charakterisiert einen Substratanalog als kompetitiven Hemmstoff?

    <p>Es hat eine Struktur, die der des Substrats ähnlich ist.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielt die katalytische Triade im aktiven Zentrum der Serin-Proteasen?

    <p>Sie ermöglicht die Bildung der kovalenten Bindung zwischen Serin und Substrat.</p> Signup and view all the answers

    Was charakterisiert die Hydrolyse von Cystein-Proteasen?

    <p>Es entstehen Thioesterbindungen seitens der -SH Gruppe.</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym ist ein Beispiel für eine Aspartat-Protease?

    <p>Pepsin</p> Signup and view all the answers

    Wie wird das Wasser in Zink-Proteasen verwendet?

    <p>Wasser polarisiert durch Komplexierung mit Zn2+.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage beschreibt korrekt einen Mechanismus der Apoptose?

    <p>Initiator-Caspasen werden durch externe und interne Signale aktiviert.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Proteasen ist nicht direkt an der Spaltung von Amyloid-Protein beteiligt?

    <p>Caspasen</p> Signup and view all the answers

    Was geschieht bei der Hydrolyse des ES-Intermediats in der Chymotrypsin-Aktivität?

    <p>Ein kovalentes Esterprodukt entsteht.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Hydrolyse von Proteinen durch Aspartat-Proteasen ist korrekt?

    <p>Aspartat polarisiert Wasser für die Spaltung.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Hauptfunktion von Enzymen im biochemischen Kontext?

    <p>Sie wirken als Biokatalysatoren und erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit.</p> Signup and view all the answers

    Welcher Faktor beeinflusst nicht die Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion?

    <p>Farbe der Reaktionsmischung</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Michaelis-Menten-Kinetik?

    <p>Die Beziehung zwischen Substratkonzentration und der Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion.</p> Signup and view all the answers

    Welches Merkmal ist nicht typisch für Enzyme?

    <p>Sie werden irreversibel verändert.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt den Katalysezyklus eines Enzyms?

    <p>Die Umwandlungsprozesse des Enzyms und des Substrats.</p> Signup and view all the answers

    Was bewirkt eine Erhöhung der Enzymkonzentration bei konstant gehaltener Substratmenge?

    <p>Die Reaktionsgeschwindigkeit steigt bis zu einem bestimmten Punkt.</p> Signup and view all the answers

    Was bedeutet die Wechselzahl (kcat) in Bezug auf ein Enzym?

    <p>Die Anzahl der Substratmoleküle, die pro Zeiteinheit umgesetzt werden.</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit Enzymen, wenn die Temperatur zu hoch wird?

    <p>Die Enzyme werden denaturiert und verlieren ihre Aktivität.</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Aktivität von Proteasen reguliert?

    <p>Durch Inhibitoren</p> Signup and view all the answers

    Welche Art von Enzymen fördert die Bildung von Doppelbindungen?

    <p>Lysasen</p> Signup and view all the answers

    Wie wirkt die Mesomerie auf die Peptidbindung?

    <p>Sie stabilisiert die Peptidbindung</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse katalysiert die Hydrolyse von Peptidbindungen?

    <p>Hydrolasen</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Proteasen im Cytosol reguliert?

    <p>Durch spezifische Inhibitoren</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielt Riboflavin (B2) bei der Bildung von Coenzymen?

    <p>Es bildet FMN</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Proteasen im Lysosom?

    <p>Proteinabbau</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Peptidbindungen hydrolytisch gespalten?

    <p>Durch die Bildung von Esterbindungen</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über allosterische Enzyme ist falsch?

    <p>Negative allosterische Effektoren stabilisieren die R-Form des Enzyms.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt den Effekt eines negativen allosterischen Effektors auf ein Enzym?

    <p>Verringert die Affinität des Enzyms zum Substrat.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt nicht eine Eigenschaft von allosterischen Enzymen?

    <p>Allosterische Enzyme haben immer nur eine Bindungsstelle für das Substrat.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Enzyme ist ein Beispiel für ein allosterisches Enzym, das in der Glykolyse eine wichtige Rolle spielt?

    <p>Phosphofruktokinase 1</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein wesentliches Merkmal von allosterischen Enzymen im Vergleich zu normalen Enzymen?

    <p>Sie werden durch die Bindung von Effektoren beeinflusst.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die allosterische Regulation von Enzymen ist richtig?

    <p>Allosterische Effektoren können die Aktivität des Enzyms sowohl erhöhen als auch verringern.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Beziehung zwischen der T-Form und der R-Form eines allosterischen Enzyms?

    <p>Die R-Form ist die aktive Form, die T-Form ist die inaktive Form.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die allosterische Regulation von Enzymen ist falsch?

    <p>Allosterische Enzyme haben eine lineare Michaelis-Menten-Kinetik.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Funktion von Ubiquitin im Proteasom?

    <p>Es markiert Substrate für den Abbau durch das Proteasom.</p> Signup and view all the answers

    Welche Eigenschaft besitzen Protease-Inhibitoren in Bezug auf ihre Bindung an die Proteasen?

    <p>Sie weisen häufig kovalente und irreversible Bindungen auf.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielt der Deckel (19S) im Proteasom?

    <p>Er erkennt und entfaltet die Proteine vor dem Abbau.</p> Signup and view all the answers

    Was ist das Ergebnis der Bindung von alpha-1-Antitrypsin an Trypsin?

    <p>Es verursacht eine starke Konformationsänderung in der Protease.</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse ist für die Aktivierung von Ubiquitin verantwortlich?

    <p>Ligase</p> Signup and view all the answers

    Was ist die primäre Funktion des zentralen Teils des Proteasoms (20S)?

    <p>Es führt die enzymatische Hydrolyse der Proteine durch.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage trifft auf die Bindung von Pepsininhibitoren zu?

    <p>Die Bindung erfolgt über Salzbrücken bei neutralem pH.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage beschreibt die Struktur von Ubiquitin am besten?

    <p>Es ist ein hochkonserviertes Protein mit einer globulären Struktur.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aminosäuren kann posttranslational acetyliert werden?

    <p>Lysin</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion hat Acetyllysin in der Zelle?

    <p>Beeinflussung der Chromatinstruktur</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Stickstoffmonoxid (NO) in der Zelle gebildet?

    <p>Durch die Oxidation von Arginin</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aminosäuren dient als Vorläufer für Serotonin?

    <p>Tryptophan</p> Signup and view all the answers

    Welches Molekül spielt eine Schlüsselrolle bei der Methylierung von DNA?

    <p>SAM (S-Adenosylmethionin)</p> Signup and view all the answers

    Was ist die typische Struktur einer Peptidbindung?

    <p>Eine starre, planare Verbindung</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym katalysiert die Bildung von Disulfidbrücken?

    <p>Proteindisulfid-Isomerase (PDI)</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit Glykolysierungsprodukten wie glykolisiertem Asparagin?

    <p>Sie spielen eine Rolle bei der Verpackung von Proteinen</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage beschreibt am besten die Funktion von Enzymen?

    <p>Sie wirken als Biokatalysatoren und erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Rolle von Cofaktoren in enzymatischen Reaktionen?

    <p>Sie sind essentielle Moleküle, die für die enzymatische Aktivität benötigt werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt den Katalysezyklus eines Enzyms?

    <p>E + S → ES → EZ → EP → E + P</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion gemessen?

    <p>Durch die Menge an Produkten, die pro Zeiteinheit gebildet werden.</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Michaelis-Menten-Kinetik?

    <p>Sie beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration.</p> Signup and view all the answers

    Was besagt die Wechsellzahl (kcat) eines Enzyms?

    <p>Sie gibt an, wie viele Substratmoleküle pro Zeit umgesetzt werden können.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Faktoren hat keinen Einfluss auf die Enzymaktivität?

    <p>Farbe des Enzyms</p> Signup and view all the answers

    Wie kann ein Enzym inhibiert werden?

    <p>Durch Bindung an das aktive Zentrum oder an einen anderen Ort des Enzyms.</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse katalysiert die Übertragung von chemischen Gruppen?

    <p>Transferasen</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Aktivität von Proteasen reguliert?

    <p>durch alle oben genannten Mechanismen</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse spaltet Bindungen mit Hilfe von Wasser?

    <p>Hydrolasen</p> Signup and view all the answers

    Warum ist die Peptidbindung kinetisch stabil?

    <p>wegen Mesomerie</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse entfernt funktionelle Gruppen, wobei Doppelbindungen entstehen?

    <p>Lyasen</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Proteasen in extrazellulären Kompartimenten lokalisiert?

    <p>in allen oben genannten Kompartimenten</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Coenzymen?

    <p>Aktivierung von Enzymen</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse katalysiert die Bildung von Peptidbindungen unter Spaltung von Nukleotidtriphosphaten?

    <p>Ligasen</p> Signup and view all the answers

    Was passiert bei der posttranslationalen Modifikation von Aminosäuren?

    <p>Acetylierung oder Methylierung von Lysin und Arginin</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure kann durch Decarboxylierung zu einem biogenen Amin umgewandelt werden?

    <p>Histidin</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von S-Adenosylmethionin (SAM)?

    <p>Überträger von Methylgruppen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Bedeutung von Stickstoffmonoxid (NO)?

    <p>Vielfältige physiologische Wirkung</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäuren können posttranslational acetyliert und/oder methyliert werden?

    <p>Lysin und Arginin</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Proteindisulfid-Isomerasen (PDIs)?

    <p>Katalysatoren für die Bildung von Disulfidbrücken</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure enthält eine reaktive Sulfhydrylgruppe?

    <p>Cystein</p> Signup and view all the answers

    Wie werden semi-essenzielle Aminosäuren im Stoffwechsel synthetisiert?

    <p>Durch Umwandlung von essentiellen Aminosäuren</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Elektronenpaare können Cu2+-Ionen in alkalischen Medien einlagern?

    <p>4</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Enzymen?

    <p>Katalysieren von chemischen Reaktionen</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Michaelis-Menten-Kinetik?

    <p>Die Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Cofaktoren in Enzymen?

    <p>Erhöhung der Enzymaktivität</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn ein Enzymhemmstoff die Enzym-Aktivität reduziert?

    <p>Die Reaktionsgeschwindigkeit wird reduziert</p> Signup and view all the answers

    Was ist das Hauptmerkmal von Allosterischen Enzymen?

    <p>Die Enzymaktivität wird durch die Bindung von Effektoren reguliert</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Ribozymen?

    <p>Katalysieren von chemischen Reaktionen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Coenzymen und Vitaminen?

    <p>Einige Coenzyme werden durch Vitamine gebildet</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Merkmal allosterischer Enzyme?

    <p>Sie zeigen eine Kooperativität bei der Substratbindung.</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst ein negativer allosterischer Effektor die Enzymaktivität?

    <p>Er reduziert die Affinität des Enzyms zum Substrat.</p> Signup and view all the answers

    Was tritt bei allosterischen Enzymen häufig auf?

    <p>Die Enzymstruktur verändert sich in Abhängigkeit von Liganden.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Enzyme ist ein Beispiel für ein allosterisches Enzym?

    <p>Phosphofruktokinase 1</p> Signup and view all the answers

    Was bedeutet eine niedrige Km-Wert für ein Enzym?

    <p>Das Enzym hat eine hohe Affinität zum Substrat.</p> Signup and view all the answers

    Wie verändert sich die maximalen Reaktionsgeschwindigkeit (vmax) bei einer nicht-kompetitiven Hemmung?

    <p>vmax reduziert sich.</p> Signup and view all the answers

    Was bewirken positive allosterische Effektoren?

    <p>Sie erhöhen die Affinität des Enzyms für das Substrat.</p> Signup and view all the answers

    Welcher Prozess ist mit der Regulation von allosterischen Enzymen verbunden?

    <p>Die Modulation der Substratbindung.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die allosterische Regulation des Proteasoms ist falsch?

    <p>Die 20S-Kern-Proteasen werden durch die Bindung von Ubiquitin direkt aktiviert.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die allosterische Regulation der Protease-Aktivität im Proteasom am besten?

    <p>Die Protease-Aktivität wird durch die Konformationsänderung des Proteasoms, die durch die Aktivierung der 19S-Kappe ausgelöst wird, indirekt reguliert.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Aktivierung des Proteasoms durch poly-ubiquitylierte Substrate ist richtig?

    <p>Die Bindung von Ubiquitin an die 19S-Kappe aktiviert die ATPase-Aktivität, die zur Entfaltung des Substrats und zum Eintritt in den 20S-Kern führt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über den Mechanismus der allosterischen Regulation im Proteasom ist richtig?

    <p>Die Bindung von Ubiquitin an die 19S-Kappe induziert eine Konformationsänderung, die den Zugang zum 20S-Kern für Substrate ermöglicht.</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst die allosterische Regulation die Protease-Aktivität im Proteasom?

    <p>Die Protease-Aktivität wird durch die Konformationsänderung des Proteasoms, die durch die Bindung von poly-ubiquitylierten Substraten an die 19S-Kappe ausgelöst wird, indirekt reguliert.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die allosterische Regulation der Protease-Aktivität im Proteasom ist richtig?

    <p>Die Protease-Aktivität wird durch die Konformationsänderung des Proteasoms, die durch die Aktivierung der 19S-Kappe ausgelöst wird, indirekt reguliert.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aussage über die Rolle von Ubiquitin bei der allosterischen Regulation des Proteasoms ist falsch?

    <p>Ubiquitin aktiviert direkt die Protease-Aktivität im 20S-Kern.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die allosterische Regulation des Proteasoms am genauersten?

    <p>Die Bindung von Ubiquitin an die 19S-Kappe induziert eine Konformationsänderung, die den Zugang zum 20S-Kern für Substrate ermöglicht, und gleichzeitig die ATPase-Aktivität der 19S-Kappe aktiviert.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Enzymen?

    <p>Katalysieren chemischer Reaktionen</p> Signup and view all the answers

    Wie nennt man die Wechselzahl eines Enzyms?

    <p>kcat</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt die Michaelis-Menten-Kinetik?

    <p>Die Geschwindigkeit einer Enzym-reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn ein Enzym ein Substrat bindet?

    <p>Ein Enzym-Substrat-Komplex wird gebildet</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielen Cofaktoren in Enzymen?

    <p>Sie helfen bei der Bindung des Substrats</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Effekt von Enzymen auf die Reaktionsgeschwindigkeit?

    <p>Enzyme beschleunigen die Reaktionsgeschwindigkeit</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Ribozym?

    <p>Ein RNA-Molekül mit enzymatischer Aktivität</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Zweck der Serumelektrophorese?

    <p>Die Trennung von Proteinen nach ihrer Ladung</p> Signup and view all the answers

    Welche Protease-Inhibitoren binden an Trypsin?

    <p>Pankreas-Trypsininhibitor</p> Signup and view all the answers

    Wie viele alpha-Untereinheiten haben die zwei Ringe im core des Proteasoms?

    <p>7</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Ubiquitin?

    <p>Modifizierung von Proteinen für den Abbau</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Ubiquitin an das Substrat gebunden?

    <p>Über eine kovalente Verknüpfung an die C-terminale Gly-Seitenkette</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Enzymklassen sind an der Aktivierung von Ubiquitin beteiligt?

    <p>3</p> Signup and view all the answers

    Welche Protease-Aktivität ähnelt der Aktivität von Chymotrypsin?

    <p>Chymotrypsin-ähnliche Aktivität</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion des Deckels (19S) im Proteasom?

    <p>Erkennung von Substanzen</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Ringe haben die beta-Untereinheiten im core des Proteasoms?

    <p>2</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein charakteristisches Merkmal von Isoenzymen?

    <p>Sie katalysieren die gleiche Reaktion, sind aber strukturell verschieden.</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion haben Isoenzyme häufig in einem Organismus?

    <p>Sie regulieren die Reaktionsgeschwindigkeit je nach Gewebe.</p> Signup and view all the answers

    Wie unterscheiden sich Isoenzyme voneinander?

    <p>Durch strukturelle Differenzen bei gleichbleibender Funktion.</p> Signup and view all the answers

    Welches ist ein Beispiel für eine typische Funktion von Isoenzymen?

    <p>Sie katalysieren identische Reaktionen unter verschiedenen Bedingungen.</p> Signup and view all the answers

    Warum sind Isoenzyme wichtig für die Metabolismusregulation?

    <p>Sie ermöglichen spezifische Anpassungen an verschiedene Gewebe.</p> Signup and view all the answers

    In welchem Kontext werden Isoenzyme oft untersucht?

    <p>In der klinischen Diagnostik zur Bestimmung von Biomarkern.</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym könnte als Isoenzym angesehen werden, basierend auf den gelernten Informationen?

    <p>Hexokinase und Glukokinase.</p> Signup and view all the answers

    Wie verhält sich die Aktivität von Isoenzymen im Vergleich zu einem klassischen Enzym?

    <p>Isoenzyme können unterschiedliche Aktivitätslevel besitzen.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Isoenzymen ist korrekt?

    <p>Isoenzyme sind verschiedene Formen desselben Enzyms, die in unterschiedlichen Geweben oder Zelltypen vorkommen und unterschiedliche Funktionen haben.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Proteasen sind wahrscheinlich Isoenzyme?

    <p>Trypsin und Chymotrypsin</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Isoenzymen im Kontext der Proteolyse ist korrekt?

    <p>Alle oben genannten Aussagen sind korrekt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Beispiele demonstriert am besten den Begriff der Isoenzyme?

    <p>Die unterschiedliche Aktivität von Trypsin und Chymotrypsin im Verdauungstrakt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Isoenzymen im Kontext von Krankheiten ist korrekt?

    <p>Alle oben genannten Aussagen sind korrekt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Isoenzymen im Kontext der Evolution ist korrekt?

    <p>Alle oben genannten Aussagen sind korrekt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Isoenzymen im Kontext der Genregulation ist korrekt?

    <p>Alle oben genannten Aussagen sind korrekt.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zu Isoenzymen im Kontext der medizinischen Diagnostik ist korrekt?

    <p>Alle oben genannten Aussagen sind korrekt.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Hauptfunktion von Isoenzymen?

    <p>Sie katalysieren die gleichen Reaktionen, aber unter verschiedenen Bedingungen.</p> Signup and view all the answers

    Welches Merkmal unterscheidet Isoenzyme von normalen Enzymen?

    <p>Isoenzyme weisen unterschiedliche kinetische Parameter auf.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Enzymarten ist kein Isoenzym?

    <p>Hexokinase</p> Signup and view all the answers

    Was beschreibt das Verhalten von Isoenzymen in Bezug auf ihre Substratspezifität?

    <p>Isoenzyme sind spezifisch für unterschiedliche Substrate und reagieren nicht gleich.</p> Signup and view all the answers

    Wie unterscheidet sich die Regulation von Isoenzymen von anderen Enzymen?

    <p>Die Regulation von Isoenzymen erfolgt spezifisch je nach Gewebe und Entwicklungsstand.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielen Isoenzyme im Kontext von Krankheiten?

    <p>Änderungen in der Expressivität von Isoenzymen können Biomarker für bestimmte Krankheiten sein.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt korrekt die Produzenten von Isoenzymen?

    <p>Isoenzyme können aus unterschiedlichen Genen resultieren, die in verschiedenen Zellen exprimiert werden.</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflussen Isoenzyme den Metabolismus?

    <p>Sie ermöglichen eine fein abgestimmte Regulation von metabolischen Pfaden in verschiedenen Geweben.</p> Signup and view all the answers

    Warum ist die Aktivität von Proteasen streng kontrolliert?

    <p>Weil sie eine potentielle Gefahr für ihre Umgebung darstellen</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Aktivität von Proteasen reguliert?

    <p>Durch eine regulierte Aktivierung, spezifische Proteasen-Inhibitoren und eine extra- und intrazelluläre Kompartimentierung</p> Signup and view all the answers

    Wo sind Proteasen in der Zelle lokalisiert?

    <p>In Lysosomen, nicht-lysosomalen Kompartimenten, im Cytosol und im Zellkern</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion haben Proteasen im Zellkern?

    <p>Sie sind an der Qualitätskontrolle und Signaltransduktion beteiligt</p> Signup and view all the answers

    Warum ist die Peptidbindung kinetisch relativ stabil?

    <p>Weil sie mesomeriestabilisiert ist</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse umgeht die Stabilisierung der Peptidbindung durch Mesomerie?

    <p>Hydrolasen</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse ist an der Spaltung von Peptidbindungen beteiligt?

    <p>Hydrolasen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Proteasen im GI-Trakt?

    <p>Sie sind an der Verdauung von Proteinen beteiligt</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Ubiquitin aktiviert?

    <p>Über ATP-abhängige Aktivierung</p> Signup and view all the answers

    Welche Art von Proteasen hat Trypsin-ähnliche Aktivität?

    <p>Trypsin-ähnliche Proteasen</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym überträgt Ubiquitin auf das Substrat?

    <p>E3 (Ubiquitin-Ligase)</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Ubiquitin-Moleküle müssen an ein Substrat gebunden sein, damit es vom Proteasom erkannt wird?

    <p>Mehrere Ubiquitin-Moleküle (poly-ubiquitiert)</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielen ATPasen im Proteasom?

    <p>Sie sind für die Protein-Entfaltung verantwortlich</p> Signup and view all the answers

    Welche Struktur hat Ubiquitin?

    <p>Eine globuläre, stabile Proteinstruktur (ubiquitin-fold)</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Funktion des Proteasoms?

    <p>Der Abbau von Proteinen</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Substratbindung durch E3 (Ubiquitin-Ligase) ermöglicht?

    <p>Über eine kovalente Bindung</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Proteine ist nicht direkt am Abbau von Proteinen im Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) beteiligt?

    <p>Ubiquitin</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Aktivität des Ubiquitin-Proteasom-Systems (UPS) durch DNA-Schäden reguliert?

    <p>DNA-Schäden führen zur Aktivierung von E3-Ligasen, wodurch die Ubiquitylierung von Proteinen gefördert wird.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Rolle des Tumorsuppressors p53 im Ubiquitin-Proteasom-System (UPS)?

    <p>p53 ist ein Substrat des Proteasoms, das bei DNA-Schäden abgebaut wird.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Krankheiten ist nicht direkt mit einer Fehlfunktion des Ubiquitin-Proteasom-Systems (UPS) verbunden?

    <p>Diabetes mellitus Typ 2</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt nicht eine wichtige Funktion des Ubiquitin-Proteasom-Systems (UPS)?

    <p>Synthese von Proteinen</p> Signup and view all the answers

    Wie beeinflusst die Phosphorylierung von p53 die Aktivität des Ubiquitin-Proteasom-Systems (UPS)?

    <p>Phosphorylierung von p53 verhindert die Bindung von E3-Ligasen an p53, wodurch dessen Abbau durch das Proteasom verhindert wird.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Rolle der Ubiquitin-Ligase (E3) im Ubiquitin-Proteasom-System (UPS)?

    <p>E3 ist verantwortlich für die Substratspezifität der Ubiquitylierung.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen zur Ubiquitylierung im Ubiquitin-Proteasom-System (UPS) ist falsch?

    <p>Ubiquitylierung ist ein irreversibler Prozess.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Regulation der Proteasomenaktivität nicht korrekt?

    <p>Die Proteasomenaktivität kann durch die Phosphorylierung von Proteasen reguliert werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Proteasen ist nicht an der limitierten Proteolyse beteiligt?

    <p>Lysosomale Proteasen</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über Proteasen ist falsch?

    <p>Proteasen können nur in eukaryotischen Zellen gefunden werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Funktion der Substrat-Bindungstasche einer Protease am besten?

    <p>Die Substrat-Bindungstasche kontrolliert den Zugang zum katalytischen Zentrum und bestimmt die Substratspezifität.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Proteasen katalysiert die Spaltung hinter einer basischen Aminosäure?

    <p>Trypsin</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Proteasen ist ein Beispiel für eine Endopeptidase?

    <p>Chymotrypsin</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Proteasen ist nicht an der vollständigen Proteolyse beteiligt?

    <p>Blutgerinnungsfaktoren</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure bildet eine essentielle Rolle in der katalytischen Triade der Chymotrypsin-Proteasen?

    <p>Histidin</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Eigenschaften beschreibt am besten das aktive Zentrum von Serin-Proteasen?

    <p>Es nutzt eine kovalente Esterbildung zur Reaktion.</p> Signup and view all the answers

    Welche Assistentenstruktur stabilisiert die Reaktivität des Wassers in Zink-Proteasen?

    <p>Zn2+ Ionen</p> Signup and view all the answers

    Welche Auswirkungen hat die Hydrolyse von ES-Intermediaten auf die Peptidbindung?

    <p>Es erzeugt Spaltprodukte durch Spaltung.</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym ist ein Beispiel für eine Aspartat-Protease?

    <p>Pepsin</p> Signup and view all the answers

    Wie wird das Wasser in der Hydrolyse von Aspartat-Proteasen verwendet?

    <p>Wasser wird mit Aspartat polarisiert.</p> Signup and view all the answers

    WelchesProtein wird durch Beta-Sekretase, eine Aspartat-Protease, gespalten?

    <p>APP (Amyloid-Vorläuferprotein)</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Rolle der Initiator-Caspasen im apoptotischen Prozess?

    <p>Sie aktivieren Effektor-Caspasen.</p> Signup and view all the answers

    Was sind Cofaktoren für die Aktivität eines Enzyms?

    <p>Moleküle, die für die Enzymaktivität wichtig sind, jedoch keine Proteine</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Coenzymen?

    <p>Elektronenübertragung in Redoxreaktionen</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über NAD+ ist richtig?

    <p>Es ist ein Coenzym, das Wasserstoffionen überträgt</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Niacin (Vitamin B3) und NAD+?

    <p>Niacin ist ein Vitamin, NAD+ ist ein Coenzym</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über FAD ist richtig?

    <p>Es ist ein Coenzym, das Elektronen überträgt</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Oxidoreduktasen?

    <p>Übertragung von Elektronen in Redoxreaktionen</p> Signup and view all the answers

    Welcher Coenzymtyp wird durch Riboflavin gebildet?

    <p>FMN</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Coenzymen und Vitaminen?

    <p>Coenzyme werden durch Vitamine gebildet</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Cofaktoren in Enzymen?

    <p>Sie erhöhen die Enzymaktivität.</p> Signup and view all the answers

    Was sind Coenzyme?

    <p>Organische Moleküle, die Enzymen helfen, ihre Funktion zu erfüllen.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Niacin (Vitamin B3) und NAD+?

    <p>Niacin ist ein Vitamin, das NAD+ bildet.</p> Signup and view all the answers

    Welche Rolle spielt S-Adenosylmethionin (SAM) im Stoffwechsel?

    <p>Als wichtigster Überträger von Methylgruppen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von FAD im Gegensatz zu NAD+?

    <p>FAD ist ein Coenzym, das Elektronen akzeptiert, während NAD+ Elektronen doniert.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Tetrahydrofolsäure im Stoffwechsel?

    <p>Als Methylgruppen-Donor</p> Signup and view all the answers

    Welcher Coenzymtyp wird durch Riboflavin gebildet?

    <p>FMN</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Cofaktoren und Vitaminen?

    <p>Cofaktoren werden durch Vitamine gebildet</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Coenzymen und Vitaminen?

    <p>Vitamine sind Coenzyme, die Enzymen helfen, ihre Funktion zu erfüllen.</p> Signup and view all the answers

    Welches Vitamin wird benötigt, um Cobalamin (VitB12) zu bilden?

    <p>Folsäure (B9)</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Oxidoreduktasen?

    <p>Sie katalysieren Oxidations- und Reduktionsreaktionen.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Coenzym A?

    <p>Als Acetyl-Gruppen-Donor</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn ein Enzymhemmstoff die Enzym-Aktivität reduziert?

    <p>Die Enzymaktivität reduziert sich.</p> Signup and view all the answers

    Welches Coenzym wird durch Riboflavin gebildet?

    <p>FAD</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Beziehung zwischen Coenzymen und Enzymen?

    <p>Enzyme benötigen Coenzyme</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Cofaktoren in Enzymen?

    <p>Als Kofaktor, der die Enzymaktivität unterstützt</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure enthält eine reaktive Sulfhydrylgruppe?

    <p>Cystein</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure wird bei der Proteinbiosynthese nicht als Proteinbaustein verwendet?

    <p>Selenocystein</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure kann als Puffer wirken?

    <p>Histidin</p> Signup and view all the answers

    Was unterstützt insbesondere die Stabilität von Proteinen?

    <p>Disulfidbrücken</p> Signup and view all the answers

    Welche Modifikation kann posttranslational an Aminosäuren vorkommen?

    <p>Alle der oben genannten</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure enthält Schwefel statt Selen?

    <p>Cystein</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion haben Proteine im Körper?

    <p>Alle der oben genannten</p> Signup and view all the answers

    Wo werden Proteinogene Aminosäuren benötigt?

    <p>bei der Translation</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Cofaktoren Riboflavin (B2) und NAD+ ist korrekt?

    <p>Riboflavin (B2) und NAD+ sind beide Coenzyme, die bei der Oxidation von Substraten verwendet werden.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Rolle von Riboflavin (B2) im Stoffwechsel ist korrekt?

    <p>Riboflavin (B2) ist ein wichtiger Cofaktor für Enzyme, die an der Produktion von ATP beteiligt sind.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Funktion von FMN und FAD im Stoffwechsel am besten?

    <p>FMN und FAD dienen als Elektronenakzeptoren und -donoren in Redoxreaktionen.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Beziehung zwischen Cofaktoren und Enzymen ist korrekt?

    <p>Cofaktoren sind kleine Moleküle, die Enzyme bei ihrer katalytischen Aktivität unterstützen.</p> Signup and view all the answers

    Welches der folgenden Enzyme benötigt Riboflavin (B2) als Cofaktor?

    <p>Dehydrogenasen</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Bedeutung von Cofaktoren im Stoffwechsel ist korrekt?

    <p>Cofaktoren spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation der Enzym-Aktivität.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen über die Struktur von Riboflavin (B2) ist korrekt?

    <p>Riboflavin (B2) enthält einen isoalloxazin-Ring.</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Aussagen beschreibt die Funktion von NAD+ im Stoffwechsel am besten?

    <p>NAD+ ist ein Coenzym, das an der Oxidation von Substraten beteiligt ist.</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Post-translational Modifikation von Proteinen II

    • Proteine können durch post-translational Modifikationen wie Hydroxylierung, Glykosylierung, Acetylierung und Methylierung verändert werden.
    • Diese Modifikationen können während oder nach der Translation erfolgen und spielen eine wichtige Rolle bei der Chromatin-Struktur und der Genexpression.

    Essentielle Aminosäuren

    • Essentielle Aminosäuren sind:
      • Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin
    • Diese Aminosäuren können vom Menschen nicht synthetisiert werden und müssen daher über die Nahrung aufgenommen werden.

    Semi-Essenzielle Aminosäuren

    • Semi-Essenzielle Aminosäuren sind:
      • Arginin, Histidin
    • Diese Aminosäuren können von Säuglingen nicht synthetisiert werden und müssen daher über die Muttermilch oder die Nahrung aufgenommen werden.
    • Cystein (aus Methionin) und Tyrosin (aus Phenylalanin) sind semi-essenzielle Aminosäuren, die bei Fehlen von Methionin oder Phenylalanin synthetisiert werden müssen.

    Biogene Amine

    • Biogene Amine sind Abbauprodukte von Aminosäuren mit Mediatorfunktion.
    • Beispiele sind:
      • Stickstoffmonoxid (NO), das aus Arginin synthetisiert wird
      • Histamin, das aus Histidin synthetisiert wird
      • Glutamat, das ein Neurotransmitter ist
      • Serotonin, das aus Tryptophan synthetisiert wird

    Peptidbindung

    • Peptidbindungen sind dieBindungen zwischen Aminosäuren in Proteinen.
    • Es gibt zwei Konfigurationen von Peptidbindungen: cis und trans.
    • Disulfidbrücken sind Querbrücken in der linearen Polypeptidkette, die durch Oxidation zweier Cysteinreste gebildet werden.

    Proteinfaltung

    • Die Tertiärstruktur eines Proteins beschreibt die komplexe räumliche Struktur einer kompletten Aminosäurekette.
    • Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung von mehreren Polypeptidketten zueinander.

    Funktionen von Aminosäuren

    • Aminosäuren sind Bausteine von Proteinen und können zu Metaboliten des Citratzyklus und der Glykolyse umgebaut werden.
    • Sie sind Vorstufen der Signalmoleküle und können zu Metaboliten der Harnstoffzyklus umgebaut werden.
    • Aminosäuren können als NH3+-Donatoren für die Biosynthese von Stickstoff-haltigen Verbindungen dienen.

    Proteasen

    • Proteasen sind Enzyme, die Peptidbindungen hydrolytisch spalten können.
    • Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation von Proteinen und werden daher streng kontrolliert.

    Enzymklassen

    • Enzymklassen sind:
      • Transferasen (z.B. Kinasen, Phosphotransferasen)
      • Hydrolasen (z.B. Phosphatasen, Glykosidasen, Peptidasen)
      • Lyasen (z.B. Aldose-Ketose-Isomerase, Mutasen)
      • Isomerasen (z.B. Aldose-Ketose-Isomerase, Mutasen)
      • Ligasen / Synthetasen (z.B. Aminoacyl-tRNA-Synthetasen)

    Enzymkinetik

    • Enzymkinetik beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration.
    • Die Reaktionsgeschwindigkeit (v) ist definiert als die Anzahl der Substratmoleküle, die pro Zeit umgesetzt werden.
    • v ist abhängig von der Enzymkonzentration, der Substratkonzentration und äußeren Faktoren wie T, pH und Salzkonzentration.
    • Die Wechselzahl (kcat) ist ein Maß für die katalytische Potenz eines Enzyms.

    Enzymhemmung

    • Enzymhemmung kann reversibel oder irreversibel sein.
    • Reversible Enzymhemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.
    • Irreversible Enzymhemmung kann durch Inhibitoren wie Acetylsalicylsäure (ASS) verursacht werden.

    Allosterische Enzyme

    • Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten und sind oft Schlüsselenzyme.
    • Beispiele für allosterische Enzyme sind Phosphofruktokinase 1 (Glykolyse) und Pyruvat Dehydrogenase (verbindet Glykolyse und Citrat-Zyklus).
    • Negative allosterische Effektoren stabilisieren die T-Form, positive allosterische Effektoren stabilisieren die R-Form.

    Enzymklassen

    • Enzymklassen sind Oxidoreduktasen, die Elektronen oder Wasserstoff übertragen.
    • Coenzyme sind wichtig für die Aktivität von Enzymen und können als prosthetische Gruppe kovalent mit dem Enzym verknüpft sein oder als Cosubstrat reversibel ans Enzym gebunden sein.
    • Beispiele für Coenzyme sind NAD+, NADP+, FAD und Riboflavin.

    Proteine

    • Proteine können modifiziert werden, post-translational oder co-translational.
    • Beispiele für post-translationalen Modifikationen sind Hydroxyprolin, Glykolysiertes Asparagin und Phosphoserin.
    • Proteine spielen eine wichtige Rolle bei der Chromatin-Struktur und der Genexpression.

    Aminosäuren

    • Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen und können in verschiedenen Kategorien eingeteilt werden.
    • Beispiele für Aminosäuren sind Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin und Arginin.
    • Aminosäuren können biogene Amine bilden, die als Mediatoren wirken.

    Peptidbindung

    • Die Peptidbindung ist eine Säureamidbindung und kann in zwei Konfigurationen, cis und trans, vorkommen.
    • Die Peptidbindung ist mesomeriestabilisiert und kann durch Proteindisulfid-Isomerasen (PDI) katalysiert werden.

    Proteasen

    • Proteasen sind Enzyme, die Proteine abbauen.
    • Proteasen spielen eine wichtig Rolle bei der Regulation von Proteinen und der Signaltransduktion.
    • Proteasen können extrazellulär (z.B. im GI-Trakt) oder intrazellulär (z.B. im Lysosom) vorkommen.

    Proteasen-Inhibitoren

    • Pepsininhibitor: Spaltprodukt von Pepsinogen bindet an Pepsin über Salzbrücken (bei neutralem pH)
    • Pankreas-Trypsininhibitor: Substrat-Analogon mit hoher Affinität für Trypsin
    • Alpha-1-Antitrypsin (Serpin = serin-Protease-Inhibitor): bindet an Trypsin, Elastase mit kovalenter und irreversibler Bindung

    Proteasom

    • Intrazelluläre Abbaumaschinerie
    • Kompartiment-ähnlicher multimerer Komplex mit zylindrischer Tonne (20S) und regulierbarem Deckel (19S)
    • Protein-Entfaltungsenzyme (ATPasen) im Zentralteil (20S, core)
    • 2 Ringe mit je 7 alpha-Untereinheiten und 2 Ringe mit je 7 beta-Untereinheiten, nur beta-Einheiten sind proteolytisch aktiv

    Ubiquitin-Proteasom-System

    • Substrate werden mit Ubiquitin markiert
    • Ubiquitin wird über eine Enzym-Kaskade aktiviert: E1 (Aktivierungsenzym), E2 (Konjugationsenzym), E3 (Ubiquitin-Ligase)
    • Poly-ubiquitierte Substrate werden vom Proteasom erkannt

    Enzymkinetik

    • vmax: maximale Reaktionsgeschwindigkeit
    • Km-Wert: halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit, Enzym ist zur Hälfte mit Substrat beladen
    • Km: Maß für die Affinität des Enzyms zu einem Substrat
    • Enzymhemmung:
      • Reversibel: Kompetitiv, vmax bleibt gleich, Km erhöht sich
      • Irreversibel: Nicht-kompetitiv, vmax wird reduziert, Km bleibt unverändert

    Allosterische Enzyme

    • Meist aus mehreren Untereinheiten bestehend
    • Oft Schlüsselenzyme
    • Negativer allosterischer Effektor stabilisiert die T-Form, positiver allosterischer Effektor stabilisiert die R-Form

    Enzymklassen

    • Oxidoreduktasen: Übertragen Elektronen (bzw. Wasserstoff)
    • Transferasen: Übertragen chemische Gruppen
    • Hydrolasen: Spalten Bindungen mit Hilfe von Wasser
    • Lyasen: Eliminieren funktionelle Gruppen, wobei Doppelbindungen entstehen
    • Isomerasen: Katalysieren eine Umlagerung innerhalb eines Moleküls
    • Ligasen / Synthetasen: Knüpfen neue Bindungen unter Spaltung von Nukleotidtriphosphaten

    Enzymkinetik und Funktion

    • Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (v(max)) wird erreicht, wenn alle Enzymmoleküle gesättigt sind.
    • Der Km-Wert ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu einem Substrat und gibt an, wie viel Substrat benötigt wird, um die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.
    • Eine kleine Km bedeutet eine hohe Substrataffinität.

    Enzymhemmung

    • Es gibt zwei Arten von Enzymhemmungen: reversible und irreversible.
    • Reversible Enzymhemmungen können durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.
    • Irreversible Enzymhemmungen können nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.

    Allosterische Enzyme

    • Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten.
    • Sie können durch allosterische Effektoren aktiviert oder inhibiert werden.

    Enzymklassen

    • Oxidoreduktasen übertragen Elektronen (bzw. Wasserstoff) und benötigen Cofaktoren wie NAD+, NADP+ und FAD.
    • Transferasen übertragen chemische Gruppen wie Phosphatgruppen.
    • Hydrolasen spalten Bindungen mit Hilfe von Wasser.
    • Lyasen eliminieren funktionelle Gruppen, bei der Doppelbindungen entstehen.
    • Isomerasen katalysieren Umlagerungen innerhalb eines Moleküls.
    • Ligasen/Synthetasen knüpfen neue Bindungen unter Spaltung von Nukleotidtriphosphaten.

    Proteasen

    • Proteasen spalten Proteine in kleinere Peptide und Aminosäuren.
    • Sie sind wichtige Enzyme im Proteinabbau.
    • Es gibt verschiedenen Typen von Proteasen, wie Serin-Proteasen, Cystein-Proteasen und Aspartat-Proteasen.

    Proteasom

    • Das Proteasom ist ein multimerer Komplex, der intrazellulär Proteine abbaut.
    • Es besteht aus einem 20S-Kern, der die proteolytische Aktivität besitzt, und einem 19S-Deckel, der die Substrate erkennnt und entfaltet.
    • Das Proteasom识 die Ubiquitin-markierten Proteine und spaltet sie in kleinere Peptide und Aminosäuren.

    Ubiquitin

    • Ubiquitin ist ein hochkonserviertes Protein, das in allen eukaryotischen Zellen vorkommt.
    • Es wird über eine Enzym-Kaskade aktiviert und kovalent an die Substrate gebunden.
    • Ubiquitin-markierte Proteine werden vom Proteasom erkannt und abgebaut.

    Enzymkinetik und Funktion

    • Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (v(max)) wird erreicht, wenn alle Enzymmoleküle gesättigt sind.
    • Der Km-Wert ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zu einem Substrat und gibt an, wie viel Substrat benötigt wird, um die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.
    • Eine kleine Km bedeutet eine hohe Substrataffinität.

    Enzymhemmung

    • Es gibt zwei Arten von Enzymhemmungen: reversible und irreversible.
    • Reversible Enzymhemmungen können durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.
    • Irreversible Enzymhemmungen können nicht durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.

    Allosterische Enzyme

    • Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten.
    • Sie können durch allosterische Effektoren aktiviert oder inhibiert werden.

    Enzymklassen

    • Oxidoreduktasen übertragen Elektronen (bzw. Wasserstoff) und benötigen Cofaktoren wie NAD+, NADP+ und FAD.
    • Transferasen übertragen chemische Gruppen wie Phosphatgruppen.
    • Hydrolasen spalten Bindungen mit Hilfe von Wasser.
    • Lyasen eliminieren funktionelle Gruppen, bei der Doppelbindungen entstehen.
    • Isomerasen katalysieren Umlagerungen innerhalb eines Moleküls.
    • Ligasen/Synthetasen knüpfen neue Bindungen unter Spaltung von Nukleotidtriphosphaten.

    Proteasen

    • Proteasen spalten Proteine in kleinere Peptide und Aminosäuren.
    • Sie sind wichtige Enzyme im Proteinabbau.
    • Es gibt verschiedenen Typen von Proteasen, wie Serin-Proteasen, Cystein-Proteasen und Aspartat-Proteasen.

    Proteasom

    • Das Proteasom ist ein multimerer Komplex, der intrazellulär Proteine abbaut.
    • Es besteht aus einem 20S-Kern, der die proteolytische Aktivität besitzt, und einem 19S-Deckel, der die Substrate erkennnt und entfaltet.
    • Das Proteasom识 die Ubiquitin-markierten Proteine und spaltet sie in kleinere Peptide und Aminosäuren.

    Ubiquitin

    • Ubiquitin ist ein hochkonserviertes Protein, das in allen eukaryotischen Zellen vorkommt.
    • Es wird über eine Enzym-Kaskade aktiviert und kovalent an die Substrate gebunden.
    • Ubiquitin-markierte Proteine werden vom Proteasom erkannt und abgebaut.

    Enzymkinetik

    • Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (v(max)) wird bei voller Sättigung der Enzymmoleküle erreicht
    • v(max) ist proportional zur Gesamtkonzentration des Enzyms
    • Km-Wert: Maß für die Affinität des Enzyms zu einem Substrat
    • Je kleiner der Km-Wert, desto höher die Substrataffinität

    Enzymhemmung

    • Reversibel: Kompetitiv (z.B. Lovastatin oder Methotrexat) - vmax bleibt gleich, Km erhöht sich
    • Irreversibel: Nicht-kompetitiv (z.B. Acetylsalicylsäure) - vmax wird reduziert, Km bleibt unverändert

    Allosterische Enzyme

    • Bestehen aus mehreren Untereinheiten
    • Oft Schlüsselenzyme (z.B. Phosphofruktokinase 1, Pyruvat Dehydrogenase)
    • Negativer allosterischer Effektor stabilisiert die T-Form, positiver allosterischer Effektor stabilisiert die R-Form

    Enzymklassen

    • Oxidoreduktasen: Übertragen Elektronen (bzw. Wasserstoff) - Redoxreaktionen
    • Cofaktoren: NAD+, NADP+, FAD (können Metallionen oder Coenzyme sein)
    • Coenzyme können als prosthetische Gruppe kovalent mit dem Enzym verknüpft sein (FAD) oder als Cosubstrat reversibel ans Enzym gebunden sein (NAD+, NADP+, ATP)

    Proteasen

    • Proteasen werden unterteilt nach Katalysemechanismus und Substratspezifität
    • Beispiele: Serin-Proteasen, Cystein-Proteasen, Aspartat-Proteasen, Zink-Proteasen
    • Proteasen können durch Protease-Inhibitoren kontrolliert werden

    Proteasom

    • Intrazelluläre Abbaumaschinerie
    • Kompartiment-ähnlicher multimerer Komplex (20S, core) - regulierbarer Deckel (19S, lid)
    • Unterstützt durch Ubiquitin-Markierung von Substraten

    Ubiquitin

    • Hochkonserviertes 76 AS Protein
    • In allen eukaryotischen Zellen (ubiquitär) vorhanden
    • Kovalente Verknüpfung über C-terminale Gly-Seitenkette an das Substrat
    • Aktivierung durch ATP-Verbrauch über E1, E2 und E3 Enzyme

    Proteasen und Proteolyse

    • Proteasen sind Enzyme, die Peptidbindungen spalten und somit Proteine abbauen
    • Es gibt zwei Hauptkategorien von Proteasen: Exopeptidasen und Endopeptidasen
    • Exopeptidasen spalten am N- oder C-Terminus des Proteins, während Endopeptidnasen innerhalb des Proteins spalten

    Klassifizierung von Proteasen

    • Proteasen werden nach ihrem Katalysemechanismus in Serin-, Cystein-, Aspartat- und Zink-Proteasen unterteilt
    • Serin-Proteasen: z.B. Chymotrypsin, Trypsin, Elastase
    • Cystein-Proteasen: z.B. Kathepsine, Caspasen
    • Aspartat-Proteasen: z.B. Pepsin, BACE, Presenilin
    • Zink-Proteasen: z.B. Carboxypeptidase A+B, Matrix-Metalloproteasen

    Proteasom

    • Das Proteasom ist ein zylindrischer, multimerer Komplex, der Proteine abbaut
    • Es besteht aus einem regulierbaren Deckel (19S) und einem zentralen Teil (20S)
    • Das Proteasom erkennt ubiquitierte Substrate und spaltet sie proteolytisch ab

    Ubiquitin-Proteasom-System (UPS)

    • Das UPS ist der Hauptabbauweg für intrazelluläre Proteine
    • Substrate werden durch Ubiquitin markiert und an ein Proteasom überführt
    • Die Ubiquitylierung erfolgt über eine dreistufige enzymatische Kaskade (E1-E2-E3)
    • Die Ubiquitin-Ligase (E3) ist maßgeblich für die Substratspezifität verantwortlich

    Funktionen des Ubiquitin-Proteasom-Systems

    • Abbau von durch Hitze und Stress geschädigten Proteinen
    • DNA-Schäden-Reparatur
    • Regulierte Proteolyse -> Signaltransduktion
    • Qualitätskontrolle von Proteinen
    • Regulation von p53 („Wächter des Genoms“)

    Enzymkinetik

    • Enzymkinetik beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration.
    • Die Reaktionsgeschwindigkeit (v) ist definiert als die Anzahl der Substratmoleküle, die pro Zeit umgesetzt werden.
    • v ist abhängig von der Enzymkonzentration, der Substratkonzentration und äußeren Faktoren wie T, pH und Salzkonzentration.
    • Die Wechselzahl (kcat) ist ein Maß für die katalytische Potenz eines Enzyms.

    Enzymhemmung

    • Enzymhemmung kann reversibel oder irreversibel sein.
    • Reversible Enzymhemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden.
    • Irreversible Enzymhemmung kann durch Inhibitoren wie Acetylsalicylsäure (ASS) verursacht werden.

    Allosterische Enzyme

    • Allosterische Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten und sind oft Schlüsselenzyme.
    • Beispiele für allosterische Enzyme sind Phosphofruktokinase 1 (Glykolyse) und Pyruvat Dehydrogenase (verbindet Glykolyse und Citrat-Zyklus).
    • Negative allosterische Effektoren stabilisieren die T-Form, positive allosterische Effektoren stabilisieren die R-Form.

    Enzymklassen

    • Enzymklassen sind Oxidoreduktasen, die Elektronen oder Wasserstoff übertragen.
    • Coenzyme sind wichtig für die Aktivität von Enzymen und können als prosthetische Gruppe kovalent mit dem Enzym verknüpft sein oder als Cosubstrat reversibel ans Enzym gebunden sein.
    • Beispiele für Coenzyme sind NAD+, NADP+, FAD und Riboflavin.

    Proteine

    • Proteine können modifiziert werden, post-translational oder co-translational.
    • Beispiele für post-translationalen Modifikationen sind Hydroxyprolin, Glykolysiertes Asparagin und Phosphoserin.
    • Proteine spielen eine wichtige Rolle bei der Chromatin-Struktur und der Genexpression.

    Aminosäuren

    • Aminosäuren sind die Bausteine von Proteinen und können in verschiedenen Kategorien eingeteilt werden.
    • Beispiele für Aminosäuren sind Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin und Arginin.
    • Aminosäuren können biogene Amine bilden, die als Mediatoren wirken.

    Peptidbindung

    • Die Peptidbindung ist eine Säureamidbindung und kann in zwei Konfigurationen, cis und trans, vorkommen.
    • Die Peptidbindung ist mesomeriestabilisiert und kann durch Proteindisulfid-Isomerasen (PDI) katalysiert werden.

    Proteasen

    • Proteasen sind Enzyme, die Proteine abbauen.
    • Proteasen spielen eine wichtig Rolle bei der Regulation von Proteinen und der Signaltransduktion.
    • Proteasen können extrazellulär (z.B. im GI-Trakt) oder intrazellulär (z.B. im Lysosom) vorkommen.

    Studying That Suits You

    Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

    Quiz Team

    Description

    Dieser Quiz behandelt die verschiedenen Arten von posttranslationalen und co-translationalen Modifikationen von Proteinen, wie z.B. Hydroxylierung, Glykosylierung, Phosphorylierung und Acetylierung. Erfahren Sie mehr über die Bedeutung dieser Prozesse für die Proteinfunktion und Zellbiologie.

    More Quizzes Like This

    Posttranslational Modifications of Polypeptide Chains
    10 questions

    Posttranslational Modifications of Polypeptide Chains

    PoisedWombat avatar
    PoisedWombat
    Protein Maturation and Post-Translational Modification Quiz
    5 questions

    Protein Maturation and Post-Translational Modification Quiz

    FuturisticObsidian602 avatar
    FuturisticObsidian602
    Problems with Prokaryotic Expression of Eukaryotic Proteins
    16 questions

    Problems with Prokaryotic Expression of Eukaryotic Proteins

    EnrapturedMatrix avatar
    EnrapturedMatrix
    Post-Translational Modifications Quizzes
    18 questions

    Post-Translational Modifications Quizzes

    CalmLobster6497 avatar
    CalmLobster6497
    Use Quizgecko on...
    Browser
    Open
    Browser
    Browser