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Questions and Answers
¿Qué factores influyen en la estructura de las proteínas?
¿Qué factores influyen en la estructura de las proteínas?
- La temperatura, la presión, y la concentración de sales en el entorno.
- La luz solar, la humedad, y el pH del entorno.
- La secuencia de aminoácidos, las características físicas del entorno, y compuestos que las estabilicen. (correct)
- La velocidad de reacción, el equilibrio químico, y la cantidad de catalizadores presentes.
¿Qué caracteriza a los aminoácidos?
¿Qué caracteriza a los aminoácidos?
- Son moléculas con un alto contenido de oxígeno y nitrógeno.
- Son moléculas lineales con un núcleo de carbono y grupos de hidrógeno.
- Son moléculas con enlaces dobles y triples entre átomos de carbono.
- Son moléculas quirales con un átomo de carbono central, grupo amino, grupo carboxilo, átomo de hidrógeno y una cadena lateral. (correct)
¿Cuáles son los aminoácidos proteinogénicos?
¿Cuáles son los aminoácidos proteinogénicos?
- Los aminoácidos esenciales para la vida, pero no necesariamente presentes en las proteínas.
- Los 20 α-L-aminoácidos listados en la tabla proporcionada en el texto. (correct)
- Los aminoácidos producidos artificialmente en laboratorios.
- Los aminoácidos no presentes en las proteínas naturales.
¿Qué condición termodinámica favorece el plegamiento de una proteína globular?
¿Qué condición termodinámica favorece el plegamiento de una proteína globular?
¿Qué factores termodinámicos se equilibran para lograr el cambio mencionado en el texto?
¿Qué factores termodinámicos se equilibran para lograr el cambio mencionado en el texto?
¿Qué representa la ecuación ΔG = ΔH - T ΔS mencionada en el texto?
¿Qué representa la ecuación ΔG = ΔH - T ΔS mencionada en el texto?
¿Qué tipo de interacciones se oponen al plegado proteico?
¿Qué tipo de interacciones se oponen al plegado proteico?
¿Qué tipo de interacciones se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas laterales de los aminoácidos?
¿Qué tipo de interacciones se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas laterales de los aminoácidos?
¿Qué sucede con las interacciones carga-carga cuando el pH del medio es tal que se pierde el estado de ionización del grupo?
¿Qué sucede con las interacciones carga-carga cuando el pH del medio es tal que se pierde el estado de ionización del grupo?
¿Qué tipo de uniones estabilizadoras pueden formar los protones amida o los carbonilos del armazón polipeptídico?
¿Qué tipo de uniones estabilizadoras pueden formar los protones amida o los carbonilos del armazón polipeptídico?
¿Cuál es el efecto del denso empaquetamiento en el núcleo de las proteínas globulares?
¿Cuál es el efecto del denso empaquetamiento en el núcleo de las proteínas globulares?
¿En qué tipo de disolución pueden los enlaces de hidrógeno estabilizar la estructura terciaria proteica?
¿En qué tipo de disolución pueden los enlaces de hidrógeno estabilizar la estructura terciaria proteica?
¿Cuál es la principal fuente de ΔH negativo mencionada en el texto?
¿Cuál es la principal fuente de ΔH negativo mencionada en el texto?
¿Qué factor termodinámico realiza una contribución positiva a ΔG?
¿Qué factor termodinámico realiza una contribución positiva a ΔG?
¿Cuál es uno de los efectos de la desnaturalización rápida de las proteínas mediante adición de ácidos o bases?
¿Cuál es uno de los efectos de la desnaturalización rápida de las proteínas mediante adición de ácidos o bases?
¿Cuál es una causa de la desnaturalización rápida de las proteínas?
¿Cuál es una causa de la desnaturalización rápida de las proteínas?
Study Notes
Factores que influyen en la estructura de las proteínas
- La estructura de las proteínas se ve influenciada por factores termodinámicos, electrostáticos y estéricos.
Características de los aminoácidos
- Los aminoácidos son caractrizados por tener un grupo amino y un grupo carboxilo, y una cadena lateral específica para cada aminoácido.
Aminoácidos proteinogénicos
- Los 20 aminoácidos proteinogénicos son los que se encuentran comúnmente en las proteínas.
Condición termodinámica para el plegamiento de proteínas globulares
- El plegamiento de proteínas globulares se favorece a baja energía libre (ΔG).
Equilibrio termodinámico para el cambio de estructura
- El equilibrio entre la entalpía (ΔH) y la entropía (ΔS) se equilibra para lograr el cambio de estructura en las proteínas.
Ecuación de la energía libre
- La ecuación ΔG = ΔH - T ΔS representa la energía libre de una reacción, donde ΔG es la energía libre, ΔH es la entalpía y T ΔS es el producto de la temperatura y la entropía.
Interacciones que se oponen al plegado proteico
- Las interacciones electrostáticas y las interacciones hidrofóbicas se oponen al plegado proteico.
Interacciones entre grupos polares y cargados
- Los grupos polares y cargados de las cadenas laterales de los aminoácidos se unen mediante interacciones dipolo-dipolo y electrostáticas.
Efecto del pH en las interacciones carga-carga
- Cuando el pH del medio hace que se pierda el estado de ionización del grupo, las interacciones carga-carga se debilitan.
Interacciones estabilizadoras entre protones amida y carbonilos
- Los protones amida y los carbonilos del armazón polipeptídico pueden formar uniones estabilizadoras, como enlaces de hidrógeno.
Efecto del denso empaquetamiento en proteínas globulares
- El denso empaquetamiento en el núcleo de las proteínas globulares las hace más estables.
Estabilización de la estructura terciaria por enlaces de hidrógeno
- Los enlaces de hidrógeno pueden estabilizar la estructura terciaria proteica en disoluciones polares.
Contribución a ΔH negativa
- La principal fuente de ΔH negativa es la formación de enlaces de hidrógeno.
Contribución positiva a ΔG
- La entropía (ΔS) realiza una contribución positiva a ΔG.
Efecto de la desnaturalización rápida de proteínas
- La adición de ácidos o bases puede desnaturalizar rápidamente las proteínas, lo que puede causar la pérdida de su función.
Causa de la desnaturalización rápida de proteínas
- La desnaturalización rápida de las proteínas puede ser causada por cambios en el pH o la temperatura.
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Description
Learn about the structure of proteins, including the spatial arrangement of amino acid molecules, the physical characteristics of their environment, and the compounds that stabilize and lead to specific folding. Explore the composition and properties of amino acids as the building blocks of protein polymers.
