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Singoli Il carbonio può formare quattro legami covalenti Doppi forti che possono essere Tripli Lineari Il carbonio può concatenarsi all’infinito Gli scheletri carboniosi possono essere Ramificati Ciclici Acqua Inorganici Sali minerali Esse mostrano un alto grado di specificità e la Sono componenti fondamentali all’interno delle Idrocarburi loro forma gli consente di interagire I composti chimici si distinguono in cellule selettivamente con altre molecole Alcoli, aldeidi Una lunga catena di amminoacidi unica che gli conferisce le loro proprietà peculiari La chimica della vita ruota intorno Organici Carboidrati alla chimica del carbonio Gruppo amminico basico NH2 Lipidi Il gruppo carbossilico e quello amminico sono Molecole biologiche o biomolecole Proteine Ogni amminoacido ha un carbonio centrale separati dal carbonio alpha e gli atomi di gruppo carbossilico acido COOH chiamato carbonio alpha legato a quattro carbonio si legano a 4 gruppi diversi in due Acidi nucleici differenti gruppi configurazioni non sovrapponibili l’una sull’altra Vitamine Un atomo di idrogeno H Sono costituite da Ossidrilico OH Una catena laterale unica R Carbonilico CO Amminoacidi a catena laterale idrofobia non Alanina, glicina, isoleucina, metionina e valina polare, a ph fisiologico e le catene laterali sono quasi sempre del tutto cariche Carbossilico COOH I gruppi funzionali sono Fenilalanina, parolina, triptofano Amminoacidi a catena aromatica Amminico NH Gli idrocarburi non si trovano in grande quantità Serina, treonina, tiroxina, asparagina, glutammica, Amminoacidi a catena laterale idrofilica non Catena laterale R che varia e fornisce alle nella maggior parte delle cellule viventi, ma nella Fosfato PO4H3 In base a questo le proteine si dividono in molecola organica possono essere cambiate cisteina carica a ph 7 proteine le loro diverse strutture ed attività dellle caratteristiche con la sostituzione di un H Solfidrilico SH con i gruppi funzionali Amminoacidi a catena laterale idrofilica e acida a ph 7, il gruppo R può diventare completamente Legami esterici Tra alcoli e acidi carbossilici Acido aspartico, acido glutammico carico ed è un acido o una base organica I legami possono essere relativamente forte Legami ammidici Fra acidi carbossilici e ammine Questi legami non vengono rotti con l’ebollizione ma solo con azione di acidi e basi Sono uniti da legami peptidici, cioè legami covalenti che si instaurano tra due molecole Formano la struttura della cellula e consentono quando il gruppo carbossilico di un Gli enzimi proteolitici sono in grado di rompere lo svolgimento delle attività. La loro presenza amminoacido reagisce con il gruppo amminico tali legami conferisce la proprietà della vita dell’amminoacido successivo attraverso una reazione di condensazione che porta Marcomolecole Esistono sequenze lunghe da pochi amminoacidi all’eliminazione di una molecola d’acqua Si hanno singole unità dette monomeri che si Legami covalenti perchè non possono essere a migliaia legano tra loro con legami covalenti e formano formate da legami che si possono rompere polimeri. facilmente È la sequenza lineare di un polipeptide Zuccheri precursori dei polisaccaridi Ad esempio l’anemia falciforme che deriva dal Struttura primaria Dato che le macromolecole hanno vita breve cambiamento di una valina al posto di un acido La sequenza degli amminoacidi contiene esse sono dunque sempre demolite. Di Amminoacidi precursori delle proteine La sequenza degli amminoacidi è molto conseguenza le cellule hanno una riserva o glutammico. Ciò provoca l’alterazione della l’informazione necessaria per determinare la Unità che costituiscono le macromolecole importanti e possono verificarsi delle mutazioni anche pool di precursori di basso peso forma dei globuli rossi che da binconcavi si forma tridimensionale della molecola e quindi la Nucleotidi precursori degli acidi nucleici provocando delle conseguenze A seconda del ruolo nel molecolare che sono poi incorporati nelle trasformano a falce con conseguente tendenza sua funzione ad ostruire i piccoli vasi sanguigni macromolecole metabolismo le molecole organiche Acidi grassi incorporati nei lipidi di distinguono in Una conformazione a spirale in cui le catene laterali degli amminoacidi protendono verso Le molecole usate dalle cellule hanno una l’esterno rispetto all’asse delle spirale struttura complessa e devono essere sintetizzate a tappe fino a formare un prodotto finale Alpha elica Intermedi metabolici funzionale.questo processo è detto via Faccia esterna: residui polari con il solvente É stabilizzata da legami idrogeno e le facce metabolica e durante questo si formano dei opposte di un alpha elica possono avere composti intermedi che sono essenziali per il Faccia interne: gruppi R non polari proprietá diverse Influenza la struttura tridimensionale della completamento della via metabolica proteina e le sue prorietà e funzioni biologiche. Struttura secondaria Può essere di due tipi Come le vitamine, molecole di riserva energetica, I polipeptidi che formano questa forma possono È una struttura proteica ripiegata formata da disporsi paralleli o antiparalleli Molecole con funzioni varie molecole di regolazione e prodotti di scarto del due o più catene polipeptidiche quasi metabolismo completamente distese. I legami idrogeno di Foglietto beta Può essere formato da una singola catena questa struttura sono perpendicolari allo polipeptidica ripiegata su se stessa, in tal caso i scheletro legami idrogeno sono itracatena Includono gli zuccheri semplici e le molecole più grandi costruite partendo dai monosaccaridi Può includere arrangiamenti ripetitivi di elementi di struttura secondaria, formando motivi Sono componenti essenziali degli acidi nucleici Struttura super-secondaria strutturali distinti che contribuiscono alla stabilità e alla funzione della proteina Vanno a legarsi a lipidi a formare glicolipidi oppure a proteine a formare glicoproteine Si riferisce alla disposizione tridimensionale dell’intero polipeptide Sono depositi di energia chimica e vengono utilizzati come materiale da costruzione di lunga Agiscono come recettori durante per le strutture biologiche Gli amminoacidi con catene laterali non polari tendono a localizzarsi all’interno della proteina, Rappresentano i sistemi molecolari che Interazioni idrofobiche consentono il riconoscimento cellulare sono dove si associano con altri residui idrofobici per Strutture delle proteine evitare il contatto con l’acqua implicati nelle reazioni immunitarie Gruppi con carica negativa possono interagire Formula (CH2O)n con gruppi carichi positivamente formando Interazioni ioniche Ogni atomo di carbonio si lega ad un singolo legami ionici che contribuiscono alla stabilità della struttura terziaria Le principali interazioni sono Struttura terziaria gruppo idrossilico ad eccezione di quello che porta il gruppo carbonilico Atomo di idrogeno legato a azoto, ossigeno o fluoro. Contribuiscono alla formazione di Legami a idrogeno Triosi con tre strutture secondarie Possono essere n base al numero di atomi di Tetrosi con quattro carbonio Legami covalenti che si formano tra due atomi di Legami di solfuro zolfo residui di cisteina Pentosi con cinque e così via Proteine fibrose, con forma allungata Se il gruppo carbonilico é all’interno della Chetoso Fruttosio è un chetoesoso molecola La mioglobina é una proteina compatta che La maggior parte delle proteine può essere In base alla struttura funziona come deposito di ossigeno, il quale si classificata in Il gruppo carbonilico si trova all’esterno della lega ad un atomo di ferro al centro del gruppo Aldoso Glucosio è un aldoesoso molecola eme (gruppo prostetico). Il gruppo eme è situato Proteine globulari, con forma compatta in una tasca ricoperta da catene idrofobiche e questo permette il legame con l’ossigeno senza l’ossidazione dell’atomo di ferro Macromolecole Carboidrati I diabetici hanno livelli alti di zuccheri nel sangue e le molecole lineari reagiscono con l’emoglobina producendo una emoglobina modificata Si riferisce all’organizzazione risultante biologiche In modo che il gruppo aldeidico all’estremità dell’associazione di due o più catene della catena può reagire con proteine, come l’emoglobina. Le forme aperte degli zuccheri sono importanti polipeptidiche chiamate subunità, che possono Proteine in medicina, ma la maggior parte degli zuccheri essere identiche o diverse. È stabilizzata da interazione non covalenti tra le subunità Gli zuccheri a cinque o sei atomi di carbonio nel sangue è in forma circolare, sono questi vanno incontro ad una reazione spontanea che li quindi gli elementi base con cui si costruiscono trasforma in molecole chiuse o ad anello altri tipi di carboidrati Vengono incorporati anche gruppi non proteici, detti prostetici che svolgono una funzione Struttura quaternaria Le forme ad anello degli zuccheri sono I gruppi H e Oh posti sopra e sotto sia come specifica all’interno della struttura proteica complessiva Monosacaridi disegnate come strutture piatte orientate conformazione a sedia che mostra la struttura perpendicolarmente al piano del foglio tridimensionale in modo più accurato Un esempio è l’emoglobina costituita da quattro catene globina che: due catene alpha e due beta Il glucosio e il galattosio sono enantiomeri che differiscono per l’organizzazione del gruppo ossidrilico e dell’idrogeno legati al carbonio 4 Processo che altera la loro struttura Se i quattro sostituenti dell’atomo di carbonio tridimensionale senza influenzare la sequenza di sono tutti diversi esistono due possibili Una denaturazione Il desossiribosio differisce dal ribosio per amminoacidi. Gli agenti denaturanti possono configurazione, che sono l’una l’immagine essere fisici o chimici l’assenza di un ossigeno, un idrogeno al posto di speculare dell’altra ma non sovrapponibili. un gruppo ossidrile è legato al carbonio 2 Queste due molecole si chiameranno Processo attraverso il quale una proteina enantiomeri denaturata riacquista la sua struttura Alpha se entrambi i gruppi ossidrilico sono tridimensionale nativa e le sue proprietà Rinaturazione Questi monosaccaridi possono formare alpha e posizionati sotto il piano della molecola biologiche dopo l’eliminazione dell’agente beta piranoso a seconda della posizione del denaturante gruppo ossidrilico rispetto al piano dell’anello Beta de uno dei gruppi ossidrilici e sopra il piano e l’altro sotto I chaperoni, che si legano alla catena polipeptidica delle proteine appena sintetizzate. Saccarosio, che è il componente più importante Mantengono la proteina in una conformazione della linfa vegetale, formato da glucosio e aperta, impedendole di ripiegarmi fruttosio con un legame alpha 1-2 prematuramente e raggiungere la conformazione errata Lattosio, vien idrolizzato dell’enzima lattasi, che molti dopo l’infanzia perdono e questo spiega Chaperonine, che si legano alle proteine ancora l’intolleranza Si dividono in Disaccaridi non ripiegate o che hanno perso il loro ripiegamento corretto a causa di agenti Maltosio composto da due molecole di glucosio denaturanti La proteina può subire Gli zuccheri possono essere