Química de los Alimentos (Carnes) PDF

# MATERIA QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS ## UNIDAD N° 5 ## CARNE Y DERIVADOS ### 1. INTRODUCCIÓN Desde tiempos más remotos, los seres humanos han deseado satisfacer el hambre con alimentos de origen animal. Nuestro deseo de consumir productos cárnicos; pueden ser causas evolutivas relacionadas con la s...

# MATERIA QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS ## UNIDAD N° 5 ## CARNE Y DERIVADOS ### 1. INTRODUCCIÓN Desde tiempos más remotos, los seres humanos han deseado satisfacer el hambre con alimentos de origen animal. Nuestro deseo de consumir productos cárnicos; pueden ser causas evolutivas relacionadas con la salud y buena forma física o deberse al atractivo sensorial de estos tejidos. Son numerosos los tejidos animales que se han utilizado y se utilizan como alimento. Muchas propiedades gastronómicas o nutricionales de la carne de mamíferos, aves y pescados, tales como la textura, su comportamiento en la cocción o conservación, pérdida de "jugos", etc., están ligadas a la estructura del sistema proteico muscular, como a las reacciones bioquímicas que en él se realizan. El vocablo "carne" se refiere al músculo, especialmente al de los mamíferos, que ha sufrido ciertos cambios químicos y bioquímicos después del sacrificio. Muchos tejidos musculares, generalmente no se suelen considerar como carne, tales como por ejemplo el músculo del pescado. En este capítulo los términos "músculo" y "carne" se utilizan como sinónimos. Pero es bueno aclarar que, la carne con frecuencia implica un producto que incluye algo de tejido adiposo (grasa) y hueso. ### 2. VALOR NUTRITIVO La importancia de la carne deriva no sólo de su atractivo sensorial sino también de su elevado valor nutritivo. En la Tabla N° 5.1 se indica la composición del tejido muscular magro, que es relativamente constante para una gran diversidad de animales. La composición de la carne varía dependiendo de la cantidad de grasa, huesos y piel incluida en la pieza. | Especie | Agua | Proteína | Lípidos | Cenizas | |---|---|---|---|---| | Vacuno | 70-73 | 20-22 | 4-8 | 1 | | Cerdo | 68-70 | 19-20 | 9-11 | 1.4 | | Pollo | 73.7 | 20-23 | 4.7 | 1 | | Cordero | 73 | 20 | 5-6 | 1.6 | | Bacalao | 81.2 | 17.6 | 0.3 | 1.2 | | Salmón | 64 | 20-22 | 13-15 | 1.3 | Tal como se muestra en la Tabla N° 5.1, la proteína representa un 18-23 % de la porción magra de la carne y del músculo del pescado. La importancia nutritiva del músculo no deriva sólo de que su contenido en proteína sea muy elevado sino también de que la calidad de la proteína es muy alta, pues contiene todos los amino ácidos en proporciones muy similares a las requeridas para el mantenimiento y desarrollo de los tejidos humanos. Los lípidos de la porción magra de la carne tienen un grado superior de instauraciones que los del tejido adiposo. La oxidación de los ácidos grasos altamente insaturados que se encuentran en las membranas del músculo pueden ser muy importantes en algunas de las reacciones de deterioro de la carne. Dentro la misma especie, los músculos rojos contienen más lípidos que los músculos blancos. El grado de instauración de los ácidos grasos de los peses de sangre fría es mucho mayor que el de los ácidos grasos de los músculos de aves y mamíferos (Tabla Nº 5.2). | Especie | % Saturados | % Monoenoicos | % Polienoicos| |---|---|---|---| | Vacuno | 40-71 | 41-53 | 0-6 | | Cerdo | 39-49 | 43-70 | 3-18 | | Carnero | 46-64 | 36-47 | 3-5 | | Aves | 28-33 | 39-51 | 14-23 | | Bacalao (magro) | 30 | 22 | 48 | | Caballa (Grasa) | 30 | 44 | 26 | La grasa de las aves es más insaturada que la grasa de los cerdos, que a su vez lo es más que la del ganado vacuno u ovino. El contenido de colesterol de la carne y el pescado, unos 75 mg/100 g, se encuentra muy por debajo del que se considera no deseable para el hombre. El porcentaje de carbohidratos es bajo y varía con la especie, se estima un porcentaje entre 0,1% y 0,5%. El tejido muscular es una fuente excelente de algunas vitaminas del complejo B, especialmente de tiamina, riboflavina, niacina, B6 y B12. Sin embargo, el contenido en vitaminas B del músculo varía considerablemente dependiendo de la especie, raza, edad, sexo y del tipo de músculo que se trate. ### 3. SEMEJANZAS Y DIFERENCIAS ENTRE MUSCULOS DE ANIMALES DE DIVERSAS ESPECIES La función del músculo es similar en todo el Reino Animal: posibilitan la locomoción. Existen, sin embargo, importantes diferencias al comparar los músculos de los peces con los animales terrestres y las aves. Las diferencias observadas se deben a tres factores básicos: * **Primero** el cuerpo de los peces está soportado por el agua, así pues, los peces no necesitan un tejido conectivo abundante y fuerte para mantener y soportar los músculos. * **Segundo**, como quiera que la mayor parte de los peces viven en un entorno frío, la proteína del músculo de los pescados tiene propiedades diferentes a la de los animales de sangre caliente. * **Tercero**, la organización estructural del músculo de los pescados es marcadamente diferente de la de los animales terrestres y las aves. Esta organización está relacionada con el particular movimiento de los peces. La importancia del colágeno también es diferente en las distintas especies. En los mamíferos y en las aves, tanto la cantidad como el tipo de colágeno ejercen gran influencia sobre las propiedades texturales del músculo. En los pescados, sin embargo, el colágeno es fácilmente ablandado por los procedimientos culinarios normales, y no es un factor a tener en cuenta en el producto final. #### 4. ESTRUCTURA DEL MUSCULO * **a) Músculo esquelético** El músculo esquelético se compone de células (fibras) largas, estrechas, multinucleadas que varían entre unos pocos y muchos centímetros de longitud y de 10-100 µm de diámetro. Aunque la cantidad de sareoplasma y la cantidad y localización de los componentes de la membrana celular difieren en las distintas fibras musculares, existe una estrecha semejanza, a nivel celular, entre los músculos de una amplia gama de organismos. La Figura N° 5.1 representa la disposición típica de los componentes del músculo de mamíferos y aves. Envolviendo a todo el músculo existe una vaina gruesa de tejido conectivo, denominada "epimiso". Desde la superficie interna del epimiso parten otras láminas de tejido conectivo que penetran en el interior del músculo, separando grupos de fibras y formando haces. Esta envoltura de tejido conectivo se denomina "perimisio" y partiendo de ella se forma vainas más finas de tejido conectivo que envuelven a cada fibra muscular. A estas últimas vainas se les denomina "endomisio". En la terminación del músculo las vainas del tejido conectivo se funden con grandes masas del tejido conectivo del tendón, sirviendo para fijar el músculo al esqueleto. - Figura N° 5.1. Sección transversal del músculo - PERIMISIO - VASOS SANGUINEOS - EPIMISIO - CAPILARES - PERIMISIO - TRABECULA DE PERIMISIO - ENDOMISIO La organización de las fibras musculares del pescado es completamente diferente de la que adoptan en las aves y mamíferos y se basa en la necesidad de flexionar el cuerpo para la propulsión en el agua. La organización típica del tejido muscular de los peces óseos se muestra en la Figura Nº 5.2. Los segmentos en forma de W que descansan sobre la cola se denominan miotomos y tienen una curvatura hacia delante y dos hacia atrás. Los miotomos no son perpendiculares a la vertical del plano medio del pescado, sino que interceptan de modo típico a este plano en ángulos agudos. - Figura N° 5.2 Estructura del miotomo de la musculatura de peces óseos - CARACTERISTICAS DEL TEJIDO MUSCULAR La Figura N° 5.3 es una visión esquemática de una fibra muscular típica, cuyos principales componentes son el sarcolema, las fibrillas contráctiles, el líquido celular (sarcoplasma) y los orgánulos. A la superficie de la fibra muscular se le denomina "sarcolema". El sarcolema está formado por tres capas: una red más exterior formada por fibrillas de colágeno, una capa media o amorfa, y la membrana plasmática interna. Las invaginaciones de la membrana plasmática forman el sistema (T) transverso. Los extremos de este sistema T convergen en el interior de la célula en la proximidad de los sacos terminales del retículo sarcoplasmático. El retículo sarcoplasmático es un sistema membranoso localizado en la célula (fibra) y generalmente, su situación es paralela al eje principal de la célula. - Figura N° 5.3 Corte de una fibra muscular - BANDA I - BANDA A - LINEA Z - SISTEMA T - RETICULO SARCOPLASMICO - MITOCONDRIA - SARCOMERO - FILAMENTOS - TRIADA - MIOFIBRILLA El sistema T prolonga la membrana plasmática al interior de la célula muscular y este mecanismo es el que hace posible que la célula muscular responda como una unidad (esencialmente sin que se produzca un periodo de latencia en el interior de la célula). La despolarización de la membrana plasmática y sus prolongaciones intracelulares (sistema T) desencadena la liberación de calcio de los sacos terminales del retículo sarcoplasmático. Esta liberación de calcio activa la ATPasa de las proteínas contráctiles y hace posible la contracción muscular. El calcio funciona venciendo la inhibición por el magnesio de la ATPasa muscular. La relajación se produce en parte invirtiendo el proceso y el secuestro del calcio por el retículo sarcoplasmático. * **b) Músculo liso o involuntario** Las fibras del músculo liso no muestran la estriación característica del músculo esquelético o voluntario. Algunos órganos que contienen músculo liso, tales como la molleja de las aves y el tejido intestinal, se utilizan como alimentos. * **c) Músculo cardiaco (corazón) o estriado involuntario** La estructura miofibrilar del músculo cardíaco es similar a la del músculo estriado esquelético, pero las fibras cardíacas contienen más mitocondrias que las fibras esqueléticas. La organización de las fibras en el músculo cardíaco es también algo menos regular que la observada en el músculo esquelético. * **d) Tipos de músculo** Las diferencias de pigmentación entre los músculos son obvias y de acuerdo con ellas se clasifican en blancos y rojos. Estas diferencias se dan incluso entre ciertos músculos del mismo animal, por ejemplo, entre el músculo pectoral blanco del pollo o pavo y los músculos rojos de la pierna. Es más, con frecuencia existe una graduación de color dentro de un mismo músculo, aumentando el color rojo desde la periferia al eje muscular. En general, los músculos blancos se contraen rápidamente, en tanto que los músculos rojos lo hacen con mayor lentitud. Las fibras rojas tienden a ser más pequeñas, contienen más mitocondrias, poseen concentraciones mayores de mioglobina y lípidos y una irrigación sanguínea más abundante que las fibras blancas. En cambio, el glucógeno y muchos de los enzimas relacionados con la glucólisis tienden a ser menos abundantes en las fibras rojas que en las blancas. Se ha sugerido, por tanto, que los músculos rojos son más aptos para mantener una actividad sostenida. En contraste, los músculos blancos son probablemente más adecuados para desarrollar una actividad vigorosa durante periodos de tiempo cortos. ### 5. PROTEINAS DE LA CELULA MUSCULAR Las proteínas de la célula muscular, se dividen en tres grandes grupos y son los siguientes: * **Proteínas sarcoplásmicas:** (enzimas, glicolíticos, mioglobulina, etc.): 25 a 30 % * **Proteínas miofibrilares:** (miosina 54 % y actina 27%): un 50 % en aves y res y un 65 a 75% en pescados. * **Proteínas conectivas:** (colágeno, elastina, etc.): 10 a 15 % #### 5.1. PROTEINAS SARCOPLÁSMICAS Las proteínas sarcoplasmicas son solubles en agua, entre ellas tenemos: #### 5.1.1. ΜΙOGLOBINA Y SUS FUNCIONES Las mioglobinas es la responsable de los pigmentos rojos del músculo de numerosos vertebrados e invertebrados, formados por una cadena polipeptida, la globina, fija por un residuo hidistico a un grupo hemo, formado por cuatro anillos pirrólicos, heterocíclicos, que rodean a un átomo de hierro divalente, y unidos a él por sus átomos de nitrógeno (PM de 500000). La molécula de mioglobina, podría representarse así: - globina - =N - 1 - N- - Fe^# - N - N - | H₂O La hemoglobina, pigmento rojo de la sangre, tiene una estructura análoga a la de la mioglobina; no obstante, posee cuatro grupos hemo y un peso molecular en torno a 67000 Daltons. La función de la hemoglobina es transportar el O₂ de los pulmones a los tejidos; la mioglobina, cuya afinidad por el O₂ es más fuerte que la de la hemoglobina, actúa, en el músculo, como reserva del O₂ que le suministra la hemoglobina. #### 5.2. PROTEINAS MIOFIBRILARES Forman el denominado músculo esquelético o estriado y son responsables de la contracción muscular, entre ellas tenemos: #### 5.2.1. ΜΙOSINA La molécula de miosina, de un peso molecular de 500000, está constituida por dos cadenas proteicas, enrolladas entre sí, que presentan sobre todo hacia una de sus extremidades, varias zonas en a hélice y en la otra extremidad varios grupos -SH; esta parte, la más voluminosa de la molécula de miosina, es la que actúa en relación con la actina y posee la muy importante característica de una actividad ATPásica. Un filamento de miosina mide alrededor de 10 nm de diámetro y unos 1,5 µm de longitud; está constituido por un fascículo, de una veintena de moléculas, desplazadas la una con relación a la otra 6 nm, de tal forma que sus extremidades voluminosas forman proyecciones o “dedos" todos dispuestos en espiral en torno al haz (Fig. 5.4); estos "dedos" oscilantes son los que realizan la contracción del músculo: se "enganchan" en los puntos activos de los filamentos de la actina, tiran de ellos una cierta distancia (unos 10 nm), los sueltan, vuelven a su posición inicial, se enganchan en otro punto de filamento de actina, les tiran de nuevo y así sucesivamente. La velocidad de contracción muscular implica que un "dedo" realiza de 50 a 100 tracciones por segundo. - Figura N° 5.4 Miosina: sección tranversal y longitudinal - filamento de actina - Filamento de miosina - filamento de miosina - miosina - 0,15 µm - Sección transversal - Sección longitudinal #### 5.2.2. ACTINA La actina es la proteína más importante de los filamentos delgados, y constituye el 15- 30% de las proteínas miofibrilares del músculo. La actina está fijada a la estructura del músculo con mucha mayor firmeza que la miosina. Probablemente la actina se halle presente en el músculo en forma de estructura helicoidal doble denominada actina fibrilar o F-actina (ver Figura N° 5.5). La actina globular o actina G, es la forma monomérica de la proteína y es estable en agua, donde puede existir también en forma de dímero. La actina globular se une muy firme al ATP y en presencia de magnesio, se polimeriza espontáneamente para formar F-actina con la hidrólisis concomitante del ATP ligado para dar ADP ligado y fosfato inorgánico. - FiguraN° 5.5. Disposición de la actina en estructura helicoidal doble #### 5.2.3. АСTOMIOSINA Cuando se mezclan in vitro actina purificada y miosina, se forma actomiosina, que tiene una elevada viscosidad. Los grupos sulfhidrilo participan en la interacción entre la miosina y actina. El complejo actomiosina se puede disociar en presencia de ATP y/o ADP e iones magnesio. La interacción de actina y miosina en ausencia de ATP y ADP y el efecto plastificante que estos nucleótidos ejercen cuando están presentes, influye considerablemente sobre la calidad de la carne. #### 5.3. PROTEINAS CONECTIVAS Su función es de mantener las fibras musculares unidas mediante los tendones, el epimisio, el perimisio y el endomisio. Son proteínas insolubles en agua y soluciones salinas, típicamente fibrosas, fundamentalmente extracelulares y están ligadas mediante interacciones químicas con mucoproteínas y lipoproteínas; entre estas proteínas tenemos: #### 5.3.1. COLÁGENO La fracción principal del tejido conectivo es el colágeno. Este componente es muy importante porque contribuye de modo significativo a la dureza de la carne. Además, el producto de la desnaturalización parcial del colágeno, la gelatina, es un ingrediente útil en la elaboración de muchos productos. El colágeno es el constituyente principal del tejido conjuntivo del músculo y sin duda representa la proteína animal más abundante; también se encuentra en la piel y en los huesos. El colágeno representa un tercio, o más, de las proteínas totales de los mamíferos. Una parte del colágeno es soluble en soluciones salinas neutras, otra en ácido y la otra fracción es insoluble. El colágeno monómero es una proteína larga cilíndrica de una molécula de tropocolágeno; es una hélice de unos 280 nm de longitud y 1,5 nm de diámetro, con un peso molecular de 300000. Está formado por tres cadenas polipeptídicas arrolladas entre sí, formando enlaces cruzados. La molécula de tropocolágeno posee en uno de sus extremos grupos ionizados; varias moléculas, todas orientadas en el mismo sentido, estas se asocian en fibrillas (Fig. 5.6); estas características de estructura cristalina explican el aspecto del colágeno natural al microscopio (Fig 5.7.). El colágeno está desequilibrado nutricionalmente con respecto a la composición de aminoácidos, por ejemplo, casi no contiene triptófano. Los enlaces cruzados del colágeno aumentan con la edad, lo cual puede explicar parcialmente porque la carne de los animales viejos es más dura que la de los animales jóvenes, aún cuando los músculos de los animales jóvenes contienen más colágeno. - Figura N° 5.6: Fibrillas - Figura Nº 5.7: Vista al microscopio * **a) Transformación del colágeno en gelatina** Las fibrillas de colágeno se encogen a menos de un tercio de su longitud original a una determinada temperatura, conocida como temperatura de encogimiento o retracción, característica de la especie de que procede el colágeno. Esta retracción consiste en un desmantelamiento de las moléculas de las fibrillas y un colapso de la tripa hélice de la molécula de colágeno. Esencialmente, el mismo tipo de cambio molecular ocurre cuando se calienta el colágeno en solución. El punto medio de la transición de colágeno a gelatina se define como temperatura de fusión. Además de los enlaces no covalentes afectados, se hidrolizan algunos enlaces intermoleculares y otros intramoleculares y unos pocos enlaces péptidos de la cadena principal. Esto tiene como resultado la conversión de la estructura de colágeno de tripe hélice a una forma más amorfa, denominada gelatina. Estos cambios producen la desnaturalización de la molécula de colágeno, pero no hasta el punto de dar un producto totalmente desestructurado. Si ocurre esto último se obtiene cola en vez de gelatina. #### 5.3.2. ELASTINA La elastina es el segundo componente del tejido conjuntivo; abundante especialmente en las paredes de las arterias y en los ligamentos de las vértebras; a causa de su color, también se le llama "tejido conjuntivo amarillo". La estructura de la elastina aún no es bien conocida; es una molécula tipo ovillo, que posee entre las cadenas proteicas numerosos enlaces, que son especialmente grupos lisina de cadenas laterales. Durante su cocción en agua, la elastina hincha y se estira, pero no se disuelve. Es muy resistente a los agentes capaces de romper los enlaces hidrógeno: insensible a la acción de la tripsina, quimotripsina y pepsina, pero se hidroliza por enzimas del tipo de la papaína y por la elastasa pancreática. ### 6. BIOQUÍMICA DE LA CONTRACCION MUSCULAR Las reacciones que entran en juego en la contracción muscular, son muy complejas y no están aun totalmente esclarecidas. En presencia de ATP e iones Mg++, mientras que los iones Catquedan retenidos en el retículo sarcoplasmático, la miosina no manifiesta actividad APTásica y el músculo está en relajación: en esas condiciones no hay ninguna dificultad para el desplazamiento de los filamentos de actina a lo largo de la miosina, bajo el efecto de una fuerza externa. Las dos proteínas estarían bajo la forma de dos complejos: miosina- Mg++ ATP y actina-ADP. Siempre en presencia de ATP y de Mg++, cuando el retículo sarcoplasmático cede iones Cat, en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina, la hidrólisis del ATP libera energía (alrededor de 10000 cal por mol) y se produce la contracción muscular por la interacción momentánea miosina-actina, descrita anteriormente. La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++ alcanzan 10-7 M y se para cuándo desciende a menos de este nivel. ++ La relajación se produce cuando los iones Ca⁺⁺ se retiran del sarcoplasma, lo que tiene lugar por transporte activo con gasto de energía, o por el secuestro de calcio por el retículo sarcoplasmático. Cuando el ion Catt se reduce a una concentración inferior a 0.5 µM, las miofibrillas pierden la capacidad para hidrolizar el ATP. Por tanto, el ATP funciona como un agente plastificante que disocia la actina y la miosina, y el sarcómetro se relaja a su longitud de reposo. ### 7. CAMBIOS BIOQUIMICOS EN EL MUSCULO POST-MORTEM #### 7.1. RIGIDEZ CADAVERICA A propósito de las reacciones que acabamos de describir, es una condición importante la presencia de ATP e iones Mg++. En ausencia de ATP, la actina y miosina se unen de forma irreversible; se produce la rigidez cadavérica (o rigor mortis), que surge después de la muerte del animal. La interrupción de la circulación sanguínea priva al músculo del aporte del oxígeno: la respiración celular se paraliza, el potencial de oxirreducción pasa de unos +250 a -50 mV y surge la glicólisis anaeróbia; en estas condiciones el glucógeno en vez de degradarse en agua y anhídrido carbónico, con generación de ATP, se transforma en ácido láctico. La formación de ácido láctico origina un descenso del pH, lo que inhibe el crecimiento de diversos enzimas y hace que el nivel de ATP se aproxime a cero. La actina y miosina se unen entonces irreversiblemente como actomiosina. En el músculo de vacuno y a una temperatura ambiente, este proceso exige unas 8 horas (después de la muerte del animal). La Fig. 5.8, resume estos fenómenos: - Figura N° 5.8: Modificaciones de los tejidos después de la muerte - Se paraliza la circulación - Desciende el contenido en oxigeno del músculo - Desciende el potencial de oxido-reducción (de +250 a-50mV) - Se para la respiración celular. Comienza la glicólisis anaerobia - Producción de ácido láctico - Descenso del pH (7,3-7,4 a 5,7-5,0) - Transformación de la oximioglobina en mioglobina; oxidación de la mioglobina en metamioglobina - Desciende la producción enzimatica de ATP, luego el contenido en ATP - Formación irreversible de actomniosina, endurecimiento - Descenso de la capacidad de retención del agua - Agregación de proteínas Cuando después de la muerte no se enfría rápidamente el animal, el pH desciende rápido a un nivel muy bajo; esto puede motivar una desnaturalización de las proteínas musculares y por tanto la textura de la carne se puede modificar muy desfavorablemente. Por el contrario, si el músculo alcanza los 0º a 1º C antes de la aparición de la rigidez cadavérica, o si se congela y, por tanto, la rigidez sólo se produce en la descongelación, el endurecimiento es acusadamente rápido e intenso. En la práctica, se busca no enfriar muy rápidamente, de modo que el músculo entre en estado de rigidez cadavérica a una temperatura comprendida entre 14 y 19° C, pues a esta temperatura la contracción es mínima. Asimismo, se procura no congelar la carne antes que alcance completamente la rigidez; por el contrario, se evita el descongelar muy rápido. Jamás se debe cocer una carne en estado de rigor mortis. #### 7.2. DESAPARICION DE LA RIGIDEZ CADAVERICA A medida que la carne envejece, su dureza se atenúa; la textura, después de la cocción, resulta mejor. Paralelamente aumenta la extractibilidad de las proteínas musculares por soluciones salinas, así como la capacidad de retención de agua. Esta “maduración” (así se llama) no parece ser el resultado de una disociación de los enlaces establecidos entre la actina y miosina, sino de la separación de filamentos de actina de la línea Z, bajo la influencia de modificaciones iónicas o bien de enzimas. En el caso de la carne vacuna, la desaparición de la rigidez cadavérica necesita 3 a 4 semanas a -1, 5º C, 15 días a 0° C, 2 días a 20° C y sólo un día a 43° C. ### 8. EFECTOS DE LOS CAMBIOS POST-MORTEM SOBRE LOS ATRIBUTOS DE CALIDAD DE LA CARNE * **a) Textura y capacidad de retención de agua** * **1. Velocidad y magnitud del cambio de pH** Uno de los acontecimientos bioquímicos más importantes que se producen en el tejido muscular post-mortem es la reducción del pH debido principalmente a la glicólisis. La velocidad de cambio de pH es de gran interés; si el pH desciende a valores suficientemente bajos mientras la temperatura de la canal es todavía elevada, por ejemplo, pH 6 y 35 °C, se produce una notable desnaturalización de las proteínas contráctiles y/o sarcoplasmáticas; ahora bien, las proteínas sarcoplasmáticas desnaturalizadas pueden ser absorbidas por las proteínas contráctiles, modificando las propiedades físicas de éstas. Este fenómeno junto con la desnaturalización de las proteínas contráctiles disminuye la capacidad de éstas para fijar agua. Además, a temperatura elevada se liberan los enzimas lisosomales y el bajo pH puede permitir a estos enzimas actuar sobre las proteínas contráctiles o del tejido conectivo o conjuntivo, aumentando la blandura. También es importante el pH final o "último” que se alcanza en el tejido muscular. En la carne de vacuno un pH final bajo aumenta la resistencia al crecimiento de los microorganismos y proporciona un color normal. A veces, se presenta un pH final muy alto, que puede ser producido por el estrés ante-mortem, causado por el ejercicio intenso o el temor. Como por esta causa los niveles de glucógeno son bajos, la hidrólisis del ATP es insuficiente para producir un pH bajo. Esta situación es muy común en el ganado vacuno y la carne final puede ser oscura, firme y seca. * **2. Interacción actina-miosina y contracción** Un fenómeno importante que afecta a la textura de la carne es la interacción de la actina y la miosina una vez agotado el ATP y el ADP. Si la carne se cocina y consume antes de que se inicie el rigor, esto es, antes de que interaccionen la actina y la miosina, resulta muy tierna. Sin embargo, una vez que la actina y la miosina interaccionan, la carne exhibe una dureza y una pérdida de extensibilidad cada vez mayores. Con frecuencia la carne se somete a maduración para superar parcialmente este efecto. * **3. Rigor de descongelación** Un fenómeno relacionado con el acortamiento por el frío es la contracción por descongelación, o "rigor de descongelación". Si el músculo se congela en pre-rigor con frecuencia sufre un acortamiento considerable durante la descongelación rápida, que puede acompañarse de endurecimiento del músculo y una baja capacidad de retención de agua. Por esta razón la carne debe congelarse después de establecido el rigor si se desea una calidad óptima. Se puede evitar el rigor de descongelación de la carne de aves, ganado ovino y vacuno congeladas en estado de pre-rigor manteniendo el músculo congelado a -3 °C durante un tiempo igual al que normalmente se utiliza para refrigerarlo. * **4. Producción de ácidos grasos** Si se producen ácidos grasos, por la acción de lipasas o fosfolipasas, durante el almacenamiento de la carne pueden interactuar con las proteínas contráctiles y desnaturalizarlas, causando importante endurecimiento del músculo de pescado durante el almacenamiento en congelación. * **b) Color** El color del músculo se ve afectado principalmente por el pH. El pH controla el estado fisico de las miofibrillas, el funcionamiento de las mitocondrias y su capacidad para competir con la mioglobina por el oxígeno y el sistema reductor de la metamioglobina del músculo. Si estos sistemas reductores se inactivan por un pH desfavorable, se puede esperar una más rápida oxidación de la oximioglobina rojo brillante a metamioglobina parda. La mayoría de los procedimientos de sacrificio de los animales de abasto permite que parte de la hemoglobina de la sangre permanezca en el músculo. Se calcula que la contribución de la hemoglobina al total de los pigmentos oscila entre el 5 y el 40 %. * **c) Flavor** Es poco lo que se sabe concerniente al efecto de las manipulaciones post-mortem sobre el desarrollo del flavor normal de la carne cocinada. La proteolisis y el metabolismo de los nucleótidos pueden producir compuestos que contribuyen significativamente al flavor o que reaccionen produciendo flavores durante el tratamiento culinario. * **d) Calidad nutritiva** Los cambios post-mortem tienen poco efecto sobre la calidad nutritiva de la carne. La única excepción posible es la constituida por los casos en los que el músculo pierde grandes cantidades de líquido (por ejemplo, durante el rigor de descongelación). Los nutrientes solubles se pierden si no se recoge el fluido exudado y no se consume con el producto final. Las pérdidas más importantes en estos casos son las sufridas por los aminoácidos y las vitaminas, especialmente las del complejo B. ### 9. FACTORES ANTE-MORTEM QUE AFECTAN A LOS CAMBIOS BIOQUIMICOS POST-MORTEM Son diversos factores ante-mortem los que influyen sobre el curso de los fenómenos post-mortem; los más importantes son los que afectan al contenido en glucógeno muscular, aunque el manejo poco cuidadoso puede provocar daños significativos de tipo mecánico (magulladuras, roces). El glucógeno se agota en diversas situaciones de estrés, que es deseable minimizar lo más posible. Entre las situaciones de estrés cabe citar el ejercicio, el ayuno, el calor y el frío y el temor. Es muy difícil, por ejemplo, agotar el glucógeno del vacuno mediante ejercicio, en cambio que en el músculo de los cerdos se produce un descenso del glucógeno significativamente grande al realizar un ejercicio relativamente ligero. Dentro de la misma especie, la respuesta al estrés puede variar con la raza y el sexo. El estrés térmico (38 °C) afecta a la calidad del músculo pectoral del pollo. La carne de las aves sometidas a estrés exhibe valores de pH final más bajos y son más duras que las de las aves control. El método de sacrificio también afecta a la calidad de la carne. Es sabido que el sacrificio realizado con dióxido de carbono produce cambios post-mortem más rápidos y carne de peor calidad que la que se obtiene con otras técnicas de matanza. El aturdimiento con pistola cautiva causa fuertes contracciones musculares en todo el animal, probablemente a la lesión del cerebro. La calidad del pescado como alimento depende en mayor medida de los factores ante- mortem. Por ejemplo, el color del músculo oscuro se intensifica cuando el pescado es más activo. Una diferencia importante entre peces y mamíferos es que el pH final de los peces no se ve afectado por el ejercicio previo a la muerte. El desarrollo de flavor “a frigorífico” de los pescados depende del estado nutritivo de los mismos en el momento de la captura. Este olor es atribuible principalmente al compuesto cis-4-heptanal que se forma por la oxidación de los fosfolipidos del músculo, tanto en los pescados magros como grasos. ### 10. EFECTOS DEL PROCESADO SOBRE LOS COMPONENTES DE LA CARNE El objetivo perseguido por muchas técnicas de procesado de alimentos es lentificar o prevenir la alteración de los mismos. Los agentes más frecuentes de deterioro son los microorganismos contaminantes, las reacciones químicas entre los componentes de los alimentos o simples cambios físicos (deshidratación). Los procedimientos utilizados para prevenir las alteraciones de los componentes