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Questions and Answers
¿Cuál es el propósito principal de las chaperoninas?
¿Cuál es el propósito principal de las chaperoninas?
- Ayudar a las proteínas a plegarse correctamente (correct)
- Regular la expresión génica
- Destruir proteínas mal plegadas
- Transportar proteínas en el citoplasma
¿Dónde se encuentran las chaperoninas Hps60?
¿Dónde se encuentran las chaperoninas Hps60?
- En el núcleo
- En las bacterias
- En mitocondrias (correct)
- En el citoplasma
¿Cuál es el resultado final del proceso de respuesta a proteínas mal plegadas por parte de las chaperoninas?
¿Cuál es el resultado final del proceso de respuesta a proteínas mal plegadas por parte de las chaperoninas?
- La proteína se destruye
- La proteína se elimina del citoplasma
- La proteína se pliega nuevamente (correct)
- La proteína se almacenada en vesículas
¿Qué sucede con las proteínas que sufren modificaciones irreversibles?
¿Qué sucede con las proteínas que sufren modificaciones irreversibles?
¿Cuál es la función de los proteosomas?
¿Cuál es la función de los proteosomas?
¿Qué es necesario para la degradación de proteínas en proteosomas?
¿Qué es necesario para la degradación de proteínas en proteosomas?
¿Cómo se despliega la proteína en el proteosoma?
¿Cómo se despliega la proteína en el proteosoma?
¿Dónde se encuentran los proteosomas?
¿Dónde se encuentran los proteosomas?
¿Qué tipo de estructura secundaria se encuentra principalmente en la proteína priónica normal (PrPc) en las células humanas?
¿Qué tipo de estructura secundaria se encuentra principalmente en la proteína priónica normal (PrPc) en las células humanas?
¿Cómo se denomina el proceso por el cual las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional?
¿Cómo se denomina el proceso por el cual las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional?
¿Qué sucede cuando una proteína se pliega incorrectamente?
¿Qué sucede cuando una proteína se pliega incorrectamente?
¿Qué tipo de estructura secundaria se encuentra principalmente en la forma patógena de la proteína priónica?
¿Qué tipo de estructura secundaria se encuentra principalmente en la forma patógena de la proteína priónica?
¿Cómo se llama el proceso de unión de ubiquitina a una proteína?
¿Cómo se llama el proceso de unión de ubiquitina a una proteína?
¿Cuál de las siguientes es una función principal del proteasoma?
¿Cuál de las siguientes es una función principal del proteasoma?
¿Cuál de las siguientes es una característica de las proteínas que están mal plegadas?
¿Cuál de las siguientes es una característica de las proteínas que están mal plegadas?
¿Qué tipo de enzimas son las proteasas?
¿Qué tipo de enzimas son las proteasas?
¿Qué función tienen las chaperonas moleculares en el plegamiento de proteínas?
¿Qué función tienen las chaperonas moleculares en el plegamiento de proteínas?
¿Qué tipo de proteínas son las HSP?
¿Qué tipo de proteínas son las HSP?
¿Cuál de las siguientes condiciones puede provocar un aumento en la expresión de las proteínas de choque térmico (HSP)?
¿Cuál de las siguientes condiciones puede provocar un aumento en la expresión de las proteínas de choque térmico (HSP)?
¿Qué sucede con las proteínas que no se pliegan correctamente?
¿Qué sucede con las proteínas que no se pliegan correctamente?
¿Cuál es una de las funciones de las HSP en condiciones de estrés?
¿Cuál es una de las funciones de las HSP en condiciones de estrés?
Entre las siguientes, ¿cuál es una característica de las chaperonas moleculares?
Entre las siguientes, ¿cuál es una característica de las chaperonas moleculares?
Las peptidil prolil cis-trans isomerasas son clasificados como:
Las peptidil prolil cis-trans isomerasas son clasificados como:
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas de choque térmico (HSP) es FALSA?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas de choque térmico (HSP) es FALSA?
Study Notes
Plegamiento de Proteínas
- Las proteínas requieren chaperonas para un plegamiento correcto.
- Moléculas mal plegadas son degradadas por proteasas.
Chaperonas Moleculares
- Incluyen enzimas como:
- Peptidil prolil cis-trans isomerasas.
- Protein-disulfuro isomerasas.
- Chaperonas más conocidas:
- Hsp100, Hsp90, Hsp70/Hsp40, Hsp60 (chaperoninas), Hsp27/28, Calnexina, Calreticulina y Nucleoplasminas.
Proteínas de Choque Térmico (HSP)
- Se producen bajo condiciones de estrés celular.
- Factores que aumentan su expresión:
- Aumento o disminución de temperatura.
- Cambios en presión osmótica.
- Presencia de sustancias tóxicas (quimioterapia, alcohol).
- Aumento de presión arterial y pH extremos.
- Traumatismos.
- Funciones de las HSP:
- Conservar o degradar proteínas desnaturalizadas.
- Facilitar el plegamiento correcto de proteínas tras el estrés.
Chaperoninas
- Familias de chaperoninas incluyen Hsp60 en mitocondrias, TCP-1 en citoplasma y GroEL/GroES en bacterias.
- Encapsulan parcialmente estructuras proteicas para un plegamiento correcto.
- Proporcionan tiempo adicional para que las proteínas mal plegadas se refrigeren.
Proteosomas
- Encargados de la escisión proteolítica de proteínas defectuosas.
- Compuestos de complejas estructuras dependientes de ATP.
- Se unen a proteínas marcadas con ubiquitina, las despliegan y digieren.
- Ubiquitinas actúan como marcadores para proteínas defectuosas, facilitando su reconocimiento por parte del proteosoma.
Vías de Degradación de Proteínas
- Degradación por lisosomas.
- Endoproteasas como pepsina y tripsina rompen enlaces peptídicos internos.
- Exopeptidasas eliminan residuos de los extremos N-terminal o C-terminal.
- Peptidasas reducen oligopeptidos en di y tripéptidos y aminoácidos individuales.
Plegamiento Erróneo
- Enfermedades neurodegenerativas pueden ser causadas por proteínas mal plegadas de manera estable.
- Ejemplo: Priones, donde la forma normal PrPc contiene mayoritariamente estructura en ⍶- hélice, mientras que la forma patógena adopta una conformación de hoja plegada ß.
- La forma anómala puede inducir el cambio en otros priones normales, generando una cascada de priones defectuosos.
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Description
Aprende sobre el plegamiento de proteínas, la función de chaperonas moleculares y proteínas de choque térmico en células vivas.
