Tema 7. Proteínas - Resumen PDF

Tema 7. Proteínas 1. Definición y funciones de las proteínas. 2. Estructura química y clasificación de aminoácidos. 3. Estructura de proteínas. 1º Grado ENFERMERIA ¿Qué alimentos ingerimos los humanos?  Las proteínas Las prote...

Tema 7. Proteínas 1. Definición y funciones de las proteínas. 2. Estructura química y clasificación de aminoácidos. 3. Estructura de proteínas. 1º Grado ENFERMERIA ¿Qué alimentos ingerimos los humanos?  Las proteínas Las proteínas son moléculas grandes y complejas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, en menor medida, azufre. El término proteína proviene del griego proteios, que significa "de gran importancia". El sueco J.J. Berzelius propuso el término en 1838 para resaltar la importancia de estas moléculas. Las proteínas desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo: realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.  Funciones de la proteína Entre las funciones de las proteínas se encuentran: 1. Catálisis: las enzimas son proteínas que realizan reacciones bioquímicas. 2. Estructura: algunas proteínas proporcionan soporte. ej. colágeno, elastina. 3. Movimiento: las proteínas participan en los movimientos celulares. Ej. actina, tubulina. 4. Defensa: una extensa variedad de proteínas son protectoras. Ej. la queratina, las inmunoglobulinas (anticuerpos), la trombina. 5. Regulación: la unión de una hormona o de un factor de crecimiento a su receptor en su células diana modifican la función celular. Ej. insulina, glucagón, hormona del crecimiento etc. 6. Transporte: muchas proteínas actúan como moléculas de transporte. Ej. la hemoglobina, la transferrina, bombas de iones. 7. Almacenamiento: determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales. Ej. ovoalbúmina de los huevos, caseína de la leche. 8. Respuesta al estrés: proteínas de choque térmico o HSP (Heat shock proteins) que se producen como respuesta al estrés.  Fuentes de aminoácidos Los seres humanos tenemos tres fuentes de aminoácidos: 1. Aminoácidos procedentes de la degradación de las proteínas ingeridas en la dieta. 2. Aminoácidos procedentes de la degradación de las proteínas endógenas (recambio proteico) mediante enzimas proteolíticas dentro de todas las células. 3. Síntesis de aminoácidos en las propias células.  Fuentes de aminoácidos 1. Las proteínas ingeridas de la dieta son la fuente mayoritaria de aminoácidos. Debido a su gran tamaño, las proteínas no pueden ser asimiladas directamente por el organismo y necesitan ser degradadas enzimáticamente en el aparato digestivo mediante las enzimas proteasas estomacales e intestinales, hasta sus componentes más pequeños, los aminoácidos. Finalizado el proceso de digestión, los aminoácidos individuales o grupos de dos (dipéptidos) o tres (tripéptidos), son absorbidos en el intestino delgado y pasan a la sangre desde donde son repartidas a los tejidos que lo requieran y finalmente al hígado.  Fuentes de aminoácidos 2. Otra fuente de aminoácidos son las proteínas endógenas que son degradadas por enzimas intracelulares vía lisosomal o proteasomal. Los aminoácidos resultantes podrán ser uRlizados por la propia célula para construir nuevas proteína (recambio proteico). Las células no almacenan aminoácidos libres, sino que lo hacen formando parte de las proteínas Algunos tejidos, principalmente hígado, pero también riñones e intesRno, pueden almacenar proteínas para romperlas en aminoácidos que vierten a sangre cuando las concentraciones de determinados aminoácidos disminuyen por debajo de sus valores normales Lisosoma Proteasoma  Fuentes de aminoácidos 3. La mayoría de aminoácidos también pueden sintetizarse en las células a partir de precursores. Son los denominados aminoácidos no esenciales.  Las proteínas Las proteínas pueden agruparse en familias de proteínas en base a sus semejanzas en las secuencias de aminoácidos y en su forma tridimensional global. Ej. familia de las inmunoglobulinas (IgG, IgA, IgE etc.), las interleucinas etc. Las proteínas también pueden conjugarse a otros componentes no proteicos (grupo protésico). Ej. Glucoproteínas: contienen carbohidratos Lipoproteínas: contienen lípidos Metaloproteínas: portan iones metálicos (ej. hemoglobina) ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS Aminoácidos son los bloques que construyen las proteínas Las proteínas están consRtuidas por cientos o miles de unidades llamadas aminoácidos (la mayoría de proteínas Rene entre 80 y 300). Los aminoácidos se unen unos a otros mediante enlaces pepOdicos (o enlaces amida) formando largas cadenas lineales (cadena polipepOdicas). Cada proteína consiste en una o más cadenas polipepXdicas. Estas cadenas se pliegan dando lugar a estructuras tridimensionales que dan lugar a la forma acRva de la proteína. Cadena polipeptídica Aminoácidos Ser Leu Proteína plegada Cys Phe Aminoácidos https://www.genome.gov/es/genetics- glossary/Aminoacido https://www.genome.gov/es/genetics- glossary/Proteina  Un poco de terminología… Un aminoácido es la unidad base que actúa como estructura fundamental de las proteínas. Son los “bloques de construcción”. Un péptido en una cadena hecha por unos cuantos aminoácidos (oligopéptido si es entre 3 y 10, polipéptido si es >10). Una cadena polipeptídica es una secuencia de aminoácidos larga. Una proteína es una o más cadenas polipeptídicas que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo una función. Los prótidos es un grupo de compuestos químicos que incluyen a los aminoácidos y otras estructuras que por hidrólisis producen aminoácidos. Es decir, es un término que engloba tanto a los aminoácidos como a los oligopéptidos, polipéptidos y proteínas.  Estructura de los aminoácidos Los aminoácidos son pequeñas moléculas que consisten en un átomo de carbono alfa (central) unido a un grupo amino, a un grupo carboxilo, y a un componente variable denominado cadena lateral o grupo R. Las propiedades de la cadena lateral es crítica determinan el comportamiento químico de un aminoácido (es decir, si se considera ácido, básico, polar o no polar). Las propiedades químicas y el orden de los aminoácidos son clave en la determinación de la estructura y función de la proteína.  Existen 20 aminoácidos estándar Los aa pueden clasificarse en diferentes grupos atendiendo a las propiedades químicas de sus cadenas laterales: 1. No polares alifá/cos: hidrofóbicos con cadena lateral lineal 2. No polar aromá/cos: hidrofóbicos con anillo en la cadena lateral 3. Polares sin carga 4. Polares con carga nega/va (ácidos) 5. Polar con carga posi/va (básicos) Existen 20 aa estándar. Los aa estándar son aquellos que forman parte de las proteínas.  Aminoácidos esenciales Dentro de los aminoácidos estándar podemos distinguir entre los aminoácidos esenciales y los no esenciales. Los aminoácidos esenciales son unos pocos aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el ser humano a la velocidad o cantidad suficiente para disponer de ellos, por lo que tienen que ser aportados por los alimentos de la dieta. La mayoría de aminoácidos, además de ser ingeridos en la dieta, pueden sintetizarse en las células a partir de precursores. Son los aminoácidos no esenciales. ¿Cómo se decide el orden de los aminoácidos?  La secuencia de aminoácidos está codificada en el ADN El orden o secuencia de los aminoácidos viene determinada por nuestros genes. Los genes son pequeños trozos de ADN que conRenen información genéRca específica: conRene información para elaborar una proteína específica (codifica proteínas) o para producir un ARN funcional. Cada triplete de nucleóRdos en una cadena de ADN (codón) codifica para un aminoácido específico.  La secuencia de aminoácidos está codificada en el ADN Durante el proceso de transcripción, la información del ADN se copia a una molécula de ARN mensajero. El ARN mensajero viajará al citoplasma donde se unirá al ribosoma y se traducirá a aminoácidos (traducción) dando lugar a cadenas polipeptídicas que se plegarán formando proteínas. Recuerda el tema 2. hbps://www.youtube.com/watch?v=gG7uCskUOrA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS  Estructura primaria de la proteína Cada proteína tiene una secuencia única de aminoácidos que forman una cadena lineal (no ramificada). La secuencia lineal de aminoácidos se considera la estructura primaria de la proteína. Cadena polipep=dica Aminoácidos Cys Ser Leu Phe Aminoácidos  Enlace peptídico Cada aminoácido está unido a su vecino mediante un enlace pepOdico covalente. Se forma un enlace pepXdico cuando el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro mediante una reacción de condensación (se pierde una molécula de agua). La reacción contraria (rotura del enlace pepXdico) es una reacción de hidrólisis y require agua. Una proteína se puede hidrolizar (romper) enzimáRcamente o en presencia de un ácido o base fuerte. Extremo N terminal de la cadena polipeptídica Extremo C Grupo CONDENSACIÓN: formación de terminal de la carboxilo Grupo enlace peptídico con pérdida de cadena amino una molécula de agua polipep3dica  Las proteínas se pliegan formando conformaciones Cada cadena polipeptídica se pliega formando disposiciones tridimensionales o conformaciones. El plegamiento de cada cadena polipeptídica está determinado mayoritariamente por muchos enlaces no covalentes (débiles) entre partes de la propia cadena. Dentro de las células, las proteínas chaperonas ayudan al correcto plegamiento de las proteínas. Muchas enfermedades se asocian a un mal plegamiento de la proteína  Las proteínas se pliegan formando conformaciones La mayoría de proteínas se pliegan en una sola conformación estable: aquella que minimiza su cantidad de energía libre (energéticamente más favorable). Esta conformación cambia ligeramente cuando la proteína intractúa con otras moléculas de la célula. Ej. receptor de la glucosa sufre un cambio conformacional cuando se le une la glucosa. Estructura secundaria de la proteína En la estructura secundaria de las proteínas NO intervienen las cadenas laterales. Los grupos amino y carboxilos de los aminoácidos, además de formar enlaces peptídicos entre aminoácidos vecinos, pueden formar puentes de hidrógeno con otros aminoácidos cercanos dando lugar a la estructura secundaria de las proteínas.  Estructura secundaria de la proteína La estructura secundaria de la proteína y resulta de la unión, mediante puente de hidrógeno, entre los grupos amino y carboxilo del esqueleto Figure 1: The relationship between amino acid side chains and protein conformation The defining feature of an amino acid is its side chain (at top, blue circle; below, all colored circles). When polipepGdico (no intervienen connected las together cadenas by a series of peptide bonds, amino acids form a polypeptide, another word for protein. Grupo The polypeptide will then fold into a specific conformation depending on the interactions (dashed lines) laterales de los aminoácidos). between its amino acid side chains. carboxilo Grupo © 2010 Nature Education All rights reserved. amino Figure Detail Como solo intervienen los grupos amino y carboxilo, estas estructuras pueden The primaryocurrir structureen of a protein — its muchas secuencias diferentesamino de acid sequence — drives the aminoácidos folding and intramolecular bonding of por lo que son estructuras prácKcamente the linear amino acid chain, which comunes a todas las ultimately proteínas determines the protein's (independientemente de unique la three-dimensional estructura shape. Hydrogen bonding between amino tridimensional final que adquiera cada proteína, groups and carboxyl groups in donde sí intervienen las cadenas laterales neighboring de los regions of the protein chain aminoácidos y que hacen que la estructura sometimes causes certain patterns of folding to occur. Known as alpha helices terciaria sea única para cada proteína). and beta sheets, these stable folding patterns make up the secondary Estas dos estructuras secundarias de structure of a protein. Most proteins plegamiento regular son: la contain hélicemultiple alfa helices y laand sheets, in lámina beta. addition to other less common patterns (Figure 2). The ensemble of formations and folds in a single linear chain of  Estructura secundaria de la proteína Las cadenas adyacentes se alinean en direcciones opuestas: lámina beta an@paralela Las cadenas adyacentes se alinean en la misma dirección: lámina beta paralela En el alfa hélice, la cadena En la lámina beta, los aminoácidos adquieren una polipeptídica se enrolla sobre sí conformación extendida (enlace por puente de misma hacia la derecha hidrógeno entre cadenas polipeptídicas formando un cilindro rígido. adyacentes). Pueden ser paralelas o antiparalelas. Estructura terciaria de la proteína En la estructura terciaria de las proteínas SÍ intervienen las cadenas laterales.  Estructura terciaria La cadena polipeptídica, aunque estabilizada por su estructura secundaria, sigue plegándose, adquieriendo una disposición tridimensional final: estructura terciaria. La conformación final es aquella energéticamente más favorable. Por ej. los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Es específica de cada proteína y determina su función. La estructura terciaria se considera la forma nativa (biológicamente activa) de una proteína. Las características físicas y químicas de la molécula dependen de su estructura terciaria. La disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con las diferentes moléculas.  Estructura terciaria Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las disSntas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces de la estructura terciaria pueden ser de dos Rpos: No covalentes: uniones iónicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals e intracciones hidrofóbicas. Covalentes: puentes disulfuro o enlaces pepXdicos.  Estructura cuaternaria Algunas (pocas) proteínas están formadas por varias cadenas polipeptídicas o subunidades. Estas proteínas se denominan proteínas oligoméricas (formadas por varios monómeros) y son las únicas que tienen estructura cuaternaria. Los monomeros de las proteínas oligoméricas se unen mediante fuerzas no covalentes. Por tanto, pueden sufrir cambios conformacionales que afecten Ej. Hemoglobina es un tetrámero a su actividad biológica rápidamente. (posee 4 subunidades) Resumiendo…