2ème Année Pharmacie: Structure des Protéines

Introduction aux protéines

• Les protéines sont des polymères d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
• La structure primaire est définie par la séquence linéaire d’acides aminés.
• La conformation spatiale des protéines inclut des structures secondaires, tertiaires et quaternaires.

Liaison peptidique

• La liaison peptidique présente un caractère de double liaison partielle, ce qui la rend stable et rigide.
• Deux liaisons peptidiques consécutives peuvent pivoter autour du carbone alpha (Cα).
• Les angles de rotation sont désignés par φ (phi) pour Cα-N et ψ (psi) pour Cα-C.
• Les valeurs des angles φ et ψ varient de 0 à 180° avec des signes indiquant le sens de la rotation.
• Les angles stériques limitent les valeurs admissibles pour φ et ψ qui déterminent les structures secondaires.

Niveaux de structure des protéines

Structure primaire

• La structure primaire est une chaîne d'acides aminés unis par des liaisons peptidiques.
• Comprend une partie répétitive (squelette) et une partie variable (chaînes latérales).

Structures supérieures

• Les protéines subissent une transition vers une structure tridimensionnelle influencée par diverses forces.
• Liaison disulfure : Liaison covalente forte entre deux résidus cystéine, essentielle pour stabiliser la structure.
• Liaison ionique (saline) : Liaison électrostatique entre charges opposées.
• Liaison hydrogène : Interaction non covalente entre un atome d'hydrogène et un atome d'azote ou d'oxygène.
• Interactions de Van der Waals : Forces d'attraction dues à des dipôles induits par la distribution des charges électroniques.
• Interaction hydrophobe : Tendance des chaînes latérales d'acides aminés hydrophobes à se regrouper en milieu apolaire.

Structure secondaire

• La structure secondaire est dictée par la rotation des atomes de la liaison peptidique.
• Les angles de torsion φ et ψ jouent un rôle clé dans la formation de structures comme les hélices alpha et les feuillets beta.
• L'encombrement stérique affecte l'alignement des acides aminés, créant des replis non linéaires dans la chaîne polypeptidique.

Introduction aux protéines

• Les protéines sont des polymères d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
• La structure primaire est définie par la séquence linéaire d’acides aminés.
• La conformation spatiale des protéines inclut des structures secondaires, tertiaires et quaternaires.

Liaison peptidique

• La liaison peptidique présente un caractère de double liaison partielle, ce qui la rend stable et rigide.
• Deux liaisons peptidiques consécutives peuvent pivoter autour du carbone alpha (Cα).
• Les angles de rotation sont désignés par φ (phi) pour Cα-N et ψ (psi) pour Cα-C.
• Les valeurs des angles φ et ψ varient de 0 à 180° avec des signes indiquant le sens de la rotation.
• Les angles stériques limitent les valeurs admissibles pour φ et ψ qui déterminent les structures secondaires.

Niveaux de structure des protéines

Structure primaire

• La structure primaire est une chaîne d'acides aminés unis par des liaisons peptidiques.
• Comprend une partie répétitive (squelette) et une partie variable (chaînes latérales).

Structures supérieures

• Les protéines subissent une transition vers une structure tridimensionnelle influencée par diverses forces.
• Liaison disulfure : Liaison covalente forte entre deux résidus cystéine, essentielle pour stabiliser la structure.
• Liaison ionique (saline) : Liaison électrostatique entre charges opposées.
• Liaison hydrogène : Interaction non covalente entre un atome d'hydrogène et un atome d'azote ou d'oxygène.
• Interactions de Van der Waals : Forces d'attraction dues à des dipôles induits par la distribution des charges électroniques.
• Interaction hydrophobe : Tendance des chaînes latérales d'acides aminés hydrophobes à se regrouper en milieu apolaire.

Structure secondaire

• La structure secondaire est dictée par la rotation des atomes de la liaison peptidique.
• Les angles de torsion φ et ψ jouent un rôle clé dans la formation de structures comme les hélices alpha et les feuillets beta.
• L'encombrement stérique affecte l'alignement des acides aminés, créant des replis non linéaires dans la chaîne polypeptidique.

Ce quiz explore la structure des protéines, les polymères d'acides aminés, et leur importance en pharmacologie. Les étudiants approfondiront leur compréhension des liaisons peptidiques et des propriétés des protéines. Préparez-vous à tester vos connaissances sur ce sujet fondamental en biologie moléculaire.