Pojęcia stosowane do opisu cząsteczki białka PDF

# Pojęcia stosowane do opisu cząsteczki białka ## Obraz cząsteczki - The image shows "harmonijki" and "a-helisy"-shaped structures. - The image also shows the overall tertiary structure of a protein molecule. - The image below indicates that the fourth-level structure of a protein molecule con...

# Pojęcia stosowane do opisu cząsteczki białka ## Obraz cząsteczki - The image shows "harmonijki" and "a-helisy"-shaped structures. - The image also shows the overall tertiary structure of a protein molecule. - The image below indicates that the fourth-level structure of a protein molecule contains several domains. ## Struktura I rz - sekwencja aminokwasów, urtwalona wyłącznie wiąz. peptydowymi - Zamiana pojedynczego aminokwasu w białku przyczyną choroby - np. niedokrwistość sierpowata (zmiana 1 AA w łańcuchu beta Hb) ### HEMOGLOBINA A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys ### HEMOGLOBINA S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys ## Struktura drugorzędowa białka- sposób i stopień zwinięcia łańcucha polipeptydowego - Są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych ### Do struktur drugorzędowych zalicza się: - α helisę (ang. α helix) - strukturę β (struktura beta-faldowa) tworzące "pofałdowane kartki" (ang. β sheet) - β pętle (pętle omega) (ang. turn) ## Faldowanie się łańcucha polipeptydowego w α heliśe - struktura α-helisy jest dodatkowo stabilizowana wiązaniami wodorowymi grup NH i CO głównego łańcucha - grupa CO każdego aminokwasu wiąże się wiązaniem wodorowym z grupą NH, aminokwasu odległego do przodu o cztery reszty aminokwasowe ## αhelisa: - ma kształt cylindra - ciasno spleciony łańcuch główny polipeptydu tworzy centralną część cylindra, natomiast boczne lańcuchy reszt aminokwasowych wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym - α helisa charakteryzuje się także polarnością - jej budowa sugeruje, że jest dipolem - wewnętrzny niepolarny rdzeń oraz polarne reszty aminokwasowe wystawione na zewnątrz cząsteczki ## Konformacja dipeptydu nici β (odległość między sąsiednimi aa o 0.35 nm) - Antyrównoległa harmonijka β ## Struktura β - Lańcuch polipeptyd. w porównaniu do α-helisy jest rozciągnięty - Strukturę β posiada np. fibroina jedwabiu, β-keratyna - W uformowaniu struktury β-harmonijki, może brać udział więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy - Wiąz. Wodorowe tworzone między gr CO i NH należącymi do odrębnych łańcuchów polipetyd. ## Widok z boku na łańcuch polipeptydowy pofaldowany w postaci struktury ẞ - Faldowanie się łańcucha polipeptydowego w zwrot β ## B-pętle - Łańcuchy białkowe o strukturze β często tworzą zagięcia, które zmieniają kierunek przebiegu długiej osi na przeciwstawny - W miejscach, w których łańcuch peptydowy zmienia kierunek tworzą się często β-pętle (β-zagięcia, β-motywy) - β-zagięcia często znajdują się między pojedynczymi łańcuchami o przeciwrównoległym przebiegu struktury harmonijkowej lub między strukturą harmonijkową a α-helisą ## Struktura β-skrętu - Pomiędzy ugrupowaniami peptydowymi reszt aminokwasowych w pozycji 1,4 tworzą się dwa wiązania wodorowe, powoduje to zagięcie fragmentu łańcucha peptydowego na kształt „szpilki do włosów" # Motyw "szpilki do włosów" - Najczęściej występującym motywem β jest motyw "szpilki do włosów" (ang. harpin loop) - Motyw ten jest zbudowany z jednego łańcucha polipeptydowego, przyjmującego antyrównoległą strukturę typu β-harmonijki - Wiązań wodorowych pomiędzy grupą -CO reszty n aminokwasu, a grupą -NH reszty n+3 aminokwasowej, powodując natychmiastowe odwrócenie się kierunku łańcucha i ułożenie antyrównolegle struktury β-harmonijki. # Motyw "klucza greckiego" - Oprzykładem bardziej złożonej struktury opierającej się na strukturze β-harmonijki jest motyw "klucza greckiego". - Jest to bardziej rozbudowany motyw "szpilki do włosów", gdzie jeden łańcuch polipeptydowy tworzy ze sobą cztery struktury - β-harmonijki ułożone względem siebie antyrównoległe.