Questions and Answers
¿Cuál es el propósito principal de las chaperoninas?
¿Dónde se encuentran las chaperoninas Hps60?
¿Cuál es el resultado final del proceso de respuesta a proteínas mal plegadas por parte de las chaperoninas?
¿Qué sucede con las proteínas que sufren modificaciones irreversibles?
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¿Cuál es la función de los proteosomas?
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¿Qué es necesario para la degradación de proteínas en proteosomas?
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¿Cómo se despliega la proteína en el proteosoma?
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¿Dónde se encuentran los proteosomas?
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¿Qué tipo de estructura secundaria se encuentra principalmente en la proteína priónica normal (PrPc) en las células humanas?
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¿Cómo se denomina el proceso por el cual las proteínas adquieren su estructura tridimensional funcional?
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¿Qué sucede cuando una proteína se pliega incorrectamente?
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¿Qué tipo de estructura secundaria se encuentra principalmente en la forma patógena de la proteína priónica?
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¿Cómo se llama el proceso de unión de ubiquitina a una proteína?
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¿Cuál de las siguientes es una función principal del proteasoma?
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¿Cuál de las siguientes es una característica de las proteínas que están mal plegadas?
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¿Qué tipo de enzimas son las proteasas?
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¿Qué función tienen las chaperonas moleculares en el plegamiento de proteínas?
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¿Qué tipo de proteínas son las HSP?
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¿Cuál de las siguientes condiciones puede provocar un aumento en la expresión de las proteínas de choque térmico (HSP)?
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¿Qué sucede con las proteínas que no se pliegan correctamente?
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¿Cuál es una de las funciones de las HSP en condiciones de estrés?
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Entre las siguientes, ¿cuál es una característica de las chaperonas moleculares?
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Las peptidil prolil cis-trans isomerasas son clasificados como:
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas de choque térmico (HSP) es FALSA?
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Study Notes
Plegamiento de Proteínas
- Las proteínas requieren chaperonas para un plegamiento correcto.
- Moléculas mal plegadas son degradadas por proteasas.
Chaperonas Moleculares
- Incluyen enzimas como:
- Peptidil prolil cis-trans isomerasas.
- Protein-disulfuro isomerasas.
- Chaperonas más conocidas:
- Hsp100, Hsp90, Hsp70/Hsp40, Hsp60 (chaperoninas), Hsp27/28, Calnexina, Calreticulina y Nucleoplasminas.
Proteínas de Choque Térmico (HSP)
- Se producen bajo condiciones de estrés celular.
- Factores que aumentan su expresión:
- Aumento o disminución de temperatura.
- Cambios en presión osmótica.
- Presencia de sustancias tóxicas (quimioterapia, alcohol).
- Aumento de presión arterial y pH extremos.
- Traumatismos.
- Funciones de las HSP:
- Conservar o degradar proteínas desnaturalizadas.
- Facilitar el plegamiento correcto de proteínas tras el estrés.
Chaperoninas
- Familias de chaperoninas incluyen Hsp60 en mitocondrias, TCP-1 en citoplasma y GroEL/GroES en bacterias.
- Encapsulan parcialmente estructuras proteicas para un plegamiento correcto.
- Proporcionan tiempo adicional para que las proteínas mal plegadas se refrigeren.
Proteosomas
- Encargados de la escisión proteolítica de proteínas defectuosas.
- Compuestos de complejas estructuras dependientes de ATP.
- Se unen a proteínas marcadas con ubiquitina, las despliegan y digieren.
- Ubiquitinas actúan como marcadores para proteínas defectuosas, facilitando su reconocimiento por parte del proteosoma.
Vías de Degradación de Proteínas
- Degradación por lisosomas.
- Endoproteasas como pepsina y tripsina rompen enlaces peptídicos internos.
- Exopeptidasas eliminan residuos de los extremos N-terminal o C-terminal.
- Peptidasas reducen oligopeptidos en di y tripéptidos y aminoácidos individuales.
Plegamiento Erróneo
- Enfermedades neurodegenerativas pueden ser causadas por proteínas mal plegadas de manera estable.
- Ejemplo: Priones, donde la forma normal PrPc contiene mayoritariamente estructura en ⍶- hélice, mientras que la forma patógena adopta una conformación de hoja plegada ß.
- La forma anómala puede inducir el cambio en otros priones normales, generando una cascada de priones defectuosos.
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Description
Aprende sobre el plegamiento de proteínas, la función de chaperonas moleculares y proteínas de choque térmico en células vivas.
