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Biochemie: Pufferreaktionen und Azidosen
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Biochemie: Pufferreaktionen und Azidosen

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Questions and Answers

Was ist die Primärstruktur eines Proteins?

  • Die dreidimensionale Struktur eines Proteins
  • Die posttranslationale Modifikation eines Proteins
  • Die regelmäßigen, lokalen Strukturen innerhalb eines Proteins
  • Die Abfolge der miteinander verknüpften Aminosäuren (correct)

    • Wie entsteht die Sekundärstruktur eines Proteins?

  • Durch elektrostatische Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren
  • Durch Wasserstoffbrücken zwischen nicht benachbarten Aminosäuren
  • Durch hydrophobe Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren
  • Durch H-Brücken zwischen benachbarten Aminosäuren (correct)

    • Welche Aminosäuren stören die alpha-Helix?

  • Leucin, Isoleucin und Phenylalanin
  • Aspartat, Glutamat und Lysin
  • Prolin, Serin und Asparagin (correct)
  • Alanin, Glycin und Valin

    • Welche Struktur ist für die Interaktion mit anderen Molekülen wichtig?

    <p>beta-Schleife</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein beta-Faltblatt?

    <p>Eine regelmäßige, lokale Struktur innerhalb eines Proteins</p> Signup and view all the answers

    Welche Struktur hat eine Ganghöhe von 0,54 nm?

    <p>alpha-Helix</p> Signup and view all the answers

    Wie viel ml Säure hatte man am Anfang?

    <p>100 ml</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion übernehmen Proteine im Körper?

    <p>Sie wirken als Katalysatoren</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Aufgabe der Proteine bei der Energiegewinnung?

    <p>Sie tragen zum Energiestoffwechsel bei</p> Signup and view all the answers

    Wie viele proteinogene Aminosäuren gibt es?

    <p>21</p> Signup and view all the answers

    Wie viele pH-Messungen benötigt man für die Austrup-Methode?

    <p>3</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Beispiel für ein Protein, das Immunität verleiht?

    <p>Antikörper</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Name des Puffertyps, der auch bei respiratorischen Azidosen/Alkalosen wirksam ist?

    <p>Bicarbonat-Puffer</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Beispiel für ein Protein, das als Transportprotein wirkt?

    <p>Aquaporin</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion hat das Ubiquitin-Proteasom-System im Zusammenhang mit DNA-Schäden?

    <p>Aktivierung von p53</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit p53, wenn es konstitutiv ubiquityliert wird?

    <p>Es wird abgebaut</p> Signup and view all the answers

    Welche Krankheit wird mit dem Defekt des Proteins Parkin assoziiert?

    <p>Parkinson'sche Krankheit</p> Signup and view all the answers

    Wie wirkt p53 auf den Zellzyklus, wenn es aktiviert wird?

    <p>Es stoppt den Zellzyklus</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion hat das Ubiquitin-Proteasom-System im Zusammenhang mit Proteinfaltung?

    <p>Qualitätskontrolle</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von DDB1 im Zusammenhang mit DNA-Schäden?

    <p>Bindung an DNA-Schäden</p> Signup and view all the answers

    Welche Form von Eisen wird durch die Hämoxygenase freigesetzt?

    <p>Fe2+</p> Signup and view all the answers

    Welches Vitamin fördert die Resorption von Eisen?

    <p>Vitamin C</p> Signup and view all the answers

    Welches Protein ist an der Aufnahme von Häm-Eisen in Enterozyten beteiligt?

    <p>Heme Carrier Protein (HCP1)</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Eisen wird täglich resorbiert?

    <p>1 mg</p> Signup and view all the answers

    Welches Substrat hemmt die Eisenresorption?

    <p>Oxalat</p> Signup and view all the answers

    Welcher Prozess entfernt überschüssiges Eisen aus dem Körper?

    <p>Desquamation der Darmepithelzellen</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Eisen wird täglich ausgeschieden?

    <p>1 mg</p> Signup and view all the answers

    Welcher Enzymkomplex oxidiert Fe2+ zu Fe3+?

    <p>Ferrioxidase I (Caeruloplasmin)</p> Signup and view all the answers

    Was charakterisiert die Enden von eukaryotischen Chromosomen?

    <p>Eine repetitive, nicht codierende Sequenz</p> Signup and view all the answers

    Warum ist die Telomerase für die Zellteilungsfähigkeit von Tumorzellen wichtig?

    <p>Sie verlängert die Telomere</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Länge der DNA in jeder Zelle?

    <p>2m</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Basenpaare enthält ein Nukleosom?

    <p>146</p> Signup and view all the answers

    Was regelt den Verpackungsgrad von Chromatin?

    <p>Histon-Modifikationen und DNA-Methylierung</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Funktion der Chromatinfaltung?

    <p>Die Regulation der Genexpression</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn die Telomere kürzer werden?

    <p>Die codierenden Sequenzen werden erst nach 30-50 Zellteilungen betroffen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion der Chromatinmodifizierung?

    <p>Die Veränderung chemischer Eigenschaften</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion der Wasserstoffbrücken bei der Bildung der Sekundärstruktur eines Proteins?

    <p>Sie stabilisieren die lokale Struktur des Proteins.</p> Signup and view all the answers

    Welche Struktur eines Proteins wird durch die Bildung von H-Brücken zwischen benachbarten Aminosäuren verursacht?

    <p>Sekundärstruktur</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion der beta-Schleife in einem Protein?

    <p>Sie verursachen einen Richtungswechsel im Protein.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure unterbricht die alpha-Helix?

    <p>Alle der oben genannten</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein charakteristisches Merkmal der alpha-Helix?

    <p>Sie hat eine Ganghöhe von 0,54 nm.</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Form der posttranslationalen Modifikation?

    <p>Glykosylierung</p> Signup and view all the answers

    Welche Art von Proteasen spalten das APP-Protein in das A-beta-Peptid?

    <p>Asp-Proteasen</p> Signup and view all the answers

    Wie wirken Proteasen auf die Peptid-Bindung?

    <p>Spaltung mittels einer reaktiven Seitengruppe oder eines stark polarisierten H2O-Moleküls</p> Signup and view all the answers

    Welche Art von Proteasen ist an der Apoptose beteiligt?

    <p>Cystein-Proteasen</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Proteasen unterteilt?

    <p>nach ihrem Katalysemechanismus und Substratspezifität</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Beispiel für eine Exopeptidase?

    <p>Aminopeptidase</p> Signup and view all the answers

    Wie wirken Proteasen auf die Ladungen?

    <p>stabilisieren die Ladungen</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion haben die Substrat-Bindungstaschen?

    <p>binden an das Substrat</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion übernimmt das Ubiquitin-Proteasom-System im Zellzyklus?

    <p>Alle der Above</p> Signup and view all the answers

    Welche Art von Proteasen sind Carboxypeptidasen?

    <p>Zink-Proteasen</p> Signup and view all the answers

    Welche Eigenschaft charakterisiert die Ubiquitin-Ligase (E3)?

    <p>Sie IST für die Substratspezifität verantwortlich</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion übernimmt das Proteasom im Zusammenhang mit fehlgefalteten Proteinen?

    <p>Abbau von fehlgefalteten Proteinen</p> Signup and view all the answers

    Welche Eigenschaft charakterisiert die Proteolyse durch Proteasen?

    <p>Sie ist hochspezifisch für Substrat und Spaltstelle</p> Signup and view all the answers

    Welche Struktur besteht aus Protoporphyrin IX und Fe2+?

    <p>Häm</p> Signup and view all the answers

    Welche Kopplung ist für die Substratbindung an Proteasen verantwortlich?

    <p>Kovalente Esterbindung</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Prozent des Körper-Eisens sind Funktionseisen?

    <p>65%</p> Signup and view all the answers

    Welches Eisen-Protein ist an der Aufnahme von Häm-Eisen in Enterozyten beteiligt?

    <p>Transferrin</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Hauptfunktion von Erythropoese?

    <p>Erhöhung der Anzahl von Erythrozyten</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Tage beträgt die Lebensdauer von Erythrozyten?

    <p>100-120 Tage</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von EPO?

    <p>Stimulation der Erythropoese</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Eisen wird täglich resorbiert?

    <p>1-2 mg</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Ferritin?

    <p>Speicherung von Eisen</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Grund für die Zunahme der Erythropoese?

    <p>Abnahme von Sauerstoff im Gewebe</p> Signup and view all the answers

    Wo findet die Synthese von Häm hauptsächlich statt?

    <p>In den Erythroblasten und Retikulozyten</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Folge einer Bleivergiftung?

    <p>Eine Hemmung der ALA-Synthase</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion der Hämoxygenase?

    <p>Die Zerstörung von Häm</p> Signup and view all the answers

    Was passiert mit Bilirubin in der Leber?

    <p>Es wird mit Glucuronsäure verestert</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Folge einer Hyperbilirubinämie?

    <p>Eine Gelbfärbung der Haut und Skleren</p> Signup and view all the answers

    Wo erfolgt der Abbau der Erythrozyten?

    <p>In der Milz</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion des Multispezifischen organischer Anionentransporters?

    <p>Der Transport von Bilirubin in die Galle</p> Signup and view all the answers

    Welche Menge an Eisen wird täglich wiederverwertet?

    <p>20 mg</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion hat der Katabolismus im Stoffwechsel?

    <p>Er ist ein energieliefernder Stoffwechsel, der 60% Wärme freisetzt</p> Signup and view all the answers

    Was ist das Endprodukt des hydrolytischen Abbaus von Glycogen?

    <p>Glucose</p> Signup and view all the answers

    Welche Nährstoffgruppe ist obligatorisch für Erythrozyten?

    <p>Glucose</p> Signup and view all the answers

    Was ist der physiologische Brennwert?

    <p>Die Energiemenge, die bei der Verbrennung im Körper frei wird</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion der chemischen Energie?

    <p>Alle obigen Antworten sind korrekt</p> Signup and view all the answers

    Was ist das Endprodukt des katabolen Abbaus von Proteinen?

    <p>Aminosäuren</p> Signup and view all the answers

    Was ist dieEinheit für die Energiezufuhr?

    <p>Kalorie</p> Signup and view all the answers

    Was besagt der Hessesche Satz?

    <p>Die mit einer Zustandsänderung verbundene Energieänderung ist unabhängig vom Weg der Zustandsänderung</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Zweck von katabolischen Reaktionen im Stoffwechsel?

    <p>Energieerzeugung durch den Abbau von Nährstoffen</p> Signup and view all the answers

    Welche Reaktion beschreibt die Oxidation von Glucose?

    <p>C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O + 2850 kJ/mol</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Funktion von chemischen Reaktionen im Stoffwechsel?

    <p>die Bereitstellung von Bausteinen für die Synthese von Biomolekülen</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Zweck von anabolen Reaktionen im Stoffwechsel?

    <p>die Aufbewahrung von Energie in körpereigenen Energiespeichern</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Hauptfunktion des Metabolismus?

    <p>die Bereitstellung von Energie für den Körper</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn die Substratkonzentration bei einem enzymkatalysierten Prozess erhöht wird?

    <p>Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit v(max) bleibt gleich</p> Signup and view all the answers

    Welche Auswirkung hat eine irreversible Enzymhemmung auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit v(max)?

    <p>Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit v(max) sinkt</p> Signup and view all the answers

    Welche Reaktionen dienen der Energieerzeugung im Stoffwechsel?

    <p>katabolische Reaktionen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Allosterischen Effektoren bei Enzymen?

    <p>Sie stabilisieren die T- oder R-Form der Enzyme</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Ziel von chemischen Reaktionen im Stoffwechsel?

    <p>die Energieerzeugung durch den Abbau von Nährstoffen</p> Signup and view all the answers

    Was sind Isoenzyme?

    <p>Strukturell unterschiedliche Enzyme, die die gleiche Reaktion katalysieren</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse überträgt chemische Gruppen?

    <p>Transferasen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von NAD+ und NADP+ in Oxidoreduktasen?

    <p>Sie dienen als Cofaktoren für die Übertragung von Elektronen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Auswirkung einer kompetitiven Enzymhemmung auf die Konstante Km?

    <p>Die Konstante Km steigt</p> Signup and view all the answers

    Welche Enzymklasse katalysiert die Übertragung von Wasserstoff-Ionen?

    <p>Oxidoreduktasen</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Chemische Reaktionen und Puffer

    • Die Formel c1 * V1 = c2 * V2 wird verwendet, um die anfängliche Menge von 100 ml Säure zu bestimmen.
    • Im Gegensatz zum HCO3--Puffer wirken Bicarbonat-Puffer (25%) auch bei respiratorischen Azidosen/Alkalosen, bei denen vermehrt/vermindert CO2 abgeatmet wird.
    • Die Astrup-Methode wird verwendet, um eine unbekannte CO2-Konzentration zu messen, indem mit 3 pH-Messungen gearbeitet wird.

    Proteine

    • Proteine sind lange, lineare Polymere aus monomeren Untereinheiten (21 proteinogene Aminosäuren).
    • Primärstruktur: Abfolge der miteinander verknüpften Aminosäuren.
    • Sekundärstruktur: regelmäßige, lokale Strukturen innerhalb des Proteins.
    • alpha-Helix: rechtsgängig, pro Windung 3,6 Aminosäurereste, 0,15 nm Abstand.
    • beta-Faltblatt: 0,35 nm Abstand, Seitenketten in entgegengesetzte Richtungen.
    • beta-Schleife: bewirkt einen Richtungswechsel im Protein, stets an der Oberfläche von Proteinen.

    Ubiquitin-Proteasom-System

    • Funktionen:
      • Abbau von durch Hitze und Stress geschädigten Proteinen
      • DNA-Schäden-Reparatur
      • regulierte Proteolyse -> Signaltransduktion
      • Proteinfaltung: Qualitätskontrolle
    • p53: Tumorsuppressor und Transkriptionsfaktor, aktiviert durch DNA-Schäden.

    Eisenstoffwechsel

    • orale Eisenaufnahme: ca. 10 mg/Tag, davon werden 1 mg resorbiert.
    • Eisenresorption:
      • Häm-Eisen (Fe2+): Aufnahme in Enterozyten, Freisetzung von Eisen aus Häm durch Hämoxygenase.
      • Non-Häm-Eisen (Fe3+): Reduktion zu Fe2+ im Magen-Darm-Trakt.
    • Eisentransport: Über DMT1-Transporter (Cotransport mit H+).
    • Eisenspeicherung: als Ferritin.

    Chromosomen

    • Telomere: repetetive, nicht-codierende Sequenz (GGGTTA).
    • Einzelstrang-Überhang am 3'-Strang.
    • Telomerase: verlängert die Telomere, nur in stark proliferierenden Geweben und Tumorzellen.

    Chromatin

    • Chromatin besteht aus DNA und Proteinen.
    • Nukleosomen: falten DNA in eine kompakte Struktur.
    • Chromatinfaltung: schützt die DNA, ermöglicht präzise Regulation der Genexpression.
    • Chromatinmodifizierung: verändert chemische Eigenschaften, erlaubt Bindung von Proteinen.

    Proteine

    • Primärstruktur: Abfolge der miteinander verknüpften Aminosäuren (AS), wird in der Protein-Biosynthese hergestellt
    • Sekundärstruktur: regelmäßige, lokale Strukturen innerhalb des Proteins, Proteine falten sich zu einer bestimmten dreidimensionalen Struktur durch Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten AS
      • alpha-Helix: rechtgängig, pro Windung 3,6 AS-Reste, 0,15 nm Abstand, Ganghöhe von 0,54 nm, Seitenketten zeigen nach außen, inneres dicht gepackt
      • beta-Faltblatt: 0,35 nm Abstand, Seitenketten in entgegengesetzten Richtungen, 4-5 beta-Stränge pro Faltblatt
      • beta-Schleife: bewirkt einen Richtungswechsel im Protein, stets an der Oberfläche von Proteinen, wichtig für Interaktion mit anderen Molekülen

    Proteasen

    • Unterteilt nach Katalysemechanismus und Substratspezifität
    • Exopeptidasen: spalten am N- oder C-Terminus des Proteins
      • Aminopeptidase: spaltet 1-2 AS vom N-Terminus ab
      • Carboxypeptidase: spaltet 1 AS vom C-Terminus ab
    • Endopeptidasen: spalten innerhalb des Proteins
    • Asp-Proteasen: beta- und gamma-Sekretase, spalten APP in A-beta Peptid, wichtig für die Alzheimer-Krankheit
    • Zink-Proteasen: Wasser wird als Ligand mit Zn2+ polarisiert, spaltet direkt ohne Zwischenprodukt

    Ubiquitin-Proteasom-System (UPS)

    • Hauptabbauweg für intrazelluläre Proteine
    • Substrate werden durch Ubiquitin markiert und einem Proteasekomplex (Proteasom) zugeführt
    • Die Ubiquitylierung erfolgt über eine dreistufige enzymatische Kaskade (E1-E2-E3)
    • Die Ubiquitin-Ligase (E3) ist maßgeblich für die Substratspezifität verantwortlich

    Hämoglobin (Hb)

    • Apoprotein (Globin) + prosthetische Gruppe (Häm)
    • Häm: Protoporphyrin IX und Fe2+
    • Fe-Koordinationsstellen: 4x Häm, 1x Polypeptid (prox. Einteilung des Körpereisens)

    Eisen

    • Einteilung des Körpereisens:
      • Funktionseisen: Hämoglobin, Myoglobin, Enzymeisen
      • Speichereisen: Ferritin, Hämosiderin
      • Transporteisen: Transferrin
    • Gesamt: 3500-4500 mg, 45-60 mg/kg

    Erythrozyten

    • haben keinen Zellkern, keine Mitochondrien, kein ER
    • Energiegewinnung: aus anaerober Glykolyse & Pentosephosphatweg
    • Lebensdauer: 100-120 Tage
    • Differenzierung von Blutzellen wird von Zytokinen gesteuert (EPO)
    • Gesteigerte Erythropoese: Blutverlust, Gabe von EPO, Absinken von pO2 im Gewebe

    Häm-Synthese und -abbau

    • Synthese hauptsächlich in Erythroblasten und Retikulozyten
    • Synthetisiert in Mitochondrien und im Zytosol
    • ALA Synthase katalysiert ersten Schritt der Häm-Synthese
    • Abbau der Erys in Milz, Knochenmark und Leber
    • Hämabbau: Wiederverwertung des Eisens, Abbau des hydrphoben Häm-Gerüsts, Mobilisierung des Eisens
    • Bilirubinabbau: Hämoxygenase, Biliverdinreduktase, UDP-Glucuronyltransferase

    Krankheiten

    • Hyperbilirubinämie: Ikterus, bei über 2 mg/100ml
    • Blutarmut und Enzephalopathie und neurologische Schäden durch Bleivergiftung

    Energiestoffwechsel

    • Energieärmer als Nährstoffe
    • Katabolismus liefert chemische Energie (40%) und Bausteine für Anabolismus

    Nährstoffabbau

    • Glycogen > Glucose
    • TAG > Glycerin + Fettsäuren
    • Proteine > AS
    • Alle Nährstoffgruppen sind für Energiegewinnung geeignet und austauschbar
    • Glucose ist obligatorisch für Erythrozyten und Gehirn (+ Ketonkörper)

    Anabolismus

    • Prozesse zur Synthese von Speichermolekülen und zellulären Baustoffen
    • Bedarf chemische Energie

    Intermediärstoffwechsel

    • Stoffwechsel der Zwischenprodukte zwischen Bausteinen und Endprodukten

    Energiumsatz

    • Messung der Energiezufuhr
    • 1 kcal = 4,2 kJ
    • 1 Joule (J) = 1 Newton*m = 1 kg*m^2*s^-1

    Hess’scher Satz

    • Energieänderung ist unabhängig vom Weg der Zustandsänderung
    • Physikalischer Brennwert (kJ/g): Energiemenge, die bei vollständiger Verbrennung im Kalorimeter frei wird
    • Physiologischer Brennwert: Energiemenge, die bei der Verbrennung im Körper frei wird

    Brennwert

    • Proteine: 17 kJ/g
    • Kohlenhydrate: 17 kJ/g
    • Fette: 38 kJ/g
    • Ethanol: 29 kJ/g

    Transkription von Genen

    • TF werden synthetisiert, degradiert, lokalisiert, chemisch modifiziert und freigegeben
    • Co-Aktivatoren verbinden TF mit der generellen Transkriptionsmaschinerie

    Arten von Spleißen

    • Konstitutiv
    • Exon-Skipping
    • Intron Retention
    • Mutually Exclusive Exons
    • Alternative 5’ Splice / 3’ Splice Site

    Enhancer und Silencer

    • Enhancer: nicht-transkribierte Gensequenzen, die die Transkription spezifischer Gene verstärken
    • Silencer: gegensätzliche Regulatorsequenzen
    • Transkriptionsrate des Gens ergibt sich aus Zusammenspiel von Enhancern und Silencern

    Enzyme

    • Katabolismus: Oxidation der Glucose (C6H12O6 + 6 O2 —> 6 CO2 + 6 H2O + 2850 kJ/mol)
    • Enzymhemmung: reversibel - kompetitiv (z.B. Lovastatin) und irreversibel - nicht-kompetitiv (z.B. ASS)

    Allosterische Enzyme

    • Meist aus mehreren Untereinheiten
    • Phosphofruktokinase 1 (Glykolyse), Pyruvat Dehydrogenase (verbindet Glykolyse und Citrat-Zyklus)
    • negativer allosterischer Effektor stabilisiert die T-Form
    • positiver allosterischer Effektor stabilisiert die R-Form

    Isoenzyme

    • Katalysieren die gleiche Reaktionen, sind jedoch strukturell verschieden

    Enzymklassen

    • Oxidoreduktasen: Übertragen Elektronen (bzw.Wasserstoff)
    • Transferasen: Übertragen chemische Gruppen

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    Lernen Sie die Formel für Pufferreaktionen kennen und verstehen Sie den Modellversuch zum Co2-Bicarbonat-Puffer und seine Anwendung bei respiratorischen Azidosen und metabolischen Azidosen.

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