Biochimie des Enzymes et Coenzymes

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Questions and Answers

Quel groupe de transfert de groupement est dérivé de la vitamine B2 ?

NAD/NADP

FAD/FMN (correct)

S-adénosyl-méthionine

Coenzyme A

Quelle enzyme utilise le phosphate de pyridoxal comme groupement prosthétique ?

Transaminases (correct)

Methytransferases

Acyl-CoA déshydrogénase

Complexe pyruvate déshydrogénase

Quelle coenzyme est impliquée dans le transfert de monocarbonés ?

Acide lipoïque

Coenzyme Q

Biotine (correct)

Thiamine pyrophosphate

Quel déficit en coenzyme peut causer des symptômes de dermatite, diarrhée et démence ?

Déficit en Vit B3 Signup and view all the answers

Quelle coenzyme est utilisée pour la décarboxylation des α céto-acides ?

Thiamine pyrophosphate Signup and view all the answers

Quel terme désigne la partie protéique d'une enzyme hétéroprotéique?

Apoenzyme Signup and view all the answers

Quels sont les types d'interactions des cofacteurs métalliques avec la partie protéique d'une enzyme?

Les deux interactions faibles et fortes Signup and view all the answers

Quelle enzyme est un exemple de spécificité absolue de substrat?

Glucokinase Signup and view all the answers

Quel est le rôle principal des ribozymes?

Dégrader l'ARN viral Signup and view all the answers

Quelle est la puissance d'accélération des réactions par les enzymes par rapport aux réactions thermodynamiquement possibles?

10^6 à 10^16 fois Signup and view all the answers

Comment sont classées les coenzymes?

Selon leur nature chimique et les interactions Signup and view all the answers

Quelle classe d'enzymes inclut les kinases?

Transférases Signup and view all the answers

Quel type de réaction est catalysé par les oxydoréductases?

Réactions de réduction et d'oxydation Signup and view all the answers

Quel est le rôle principal des hydrolases?

Décomposer des molécules en utilisant l'eau Signup and view all the answers

Quelle affirmation concernant la phase stationnaire d'une réaction enzymatique est correcte?

La concentration de complexe enzyme-substrat est constante. Signup and view all the answers

Comment se définit la constante de Michaelis (KM)?

La concentration en substrat nécessaire pour atteindre 50% de Vmax. Signup and view all the answers

Quelle enzyme est spécifiquement classifiée comme une ligase?

Citrate synthase Signup and view all the answers

Quelle est la caractéristique principale des lyases?

Elles forment des nouvelles liaisons sans l'aide d'eau. Signup and view all the answers

Quelle est la détermination de l'activité enzymatique (AE)?

Vitesse de la réaction x volume réactionnel Signup and view all the answers

Qu'est-ce que le complexe [EP] dans une réaction enzymatique?

L'enzyme et le produit liés Signup and view all the answers

Quelle est l’un des aspects importants du site actif de l'enzyme?

Il permet la reconnaissance par complémentarité conformationnelle. Signup and view all the answers

Quel type d'enzymes nécessite de l'ATP pour leur fonction?

Ligases Signup and view all the answers

Quel est le but principal de la régulation enzymatique ?

Maintien de l'homéostasie métabolique Signup and view all the answers

Quel mécanisme n'est pas impliqué dans la régulation enzymatique ?

Modification génétique de l'enzyme Signup and view all the answers

Quel effet peut avoir une température élevée sur l'activité enzymatique ?

Thermodénaturation de l'enzyme Signup and view all the answers

Quelle unité est la plus utilisée en clinique pour mesurer l'activité enzymatique ?

Unité d'enzyme (U) Signup and view all the answers

Quelle est la caractéristique de la courbe de vitesse en fonction de la température pour les enzymes ?

En cloche Signup and view all the answers

Quel effet a un activateur compétitif sur l'enzyme ?

Augmente l'affinité pour le substrat Signup and view all the answers

Quel est l'effet d'une phosphorylation sur une enzyme ?

Activation ou inactivation possible Signup and view all the answers

Quels sont les facteurs qui peuvent également influencer l'activité enzymatique ?

Les concentrations de produits Signup and view all the answers

Quelle est la différence principale entre Unité d'enzyme (U) et Katal ?

U mesure par minute, Katal par seconde Signup and view all the answers

Comment l'effort musculaire influence l'activité enzymatique ?

Il nécessite des ajustements des réactions métaboliques Signup and view all the answers

Quel effet a la fixation d'un inhibiteur non compétitif sur la vitesse maximale (VM) de l'enzyme ?

Elle diminue VM Signup and view all the answers

Quelle caractéristique distingue les enzymes allostériques des enzymes michaeliennes ?

Elles ont une cinétique sigmoïdale Signup and view all the answers

Quel est l'effet d'un activateur allostérique sur la conformation de l'enzyme ?

Il la fait passer de la forme tendue à la forme relâchée Signup and view all the answers

Comment les coenzymes se distinguent-elles des enzymes en termes de comportement ?

Elles agissent à faible concentration Signup and view all the answers

Quel type d'inhibiteur est caractérisé par une liaison covalente avec l'enzyme ?

Inhibiteur irréversible Signup and view all the answers

Quel est le rôle des activateurs organiques dans l'activité enzymatique ?

Ils stimulent l'activité enzymatique Signup and view all the answers

Quelle forme d'une enzyme an allostérique a une faible affinité pour le substrat ?

Forme tendue Signup and view all the answers

Qu’est-ce qui détermine la constante de Michaelis (KM) dans le cas d’un inhibiteur non compétitif ?

Elle reste constante Signup and view all the answers

Quel est le principal effet de la phosphorylation sur l'enzyme ?

Elle peut activer ou inhiber l'enzyme Signup and view all the answers

Quelle est la principale différence entre un cosubstrat et un groupement prosthétique ?

Le cosubstrat se dissocie après la catalyse Signup and view all the answers

Study Notes

Enzymes et Coenzymes

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques protéiques qui transforment les substrats en produits.
Elles accélèrent les réactions thermodynamiquement possibles (de 10⁶ à 10¹⁶ fois).
Il existe aussi des catalyseurs biologiques non protéiques, comme les ribozymes (ARN catalytiques).
Les enzymes sont retrouvées intactes à la fin de la réaction.
Elles présentent une spécificité de substrat (absolue ou relative) et de réaction (oxydoréductases, transférases, etc.).
Elles sont soumises à régulation (activation ou inhibition).
Les enzymes sont soit holoprotéines (complètement protéiques) ou hétéroprotéines (protéines avec une partie non-protéique).
La partie non-protéique est appelée cofacteur (ionique, organique) ou coenzyme.
Les cofacteurs métalliques sont des ions activateurs (interaction faible), et les metallo-enzymes impliquent une interaction forte.
Les cofacteurs organiques ou coenzymes peuvent être des cosubstrats (interaction faible) ou des groupements prosthétiques (interaction forte).
L'histoire des enzymes remonte à Pasteur en 1850, avec la fermentation du sucre en alcool par une substance dans la levure.
En 1929, la première enzyme purifiée, l'uréase.
Actuellement plus de 3000 enzymes sont décrites.
Les enzymes agissent à faibles doses.

Objectifs de l'étude

Définir les enzymes et comprendre leurs mécanismes d'action.
Décrire la cinétique des réactions enzymatiques.
Comprendre les mécanismes de régulation des enzymes.
Définir les co-facteurs et les coenzymes et comprendre leurs mécanismes d'action.

Plan de l'étude

Définitions, structure et propriétés des enzymes.
Nomenclature et classification des enzymes.
Mécanisme de la réaction enzymatique.
Cinétique enzymatique.
Régulation des enzymes.
Co-facteurs et co-enzymes.
Applications cliniques.

Définitions, structure et propriétés des enzymes

Les enzymes sont des protéines avec des sites actifs spécifiques.
Le site actif d'une enzyme est une zone tridimensionnelle constituée d'acides aminés, essentielle à la liaison du substrat et à la catalyse.
Les enzymes sont régies les considérations stériques et énergétiques.

Mécanisme de la réaction enzymatique

Fixation du substrat au site actif de l'enzyme.
Formation du complexe enzyme-substrat (ES).
Transformation du substrat en produit.
Libération du produit et de l'enzyme inchangée.

Cinétique enzymatique

Vitesse initiale de la réaction enzymatique (étude de Michaelis et Menten en 1913).
Relation entre la concentration de substrat et la vitesse de réaction.
Le concept de constante de Michaelis-Menten (Km) et de vitesse maximale (Vmax).
Méthode de détermination de Vmax et Km (équation de Lineweaver-Burk).
Étapes d'une réaction enzymatique: pré-stationnaire et stationnaire.
La vitesse des réactions est influencée par les concentrations de substrat et enzyme.
Le complexe ES représente l'état de transition, étape cruciale dans la réaction.

Régulation des enzymes

Les enzymes sont régulées par de multiples mécanismes, incluant la température, le pH, les effecteurs physiques et chimiques.
Les activateurs augmentent l'activité enzymatique.
Les inhibiteurs diminuent l'activité enzymatique.
Régulation allostérique: mécanisme qui modifie l'enzyme en modifiant sa conformation.
La phosphorylation et déphosphorylation sont des mécanismes de régulation covalente.

Coenzymes

Les coenzymes sont des molécules non protéiques essentielles à l'activité de nombreuses réactions enzymatiques.
Les coenzymes sont souvent dérivées de vitamines.
Les coenzymes agissent en transférant des groupes chimiques ou des électrons.
On distingue les coenzymes d'oxydoréduction, de transfert de groupement.

Applications cliniques

Certaines maladies sont associées à des déficits enzymatiques.
L'étude des enzymes et des coenzymes est cruciale pour le diagnostic et le traitement de certaines maladies.
Le dosage des enzymes est un outil important en clinique.

Dosage des enzymes

L'activité enzymatique est déterminée par la mesure de la vitesse à laquelle une réaction est catalysée par l'enzyme dans un volume réactionnel donné (Vitesse réaction x Volume réactionnel).

Historique

L'utilisation de enzymes a été remarquée pour la première fois par Pasteur en 1850 avec la fermentation de sucre en alcool dans la levure.
La première enzyme purifiée, l'uréase, a été en 1929.
D'autres pathologies peuvent être dues a un déficit enzymatique : béribéri (déficit Vit B1) et troubles neurologiques, pellagre (déficit Vit B3) : dermatologie, diarrhée, démence, anémies mégaloblastiques (déficit Vit B9), anémies pernicieuses (déficit Vit B12).

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