우유 단백질 PDF

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영어에서 한국어로 번역 - www.onlinedoctranslator.com 우유 단백질 우유 단백질은 프로바이오틱스 세포의 천연 매개체이며, 구조적 및 물리화학적 특성으로 인해 전달 시스템으로 사용될 수 있습니다. 대부분 종의 우유에는 3~4개의 카제인이 있습니다. 다른 카제인은 별개의 분자이지만 구조는 비슷합니다. 우유에서 발견되는 다른 모든 단백질은 유청 단백질이라는 이 름으로 그룹화됩니다. 소 우유의 주요 유청 단백질은 베타-락토글로불린과 알파-락트알부민입니다. 예를 들어, 이 단백질은 뛰어난 겔화 특성을 가지고 있으며, 이 특이성은 최근 프로바이오틱스 세포를 캡슐화하는 데 활용되었습니다. 이러한 연구의 결과는 유망하며, 우유 단백질을 사용하는 것은 생체 적합성 때문에 흥미로운 방법입니다. María Encarnación Morales, María Adolfina Ruiz, Nutraceuticals, 2016년  소개 일반 소의 우유에는 약 3.5%의 단백질이 함유되어 있습니다. 수유 기간 동안 농도가 크게 변합니다. 특히 산후 첫 며칠 동안(그림 4.1) 유청 단백질 분획에서 가장 큰 변화가 발생합니다(그림 4.2).  많은 유제품의 특성: ‒ 우유 단백질(지방, 락토오스, 소금 등)의 특성에 따라 달라집니다. 카세인 [케이시:n]제품은 거의 전적으로 우유 단백질입니다 고온처리가 가능합니다 ‒ 주요 우유 단백질인 카제인의 높은 열 안정성으로 인해 열처리는 생유를 치즈 등 다른 제품에 바로 사용할 수 없을 때 생유의 보관 품질(우유를 소비하기에 적합한 기간)을 연 장하는 데 사용됩니다.  우유 단백질의 이질성 산성화에 대하여pH 4.6 (약 30°C) ‒ 소의 우유에 함유된 총 단백질의 약 80%가 용액에서 침전됩니다.이 부분은 카제인이다 ‒ 이러한 조건에서 가용성을 유지하는 단백질:유청단백질 또는 비카제인 질소.  우유 단백질의 이질성 카제인과 유청 단백질 사이에는 몇 가지 주요 차이점이 있습니다. * 레넷은 포유류의 위에서 생성되는 효 ‒ 카제인과 달리 유청 단백질은 우유의 pH가 4.6으로 조정되면 용액에서 침전되지 소 복합체입니다. 레넷에는 우유를 응고 않습니다. 시켜 고체(두부)와 액체(유청)로 분리시 ‒ 일반적으로 치즈 제품에는 우유 단백질의 카제인 분획만이 통합됩니다. 키는 프로테아제를 포함한 많은 효소가 들어 있습니다. ‒ 키모신(레닌)과 일부 다른 단백질 분해효소(렌넷의 효소)는 매우 약간의카제인의 특정 변화 Ca의 존재 하에 응고가 발생합니다.2+ ‒ 유청 단백질은 그러한 변화를 겪지 않습니다. ‒ 그만큼키모신의 기질은 K-카제인이다 아미노산 사이의 펩타이드 결합에서 특이적 으로 절단됩니다.잔류물 105 및 106, 페닐알라닌 및 메티오닌 ‒ 레넷의 작용을 통한 카제인의 응고성은 대부분의 치즈 제품의 제조에 활용됩니 다. 레넷 유도 카제인 미셀 응집 모델  우유 단백질의 이질성 ‒ 카제인은 고온에 매우 안정적입니다. 유청 단백질은 열에 민감합니다. ‒ 카제인은 인산단백질로 인을 약 0.85% 함유하고 있습니다. 유청단백질에는 인이 없습니다. 인 ‒ 카제인의 인산기는 영양학적으로 가치 있는 칼슘과 결 합할 수 있습니다. ‒ 카제인은 유황 함량이 낮습니다(0.8%). 유청 단백질은 비교적 풍부합니다(1.7%). ‒ 카제인의 유황은 주로 메티오닌(유황 함유 필수 아미노산) 에 존재합니다. ‒ 유청 단백질에는 시스테인, 시스틴(시스테인-SS-시스테인) 및 메티오닌에 상당량의 유황이 포함되어 있습니다.  우유 단백질의 이질성 ‒ 카제인은 유선에서 합성되며 자연의 다른 어느 곳에서도 발견되지 않습 니다. ‒ 유청단백질은 용액 중에 분자적으로 분산됩니다. ‒ 카제인은 복잡한 4차 구조를 가지고 있으며 우유에는 큰 콜로이드 응집체로 존재합니다. ‒ 카제인과 유청 단백질 그룹은 모두 이질적이 며, 각각 여러 가지 다른 단백질을 함유하고 있습니다.  카제인과 유청단백질의 제조 탈지유는 카제인과 유청단백질 제조를 위한 원료로 사용됩니다. ‒ 산성침전 우유를 pH 4.6 정도로 산성화하면 카제인의 응고가 유도됩니다. 실험실 규모의 카제인 생산의 경우 일반적으로 산성화에 HCl을 사용하며 아세 트산이나 젖산은 덜 자주 사용됩니다. 유청 단백질은 염석, 투석 또는 한외여과를 통해 유청에서 회수될 수 있습니다. ‒ 원심분리 우유의 카제인 대부분(90-95%)은 원심분리로 침전됩니다. 1시간 동안 100,000g ‒ 칼슘보충우유의 원심분리 CaCl2의 첨가2(0.2 M) 카제인의 응집을 유발합니다. 저속 원심분리로 쉽게 제거될 수 있습니 다. ‒ 염석 방법 (NH)의 추가4)2그래서4, 황산마그네슘4, 우유에 NaCl을  카제인과 유청단백질의 제조 ‒ 초여과 카제인 미셀은 미세 기공 필터에 의해 유지됩니다. ‒ 겔 여과 가교 덱스트란(복합 분지형 글루칸(다수의 포도당 분자로 구성된 다당류))을 통한 여과 ‒ 에탄올을 이용한 침전 40% 에탄올 ‒ 극저온침전 카제인은 주로 미셀 형태로 우유를 약 100℃에서 동결시키면 불안정화되고 침전됩니다. - 10도 ‒ 레넷 응고 ‒ 유청단백질 제조를 위한 다른 방법 이온교환 크로마토그래피: 분리물(단백질 90-95% 함유), 산업적으로 사용됨 투석 겔 여과 초원심분리 이온교환크로마토그래피  카제인의 이질성과 분획화 β-, γ-, κ-, αs-(αs1 -, αs2-) 카제인 αs1-, αs2-, β-, κ-카세인은 각각 전체 카세인의 37, 10, 35, 12%를 차지합니다. 카제인 분획: 이온 교환 크로마토그래피(DEAE-셀룰로스). 고성능 이온 교환은 소량의 샘플에 대해 우수한 결과를 제공 합니다. 전기영동에 의한 카제인의 분리. 카제인은 약 20개의 밴드로 분리될 수 있습니다. 폴리아크릴아마이드 젤(PAGE)에서의 전 기영동 전기영동(SDS-PAGE)  카제인의 미세불균일성 인산화 정도의 다양성 이황화물(SS) 결합 ‒ αs1-, β-카제인: 시스테인 또는 시스틴 없음 ‒ αs2-, κ-카제인: 몰당 2개의 시스테인이 이황화물 결합으로 존재함 플라스민에 의한 1차 카제인의 가수분해(혈액과 우유에 존재하는 많은 혈액 성분을 분해하는 중요한 효소) 혈장 단백질) ‒ 감마-카제인은 플라스민(우유의 토착 단백질 분해효소)에 의한 단백질 분해를 통해 β-카제인에서 생성됩니다. ‒ 용액 중의 분리된 αs2-카제인도 플라스민에 매우 민감하다. 글리코실화 정도의 변화(탄수화물은 다른 탄수화물의 하이드록실기 또는 기타 작용기에 부착됨) 분자) ‒ κ-카제인은 일반적으로 글리코실화된 주요 우유 단백질 중 유일한 것입니다. 유전적 다형성(Genetic polymorphism) ‒ 유청단백질인 β-락토글로불린(β-lg)은 A형과 B형의 두 가지 형태로 존재하며, 이 두 형태는 단지 몇 개의 아미노산만이 다릅니다.  카제인의 몇 가지 중요한 특성 아미노산 구성 ‒ 모든 카제인은 비극성 아미노산(Val, Leu, Ile, Phe, Try, Pro)의 함량이 높습 니다(35-45%).→수용액계에 잘 녹지 않음 ‒ K-카제인의 경우 인산기 함량이 높고 유황 함유 아미노산의 함량이 낮으며 탄수 카제인나트륨 분말은 다음을 포함한 다양한 식 화물 함량이 높습니다. 품에 사용할 수 있습니다. 오프셋 비극성 아미노산의 영향→ 단백질 파우더 커피 크리머 수용성 시스템에 용해 가능 치즈 아이스크림 치즈맛 간식 마가린 ‒ 높은 점도는 카제인의 높은 수분 결합 용량(WBC)(약 2.5g H2) 때문입니다.2O/g 시리얼 바 단백질) 가공육 초콜릿 → 이처럼 높은 WBC는 카제인에게 다양한 식품에 통합할 수 있는 매우 바람직한 기 빵 능적 특성을 부여합니다. 카제인나트륨은 무엇이고 어떻게 만들어지나요? - 우유에 효소나 레몬즙, 식초와 같은 산성 물질을 첨가하여 응고시킵니다. - 고형 응유는 우유의 액체 부분인 유청으로부터 분리됩니다. - 두부를 분리한 후, 수산화나트륨이라는 알칼리로 처리한 후 건조하여 분말 형태로 만듭니다. - 본 제품은 카제인으로부터 추출한 카제인나트륨으로, 단백질 함량이 90%입니다. - 카제인과 카제인나트륨은 거의 동일한 제품이며 같은 방식으로 사용할 수 있으나, 화학적 수준 이 다릅니다. 카제인나트륨의 용도 단백질 보충제 -이 카제인 나트륨 파우더는 고품질 단백질의 풍부한 공급원을 제공하기 때문에 단백질 파우더로 사용할 수 있습니다. 단백질이 90% 함유되어 있습니다. 이 필수 영양소는 근육 조직을 만들고 복구하고, 뼈 건강을 개선하고, 신진대사를 촉진하는 데 신체에 필요합니다. 카제인 나트륨은 단백질 함량이 높기 때문에 운동선수와 근력 운동에 참여하는 사람들에게 훌륭한 단백질 보충제 선택이 될 것입니다. 카제인나트륨 식품첨가물 -식품 산업에서 카제인나트륨은 식품 첨가물로 사용됩니다. 질감을 바꾸고 안정화하 는 데 사용됨 아이스크림, 치즈, 커피 크리머, 시리얼 바, 초콜릿, 빵, 마가린, 치즈 풍미 스낵 및 가 공육 등 다양한 종류의 식품 ‒ 모든 카제인은매우 높은 프로린 함량→카제인에는 α-나선 또는 β-시트 구조의 함량이 매우 낮습니다(주쇄의 아미 노기와 카르복실기의 수소 결합을 억제하기 위해)→단백질 분해에 쉽게 취약함→이것은 중요한 특징이에요 신생 아 영양. ‒ 그룹으로서,카제인은 유황 아미노산이 부족합니다이로 인해 생물학적 가치가 제한됩니다. (우유의 주요 설피드릴 함유 단백질은 유청 단백질 β-락토글로불린입니다.) ‒ 유황: 대사 반응에서 전자 공여체와 전자 수용체로 작용합니다. 비타민에 존재합니다. 효소와 항산화 분자(글루타치온)에서 중요한 부분입니 다. ‒ 특히 카제인은αs2-카제인은 라이신이 풍부하다, 많은 식물성 단백질에 부족한 필수 아미노산입니다. 프로린  카제인의 1차 구조 ‒ 모든 카제인(극성 및 비극성 잔류물)은균일하게 분포되지 않음 그러나 클러스터로 발생하여소수성 영역과 친수 성 영역. ‒ 이 기능을 사용하면카제인 좋은 유화제. (에멀전은 일반적으로 섞일 수 없는 두 가지 이상의 액체의 혼합물입니다)  카제인인 ‒ 우유에는 약 900mg의 인이 들어있습니다. ‒ 카제인에는 약 0.85%의 인이 함유되어 있습니다 무기: 가용성 및 콜로이드 인산염 유기물: 인지질, 카제인 및 당인산염, 뉴클레오타이드 ‒ 인은 중요합니다: 1) 영양학적으로 많은 양의 Ca를 결합할 수 있기 때문에2+, 아연2+그리고 다른 금속들 2) 카제인의 용해도를 증가시킨다 3) 카제인의 높은 열 안정성 4) 레넷 변형 카제인의 응고에 중요 ‒ 인은 단백질에 공유 결합되어 있습니다 ‒ 인산염은 주로 세린에 결합되어 있습니다 ‒ 인산화는 골지체막에서 일어납니다.  카제인 탄수화물 ‒ αs1-, αs2, β-카제인에는 탄수화물이 없습니다. ‒ κ-카제인은 약 5%의 탄수화물(N-아세틸뉴라민산(시알산), 갈락토오스 및 N-아세틸갈락토사민)을 함유하고 있습니다. ‒ 탄수화물은 κ-카제인에 매우 높은 용해도와 친수성을 제공합니다.  카제인의 2차 및 3차 구조 카제인은 비교적2차 또는 3차 구조가 거의 없음 , 아마도 높은 수준의 존재로 인해프로린 잔류물 특히 β-카제 인에서α-나선과 β-시트를 방해합니다. 2차, 3차 구조의 부족은 아마도 다음과 같은 이유로 중요할 것이다. ‒ 1)카제인은 단백질 분해에 쉽게 민감합니다. 이것은 분명하다카제인의 소화성에 대한 이점 , 영양학적으로. 카제인은 치즈에서도 쉽게 가수분해되며 이는 치즈의 풍미와 질감을 발달시키는 데 중요합니다. ‒ 2)카제인은 공기-물 및 오일-물 계면에서 쉽게 흡착됩니다. ~ 때문에 a) 그들의 개방형 구조 b) 비극성 아미노산 잔류물의 비교적 높은 함량 c) 아미노산의 불균일한 분포. 이로 인해 카제인은 매우 뛰어난 유화 및 거품 생성 특성을 가지게 되는데, 이 특성은 식품 산업에서 널리 활용되고 있습니다. ‒ 3) 더 높은 구조가 없다는 것이 아마도 다음과 같은 이유를 설명합니다.열을 포함한 변성제에 대한 카 제인의 높은 안정성  카제인의 분자 크기 ‒ 모든 카제인은 분자량이 약 20~25kDa인 비교적 작은 분자입니다. 소수성 ‒ 카제인은 종종 소수성 분자로 간주됩니다. Ca의 영향2+카제인에 대하여 ‒ αs1 및 αs2-카제인은 칼슘 함유 용액에 녹지 않습니다. ‒ β-카제인은 높은 농도의 Ca에 용해됩니다.2+(0.4M) 18도 이하의 온도에서°기음 ‒ κ-카제인은 Ca에 용해됩니다2+모든 농도에서.  카제인에 대한 렌넷의 작용 ‒ κ-카제인은 레넷에 의해 가수분해되는 유일한 주요 카제인입니다. 우유 응고의 1차 단계(치즈 제조 시) 동안 카제인 연합 ‒ κ-카제인은 대부분 이황화물 결합 폴리머로 존재합니다. ‒ 4°C에서 β-카제인은 용액에서 단량체로 존재하고 8.5°C에서는 20개의 단량체 사슬로 존재합니다. ‒ αs1-카제인은 중합되어 분자량 113kDa의 사중체를 형성합니다. ‒ 주요 카제인은 서로 상호 작용하며 Ca가 존재하는 경우2+이러한 협회는 다음을 이끈다 카제인 미셀이 형성됨. 카제인 미셀 구조 - 구성 및 일반적 특징 ‒ 카제인의 약 95%는 미셀이라고 알려진 큰 콜로이드 입자로 우유에 존재합니다.(콜로이드는 다른 물질 전체에 분산된 물질) ‒ 건조물질 기준으로 카제인 미셀에는 다음이 포함됩니다.단백질 94%, 저분자량 종 6% (칼슘, 마그네슘, 인산염 및 구 연산염) ‒ 미셀은 고도로 수화되어 약 2.0g의 H를 결합합니다.2O/g 단백질 ‒ 카제인 미셀은 일반적으로 구형이며 직경은 50~500nm(평균 120nm)입니다. ‒ 10개가 있습니다14-1016미셀/ml 우유입니다. 두 미셀은 대략 두 미셀 직경(240nm)만큼 떨어져 있습 니다. ‒ 미셀의 표면적은 매우 넓으며, 미셀의 표면 특성은 미셀의 거동에 중요한 영향을 미칩니다. ‒ 우유의 흰색은 주로 카제인 미셀에 의한 빛 산란으로 인해 나타납니다. 2) 미셀의 안정성 ‒ 정상 공정에 안정적(고온에서 매우 안정적) ‒ 초원심분리로 침전시킬 수 있으며 가벼운 교반으로 쉽게 재분산시킬 수 있습니다. ‒ 상업적 균질화에 안정적 ‒ 안정적이거나 높은 [Ca2+], 최대 50°C의 온도에서 최소 200mM까지 ‒ 카제인의 등전점(pH4.6)으로 pH를 조절하면 용액에서 응집 및 침전이 일어납니다. ‒ 많은 단백질 분해효소는 κ-카제인의 특정 결합의 가수분해를 촉매합니다. ‒ pH 6.7에서 40% 에탄올에 의해 불안정화되고 pH가 낮아지면 더 낮은 농도에서도 불안정화됩니다. ‒ 동결되지 않은 우유의 pH 감소 및 [Ca2+] 증가로 인해 동결로 인해 불안정화됨 3) 주요 미셀 특성 ‒ 미셀 구조에 대한 지식은 미셀의 안정성과 행동이 많은 유제품 가공 작업(예: 치즈 제조, 살균된 가 당 농축 우유 및 재구성 우유, 냉동 제품의 안정성)에 핵심이기 때문에 중요합니다. ‒ κ-전체 카제인의 약 15%를 차지하는 카제인은미셀 구조와 안정성에 있어서 중요한 특징입니다. 칼 슘에 민감한 αs1, αs2 및 β-카제인(전체 카제인의 85%)을 안정화합니다. ‒ 미셀은 단백질이 전체 부피의 약 25%를 차지하는 다공성 구조를 가지고 있습니다. ‒ 키모신 및 유사물질단백질 분해효소는 미셀 κ-카제인의 대부분을 특이적으로 가수분해합니다. ‒ 유청 단백질이 존재하는 상태에서 가열하면 (일반 우유의 경우와 같이)κ-카제인과 β-락토글로불린 은 상호 작용하여 이황화물 결합 복합체를 형성합니다. →레넷 응고성과 열 안정성을 수정하다 ‒ 미셀은 미셀 구조에서 알코올과 아세톤-정전기적 상호 작용에 의해 불안정화될 수 있습니다. ‒ 온도가 낮아지면 β-카제인은 미셀에서 분리됩니다. 4) 미셀 구조-서브유닛(subunit) 슈미트, 왈스트라, 오노:서브미셀의 κ-카제인 함량은 다양하며κ-카제인 결핍 서브미셀 은 내부에 위치합니다. 미셀과 함께표면에 농축된 κ-카제인이 풍부한 서브미셀 일부 αs1, αs2 및 β-카제인도 표면에 노출됩니다.  미셀은 밀접하게 뭉쳐 있기 때문에 미셀 간 충돌이 자주 발생합니다. 그러나 미셀은 일반적으로 충돌 후 함께 유지되지 않습니다. 미셀은 두 가지 주요 요인에 의해 안정화됩니다. ‒ (1) pH 6.7에서 -20mV의 표면(제타) 전위는 아마도 콜로이드 안정성에 비해 너무 작을 것입니다. ‒ (2) 튀어나온 κ-카제인 털로 인한 입체적 안정(입체적 안정) 제타 전위는 분산매와 분산입자에 부착된 고정유체층 사이의 전위차이다. 액체 시스템에서 배신적인 파티클(콜 상태)은 전기적인 요금을 안드로이드 가짐 전구에서 역할부 생김 전기적으로 또는 양성을 띰 우유 속의 카제인 미셀 카제인 미셀 형성 카제인 미셀 요거트의 사슬 클러스터를 형성하다 치즈커드에  유청단백질 소젖 총단백질의 약 20% : 유청단백질 또는 혈청단백질 또는 비카제인질소 준비 ‒ 1. pH 4.6에서 가용성을 유지하는 단백질 ‒ 2. 포화 NaCl에 용해 가능 ‒ 3. 카제인의 렌넷 응고 후 용해됨 ‒ 4. 겔투과크로마토그래피에 의해 ‒ 5. 초원심분리, Ca2 추가 여부에 관계 없이+  상업적 규모로 유청 단백질이 풍부한 제품은 다음과 같은 방법으로 제조됩니다. 1. 산 또는 레닛 유청 후 초여과하여 다양한 양의 락토오스를 제거하고 분무 건조하여 생산합니다. 유청단백질 농축물 (30-80% 단백질) 2. 이온 교환 크로마토그래피: 단백질은 이온 교환기에 흡착되고, 락토오스와 염을 씻어낸 다음 pH 조정을 통해 용출됩니다. 용출액은 초여과를 통해 염을 제거하고 분무 건조하여 다음을 얻습 니다.유청단백질 분리물 약 95%의 단백질을 함유 3. 전기투석 및/또는 이온교환에 의한 탈염, 물의 열증발 및 락토오스의 결정화 4. 열 변성, 여과/원심분리 및 분무 건조를 통한 침전 단백질 회수로 매우 낮은 용해도 및 제한된 기 능을 갖는 락트알부민 생성 - 생물학적 가치(BV)는 식품으로부터 흡수된 단백질 중 생물체의 단백질에 통합되는 비율을 측정한 것입니다. - 소화된 단백질이 생물체 세포에서 단백질 합성에 얼마나 쉽게 사용될 수 있는지를 나타냅니다. 유청단백질의 이질성 ‒ 유청단백질 함유두 그룹의 단백질 포화된 MgSO로 분획될 수 있음4, 또는 반포화(NH4)2그래서 4→침전물(대략 20%) 총 N) 중 1개로 지칭됨락토글로불린그리고 가용성 단백질은 락트알부민 ‒ 그만큼락토글로불린 분획 주로 다음으로 구성됩니다면역글로불린(Ig) ‒ 그만큼락트알부민 분획 소의 우유에는 β-락토글로불린(β-lg, 50%), α-락트알부민(α-la, 20%) 및 혈청 알부민(BSA, 10%)의 세 가지 주요 단백질이 포함되어 있습니다. ‒ 그리고 기타 단백질(락토트랜스페린, 세로트랜스페린 및 여러 효소)의 미량  β-락토글로불린 발생과 미세이질성 ‒ β-락토글로불린(구형 단백질)은 소의 우유에 들어있는 주요 단백질로 약 총 유청단백질의 50%, 우유 총단 백질의 12% ‒ β-lg는 소의 주요 유청 단백질(WP)입니다. 소 β-lg의 4가지 유전적 변형은 A, B, C 및 D로 지정됩니다. 아미노산 구성 ‒ 유황 아미노산이 풍부하여높은 생물학적 가치 ‒ 그만큼시스테인 특히 다음과 반응하기 때문에 중요합니다.κ-카제인의 이황화물이며 열 변성 후 레넷 응 고에 상당한 영향을 미칩니다. 그리고 우유의 열 안정성 특성도 담당합니다.데운 우유의 익힌 맛 ‒ 유청 단백질을 열로 변성시키면 다른 단백질과 소수성 상호 작용이 유발됩니다.단백질 젤의 형성  기본 구조 ‒ 소 β-lg: 단량체당 잔류물 162개. 2차 구조 ‒ 고도로 구조화됨: 10-15% α-나선, 43% β-시트, ‒ 47% 무질서한 구조 3차 구조 ‒ X선 결정학: 밀집된 구형 구조 4차 구조  생리적 기능 ‒ β-락토글로불린은 항바이러스, 병원균 부착 방지, 항암 및 콜레스테롤 저하 효과를 포함한 다양한 생물학적 활 동을 나타냅니다. ‒ β-lg는 레티놀과 장쇄 지방산과 같은 소수성 성분을 결합하는 능력이 있습니다. ‒ 리간드를 결합하고 작은 소수성 리간드를 운반합니다. β-lg는 여러 개의 리간드 결합 부위를 가지고 있으며, β-lg는 비타민 A와 D, 팔미트산 및 기타 소수성 화합물과 결합할 수 있습니다. ‒ β-lg는 지방산, 인지질 및 방향족 화합물에 대해 강력한 결합 친화력을 나타냅니다. ‒ 이들 분자가 β-lg에 결합하면 생물학적 활동이 바뀔 수 있습니다. ‒ 이러한 예로는 앙지오텐신 전환 효소(ACE) 억제, 항균 및 항암 활동 변화, 저콜레스테롤혈증 및 대사 효과, 그 리고 다른 생리적 기능의 조절 등이 있습니다. ‒ β-lg는 소수성 분자를 결합하는 능력으로 인해 리포좀의 캡슐화 특성을 개선하고 비타민 E 전달을 위 한 안정적인 시스템으로 사용되는 데 사용되었습니다.  α-락트알부민 α-락탈부민은 소 유청 단백질의 약 20%를 차지합니다(총 우유 단백질의 3.5%) 아미노산 구성 ‒ 트립토판이 풍부하고 유황(1.9%, 시스테인)이 풍부 기본 구조 ‒ 다양한 출처의 α-la와 리소자임(글리코사이드 가수분해효소, 세균 세포벽 손상)의 서열 사이에는 상당한 상동성이 있습니다. 2차 및 3차 구조 ‒ 컴팩트한 구형 단백질 ‒ a-la의 3차 구조는 리소자임의 3차 구조와 매우 유사합니다. 4차 구조 ‒ α-다양한 환경 조건에서 LA와 LA 사이의 연관성이 밝혀졌지만, 연관성 과정에 대한 연구는 아직 잘 이루어지지 않았습니다. α-락트알부민  생물학적 기능 ‒ 락토오스 합성에서의 역할: (우리딘이인산갈락토오스) ‒ 락토오스 합성효소는 서브유닛 A(UDP-갈락토실 전이효소)와 B(α-la)로 구성됩니다. ‒ B 서브유닛은 특히 갈락토스를 포도당으로 전달하여 락토스를 형성합니다. ‒ 우유의 락토오스 농도는 α-la 농도와 직접적으로 관련이 있습니다. ‒ ALA에는 다음이 가능합니다.소수성 물질과 상호 작용하다 레티놀, 비타민 D3, 소수성 펩타이드, 지방산 등 ‒ ALA 기반 나노입자 또는 나노튜브는 식품 및 의약품에 응용될 수 있습니다. 생리활성 물질의 전달 ‒ 면역 조절 특성: α-락탈부민은 면역 강화 효과가 있습니다. 유해 박테리아에 결합하여 죽이는 데 도움이 되어 면역 체계를 지원하고 장 건강을 증진하는데, 특히 신생아에게 효과적입니다. ‒ α-락트알부민과 올레산의 복합체는 선택적으로종양세포에서 세포사멸을 유도하다 항암제로서의 잠재력을 시 사합니다. ‒ 항산화 특성:α-락탈부민은 시스테인과 같은 유황 함유 아미노산을 함유하고 있습니다. 이는 강력한 항산화제인 글루타치온 수치를 증가시켜 신체의 항산화 방어력을 강화하는 데 도움이 될 수 있습니다.  금속 결합 및 열 안정성 ‒ α-la는 금속단백질이다 ‒ 그것은 하나의 Ca를 결합합니다2+4개의 아스파르트산 잔류물을 포함하는 주머니의 몰당 ‒ Ca 함유 단백질은 열에 매우 안정적입니다(단백질은 열 변성 후 재생됩니다) ASP ASP 리스 ASP ASP  혈청 알부민 일반 소의 우유에는 혈청 알부민(BSA) 수치가 낮습니다. 아마도 혈액 누출로 인한 결과일 것입니다. BSA는 매우 큰 분자입니다(분자량 66kDa, 아미노산 582개) 금속과 지방산을 결합시킨다(리파아제 활성을 자극한다)  면역글로불린(Ig) 성숙한 우유에는 0.6-1 g/L(총 N의 3%)이 포함되어 있습니다. 초유에는 최대 100g/L의 영양분이 들어 있으며, 산후에는 이 수치가 빠르게 감소합니다. Ig에는 IgA, IgG, IgD, IgE, IgM의 5가지 클래스가 있습니다. IgA, IgG, IgM은 모유에 존재합니다.. Ig의 생리적 기능은 신체에 다양한 유형의 면역을 제공하는 것입니다.  미량 우유 단백질 우유에는 리파아제, 단백질 분해효소, 인산가수분해효소, 락토페록시다아제 등 약 60여종의 효소를 포함한 수많은 미량 단백질 이 들어 있습니다. 인간과 소의 우유 비교 우유는 종에 따라 다르며 해당 종(포유류 4,300종)의 새끼들의 영양 및 생리적 요구 사항을 충족하도록 설계되었습니다.  우유단백질의 합성 및 분비 아미노산의 공급원 ‒ 우유 단백질 합성을 위한 아미노산은 궁극적으로 혈장에서 얻어진다. 유방세포로의 아미노산 수송 ‒ 세포막은 주로 지질로 구성되었기 때문에 친수성인 아미노산은 확산을 통해 들어갈 수 없으며, 특수한 운반 시스템(아직 발견되지 않음)을 통해 운반됩니다. 우유 단백질의 합성 ‒ 주요 우유 단백질의 합성은 유선에서 발생합니다. ‒ DNA, RNA(mRNA, tRNA, rRNA) ‒ 단백질 합성은 실제로 rRNA를 함유하고 있는 거친 내질망(RER)의 리보솜에서 일어납니다. ‒ 혈청 알부민과 일부 면역글로불린은 혈액에서 전달됩니다.  메신저 RNA(mRNA)는 단백질 서열에 대한 정보를 리보솜으로 전달합니다. tRNA(전사 RNA)는 단백질 합성의 리보솜 부위에서 성장하는 폴리펩타이드 사슬로 특정 아미노산을 전달하는 약 80개의 뉴클레오티드 로 구성된 작은 RNA 사슬입니다. 리보솜 RNA(rRNA)는 리보솜의 촉매 성분입니다. rRNA와 단백질이 결합하여 리보솜이라는 핵단백질을 형성합니다.  우유특이단백질의 분비 ‒ 리보솜에서의 합성→ER 루멘→ 골지체 내강(cis cisternae)→ 트랜스 시스터네) ‒ 단백질은 cis 면에서 복합체에 들어간 후 번역 후 수정을 거쳐 trans 면으로 진행됩니다(소포의 새 싹 형성 및 융합으로 달성). ‒ 정단 세포질에는 수많은 단백질을 함유한 분비 소포가 있습니다. ‒ 정단의 세포막으로 이동하여 세포막과 융합한 후 세포 외 분비를 통해 내용물을 방출합니다. 분비소포는 정단 세포질막의 세포질 면에 부착되는 것으로 보인다. 분비소포막은 세포외 분비의 결과로 정단막 에 통합됩니다.  우유 단백질의 합성과 분비는 8단계로 이루어진다 : 1) 전사, 2) 번역, 3) 분리, 4) 수정, 5) 농축, 6) 포장, 7) 저장 및 8) 세포 외 배출