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Aminosäuren - Eigenschaften und Modifikationen
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Aminosäuren - Eigenschaften und Modifikationen

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Questions and Answers

Welche Aminosäure enthält anstelle von Schwefel Selen?

  • Selenocystein (correct)
  • Histidin
  • Cystein
  • Methionin

    • Was ist eine Besonderheit von Lysin und Arginin?

  • Sie haben eine gute Pufferfähigkeit
  • Sie sind nur bei niedrigem pH-Wert protoniert
  • Sie können posttranslational modifiziert werden (correct)
  • Sie sind sauer

    • Was ist eine Funktion von Histidin?

  • Es ist stets protoniert
  • Es hat keine Pufferfähigkeit
  • Es bindet leicht an Metallionen (correct)
  • Es kann nie protoniert werden

    • Warum haben Asparaginsäure und Glutaminsäure einen sauren Charakter?

    <p>Weil sie leicht Protonen abgeben</p> Signup and view all the answers

    Was sind Schwefelhaltige Aminosäuren?

    <p>Methionin und Cystein</p> Signup and view all the answers

    Wozu werden Aminosäuren benötigt?

    <p>Für die Energiegewinnung, die Synthese von N-haltigen Molekülen und andere Prozesse</p> Signup and view all the answers

    Wie viele proteinogene Aminosäuren gibt es?

    <p>21</p> Signup and view all the answers

    Wo wird Selenocystein gefunden?

    <p>In einigen Proteinen des menschlichen Körpers</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Enzyme wird im Magen exprimiert?

    <p>Pepsin</p> Signup and view all the answers

    Welche Form des Pepsins ist inaktiv?

    <p>Pepsinogen</p> Signup and view all the answers

    Wie wird die Autoaktivierung von Pepsin ausgelöst?

    <p>Durch das Aufbrechen von Salzbrücken im sauren Milieu des Magens</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Enzyme wird durch Enteropeptidase aktiviert?

    <p>Trypsinogen</p> Signup and view all the answers

    Wodurch wird die Aktivierung von Proteasen des Verdauungstraktes reguliert?

    <p>Durch die limitierte Proteolyse von inaktiven Vorstufen</p> Signup and view all the answers

    Welche Funktion haben Pepsin und Pankreas-Proteasen?

    <p>Sie spalten ihre Substrate unsezifisch und komplett</p> Signup and view all the answers

    Welche der folgenden Enzyme wird nicht im Pankreas exprimiert?

    <p>Pepsin</p> Signup and view all the answers

    Wie werden die inaktiven Vorstufen von Proteasen des Verdauungstraktes bezeichnet?

    <p>Zymogene</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Prozent des CO2-Transports im Plasma erfolgt als Bicarbonat?

    <p>50%</p> Signup and view all the answers

    Was ist der Bohr-Effekt?

    <p>Die Abhängigkeit der O2-Bindungsaffinität von Hämoglobin von dem Säuredruck der Umgebung</p> Signup and view all the answers

    Welche Bindung stabilisiert Deoxy-Hb und fördert O2-Abgabe?

    <p>Salzbrücken zwischen protoniertem beta-his146 und beta-Asp94</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von 2,3-BPG?

    <p>Erleichterung der O2-Abgabe ans Gewebe</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Prozent des CO2-Transports im Erythyrozyten erfolgt als Carbamino-Hb?

    <p>15%</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein allosterischer Effektor?

    <p>Ein Molekül, das an einer anderen Stelle bindet und die Affinität für das Ligand beeinflusst</p> Signup and view all the answers

    Was passiert, wenn der pH-Wert sinkt?

    <p>Die Bindungsaffinität von Hb für O2 sinkt</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Genmutationen sind bei Hämoglobinopathien bekannt?

    <p>Über 1000</p> Signup and view all the answers

    Woran hängt die Effizienz der Resorption von Eisen ab?

    <p>An den Eisenvorräten im Körper</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Eisen geht bei einer Entbindung verloren?

    <p>550mg</p> Signup and view all the answers

    Welche Blutwerte können bei Eisenmangel-Anämie verändert sein?

    <p>MCH, MCV und MCHC</p> Signup and view all the answers

    Was ist ein Zeichen für Eisenmangel-Anämie?

    <p>Mikrozytäre, hypochrome Anämie</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Bromodomänen in Proteinen?

    <p>Die Erkennung von acetylierten Histonproteinen</p> Signup and view all the answers

    Was passiert bei Eisenmangel-Anämie mit den Eisenspeichern?

    <p>Sie werden reduziert</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Gene enthält das menschliche Genom?

    <p>23 000</p> Signup and view all the answers

    Was bestimmt die zelluläre Identität im menschlichen Körper?

    <p>Alle oben genannten Faktoren</p> Signup and view all the answers

    Wofür wird Eisen im Körper benötigt?

    <p>Für die Funktion von eisenhaltigen Enzymen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Promotoren in der Genregulation?

    <p>Die Regulation der Transkription</p> Signup and view all the answers

    Wie entstehen verschiedene Proteine aus einem Gen?

    <p>Alle oben genannten Mechanismen</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Transkriptionsfaktoren?

    <p>Die Regulation der Transkription</p> Signup and view all the answers

    Was bedeutet der Begriff 'Spleißen' im Kontext der Genexpression?

    <p>Das Zusammenstellen einer mRNA aus Exons</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Auswirkung von Umweltveränderungen auf die Genaktivität?

    <p>Eine Veränderung der Genaktivität</p> Signup and view all the answers

    Wie bindet der Pepsininhibitor an Pepsin?

    <p>über Salzbrücken (bei neutralem pH)</p> Signup and view all the answers

    Aus welchen Aminosäuren besteht Glutathion?

    <p>Glutamat — Cystein — Glycin</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Eigenschaft von alpha-1-Antitrypsin?

    <p>es bindet an Trypsin und Elastase</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Glutathion im Körper?

    <p>Es ist ein wichtiges Antioxidans in allen Zellen.</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion des Proteasoms?

    <p>die Abbaumaschinerie in der Zelle</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Glutathion-Disulfid regeneriert?

    <p>durch Glutathion-Reduktase und NADPH</p> Signup and view all the answers

    Was ist Ubiquitin?

    <p>ein hochkonserviertes 76 AS Protein, das Substrate markiert</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Enzymklassen gibt es für die Ubiquitin-Aktivierung?

    <p>3</p> Signup and view all the answers

    Was ist Heparin?

    <p>Ein Mucopolysaccharid</p> Signup and view all the answers

    Wie wirkt Heparin auf die Blutgerinnung?

    <p>Es hemmt die Blutgerinnung</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Substrate vom Proteasom erkannt?

    <p>nur poly-ubiquitierte Substrate werden erkannt</p> Signup and view all the answers

    Wozu wird Aussalzen verwendet?

    <p>Zur Anreicherung von gamma Globulinen</p> Signup and view all the answers

    Wo befindet sich die proteolytische Aktivität im Proteasom?

    <p>in den beta-Untereinheiten</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Ubiquitin an ein Substrat übertragen?

    <p>durch eine Enzym-Kaskade</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Prozent der Proteine im Plasma werden in der Leber synthetisiert?

    <p>Die meisten</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Prozent der Proteine im Plasma betragen?

    <p>7,5 g/dl</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Besonderheit von Glycin?

    <p>Es ist achiral</p> Signup and view all the answers

    Was passiert bei neuem pH-Wert mit dem Zwitterion einer Aminosäure?

    <p>Es hat keine Nettoladung mehr</p> Signup and view all the answers

    Welche Gruppe von Aminosäuren neigen dazu, miteinander zu assoziieren?

    <p>Hydrophobe Aminosäuren</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Funktion von Aminosäuren?

    <p>Sie wirken als Puffer</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Gruppen von Aminosäuren gibt es aufgrund chemischer Eigenschaften ihrer Seitenketten?

    <p>4</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Eigenschaft von Prolin?

    <p>Es hat eine Ringstruktur ohne freie Aminogruppe</p> Signup and view all the answers

    Was passiert bei Aminosäuren mit ungeladenen Seitenketten?

    <p>Der isoelektrische Punkt Ip entspricht dem Mittelwert der pKs-Werte der COO- und der NH3+-Gruppe</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Funktion von Aminosäuren im Körper?

    <p>Sie sind Bestandteile von Proteinen</p> Signup and view all the answers

    Welcher Pepsininhibitor bindet an Pepsin über Salzbrücken?

    <p>Spaltprodukt von Pepsinogen</p> Signup and view all the answers

    Was ist eine Eigenschaft von alpha-1-Antitrypsin?

    <p>Es bindet an Trypsin und Elastase</p> Signup and view all the answers

    Wie viele Enzymklassen gibt es für die Ubiquitin-Aktivierung?

    <p>3</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion des Proteasoms?

    <p>Es ist eine Abbaumaschinerie</p> Signup and view all the answers

    Wie werden Substrate vom Proteasom erkannt?

    <p>Nur poly-ubiquitierte Substrate werden erkannt</p> Signup and view all the answers

    Was ist Ubiquitin?

    <p>Ein hochkonserviertes 76 AS Protein</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Ubiquitin aktiviert?

    <p>Über eine Enzym-Kaskade</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Ubiquitin-Ligase?

    <p>Es bindet Ubiquitin an das Substrat</p> Signup and view all the answers

    Was ist der isoelektrische Punkt einer Aminosäure?

    <p>Der pH-Wert, an dem das Zwitterion keine Nettoladung mehr trägt.</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure hat eine Ringstruktur ohne freie Aminogruppe?

    <p>Prolin</p> Signup and view all the answers

    Wodurch wirken Aminosäuren als Puffer?

    <p>Durch ihre ampholytischen Eigenschaften</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäure hat eine Schwefelhaltige Thioestergruppe?

    <p>Methionin</p> Signup and view all the answers

    Wie viele proteinogene Aminosäuren gibt es?

    <p>21</p> Signup and view all the answers

    Welche Aminosäuren sind hydrophob?

    <p>Glycin, Alanin, Prolin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin</p> Signup and view all the answers

    Warum neigen hydrophobe Aminosäuren dazu, miteinander zu assoziieren?

    <p>Weil sie hydrophobe Eigenschaften haben</p> Signup and view all the answers

    Wie können Aminosäuren klassifiziert werden?

    <p>Nach ihren chemischen Eigenschaften ihrer Seitenketten</p> Signup and view all the answers

    Welches Antioxidans spielt eine wichtige Rolle in allen Zellen?

    <p>Glutathion</p> Signup and view all the answers

    Was wird benötigt, um Glutathion-Disulfid zu regenerieren?

    <p>NADPH</p> Signup and view all the answers

    Welches Enzym enthält Selenocystein?

    <p>Glutathion-Peroxidase</p> Signup and view all the answers

    Wie viel Prozent des Blutvolumens besteht aus Plasma?

    <p>37-47%</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Heparin?

    <p>Gerinnungshemmend</p> Signup and view all the answers

    Wie wird Glutathion chemisch beschrieben?

    <p>Ein atypisches Tripeptid</p> Signup and view all the answers

    Was ist die Funktion von Polykation Protamin?

    <p>Heparin-antagonistisch</p> Signup and view all the answers

    Wo werden die meisten Plasmaproteine synthetisiert?

    <p>In der Leber</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Aminosäuren

    • Selenocystein: enthält Selen statt Schwefel
    • Positiv geladene Aminosäuren:
      • Lysin (Lys/K): basisch, kann posttranslational modifiziert werden (Acetylierung, Methylierung)
      • Arginin (Arg/R): basisch, kann posttranslational modifiziert werden (Acetylierung, Methylierung)
      • Histidin (His/H): teilweise protoniert bei physiologischem pH-Wert, gute Pufferfähigkeit, bindet oft an Metallionen
    • Negativ geladene Aminosäuren:
      • Asparaginsäure (Asp/D): sauer, verliert leicht ein Proton, bildet Anionen (Aspartat) -> saurer Charakter
      • Glutaminsäure (Glu/E): sauer, verliert leicht ein Proton, bildet Anionen (Glutamat) -> saurer Charakter

    Aufgaben von Aminosäuren

    • Energiegewinnung: Beitrag zum Energiestoffwechsel
    • Synthese von N-haltigen Molekülen:
      • Basen der Nucleinsäuren
      • fast alle Neurotransmitter
      • Häm des Hämoglobins
    • Proteinogene Aminosäuren: 20/21 Aminosäuren, die bei der Proteinbiosynthese als Proteinbausteine zum Einsatz kommen

    Proteasen des Verdauungstrakts

    • Funktion: Pepsin und Pankreas-Proteasen spalten ihre Substrate nahezu un spezifisch und komplett -> vollständige Proteolyse
    • Regulation: Aktivierung erfolgt durch limitierte Proteolyse durch Abspaltung von Peptiden aus inaktiven Vorstufen (=Zymogene)
    • Aktivierung: autokatalytisch (Pepsin, Trypsin) oder durch andere Proteasen (z.B. Endopeptidasen)

    Transport von CO2

    • CO2-Bindung stabilisiert die Deoxy-Hb-Form -> erleichtert die Freisetzung von O2
    • CO2 ist ein allosterischer Effektor
    • CO2-Transport im Plasma: ~10% in physikalischer Lösung, ~50% als Bicarbonat
    • CO2-Transport im Ery: ~15% als Carbamino-Hb, ~25% als Bicarbonat

    Hämoglobin

    • Bohr-Effekt: Abhängigkeit zwischen der O2-Bindungsaффinität von Hämoglobin und dem Säuredruck der Umgebung (H+ und CO2)
    • Der Bohr-Effekt und die kooperative Bindung von O2 machen Hb zum idealen Sauerstofftransporter

    Hämoglobinopathien

    • zählen zu den häufigsten Erbkrankheiten -> mehr als 1000 Genmutationen bekannt

    Eisenmangel

    • Diagnostik:
      • MCH - Mean Corpuscular Hemoglobin
      • Hk - Anteil der Erys am Blutvolumen
      • MCV - Mean Corpuscular Volume
      • MCHC - Mean Corpuscular Hb Concentration
      • Serum-Eisen
      • Transferrin
      • Transferrinbeladung
      • Serumferritin
    • Symptome: mikrozytäre, hypochrome Eisenmangel-Anämie (Erys klein, zentrale Hb-arme blasse Zone)

    Gene und Genexpression

    • Die versch. Zelltypen in unserem Körper entstehen durch ein differenziertes Ablesen des Genoms und insbesondere der Proteinkodierenden Gene
    • Zelluläre Identität ergibt sich aus:
      • genetischer Vielfalt
      • selektivem Auslesen unseres Genoms
      • Aufrechterhalten der genetischen Programme
      • zellulärer Plastizität
    • Genregulation:
      • Transkription ist regulierbar
      • die meisten Gene in einer Zelle sind inaktiv
      • es erfolgt selektive Transkription und Translation
      • epigenetisches Ein/Ausschalten von Genen
      • Umweltveränderungen ändern die Genaktivität

    Protease-Inhibitoren

    • Pepsininhibitor: Spaltprodukt von Pepsinogen, bindet an Pepsin über Salzbrücken bei neutralem pH
    • Pankreas-Trypsininhibitor: Substrat-Analogon mit hoher Affinität für Trypsin
    • alpha-1-Antitrypsin (Serpin): bindet an Trypsin und Elastase, kovalente und irreversible Bindung, starke Konformationsänderung

    Proteasom

    • intrazelluläre Abbaumaschinerie
    • Kompartiment-ähnlicher multimerer Komplex: 20S (zylindrische Tonne) und 19S (regulierbarer Deckel)
    • nur beta-Einheiten sind proteolytisch aktiv mit Chymotrypsin-ähnlicher, Trypsin-ähnlicher und PGPH-Aktivität

    Ubiquitin

    • hochkonserviertes 76 AS Protein, ubiquitär in allen eukaryotischen Zellen
    • globuläre, stabile Proteinstruktur (ubiquitin-fold)
    • kovalente Verknüpfung über C-terminale Gly-Seitenkette an das Substrat
    • Ubiquitin wird über eine Enzym-Kaskade aktiviert: E1 (ATP-abhängige Aktivierung), E2 (Übertragung), E3 (Substratbindung)

    Glutathion

    • atypisches Tripeptid: Glutamat — Cystein — Glycin
    • Cystein kann Disulfidbrücken bilden, Glutamat ist über eine Isopeptidbindung mit Cystein verbunden
    • Funktionen: wichtiges Antioxidans, wichtiger Schutz vor O2-Radikalen, wichtig bei Entgiftungsreaktionen

    Praktikum II

    Versuch 1: Bestimmung des Hämatokrit

    • Männer: 42-52%, Frauen: 37-47%
    • Heparin: Mucopolysaccharid, stark negativ geladenes Polyanion, gerinnungshemmend, hemmt indirekt II, X, IX, XI, XII und direkt Thrombin

    Versuch 2: Anreicherung der gamma Globuline durch Aussalzen

    • Aussalzen: Salzionen konkurrieren um Hydratisierung durch Wasserionen, spezifische Ladung ist für Salzionen höher als für Proteine
    • Löslichkeit ist von Struktur der Proteine und der Salzkonzentration der Lösung abhängig, Fällung ist reversibel

    Versuch 3: Quantitative Proteinbestimmung

    • Plasma des Blutes: 7,5 g/dl Proteine, die meisten Plasmaproteine werden in der Leber synthetisiert
    • AS sind in Lösung bei neutralem pH-Wert vorwiegend ionisiert, dipolares Zwitterion: NH3+ und COO-

    Aminosäuren

    • Klassifizierung in 4 Gruppen: hydrophobe AS, polare AS, positiv geladene AS, negativ geladene AS
    • Hydrophobe AS: Glycin, Alanin, Prolin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, neigen zu Assoziation und bilden kompakte Strukturen mit wenig Zwischenräumen

    Protease-Inhibitoren

    • Pepsininhibitor: Spaltprodukt von Pepsinogen, bindet an Pepsin über Salzbrücken bei neutralem pH
    • Pankreas-Trypsininhibitor: Substrat-Analogon mit hoher Affinität für Trypsin
    • alpha-1-Antitrypsin (Serpin): bindet an Trypsin und Elastase, kovalente und irreversible Bindung, starke Konformationsänderung

    Proteasom

    • intrazelluläre Abbaumaschinerie
    • besteht aus:
      • 20S (core): 2 Ringe mit je 7 alpha-Untereinheiten, 2 Ringe mit je 7 beta-Untereinheiten, nur beta-Einheiten sind proteolytisch aktiv
      • 19S (lid): regulatorischer Deckel, Erkennung von Substanzen, Protein-Entfaltungsenzyme (ATPasen)

    Ubiquitin

    • hochkonserviertes 76 AS Protein
    • in allen eukaryotischen Zellen (ubiquitär)
    • globuläre, stabile Proteinstruktur (ubiquitin-fold)
    • 3 AS-Unterschiede zwischen Mensch und Hefe
    • kovalente Verknüpfung über C-terminale Gly-Seitenkette an das Substrat
    • Aktivierung durch Enzym-Kaskade:
      • Enzym 1: ATP-abhängige Aktivierung
      • Enzym 2: Übertragung (Konjugation)
      • Enzym 3: Substratbindung (Ligation)

    Glutathion

    • atypisches Tripeptid aus Glutamat, Cystein und Glycin
    • Cystein kann durch SH-Gruppe Disulfidbrücke bilden
    • Glutamat ist über eine Isopeptidbindung mit Cystein verbunden
    • Funktionen:
      • wichtiges Antioxidans in allen Zellen
      • wichtigster Schutz vor O2-Radikalen in Erythrozyten
      • wichtig bei Entgiftungsreaktionen
    • Regeneration durch Glutathion-Reduktase, benötigt NADPH als Elektronendonator

    Praktikum II

    Versuch 1

    • Bestimmung des Hämatokrit
    • Männer: 42 - 52%, Frauen: 37 - 47%
    • Heparin: Mucopolysaccharid, extrem negativ geladenes Polyanion, gerinnungshemmend

    Versuch 2

    • Anreicherung von gamma Globulinen durch Aussalzen
    • Aussalzen: Salzionen konkurrieren um Hydratisierung durch Wasserionen, spezifische Ladung ist für Salzionen höher als für Proteine

    Versuch 3

    • Quantitative Proteinbestimmung
    • Plasma des Blutes: 7,5 g/dl Proteine
    • Die meisten Plasmaproteine werden in der Leber synthetisiert (außer Immunglobuline: Plasmazellen)

    Aminosäuren

    • AS sind in Lösung bei neutralem pH-Wert vorwiegend ionisiert
    • dipolares Zwitterion: Aminogruppe ist protoniert (NH3+), Carboxylgruppe ist dissoziiert/deprotoniert (COO-)
    • AS sind Ampholyte und wirken als Puffer
    • der isoelektrische Punkt Ip einer Aminosäure ist der pH-Wert, an dem das Zwitterion keine Nettoladung mehr trägt
    • Klassifizierung der 21 proteinogenen AS in 4 Gruppen:
      1. Hydrophobe AS mit einer nichtpolaren Seitenkette
      2. Polare AS mit einer neutralen Seitenkette
      3. Positiv geladene AS mit einer Seitenkette, die beim physiologischen pH-Wert eine positive Ladung trägt
      4. Negativ geladene AS mit einer Seitenkette, die beim physiologischen pH-Wert eine negative Ladung trägt

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    Lernen Sie die Eigenschaften und posttranslationalen Modifikationen von Aminosäuren wie Selenocystein, Lysin, Arginin und Histidin kennen.

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