Prüfung Biochemie SS2023 PDF

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egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Biochemie-SS23 Kapitel 1 – Einführung in die Biochemie: 1. Welche Unterschiede bestehen zwischen Pro- und Eukaryonten? Eukaryonten: besitzen einen Zellkern (Nukleus) der von einer Membran umschlossen ist. Dieser enthält die DANN, das genetische Material. Eukaryonten können multizelluläre Organismen bilden (Pflanzen, Pilze, Tiere, Protisten). Prokaryonten: besitzen keinen Zellkern und bilden einzellige Organsimen (Bakterien) (Eubakterien, Archaebacteria) 2. Welche chemischen Elemente sind in Lebewesen weit verbreitet, welche kommen nur in Spuren vor? Weit verbreitete Elemente: H, C, N, O, Na, P, S, Cl, K, Ca In Spuren: B (Bor), F, Mg, Si, V (Vanadium), Cr, Mn (Mangan), Fe, Co (Cobalt), Ni, Cu, Zn (Zink), Se (Selen), Mo (Molybdän), I (Iod) 3. Welche chemischen Elemente sind für Lebewesen toxisch? Be (Beryllium), Cd (Cadmium), Sb (Antimom), Hg (Quecksilber), Tl (Thallium), Pb (Blei) 4. Was besagt die Endosymbiontenhypothese? Geben Sie ein Beispiel für ein endosymbiontisches Ereignis! Die Endosymbiontenhypothese besagt, dass sich die Eukaryonten aus Prokaryonten gebildet haben. Ein Ereignis dazu wäre die Aufnahme Photosynthese fähiger Bakterien, die in den Eukaryonten zu den Chloroplasten wurden (Abspaltung von Pflanzen). 5. Definieren Sie die Begriffe „autotroph“ und „heterotroph“! Autotroph: Können alle zellulären Bestandteile aus Wasser, Kohlendioxid, Ammoniak und Sulfiden herstellen. Heterotroph: Gewinnen Energie durch die Oxidation von organischem Material (überwiegend produziert von autotrophen Organismen!) 6. Erklären Sie die Begriffe „photoautotroph“ und „chemolithotroph“! Photoautotroph: Nutzen die Lichtenergie der Sonne für die Gewinnung organischer Verbindungen (Kohlenhydrate) wobei Wasser als Elektronenlieferant für die Reduktion von Kohlendioxid herangezogen wird (Photosynthese durch Blaualgen & Pflanzen). Chemolithotroph: Produzieren Energie durch Oxidation von anorganischen Stoffen wie Ammoniak, Sulfid oder Eisen. 7. Erklären Sie die Begriffe „Katabolismus“ und „Anabolismus“! Katabolismus: Abbau von Nährstoffen und Zellbestandteilen zur Produktion von nutzbarer Energie (ATP) und Verwendung der Abbauprodukte für den Aufbau artspezifischer Materialien. Seite 1 von 33 Seite 1/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Anabolismus: Aufbau von benötigten Biomolekülen wobei die Energie und die Ausgangsmaterialien von katabolen Prozessen bereitgestellt werden. Katabole und anabole Prozesse sind daher miteinander vernetzt und sind einer gemeinsamen Regulation unterworfen. Einschub – Organische Chemie: 1. Zeichnen Sie die Strukturformel eines Harnstoffmoleküls? Welche Summenformel besitzt Harnstoff? Summenformel: CH4N2O 2. Wodurch unterscheiden sich Glukose und Galaktose? Zeichnen Sie ein Glukosemolekül! Sie haben dieselbe Summenformel, aber unterschiedliche Strukturformel → Isomere. 3. Was versteht man unter Wasserstoffbrücken? Nennen Sie Beispiele für Wasserstoffbrücken in Biomolekülen! Wasserstoffbrücken entstehen, wenn zwei Moleküle oder zwei geeignet weit voneinander getrennte Abschnitte eines Makromoleküls über Wasserstoffatome (H) in Wechselwirkung treten. Durch H-Brücken wird der Schmelz- und Siedepunkt erhöht. DNA, Proteine, Cellulose funktionieren nur, weil sich Wasserstoffbrücken in den Molekülen ausbilden. 4. Zeichnen Sie eine Wasserstoffbrücke zwischen zwei Wassermolekülen! Grün gestrichelt: H-Brücke zwischen den Wassermolekülen. 5. Formulieren Sie die Reaktionsgleichung für die vollständige Verbrennung eines Glukosemoleküls! C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O 6. Formulieren Sie die Reaktionsgleichung für die vollständige Verbrennung einer Palmitinsäure (C16H32O2)! C16H32O2 + 23 O2 → 16 CO2 + 16 H2O Seite 2 von 33 Seite 2/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 7. Zeichnen Sie eine C18-Fettsäure mit einer Ketogruppe in ß-Position! 8. Zeichnen Sie eine C16-Fettsäure mit einer Hydroxygruppe in ß-Position und einer cis- Doppelbindung an C12! 9. Was versteht man unter Oxidation? Elektronen werden während der Reaktion abgegeben. Zum Vergleich: bei der Reduktion werden Elektronen aufgenommen. Oxidation und Reduktion laufen immer parallel ab (Redoxreaktion)! 10. Bestimmen Sie die Strukturformeln der folgenden Moleküle: Kapitel 2 – Kohlenhydrate: 1. Welche biochemischen Funktionen erfüllen Kohlenhydrate? Energielieferanten o Glukose o Glykogen (Tiere) o Stärke (Pflanzen) Gerüst- und Strukturverbindungen o Cellulose (Pflanzen) o Chitin (Exoskelett) o Glycokalyx (Zelloberflächen) Signal- und Erkennungsprozesse 2. Aus welchen chemischen Elementen bestehen Kohlenhydrate? Welche Funktionalitäten besitzen sie? Kohlenhydrate bestehen aus Kohlen-, Wasser- & Sauerstoff. Kohlenhydrate besitzen Aldehyd- bzw. Keto- und Hydroxyfunktionalitäten Seite 3 von 33 Seite 3/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 3. Was bedeuten D- und L-Form von Kohlenhydraten? Welche physiologische Relevanz besitzt diese Einteilung? Dies ist eine willkürliche Nomenklatur. Das letzte chirale C-Atom wird zur Bezeichnung der sogenannten D- und L- Konfiguration herangezogen. Das am weitesten von der Carbonylgruppe entfernte C- Atom hat dieselbe absolute Konfiguration wie D- Glyceraldehyd. In der Natur kommt hauptsächlich die D- Form vor. Aufgrund der Stereoisomerie ist dies physiologisch sehr relevant, da diese unterschiedliche Eigenschaften besitzen können. (Contergan- Skandal). 4. Wie unterscheiden sich Pyranosen und Furanosen? Pyranosen und Furanosen sind Ringformen von Monosacchariden. Pyranosen haben einen 6-C Ring, während Furanosen einen 5-C Ring aufweisen. Dadurch unterscheiden sich die chemischen Eigenschaften von Kohlenhydraten. 5. Was versteht man unter einer glykosidischen Bindung? Nennen Sie ein Beispiel! Ein Zucker, der am anomeren Zentrum mit einer weiteren Hydroxylgruppe reagiert. Dabei wird Wasser frei. Somit können Disaccharide, Oligosaccharide und Polysaccharide entstehen (Bei dieser Reaktion von Monosacchariden entsteht entweder ein Acetal oder Ketal.) Beispiel: Beta-1,4-glycosidische Bindung von Glucosen bei Cellulose 6. Was verstehen Sie unter einem Biopolymer? Nennen Sie mindestens ein wichtiges Beispiel! Große Moleküle, welche aus einer Kette von Monomereinheiten, die auf natürliche Weise synthetisiert werden, bestehen. Polysaccharide sind Biopolymere aus Monosacchariden und dienen als Energiespeicher. Beispiel: Stärke, Cellulose, Glykogen 7. Nennen Sie ein weitverbreitetes Disaccharid! Saccharose, Lactose 8. Nennen Sie ein weitverbreitetes Polysaccharid und beschreiben Sie dessen biologische Bedeutung! Cellulose → Ist ein strukturelles Material, das in den Zellwänden von Pflanzen vorkommt. Dies verleiht den Pflanzenzellen Festigkeit und Stabilität. Industrielle wird dies in der Papierherstellung, Textilindustrie verwendet. 9. Was geschieht, wenn ein Patient mit Blutgruppe B eine Bluttransformation mit Blut von Blutgruppe A erhält? Es würde zur Antikörper-Antigen-Wechselwirkung kommen und das Blut würde verklumpen. Empfänger hat Anti-A-Antikörper, die mit den A-Antigenen im transfundierten Blut reagieren. Seite 4 von 33 Seite 4/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 10. Nennen Sie einen wichtigen Bestandteil des Bindegewebes! Kollagen → Ist ein faseriges Protein, das in vielen Geweben des Körpers vorkommt, einschließlich der Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel und Blutgefäße. Es verleiht dem Gewebe Festigkeit, Elastizität und Struktur. 11. Beschreiben Sie den chemischen Aufbau von Cellulose und Stärke! Welche Eigenschaften besitzen diese beiden Biopolymere und wie kann man diese mit der jeweiligen Struktur in Verbindung bringen? Beta-1,4-glykosidische Verknüpfung bei Cellulose o sehr feste Moleküle, nicht für Wasser zugänglich wegen der Wasserstoffbrücken zwischen den Schichten o kann nur langsam von Mikroorganismen abgebaut werden. Alpha-1,4-glykosidische Verknüpfung bei Stärke o wird leichter abgebaut, weil das Gerüst nicht so fest ist und wenig Wasserstoffbrücken vorhanden sind. o Speicherform für Kohlenhydrate in Pflanzen o Meist in Form von Granulat (Amylose, Amylopektin) 12. Blutgruppen Beschreiben Sie welche Biomoleküle sich bei Personen mit verschiedenen Blutgruppen unterscheiden. o Der Unterschied sind die Zuckerreste, die sich an der Zellenoberfläche befinden und somit die Antigene bilden. Dann gibt es Antikörper, die diese Antigene erkennen. Je nachdem welche Blutgruppe jemand hat, hat man unterschiedliche Antikörper und -gene. Was geschieht, wenn ein Patient mit Blutgruppe A eine Bluttransfusion von einer Person mit Blutgruppe 0 bekommt? o Blutgruppe 0 ist Universalspender, daraus folgt, dass der Patient das Blut ohne Probleme aufnehmen kann, da das Blut der Gruppe 0 keine Antigene, aber Antikörper gegen A und B besitzt. Kapitel 3 – Lipide und Membranen 1. Welche biochemischen Funktionen erfüllen Lipide? Energielieferanten (Triacylglyceride, Fettsäuren) Gerüst- und Strukturverbindungen (Aufbau der Zellmembran) Signalübertragung (intra- und interzelluläre Botenstoffe) Vitamine Hormone 2. Welche Funktionen erfüllen Fettsäuren/Triacylglyceride? Triacylglyceride dienen als Energiespeicher. Tiacylglyceride sind weniger stark oxidiert als Kohlenhydrate und Proteine, daher ergeben sie bei Oxidation mehr Energie. Fettsäuren werden als Triacylglyceride gespeichert. Seite 5 von 33 Seite 5/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 3. Aus welchen chemischen Bausteinen setzen sich Triacylglyceride zusammen? Aus einem Glycerin- Molekül, welches mit 3 Fettsäuren verestert ist. (Triacylglyceride sind unipolar und wasserunlöslich) 4. Welche biologische Bedeutung besitzen Glycerophospholipide? Skizzieren Sie die Struktur von Glycerophospholipiden! Glycerophospholipide bestehen aus Glycerin-3- phosphat wobei die Alkoholfunktion an Position 1 und 2 mit einer Fettsäure verestert ist. (Siehe Skizze) Glycerophospholipide sind amphiphile Substanzen mit hydrophoben Ketten und polaren „Kopfgruppen“. Sie bilden eine Hauptkomponente von biologischen Membranen. 5. Welche Gruppen an Sphingolipiden sind Ihnen bekannt? Sphingolipide sind Hauptbestandteile von Membranen. Vom Ceramid leiten sich drei Gruppen ab: o Sphingomyeline (Mark), Cerebroside (Gehirn), Ganglioside (Knoten) 6. Nennen Sie ein bekanntes Steroid und seine biochemischen Funktionen! Steroide leiten sich von Cyclopentanoperhydrophenanthren ab. Cholesterin → die Hydroxygruppe verleiht dem Cholesterin einen amphiphilen Charakter. o Das häufigste Sterol ist Cholesterin. Cholesterol o Dient der Biosynthese von sogenannten Steroidhormonen 7. Was sind Eicosanoide und was bewirken sie im menschlichen Körper? Sind bioaktive Verbindungen, die aus mehrfach ungesättigten Fettsäuren mit 20 Kohlenstoffatomen gebildet werden. Diese wirken lokal. Sind in sehr geringer Konzentration aktiv mit extrem kurzer Wirkungsdauer. Bewirken im Körper das Schmerzempfinden und die Entzündungsreaktion. Wichtiger Angriffspunkt für Medikamente. 8. Welche fettlöslichen Vitamine sind für den Menschen wichtig? Vitamin A (Retinol), Vitamin E (alpha-Tocopherol), Vitamin K (Phyllochinon), Vitamin D Seite 6 von 33 Seite 6/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 9. Skizzieren Sie eine biologische Membran (Lipid-Doppelschicht)! Eine Doppelschicht entsteht, wenn ein amphiphiles Molekül mit zwei hydrophoben Ketten vorliegt. (Amphiphile Moleküle mit nur einer hydrophoben Kette bilden Micellen) Der hydrophobe Teil stülpt sich nach innen, der hydrophile Teil bildet die Grenzschicht zum Wasser. 10. Nennen Sie neben Phospholipiden wichtige Bestandteile von biologischen Membranen! Proteine → Membranproteine kalaysieren wichtige biochemische Reaktionen, kontrollieren den Transport von Ionen und Nährstoffen durch die Membran und sind in Signalübertragungsprozessen involviert. Cerebroside mit Zuckerresten an der Außenseite als immunologische Marker. 11. Nennen Sie mindestens zwei wichtige Funktionen von biologischen Membranen! Organisation biologischer Prozesse durch Kompartimentierung Barriere für polare und geladene Moleküle Membranproteine katalysieren wichtige biochemische Reaktionen, kontrollieren den Transport von Ionen und Nährstoffen durch die Membranen und sind in Signalübertragungsprozesse involviert! 12. Wie können Moleküle durch Membranen gelangen/transportiert werden? Uniporter transportieren einzelne Moleküle durch die Membran. Symporter sind in der Lage gleichzeitig zwei unterschiedliche Moleküle in die gleiche Richtung zu transportieren Antiporter transportieren zwei unterschiedliche Moleküle gleichzeitig in entgegengesetzte Richtung 13. Geben Sie eine allgemeine Definition der Lipide! Sind durch ihre hydrophoben Eigenschaften gekennzeichnet. Sie bestehen hauptsächlich aus Kohlenstoff-, Wasserstoff- und Sauerstoffatomen. Lipide dienen zur Seite 7 von 33 Seite 7/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Energiespeicherung, Signalübertragung und Regulation von Stoffwechselprozessen. Beispiele sind Fette, Phospholipide, Steroide und Wachse. 14. Warum sind Lipide/Triacylglyceride ideale Energiespeicher? Tiacylglyceride sind weniger stark oxidiert als Kohlenhydrate und Proteine, daher ergeben sie bei Oxidation mehr Energie. 15. Skizzieren Sie schematisch eine biologische Membran. Welche Moleküle werden vorwiegend verwendet, um Membranen aufzubauen und welche Eigenschaften werden hier ausgenützt? Vorwiegend werden amphiphile Moleküle, also Moleküle mit 2 hydrophoben Ketten und hydrophilem Kopf z.B. Phospholipide, Sphingolipide, Cerebroside, … verwendet. Hydrophober Anteil der Glycerophospholipide stülpt sich nach innen, die hydrophilen Kopfteile nach außen. 16. Wie kann die Fluidität von biologischen Membranen verändert bzw. eingestellt werden? Durch Zusatz von Cholesterinmolekülen verändert sich die Fluidität von Membranen. Je nach Integrität dieser Moleküle ändert sich die Fluidität. Kapitel 4 – Nukleinsäure: 1. Welche biologische Bedeutung besitzt die DNA? Die DNA ist der Informationsspeicher für das Erbgut. Sie enthält den Bauplan des Organismus und dient als Übersetzungsanleitung für die Synthese von Proteinen. 2. Erklären Sie Chargaff`s Basenkomplementaritätsregel mit Hilfe der DNA Struktur! Die Basenkomplementaritätsregel lautet A+G=T+C Chargaff ist zu dem Schluss gekommen, dass jede DNA Struktur die gleiche Anzahl an Adenin & Thymin (A=T) sowie Guanin & Cytosin (G=C) besitzt. Die strukturelle Basis dieser Entdeckung blieb allerding verborgen. 3. Welche strukturellen Merkmale besitzt die DNA-Doppelhelix? Die DNA Doppelhelix besitzt wie der Name schon sagt 2 komplementäre Stränge. Die Stränge besitzen jeweils ein Zucker-Phosphat-Rückgrat und die jeweiligen Basenpaare. Die beiden Einzelstränge winden sich um eine gemeinsame Achse Die beiden Stränge verlaufen antiparallel Beide Stränge sind rechtsdrehend Die Spirale hat abwechselnd eine große und eine kleine Furche 4. Skizzieren Sie den Mechanismus der DNA- Replikation! Seite 8 von 33 Seite 8/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 DNA-Duplex kann zur Produktion einer identischen Kopie benutzt werden Vor Zellteilung wird die Doppelhelix aufgewickelt und jeweils ein komplementärer Strang erzeugt, d.h. beide Stränge dienen als Vorlage für die Synthese eines Tochterstranges. Anschließend wird eine Kopie an die Tochterzelle weitergegeben und eine verbleibt in der Elternzelle 5. Wie ist die DNA in eukaryontischen Zellen/Organismen organisiert? In eukaryontischen Zellen befindet sich die DNA eingebettet im Zellkern. 6. Was versteht man unter dem „Genom“ und welche Aussage hinsichtlich der Größe lassen sich machen? Das Genom bezieht sich auf die gesamte genetische Information eines Organismus, einschließlich aller Gene, die für die Entwicklung und Funktion des Organismus verantwortlich sind. Es umfasst die gesamte DNA-Sequenz, die in den Zellen eines Organismus vorhanden ist. Die Größe wird in Basenpaaren gemessen (von einigen tausenden bis Milliarden von Basenpaaren). Diese Größe korreliert nicht immer mit der Komplexität. Gen: der zu kodierende DNA- Abschnitt 7. Was versteht man unter Transkription und Translation? Transkription (im Zellkern): Die Transkription ist der Prozess, bei dem die genetische Information in einem Gen auf der DNA in RNA umgeschrieben wird. Dabei bindet ein Enzym, die RNA-Polymerase, an den Anfang eines Gens und liest die DNA-Sequenz ab. Die RNA-Polymerase synthetisiert dann eine komplementäre RNA-Kopie der DNA, die als Boten-RNA (mRNA) bezeichnet wird. Die mRNA enthält die genetische Anweisung für den Aufbau eines Proteins. Translation (im Zytoplasma, Ribosomen): Die Translation ist der Prozess, bei dem die mRNA in Proteine umgewandelt wird. Die Translation findet in den Ribosomen statt, den zellulären Organellen, die für die Proteinproduktion verantwortlich sind. Die genetische Information wird in Codons umgewandelt, die aus drei aufeinanderfolgenden Nukleotiden bestehen. Jedes Codon kodiert für eine bestimmte Aminosäure. Transfer-RNAs (tRNAs) bringen die entsprechenden Aminosäuren zu den Ribosomen, wo sie sich an das jeweilige Codon auf der mRNA binden. Dadurch wird die Aminosäuresequenz eines Proteins gebildet, und das Protein faltet sich in seine funktionelle Struktur. 8. Nennen Sie wichtige Unterschiede zwischen DNA und RNA! Ribonukleotide kommen in der RNA, Desoxyribonukleotide in der DNA vor. Adenin, Cytosin und Guanin sind sowohl in der RNA als auch DNA vertreten; Uracil hingegen kommt nur in der RNA vor und ist in der DNA durch Thymin ersetzt. Seite 9 von 33 Seite 9/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 DNA bildet eine doppelsträngige Doppelhelix während RNA meist als einzelsträngiges Polymer vorliegt. DNA dient vor allem als Informationsträger, RNA als Informationsüberträger. DNA aufgrund fehlender C2‘ OH-Gruppe viel stabiler als RNA! 9. Was versteht man unter dem Begriff PCR? Beschreiben Sie die Grundlagen dieser Methode! PCR ist die Polymerasekettenreaktion, eine Methode um DNA in-vitro (im Reagenzglas) zu vervielfältigen. Bei der PCR werden relativ kurze DNA- Abschnitte kopiert und exponentiell vervielfältigt. Methode: 1. Template: Zur Vervielfältigung wird ein Template-DNA benötigt, die als Vorlage für die Kopie dient. 2. DNA-Polymerase: Die Reaktionen werden mit hitzestabilen DNA- Polymerasen durchgeführt. 3. Primer: Ist ein kurzes DNA-Fragment, dass den Startpunkt für die Arbeit der DNA- Polymerase markiert. 4. dNTPs: Desoxyribonukleotide (dNTPs) müssen für die Synthese der neuen DNA- Stränge vorhanden sein. Durchführung im Thermocycler (Temperatur kann stabil geregelt werden) 1. Denaturation: DNA-Doppelstrang wird durch Erhitzung (98°C) getrennt 2. Annealing: Temperatur wird auf 40-60°C erniedrigt, sodass sich der Primer (DNA- Stücke) an das Template docken kann. 3. Elongation: DNA- Polymerase synthetisiert neuen komplementären DNA- Strang anhand des Template-Musters. 4. Wiederholung des Zyklus bis eine genügend große Menge synthetisiert wird. 10. Wie funktioniert der PCR-Test zum Nachweis von SARS-CoV-2? SARS-CoV-19 ist ein RNA-Virus! Daher muss die RNA in eine cDNA (für PCR-Nachweis nötig) umgeschrieben werden. 1. RNA → cDNA (=complementary DNA) mittels Reverse Transkriptase 2. PCR-Nachweis der cDNA o Quantitative RT-PCR (qPCR) o Prinzip: amplifizierte DNA wird mit Fluoreszenzfarbstoff bzw. -sonde markiert. D.h. Zunahme an amplifizierter DNA kann online verfolgt werden. 11. Wie können DNA-Sequenzen einfach untersucht werden? Durch die Dideoxymethode nach Sanger DNA wird in PCR-Reaktion vervielfältigt. Neben dNTPs werden auch markierte ddNTPs für Reaktionsansätze verwendet. Bei Einbau von ddNTPs bricht PCR-Reaktion ab. Erhaltene DNA-Fragmente werden nach Größe aufgetrennt (Elektrophorese). Das jeweils letzte Nukleotid wird mit Hilfe der Markierung identifiziert. Seite 10 von 33 Seite 10/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 12. Was versteht man unter dem genetischen Code? Als "genetischer Code" werden die Regeln bezeichnet, aufgrund derer die DNA- Sequenz (d.h. die Abfolge der Basen in der DNA) in eine Aminosäuresequenz übersetzt wird. Eine bestimmte Abfolge von drei DNA-Basen kodiert für eine bestimmte Aminosäure. Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Somit kann aus einem DNA-Abschnitt (einem Gen) der Bauplan eines Proteins abgelesen und umgesetzt werden. Der genetische Code ist universell und gilt für alle Lebewesen. Ein Codon ist eine Abfolge von 3 Nukleobasen. Startcodons sind: AUG und GUG, wobei AUG immer den Start für die Proteinbiosynthese angibt. Stoppcodons sind: UAG, UAA, UGA. Ein Codon kodiert für: den Beginn eines Gens oder das Ende eines Gens oder eine der 20 Standard-Aminosäuren, aus denen die Zelle Proteine bauen kann. 13. Was versteht man unter einem Gen? Für die Herstellung eines Proteins wird zunächst ein Bereich der DANN abgelesen und in einen komplementären mRNA-Einzelstrang kopiert. Dieser kodierende Bereich auf der DNA wird als Gen bezeichnet. 14. Erklären Sie die Funktion einer tRNA! tRNA steht für transfer-Ribonukleinsäure, hat eine Kleeblattform. Jede tRNA besitzt ein Anticodon und ein gebundenes Protein. Der folgende Vorgang wird als Transkription bezeichnet: Die tRNA erkennt das Codon an der mRNA und dockt mit den richtigen komplementären Basenpaaren von seinem Anticodon an dieses Codon an. Das nächste Codon auf der mRNA wird von einer anderen tRNA angedockt und die erste tRNA gibt sein Protein an die neue ab. So entsteht die Peptidkette. 15. Welche Aufgaben übernehmen Ribosome in einer Zelle? Das Ribosom stellt eine Bindestelle für mRNA und tRNA zur Verfügung (enthält zusätzlich ribosomale-RNA, rRNA) Das Ribosom ist an der Ausbildung der Peptidbindung beteiligt. Ricin spaltet eine Purinbase in der rRNA des Ribosoms ab. Höchst giftig! 16. Aus welchen Grundbausteinen besteht DNA und wie nennt man die chemische Bindung zwischen einzelnen Monomereinheiten? Die DNA besteht aus einer Abfolge von vier Grundbausteinen (Nukleotide). Jedes Nukleotid besteht aus 3 Komponenten: Phosphatgruppe, Zucker und einer der vier stickstoffhaltigen Basen: Adenin (A), Thymin (T), Guanin (G) oder Cytosin (C). Seite 11 von 33 Seite 11/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Chemische Bindung: Wasserstoffbrückenbindung (A mit T bzw. G mit C). Diese Basenpaarung bildet die Doppelhelix der DNA. Kapitel 5 – Aminosäuren und Proteine: 1. Welche funktionellen Gruppen liegen in Aminosäuren vor? Carboxylgruppen (-COOH), Aminogruppen (-NH2) und einem Rest, der auch funktionelle Gruppen enthalten kann. 2. Nennen Sie je zwei Beispiele für eine aromatische, polare, unpolare und geladene Aminosäure. Aromatisch: Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan Polar: Serin, Asparagin, Lysin Unpolar: Alanin, Glycin, Valin Geladene Aminosäure: o Arginin, Lysin (bei neutralem pH- Wert positiv geladen) o Aspartic acid, Glutamic acid (bei neutralem pH-Wert negative geladen) 3. Was versteht man unter dem Begriff „essentielle Aminosäure“? Essentielle Aminosäuren können nicht vom Körper gebildet werden. Müssen somit über die Nahrung aufgenommen werden (im Vergleich: nicht-essentielle AS werden vom Körper aus einfachen Ausgangsstoffen gebildet). (Pflanzen und Bakterien sind autotroph – Menschen sind teilweise heterotroph → können nicht alle 20 AS synthetisieren) 4. Wie nennt man die Bindung durch die Aminosäuren zu Peptiden verbunden werden? Skizzieren Sie eine entsprechende Bindung! Peptidbindung. Die Peptidbindung entsteht durch eine Kondensationsreaktion zwischen der Carboxylgruppe (- COOH), einer Aminosäure und der Aminogruppe (-NH2) einer anderen Aminosäure. Wasser wird abgespalten und es entsteht eine Amidbindung (-CONH-), die die Peptidkette bildet. 5. Welche besondere Bindung kann zwischen zwei Cysteinen aufgebaut werden? Disulfidbrücken. Die Disulfidbrücke trägt zur Strukturstabilisierung von Proteinen (speziell bei Peptidbindungen) bei und kann in der Proteinfaltung und -stabilisierung eine wichtige Rolle spielen. z.B. bei Insulin 6. Welche Sekundärstrukturelemente kommen in Proteinen vor und warum? -Helix und -Faltblatt (- unterteilt in parallel und antiparallel): Ohne dieser Strukturen tritt ein Problem bei der Ausbildung von Wasserstoffbrücken auf. Die Seite 12 von 33 Seite 12/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 polaren C=O und N-H Gruppen können im hydrophoben Kern aufgrund der wasserexponierten Oberfläche der Proteine keine Wasserstoffbrücken bilden. 7. Beschreiben Sie, was unter Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen verstanden wird! Primärstruktur: Aneinanderreihung der unterschiedlichen Aminosäuren der Peptidkette. Die Reihenfolge der Aminosäuren wird durch die genetische Information in der DNA festgelegt. Sekundärstruktur: -Helix und -Faltblatt werden ausgebildet. -Helix → spiralförmige Anordnung von Aminosäuren; -Faltblatt → gefaltete, gestapelte Struktur. Stabilisierung mittels Wasserstoffbrückenbindungen Tertiärstruktur: Dreidimensionale Anordnung der Proteinstruktur. Werden durch Van- der-Waals-Kräfte, Wasserstoffbrückenbindungen,… zusammengehalten. Diese Struktur bestimmt die endgültige Form und Funktion des Proteins. Quartärstruktur: Wenn mehrere Proteinuntereinheiten miteinander interagieren, um ein funktionelles Protein zu bilden. Nicht alle Proteine weisen eine Quartärstruktur auf. 8. Durch welche Methoden kann die dreidimensionale Struktur von Proteinen bestimmt werden? Durch Protein- oder Röntgenkristallographie. (Proteine können kristallisiert werden) 9. Warum kommt es bei Proteinen zur Faltung? Es kommt zur Faltung wegen des Prinzips der Energieminimierung. Sie können diesen Zustand der geringsten Energie durch Faltung erreichen. 10. Nennen Sie ein Beispiel für ein Membranprotein! Porin → integrales -Faltblattmembranprotein (erlauben die passive Diffusion von Molekülen durch die äußere Membran bei Bakterien) Bakteriorhodopsin → integrales, helikales Membranprotein 11. Welche biochemischen Funktionen können Proteinen zugeordnet werden? Katalyse biochemischer Prozesse als Enzyme (Biokatalysatoren) Struktur- und Gerüstsubstanzen (Extrazelluläre Matrix, Auge, Seide) Transport & Bewegung (Sauerstoff und Fette im Blut, Kanäle in Membranen, Muskel) Energielieferanten (Aminosäuren können abgebaut werden, dabei entsteht metabolisch verwertbare Energie) 12. Erklären Sie den Unterschied zwischen Proteom und Genom! Genom ist die gesamte genetische Information, die ein Organismus in sich trägt. Proteom ist die Gesamtheit aller Proteine in einem Organismus. Das Proteom kann sich immer je nach den Lebensumständen ändern (z.B. Raupe → Schmetterling, wo dasselbe Genom, jedoch verschiede Proteom). Somit ist das Proteom vielseitiger als das Genom. Seite 13 von 33 Seite 13/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 13. Zu welcher Klasse an Biomolekülen zählt Insulin? Insulin gehört zur Klasse der Proteine, der Peptidhormone. Es ist ein endogenes Hormon, das in den β-Zellen der Bauchspeicheldrüse produziert wird. Es besteht aus zwei Peptidketten, der A-Kette mit 21 Aminosäuren und der B-Kette mit 30 Aminosäuren. Die beiden Ketten sind durch Disulfidbrücken miteinander verbunden und bilden die charakteristische Struktur des Insulins. (14. Zeigen Sie, wie Aminosäuren in Proteinkernen miteinander verbunden sind. Wie werden derartige Bindungen genannt? Zeichnen Sie, wie zwei Glycine miteinander verbunden werden können. Durch Peptidbindungen. In Proteinen falten sich die gebildeten Ketten noch weiter und bilden Strukturen aus. Warum kommt es zu dieser Faltung? Aufgrund der Energieminimierung, alle Systeme streben nach dem geringsten Energiezustand. Die hydrophoben Teile stülpen sich nach innen, die hydrophilen nach außen. Die Bildung von Sekundärstrukturen im inneren hydrophoben Teil ermöglichen das Bilden von Wasserstoffbrücken. ) Kapitel 6 – Enzyme und Katalyse: 1. Nennen Sie Grundprinzipien der Katalyse! Reaktionsbeschleunigung: Reaktionsgeschwindigkeit beschleunigt, indem der Aktivierungsenergiebetrag verringert wird, den die Reaktion benötigt, um abzulaufen. Durch die Senkung der Aktivierungsenergie ermöglicht der Katalysator, schneller in den Übergangszustand überzugehen und somit die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen. Spezifität: Katalysatoren sind oft hochspezifisch für bestimmte Reaktionen Regenerierbarkeit: Ein Katalysator nimmt an einer Reaktion teil, wird jedoch während der Reaktion nicht verbraucht. 2. Was versteht man unter dem „Schlüssel-Schloss-Prinzip“ in der enzymatischen Katalyse? „Das Enzym kann ein Substrat nur dann chemisch umsetzen, wenn es in eine Tasche des Enzyms passt, ähnlich einem Schlüssel in ein Schloss“ Enzyme haben eine vorgefertigte Bindungstasche komplementär zur Struktur des Substrats. Somit passen nur spezifische Substrate in die Bindungstasche eines Enzyms. 3. Wie nennt man den Bereich des Enzyms, der unmittelbar an der Katalyse teilnimmt? Aktives Zentrum → Bindetasche für das Substrat; Ort an dem die chemische Umsetzung stattfindet Seite 14 von 33 Seite 14/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 4. Was versteht man unter „induziertem Fit“ und warum ist das bei bestimmten Reaktionen notwendig? Geben Sie ein Beispiel! Enzyme ändern ihre Struktur, nachdem sich ein Substrat gebunden hat. Dies ist besonders wichtig, wenn Reaktionen durchgeführt werden sollen, die einen Wasserausschluss benötigen. Dabei wird nach der Bindung mit dem Substrat die Bindungstasche verschlossen, damit die Reaktion im Enzym unter Ausschluss von Wasser stattfinden kann. Beispiel: MurA: UDP-N-acetylglucosamine enolpyruvyl transferase (Ausschluss von Wasser erforderlich, da PEP sonst hydrolysiert, also vom Wasser zersetzt, wird.) 5. Zeichnen Sie schematisch den Reaktionsverlauf einer unkatalysierten und einer Enzymkatalysierten Reaktion! Katalysatoren erniedrigen die Aktivierungsenergie der chemischen Reaktion und beschleunigen daher die Reaktionsraten. Die Beschleunigung kann bis zu Energie 10^17-fach betragen. Der Katalysator verändert nicht die Lage des chem. Gleichgewichts. Im gegebenen Beispiel verliert das System Energie (Reaktion spontan bzw. exergonisch) (der ÜZ ist der energiereichste Zustand, somit Reaktionsgeschwindigkeit instabil) 6. Nennen Sie mindestens zwei Mechanismen der Enzymkatalyse! Säuren-Basen-Katalyse (RNAase) o Säure-katalysiert → Proton bereitgestellt, somit die freie Energie des Übergangszustandes erniedrigt und Reaktionsrate erhöht. o Basen-katalysiert → Proton aufgenommen, somit die freie Energie des Übergangszustandes erniedrigt und Reaktionsrate erhöht. o Beide Prozesse gleichzeitig → Säure-Base-katalysierten Prozess Kovalente Katalyse (Serinprotease) o Bei der kovalenten Katalyse wird während der Reaktion eine kovalente Bindung zwischen dem Enzym und dem Substrat hergestellt. Dies führt zur Beschleunigung der Reaktion. Metallionenkatalyse (Carboanhydrase) o Binden an das Substrat und stellen eine für die Katalyse erforderliche korrekte Orientierung her. o Vermitteln Oxidations-Reduktionsprozesse (Redoxprozesse) durch Wechsel des Oxidationszustandes. o Stabilisierung und Abschirmung von negativen Ladungen, die während des katalytischen Prozesses auftreten. Seite 15 von 33 Seite 15/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 7. Beschreiben Sie wichtige Merkmale einer Serinprotease! Serinprotease haben Serin in ihrem aktiven Zentrum. Sie bilden eine kovalente Bindung mit dem Substrat aus. Serinproteasen stabilisieren den Übergangszustand durch Wasserstoffbrücken. 8. Welche sechs Klassen von Enzymen unterscheidet man? 1. Oxidoreduktasen → Oxidationen/Reduktionen 2. Transferasen → Transfer von funktionellen Gruppen 3. Hydrolasen → Hydrolyse 4. Lyasen → Eliminierungsreaktionen 5. Isomerasen → Isomerisierungen 6. Ligasen → Bildung einer kovalenten Bindung unter ATP Verbrauch 9. Welche Merkmale unterscheiden die Enzymkatalyse von klassischen Katalysatoren aus der Chemie? In beiden Fällen werden Reaktionen beschleunigt, ohne das chemische Gleichgewicht zu verschieben. Sowohl die Enzyme als auch die klassischen Katalysatoren werden während der Reaktion nicht verbraucht. Enzyme sind sehr spezifisch und funktionieren aufgrund des Schlüssel-Schloss- Prinzips. Aufgrund des induzierten Fit`s können Reaktionen durchgeführt werden, die bei milden und wässrigen Umgebungen nicht möglich sind. Enzyme unterliegen der metabolischen Kontrolle. 10. Das folgende Schmerzmittel wird mit Hilfe von Enzymkatalyse in Pflanzen hergestellt und kann von Chemikern eigentlich nicht synthetisiert werden. Erklären Sie welche Vorteile Enzymkatalyse bei der Herstellung dieser Verbindung haben kann! Morphium Enzyme sind in der Lage sehr spezifisch zu arbeiten, somit unterschieden sie auch die R- und S-Konfiguration von Molekülen. Somit kann man mit Hilfe der richtigen Enzyme selektiv die Form herstellen, die man möchte. 11. Nennen Sie ein Enzym in einem gängigen Stoffwechselweg und beschreiben Sie dessen Funktion! 12. Gewisse Enzyme benötigen „Helfer“ um ihre Aufgabe zu erfüllen. Um welche „Helfer“ könnte es sich hier handeln? Metallionen, Coenzyme (siehe Vitamine) 13. Nennen Sie ein metall-abhängiges Enzym und beschreiben Sie auch die davon katalysierte Reaktion! Seite 16 von 33 Seite 16/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Carboanhydrase → Zink-Ion im aktiven Zentrum aktiviert → Wassermolekül zum Hydroxyl-Ion. Hydroxyl-Ion greift CO2 an → Carbonat CO2 + H20 → HCO3- + H+ Kapitel 7 – Vitamine & Coenzyme: 1. Nennen Sie drei wasserlösliche Vitamine und die zugehörige Mangelerkrankung beim Menschen! 2. Nennen Sie jeweils drei wasserlösliche und wasserunlösliche Vitamine! Wasserlösliche siehe Frage 1 Wasserunlösliche → Vitamin A, D, E, K o Vitamin A und D stellen keine Vorstufe von Coenzymen dar (Vitamin A = Sehpigment; Vitamin D = Hormon) o Die Rolle von Vitamin E (Tocopherol) ist nicht vollständig aufgeklärt. o Vitamin K ist essential für die Carboxylierung von Blutgerinnungsfaktoren 3. Was versteht man unter einer Hypo- bzw. Hypervitaminose? Hypovitaminose → Vitaminmangelerkrankung Hypervitaminose → Erkrankung infolge Vitaminüberschuss (v.a. bei wasserunlöslichen Vitaminen möglich) Vitamin A – bei übermäßigem Verzehr von stark Vitamin A reichen Lebensmitteln wie z.B. Leber. Während der Schwangerschaft besonders beachten! o Symptome: Kopfschmerzen, Müdigkeit, Haarausfall Vitamin D – übermäßige Anreicherung von Kalzium im Blut (Hyperkalzämie) 4. Bei welchen Vitaminen treten Hypervitaminosen auf? Nennen Sie ein prominentes Beispiel! Vitamin A, D – siehe Frage 3! 5. Welche Besonderheiten bezüglich Vitamin B12 kennen Sie? Vitamin B12 wird von Enzymen benötigt, die folgende Umlagerung katalysieren: Seite 17 von 33 Seite 17/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 B12 Cobalamin, wird nur von Mikroorganismen und nicht von Pflanzen oder Tieren hergestellt. Im Vitamin ist die 5‘-Deoxy-adenosylgruppe durch eine Cyano- oder Hydroxylgruppe ersetzt. Vitamin B12 ist das einzige wasserlösliche Vitamin, dass der Mensch gut speichern kann. 6. Welche Bedeutung besitzen Vitamine für biochemische Reaktionen? Geben Sie ein Beispiel! Vitamine sind nötig, damit die Enzyme arbeiten können. Einige Enzyme brauchen für ihre katalytische Arbeit die Coenzyme (Vitamine in Coenzym-Form), ansonsten wird die Reaktion nicht durchgeführt. z.B. jede Redoxreaktion, denn Enzyme sind nicht in der Lage diese durchzuführen, daher braucht jedes Redox-Enzym entweder einen (Vitamin B2) Flavin-Co-Faktor oder einen Vitamin B3-Co-Faktor. Coenzym → organisches Molekül, das nicht-kovalent an Enzym gebunden ist und für die Katalyse benötigt wird; Kann von Enzym dissoziieren 7. Nennen Sie wichtige Funktionen von TPP im Stoffwechsel! Thiaminpyrophosphat ist die Coenzymform von Vitamin B1 und ist wichtig für den zentralen Stoffwechsel Energiestoffwechsel [α-Ketoglutaratdehydrogenase (Citratzyklus), Pyruvatdehydrogenase] Zuckerstoffwechsel: Pentosephosphatzyklus/Transketolasen Aminosäurenbiosynthese: Acetolactatsynthase 8. Welche Vitamine/Coenzyme dienen als Redoxcofaktoren in biochemischen Reaktionen? Vitamin B2/B3 (FMN, FAD, NAD(P)) Keine der 20 Aminosäureseitenketten kann Redoxreaktionen katalysieren! Daher benötigen alle Redoxenzyme ein redoxaktives Coenzym (am häufigsten B2 und B3 9. Warum benötigen Enzyme, die Reduktions- oder Oxidationsreaktionen durchführen stets ein Coenzym? Die Seitenketten von Aminosäuren können Elektronen weder abgeben noch aufnehmen, daher sind Enzyme nicht in der Lage Redoxreaktionen selbst durchzuführen. Siehe auch Frage 8! 10. Geben Sie ein Beispiel, wo im Metabolismus PLP-abhängige Enzyme von Bedeutung sind! Im Aminosäuren Metabolismus, bei Modifikation und Abbau von Aminosäuren. Hier in Decarboxylierung und Transaminierung sind die PLP-abhängigen Enzyme. Pyridoxalphosphat ist die Co-Enzym-Form des Vitamin B6. Seite 18 von 33 Seite 18/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 11. Welcher Geburtsdefekt tritt bei Folatmangel auf? Wie kann man diese Problematik vermeiden? Geburtsdefekt ist die „spina bifida“ offene Wirbelsäule. Vermeidbar indem man vermehrt Folate zu sich nimmt. Besonders Schwangere haben hohen Bedarf an Folsäure (Vitamin B9), da diese wichtig für die rasche DNA-Biosynthese ist (rasche Zellteilung). 12. Welches Vitamin ist essentiell um Farbsehen zu ermöglichen? Welche Funktion besitzt dieses Vitamin im Sehprozess? Vitamin A, als Farbpigment das Retinal. Wenn Retinal mit einem Lichtquant getroffen wird, kommt es zu einer cis-trans-Isomerisierung durch welche die Struktur der Opsinproteasen verändert wird. So kommt es zum Farbsehen. ( 13. Welche Vitamine in der Coenzymform, werden für folgende biochemische Reaktionen benötigt? Transaminierung im Aminosäurenmetabolismus → Vitamin B6 Phyridoxalphosphat (PLP) Redoxreaktionen im zentralen Metabolismus → Vitamin B2 FMN/FAD und B3 NAD(P) Definieren Sie die Begriffe Hypo- und Hypervitaminose und geben sie je ein prominentes Beispiel. Hypovitaminose ist eine Vitaminmangelerkrankung z.B. Vitamin B1 Mangel → Beri- beri, Vitamin C Mangel → Skorbut Hypervitaminose ist eine Erkrankung infolge Vitaminüberschuss z.B. Vitamin A Überschuss ) Kapitel 8 – Stoffwechsel I: 1. Nennen Sie das „konvergierende“ Intermediat aus Kohlenhydrat-, Fettsäure- und Aminosäureabbau! Intermediat ist Acetyl-CoA, in weiteren Stoffwechselwegen wird es zur Energiegewinnung eingebracht. 2. Welche Verbindung wird im Stoffwechsel als „Energiewährung“ eingesetzt und warum? Adenosintriphosphat (ATP) → Aufgrund der Konkurrenz um die Elektronen des Brückensauerstoffatoms und der elektrostatischen Abstoßung ist dieses Enzym hochenergetisch und instabil. ATP kann endogene Reaktionen antreiben, daher wird es als Energiewährung eingesetzt. 3. Welche Verbindungstypen werden als energiereiche Verbindung klassifiziert? Instabile Verbindungen und Verbindungen die leicht zerfallen. Je lieber sie zerfallen, umso leichter übertragen sie ihre Phosphatgruppen. z.B.: Acylphosphate, Bioester, … Acylphosphate → Im Acylphosphat besteht eine noch größere Konkurrenz um die Elektronen des Brückensauerstoffs. Somit besitzt diese Verbindung ein höheres Phosphatgruppenübertragungspotential als ATP. o Von Acylphosphaten können Phosphatgruppen auf ADP (Adenosindiphosphat) übertragen werden → ATP wird gebildet. Seite 19 von 33 Seite 19/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 4. Welche drei Möglichkeiten zur Herstellung von ATP treten vorwiegend in der Natur auf? ATP wird permanent im menschlichen Körper umgesetzt (ca. 1,5kg/Stunde) und muss daher ständig generiert werden. Substratkettenphosphorylierung → Übertragung einer Phosphatgruppe von einem Molekül mit hohem Potential („high energy compound“) auf ADP (z.B. 1.3-Bisphosphoglycerat, Phosphoenolpyruvat) Oxidative Phosphorylierung → Ein transmembraner Protonengradient wird zur Synthese von ATP verwendet. Photophosphorylierung → Lichtenergie in der Photosynthese bewirkt die Bildung von ATP 5. Durch welchen Stoffwechselweg wird Glukose (und andere Monosaccharide) abgebaut? Wie heißt das vorläufige Endprodukt? Glykolyse → besteht aus 10 enzymatischen Schritten. Dabei wird ein C6-Zucker zu zwei C3 Molekülen (Pyruvat) abgebaut. Dabei werden insgesamt 2 Moleküle ATP pro Molekül Glucose hergestellt. Endprodukt: Pyruvat → dies kann zur weiteren Oxidation verwendet werden. 6. Erklären sie die Rolle der homolaktischen und alkoholischen Gärung! Wie heißen die jeweiligen Produkte? In der Glykolyse werden auch Oxidationsreaktionen durchgeführt, d.h. Elektronen werden auf NAD+ übertragen → NADH entsteht. Das Recycling der Coenzyme (NADH, FADH2) für wiederkehrende Verwendung wird aerob durch die oxidative Phosphorylierung anaerob (ohne O2) durch die homolaktische (Milchsäure/Lactat entsteht) oder alkoholische Gärung (Ethanol entsteht), in der das Pyruvat weiter reduziert wird, durchgeführt. 7. Was versteht man unter Gluconeogenese? Unter Gluconeogenese versteht man die Neusynthese von Glucose aus Pyruvat, dafür werden 6ATP Moleküle verwendet. Der Prozess ist anabol, d.h. es werden einfache organische Moleküle dazu verwendet, komplexe Verbindungen aufzubauen. 8. Nennen Sie wichtige Unterschiede zwischen Glykolyse und Gluconeogenese! Wann werden diese metabolischen Prozesse jeweils ablaufen? Glykolyse gehört zum Katabolismus. Glucose wird für die Energiegewinnung, also die Herstellung von ATP, abgebaut. Dieser Prozess läuft ab, wenn schnell Energie gebraucht wird (Energiemangel in Muskeln, Gehirn,...). Gluconeogenese gehört zum Anabolismus. Pyruvat wird unter Energieaufwendung, also ATP wird verbraucht, zu Oxalacetat und schlussendlich zu Glucose synthetisiert. Oxalacetat ist hierbei ein Zwischenprodukt, welches in der Glykolyse gar nicht vorkommt. Dieser Prozess läuft ab, wenn sich der Körper in Ruhephase begibt. Pyruvat wird wieder in Glucose Seite 20 von 33 Seite 20/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 synthetisiert, um beim nächsten Energiebedarf wieder genügend Glucose abbauen zu können. 9. Welche Bedeutung hat der Pentosephosphatweg? Der Pentosephosphatweg ist direkt mit der Glykolyse verbunden. Die Oxidation von G6P erzeugt NADPH und Ribulose-5-phospaht, welches für die Nukleinsäure- Biosynthese, die Biosynthese von NADH und FAD und die Aminosäuren-Biosynthese wichtig ist. Es werden auch Reduktionsäquivalente für Biosynthesen gewonnen, um das NADPH herzustellen. 10. Wie sind Glykolyse und PPP miteinander verlinkt? In der Glykolyse werden die Zwischenprodukte entnommen und in den PPP eingeschleust, z.B. Glucose-6-Phosphat (G6P). G6P wird im Pentosephosphatweg verwendet, um NADPH und Ribose-5-Phospaht herzustellen. Die Endprodukte werden wieder in die Glykolyse zurückgeschleust, als (Glycerin-Aldehyd-3-Phosphat) GAP und F6P (Fructose-6-Phosphat). 11. Nennen Sie wichtige Charakteristika von metabolischen Prozessen! In metabolischen Prozessen laufen spezielle Reaktionen schrittweise ab, es gibt einen sog. Stoffwechselweg, um einen bestimmten Zweck zu erfüllen. Im Katabolismus für die Energiegewinnung, im Anabolismus für die Herstellung komplexer organsicher Moleküle. Diese Prozesse werden sehr stark geregelt. Reaktionen werden von Enzymen katalysiert. Diese Enzyme sind regelbar. Es werden keine Zwischenprodukte gespeichert, sondern nur so viel hergestellt wie benötigt wird. Alle Stoffwechselwege basieren auf dem thermodynamischen Grundprinzip, exergonische Reaktionen laufen freiwillig ab (Energie wird frei) und endergonische Reaktionen benötigen Energiezufuhr, um abzulaufen. Unterschiedliche Stoffwechselwege müssen unabhängig voneinander kontrolliert werden (z.B. das Oxalacetat in der Gluconeogenese, welches im Umkehrprozess, der Glykolyse, nicht vorkommt) 12. Nennen Sie Verbindungen, die in der Lage sind Phosphatgruppen auf ADP zu übertragen! Verbindungen, die ein hohes Phosphatgruppenübertragungspotential haben, sind reaktiv und energiereich, aber dafür instabil wie zum Beispiel: Acylphosphat: Konkurrenz um Elektronen des Brückensauerstoffatoms ist größer. Thioester: Hydrolyse einer Thioesterverbindung (z.B. Acetyl-CoA) verläuft exergonisch und überträgt dabei eine Phosphatgruppe auf ein ADP Molekül. 13. Erstellen Sie eine „Energiebilanz“ für den Abbau eines Glukosemoleküls! Erster Schritt: Seite 21 von 33 Seite 21/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Glukose wird zweimal phosphoryliert und in zwei Moleküle Glycerinaldehyd-3- phosphat zerlegt. Hierbei werden 2 Moleküle ATP pro Glukosemolekül verbraucht. Zweiter Schritt: Glycerinaldehyd-3-phosphat (G3P) wird zu Pyruvat abgebaut. Hier werden 4 Moleküle ATP gebildet (2 pro G3P). Somit entsteht eine Nettosynthese von 2 ATP. Außerdem entstehen 2 NADH und 2 Pyruvat-Moleküle. 14. Welche prinzipiellen Möglichkeiten gibt es NADH wieder zu NAD+ zu oxidieren? Oxidative Phosphorylierung → Ein transmembraner Protonengradient wird zur Synthese von ATP verwendet. Homolaktische Gärung → Milchsäure/Lactat entsteht Alkoholische Gärung → Hefe regeneriert NAD+ durch eine zweistufige Gärung bei der Pyruvat zunächst in Acetaldehyd umgewandelt wird und dieser dann unter Verwendung von NADH zu Ethanol reduziert wird 15. Welche beiden „Phasen“ können bei der Glykolyse unterschieden werden und warum? Investmentphase o Ersten Phase → Glukose zu Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP, G3P) umgewandelt. Dabei werden 2 Moleküle ATP verbraucht. o Zweiten Phase → Nettobiosynthese von ATP (Energiegewinn) Erntephase o Aus jedem Molekül GAP → 2 Moleküle ATP durch Substratkettenphosphorylierung (=Nettogewinn von 2 ATP pro Molekül Glukose) o 2 Moleküle NADH erzeugt → ebenfalls zur ATP Gewinnung (oxidative Phosphorylierung) o Pyruvat weiter abgebaut (Citratcyclus) → ebenfalls ATP gewonnen 16. Nennen Sie mindestens einen katabolen und einen anabolen Stoffwechselweg! Katabol → Glykolyse o Produkte des katabolen Stoffwechsels werden in exergonischen Reaktionen gebildet. o Abbauende Teil des Stoffwechsels Anabol → Gluconeogenese o Einfachere Moleküle werden zu komplexeren Verbindungen zusammengefügt, um Strukturen zu bilden und Energie zu speichern. o Aufbauende Teil des Stoffwechsels Seite 22 von 33 Seite 22/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 ( ) Kapitel 9 – Stoffwechsel II: 1. Aus welchen beiden Substraten wird Citrat hergestellt? In Acetyl-CoA und Oxalacetat, welches aus der Glykose (Pyruvat) hergestellt wird. Dieser Prozess findet in den Mitochondrien von Zellen statt (=Citratzyklus oder auch Krebs-Zyklus) 2. In welchem Teil der Zelle läuft der Citratcyclus ab? In Eukaryonten findet der Citratcyclus in der sogenannten Matrix der Mitochondrien statt. 3. Welche Vitamine/Coenzyme werden für die Umwandlung von Pyruvat zu Acetyl-CoA benötigt? Das glykolytische Endprodukt kann in fünf aufeinanderfolgenden Reaktionsschritten zu Acetyl-CoA umgewandelt werden. ➔ E1 – Pyruvatdehydrogenase ➔ E2 – Dihydrolipoyltransacetylase ➔ E3 - Dihydrolipoyldehydrogenase Vitamin B1 (Thiamin) – Thiaminpyrophosphat (TPP) o Gebunden an E1 → Decarboxyliert Pyruvat unter Ausbildung eines TPP-Carbanions Vitamin B2 (Riboflavin) – Flavinadenindinukleotid (FAD) o Gebunden an E3 → reoxidiert das Liponsäureamid Vitamin B3 (Niacin) – Nicotinamidadenindinukleotid (NAD+) o Substrat für E3 → wird von FADH2 reduziert; reoxidiert E3 Vitamin B5 (Pantothensäure) – Coenzym A (CoA) o Substrat für E2 → übernimmt die Acetylgruppe vom Liponsäureamid Liponsäure o Kovalent gebunden an E2 (Liponsäureamid) → übernimmt das Hydroxyethyl von TPP als Acetyl-Gruppe Seite 23 von 33 Seite 23/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 4. Wieviel Kohlendioxid wird im Citratzyklus in einem Durchlauf freigesetzt? 8 Enzyme katalysieren die Oxidation von Acetyl-CoA in 2 Moleküle CO2 und die gleichzeitige Generierung von 3 NADH, 1 FADH2, und 1 GTP. 5. Wieviel NADH, FADH2 und GTP wird im Citratzyklus gebildet? 3 NADH, 1 FADH2, und 1 GTP → siehe Frage 4! 6. Was versteht man unter dem „amphibolen“ Charakter des Citratzyklus? Citratzyklus ist sowohl für den Katabolismus als auch für den Anabolismus von Bedeutung. Während Energieträger katabol abgebaut werden, entstehen zugleich Vorstufen weiterer Stoffwechselprozesse. Für Katabolismus zur Energiegewinnung: 1 GTP sofort generiert Elektronen sammeln und in NADH und FADH2 zwischenspeichern für Elektronentransportkette 7. Was sind anaplerotische Reaktionen? Warum sind diese wichtig? Anaplerotische Reaktionen sind Reaktionen im Stoffwechselweg, die Intermediate in einen anderen Stoffwechselweg z.B. in den Citratzyklus einschleusen. Diese Intermediate können vom Aminosäuremetabolismus und anderen Stoffwechselwegen kommen. Anaplerotische Reaktionen sind wichtig, um Zwischenprodukte verschiedener Stoffwechselwege komplett zu CO2 abbauen zu können und um genügend Substrat für den Citratcyklus anzuliefern, z.B. Fettsäureoxidation ungeradzahliger Fettsäuren werden zu Succinyl-CoA. 8. Welche Vorteile können Multienzymkomplexe bieten? Nennen Sie mindestens einen Multienzymkomplex in einem gängigen Stoffwechselweg. Kurze Distanzen ermöglichen eine Beschleunigung der Reaktionsraten Das Produkt einer Reaktion kann direkt als Substrat für die nächste Enzymreaktion dienen („substrate channeling“) – dadurch wird Verlust vermieden! Koordinierte Kontrolle der Gesamtreaktion Beispiel: Pyruvatdehydrogenasekomplex, zur Umsetzung von Pyruvat in Acetyl-CoA 9. Wie wird der TCA-Zyklus geregelt? Welche unterschiedlichen Regulationsmechanismen kennen Sie? TCA-Zyklus = Citratcyclus = Krebscyclus Citratsynthase, Isocitratedehydrogenase und -Ketoglutaratdehydrogenase werden durch folgende Faktoren reguliert: Verfügbarkeit von Substrat Produktinhibition → Enzym für eine Zeit inaktiv (Acetyl-CoA, Citrat, Succinyl- CoA) Seite 24 von 33 Seite 24/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Kompetitive Rückkopplung → binden anstelle von Substrat an das Enzym (ATP, Succinyl-CoA) 10. Was versteht man unter der Elektronentransportkette? Welche Rolle spielt diese bei der Herstellung von ATP? NADH und FADH2 geben Elektronen an die Elektronentransportkette weiter. Es werden Elektronen von einem Komplex zum nächsten transportiert, was an die Translokation von Protonen durch die Membran gekoppelt ist. Diese Elektronentransportkette ist in der inneren mitochondrialen Membran lokalisiert und am Ende der Elektronentransportkette werden die Elektronen verwendet, um Wasserstoff und Sauerstoff zu Wasser zu binden. Im Rahmen der Elektronentransportkette wird der Protonengradient ausgebildet, ein elektrochemisches Potential, dass dazu verwendet wird, um mithilfe von Komplex 5 ATP zu synthetisieren. 11. Wie und durch welchen Komplex wird während der oxidativen Phosphorylierung ATP gebildet? Durch den 5. Komplex. Dieser besitzt eine Untereinheit, die einen Kanal für die Protonen öffnen kann. Die Protonen werden also durch die Membran durchgeschleust und der Protonengradient hebt sich auf. Dadurch beginnt eine weitere Untereinheit (Gamma) des Komplexes zu rotieren. Dies führt zur Konformationsänderung der Einheit F1, die dann mithilfe des binding-change Mechanismus ATP synthetisiert. 12. Erklären Sie den „binding change“-Mechanismus! Die Bildung von ATP kann in 3 Phasen unterteilt werden. Die F0 Einheit translokiert Protonen vom Intermembranraum in die Matrix Die F1 Einheit synthetisiert ATP aus ADP und Phosphat Die Interaktion der F0 und F1 Einheit nutzt den exergonischen Transport von Protonen für die ATP Synthese Es gibt 3 verschiedene Konformationen der F1 Einheit: die Open-, Lose- und Tight- Form. L-Zustand → Substrate nur schwach gebunden (Bindung ADP und Pi) T-Zustand → Substrate fest gebunden, katalytisch aktiver Zustand (feste Bindung von ATP) O-Zustand → schwach bzw. nicht gebunden (Freisetzung von ATP) 13. Erklären Sie schematisch den Aufbau von Mitochondrien! Doppelte Membranstruktur mit Intermembranraum. Während der Elektronentransportkette werden Elektronen aus der Matrix in den Intermembranraum gepumpt. Seite 25 von 33 Seite 25/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 14. Erklären Sie die besondere Stellung der Succinatdehydrogenase im TCA-Zyklus! Succinatdehydrogenase ist als einziges Enzym des Citratcycluses in der inneren Mitochondrienmembran eingebettet und speist die Elektronen direkt in die Atmungskette ein. Die Succinatdehydrogenase oxidiert im Citratzyklus Succinat zu Fumarat und überträgt dabei Elektronen von Succinat auf FAD → Bildung von FADH2. FADH2 wird in der Elektronentransportkette im Komplex 2 reduziert und die Elektronen in die Elektronentransportkette eingeschleust. 15. Vergleichen Sie anaerobe und aerobe Energiegewinnung aus Kohlenhydraten! Welche Stoffwechselwege laufen in diesen Fällen ab und wo ist eine höhere Energieausbeute zu erwarten? Anaerob wird die Glykolyse ausgeführt, in der 2 ATP pro Glucose synthetisiert werden. Das Endprodukt ist Pyruvat. Pyruvat kann in den Muskeln zu Laktat unter NADH- Gewinnung abgebaut werden. Anaerob kann mit den NADH Molekülen nicht weitergearbeitet werden. Aerob wird die Glykolyse ausgeführt, in der 2 ATP und 2 NADH hergestellt werden. Endprodukt Pyruvat wird in Acetyl-CoA unter Gewinnung von 2 NADH umgewandelt. Acetyl-CoA wird im Citratzyklus vollständig zu CO2 oxidiert. Die frei gewordenen Elektronen werden gesammelt und in NADH und FADH2 zwischengespeichert. Diese werden dann in der Elektronentransportkette weiterverarbeitet, ein Protonengradient wird aufgebaut und Wasserstoff und Sauerstoff werden in Komplex 4 zu Wasser. Die Ausbeute beim aeroben ist viel höher als beim anaeroben Stoffwechsel, jedoch ist der aerobe Stoffwechsel langsam. ( Seite 26 von 33 Seite 26/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 16. Vervollständige folgendes Schema des Citratzyklus. Zeigen sie wie der Citratzyklus direkt mit der Atmungskette verbunden ist. Succinatdehydrogenase ist ein Membranprotein, dass in Komplex 2 eingebettet ist, welches Teil der Atmungskette ist. So werden die gesammelten Elektronen in Form von FADH2 direkt in die Atmungskette eingebettet. ) Kapitel 10 – Stoffwechsel III: 1. Nach welchem Kriterium unterscheidet man Lipoproteine? Nennen Sie mindestens drei „Klassen“ von Lipoproteinen! Sind abhängig von ihrer Dichte (Very low-density (VLDL), low-density (LDL), high-density lipoproteins (HDL) und Chylomikronen) Zusammensetzung (der Apo-lipoproteine) Funktion (Transport von Cholesterin oder Triacglyceriden zu Gewebe oder Leber bzw. von Gewebe oder Leber 2. Welche Verbindungen werden von Lipoproteinen hauptsächlich transportiert? Lipide in löslicher Form in den Organismus transportieren Triacglyceride werden resynthetisiert und in Form eines Lipoproteins (Chylomikronen) für Transport vorbereitet. Cholesterin 3. Nach welchem Prinzip werden aktivierte Fettsäuren abgebaut? Nach der beta-Oxidation → Fettsäuren vom Carboxylende durch eine Abfolge von beta-Oxidationen abgebaut. Seite 27 von 33 Seite 27/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 1. Dehydrogenierung der Fettsäure in der ,b-Position durch die Acyl-CoA dehydrogenase 2. Hydratation der Doppelbindung durch die Enoyl-CoA hydratase unter Bildung von 3-L-Hydroxyacyl-CoA 3. NAD+-abhängige Dehydrogenierung dieser Verbindung zum korrespondierenden 3-Ketoacyl-CoA durch die 3-L-Hydroxyacyl-CoA dehydrogenase. Calpha-Cbeta Bindungsbruch in der Thiolysereaktion katalysiert durch das Enzym 3-ketoacyl-CoA thiolase. Dabei entsteht Acetyl-CoA 4. Wieviel NADH und FADH2 werden pro b-Oxidationszyklus generiert? Pro Abbauzyklus werden 1 NADH, 1 FADH2 und 1 Acetyl-CoA generiert. Am Ende bleibt ein Acetyl-CoA übrig (bei geradzahliger Fettsäure), somit +1 Acetyl-CoA. 5. Wieviel Energie kann beim Abbau einer C16-Fettsäure gewonnen werden? Oxidation von Palmitinsäure (16 C-Atome) liefert jeweils 7 Moleküle NADH und FADH2 und 8 Moleküle Acetyl-CoA, welche insgesamt 8 GTP (=ATP), 24 NADH und 8 FADH2 bilden. 6. Was versteht man unter Ketonkörpern? Ketonkörper sind die löslichen Äquivalente für Acetyl-CoA die innerhalb der Blutbahnen transportiert und vom Gewebe aufgenommen werden. Dort werden sie zu Acetyl-CoA zurücksynthetisiert und von peripheren Organen (Skelettmuskel, Herz) zur Energieversorgung verwendet. Im Hungerzustand dienen sie außerdem als Energieträger fürs Gehirn. 7. Erklären sie warum aus Fettsäuren (Acetyl-CoA) keine Nettosynthese von Kohlenhydraten (Gluconeogenese) stattfinden kann? Weil der menschliche Körper kein Oxalacetat synthetisieren kann. Während des Abbaus von Fettsäuren wird die Fettsäure zu Acetyl-CoA abgebaut und dieses geht in den Citratcyklus, wo es zur vollständigen Oxidation in CO2 kommt. Deshalb entsteht netto kein Oxalacetat und es kann keine Gluconeogenese stattfinden. 8. Welchen Trick wenden Pflanzen an um aus Fettsäuren (Acetyl-CoA) Kohlenhydrate zu generieren? Pflanzen vermeiden den Verlust der C-Atome im Citratcyclus durch einen „By-pass“. Dabei werden jene Schritte übersprungen, bei denen CO2 gebildet wird (Verlust von Kohlenstoffatomen → Decarboxylierung). In diesem wird Oxalacetat synthetisiert. 9. Skizzieren Sie den Lebenszyklus von Proteinen! Seite 28 von 33 Seite 28/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Proteine werden anhand des, auf der DNA vorgegebenen Bauplans hergestellt. Der Bauplan wird abgelesen und es entsteht die m-RNA anhand welcher die Aminosäuren zu Proteinketten zusammengebaut und genutzt werden. Wenn sie nicht mehr benötigt werden, werden sie von Proteasen in Peptide gespalten und von Peptidasen in Aminosäuren. Die AS werden dann für die Proteinbiosynthese verwendet oder werden für die Energiegewinnung komplett abgebaut. 10. Über welchen Stoffwechselweg wird der Stickstoff aus Aminosäuren „entsorgt“? Stickstoff wird in 3 verschiedenen Weisen ausgeschieden. Je Verfügbarkeit von Wasser in: Ammoniak (Ammonotelisch) Harnstoff (Ureotelisch) Harnsäure (Uricotelisch) Stoffwechselweg: Harnstoffzyklus Dort werden zwei Aminogruppen und ein Kohlenstoffatom in das Ausscheidungsprodukt Harnstoff umgewandelt. Dabei werden drei energiereiche Anhydridbindungen gespalten (ATP benötigt). 11. Wie heißt das Produkt dieses Stoffwechselweges? Harnstoff: Harnstoff wird von den meisten terrestrischen Wirbeltieren gebildet. 12. Wie wird Stickstoff beim Menschen ausgeschieden? Siehe Frage 11! Beim Menschen wird der Stickstoff über den Harnstoff ausgeschieden. Bei aquatischen Tieren wird der Stickstoff über den Ammoniak und bei Vögeln bzw. Reptilien über die Harnsäure ausgeschieden. Dies ist je nach Verfügbarkeit von Wasser abhängig. 13. Was versteht man unter glucogenen und ketogenen Aminosäuren? Glucogene Aminosäuren: werden zu Pyruvat oder Metaboliten des Citratcyklusses abgebaut. Diese Intermediate können via Gluconeogenese zu Glucose umgewandelt werden. Ketogene Aminosäuren: werden zu Ketonkörper oder Acetyl-CoA abgebaut. Diese Intermediate können für die Fettsäuresynthe oder Ketonkörper verwendet werden. Diese AS können nicht für die Gluconeogenese verwendet werden, da Glyoxylatcyclus fehlt. Seite 29 von 33 Seite 29/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 14. Wie können Proteine in Zellen gezielt abgebaut werden? Durch Proteasome (molekularen Häcksler), diese erkennen Proteine, die für den Abbau freigegeben sind durch eine Markierung bzw. weil sie entfalten sind. Proteasome bauen Proteine in Peptide und in weiterer Folge in Aminosäuren ab. ( 15. Ein Triacglycerid enthält 3 verschiedene Fettsäuren mit 14, 16 und 18 Kohlenstoffatomen. Welche Produkte werden durch den vollständigen Abbau (beta- Oxidation) der Fettsäure erhalten? Berechnen sie die Anzahl der NADH-Moleküle, die beim Abbau dieser Fettsäuren gewonnen werden können. Die Produkte sind: Acetyl-CoA, NADH und FADH2 C-14 → 6 Zyklen der Beta-Oxidation → 6 NADH C-16 → 7 Zyklen der Beta-Oxidation → 7 NADH C-18 → 8 Zyklen der Beta-Oxidation → 8 NADH o Somit in Summe 21 NADH-Moleküle! ) Kapitel 11 – Stoffwechselphysiologie & Ernährung 1. Welche Energieträger werden bevorzugt vom Gehirn, Skelettmuskel bzw. der Leber verwendet? Gehirn: Unter normalen Umständen verwendet das Gehirn nur Glucose. Da es keine Glykogenspeicher gibt, wird Glucose aus dem Blut aufgenommen. Im Blut muss die Konzentration zwischen 5-2-5mM Glucose betragen. Steht jedoch keine Nahrung und in weiterer Folge kein Blut zur Verfügung, verwendet das Gehirn auch Ketonkörper. Dieser Wechsel findet erst nach einigen Tagen statt. Skelettmuskel: Ein Muskel kann sowohl Glucose, Fettsäuren als auch Ketonkörper als Energieträger verwenden. Der Muskel besitzt ca. 1-2% Glycogen. Je nachdem wie schnell Energie benötigt wird, kann schnelle Energie anaerob aus der Glykolyse mit darauffolgender Laktatbildung aus Pyruvat gewonnen werden. Langsam kann die Energie aerob aus der Glykolyse, dann Citratcyclus und der oxidativen Phosphorylierung gewonnen werden. Die Skelettmuskeln verbrauchen ca. 30% des Sauerstoffs. Leber: Ist das zentrale Stoffwechselorgan im Körper und kontrolliert die Konzentrationen von Glucose, Fettsäure und Ketonkörpern im Blut. Die Leber selbst verwendet Fettsäuren, aber keine Ketonkörper für den Energiestoffwechsel. (Leber synthetisiert Ketonkörper, kann sie selbst jedoch nicht verwenden.) 2. Welche Aufgabe kommt der Leber im sogenannten Cori-Cyclus zu? Zyklus der Stoffwechseldifferenzierung zwischen Skelettmuskel und Leber. Im Muskel wird Glucose für die Energiegewinnung benötigt, dazu erfolgt anaerob die Glykolyse. Das Pyruvat wird zu Laktat umgesetzt und zur Leber transportiert. In der Leber wird das Laktat wieder zu Pyruvat umgewandelt und das Pyruvat wird für die Seite 30 von 33 Seite 30/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Bildung von Glucose in der Gluconeogenese verwendet. Die Glucose wird dann wiederum durch das Blut zum Skelettmuskel transportiert. Aufgabe der Leber ist es, das Laktat aus den Muskeln wieder zu Glucose umzusetzen, wenn der Organismus gerade in der Ruhephase ist und die Energie für die Gluconeogenese verwendet werden kann. 3. Erklären Sie den Glucose-Alanin Cyclus! Zyklus der Stoffwechseldifferenzierung zwischen Muskeln und Leber. Im Gegensatz zum Cori-Cyclus wird nicht Laktat von den Muskeln zur Leber transportiert, sondern Alanin. Dadurch kann Stickstoff aus dem Skelettmuskel abtransportiert werden. Beim Aminosäureabbau für die Energiegewinnung in den Muskeln bleibt Stickstoff `übrig`. Dieser kann mit Pyruvat zu Alanin umgewandelt werden. Alanin wird von den Muskeln in die Leber gebracht und dort wird eine Deaminierung durchgeführt, die den Stickstoff abspaltet. Der Stickstoff wird in den Harnzyklus eingeschleust und das Produkt Pyruvat kann für die Gluconeogenese verwendet werden. Im Hungerzustand wird dieser Cyclus unterbrochen, da Pyruvat aus Muskelprotein entsteht, aber die Glucose nicht nur an den Muskel zurückfließt. (von anderen Organen verwendet) 4. Welchen Anteil (in %) am gesamten Energievorrat sind beim Menschen in Form von Triacylglyceriden gespeichert? TGs sind die wichtigsten Energiespeicher und nehmen 85% des gesamten Energievorrats ein. Proteine nehmen 14,5% ein. 5. Was versteht man unter dem respiratorischen Quotienten (RQ)? Der respiratorische Quotient ist ein Quotient der Menge Kohlenstoffdioxid die während des Stoffwechselprozesses freigesetzt wird durch die Menge Sauerstoff, die während dieses Stoffwechselprozesses verbraucht wird. Seite 31 von 33 Seite 31/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 Der RQ gibt Auskunft darüber, welcher Stoffwechselprozess aktuell oder zu bestimmten Umständen aktiv ist. Verwendung von Kohlenhydraten ergibt einen RQ von 1 Von Fettsäuren → RQ = 0,7 Mischung von Aminosäuren → RQ ca. 0,8 6. Welche Aussagen über die Verwendung von Energieträger lassen sich mittels RQ- Messungen machen? Der respiratorische Quotient gibt Auskunft darüber, welcher Stoffwechselweg aktiv ist (unter bestimmten Umständen etc.). Je verwendetem Energieträger ist der RQ verschieden hoch. Energieträger RQ Kohlenhydrate 1 (vor allem Glykolyse, anaerob) Fettsäuren 0,7 (brauchen mehr Sauerstoff) Berechnungsbeispiele des RQ von Fettsäureoxidation und Glykolyse in den Folien. Im Ruhezustand dominiert der Verbrauch von Fettsäuren (beta-Oxidation) Am Beginn physischer Anstrengung wird verstärkt Glucose zur ATP Gewinnung verwendet. Längerer physischer Anstrengung → Glycogenspeicher verbraucht, Körper stellt auf Fettsäureoxidation um. 7. Welche Nahrungsbestandteile tragen überwiegend zur Speicherung von Triacylglyceriden im Fettgewebe bei? TGs werden vor allem aus überschüssigen Nahrungsfetten gespeichert. Die Adipozyten im Körper sind ein unlimitierter Fettspeicher. Bei starkem Überschuss an Kohlenhydraten und Proteinen werden diese ebenfalls als TGs in den Adipozyten gespeichert. 8. Welche Umstellung bezüglich der Energieträger erfolgt in der „zweiten“ Phase des Fastens/Hungerns? Grundsätzlich werden zuerst alle Glykogenspeicher des Körpers entleert (1-2 Tage), denn das Gehirn benötigt ständig und am meisten Glucose. Sind diese Speicher nun leer, beginnt der Körper Proteine, vor allem Muskelproteinen und Immunglobuline abzubauen, um die notwendige Glucose herzustellen. Da die Muskelproteine und Immunglobuline nicht vollständig abbaubar und begrenzt sind, beginnt die zweite Phase. In der zweiten Phase des Hungerns greift der Körper vermehrt und das Gehirn zum Teil (nach 3 Tagen 30% bzw. nach 40 Tagen 70% durch Ketonkörper) anstatt auf Glucose auf Ketonkörper zurück. Die Ketonkörper können von der Leber synthetisiert werden. Überleben hängt von Fettreserven ab (Reichen 3-12 Monate) 9. Welche Ernährungsunterschiede gibt es zwischen der paläolithischen und neolithischen Ernährung? Paläolithische Ernährung o Reich an Proteinen (Wildtiere, keine Massentierhaltung); Fische, Meeresfrüchte Seite 32 von 33 Seite 32/33  egiraffe.htugraz.at - GL Biochemie (BME) - VO Prüfungsfragenausarbeitung SS2023 Biochemie – Kapitelfragenausarbeitung SS_2023 o Hoher Anteil von pflanzlicher Ernährung (Hoher Vitamin- und Ballaststoffgehalt → Früchte und Beeren) o Weniger Fett, aber mehr ungesättigte, essentielle Fettsäuren o Kaum Salz Neolithische Ernährung o Heutzutage ernährt man sich neolithisch von verarbeiteten Produkten aus der Landwirtschaft und der Viehzucht. Milch und Milchprodukte sowie Getreideprodukte werden im Gegensatz zur paläolithischen Ernährung verwendet. Die neolithische Ernährung ist immer fettreicher und proteinärmer geworden. 10. Welche Formen von Diabetes unterscheiden Sie? Insulin-abhängiger, juveniler Biabetes mellitus Typ I → Insulin kann nicht selbständig hergestellt werden. Resultiert aus einem Mangel an Insulin Beta-Zellen des Pankreas wurden durch eine Autoimmunreaktion zerstört (die Krankheit triff auf, wenn ca. 80% der Zellen zerstört sind) Insulin muss extern zugeführt werden + ca. 30% kürzere Lebenserwartung. Insulin-unabhängiger Typ II (Altersdiabetes) → Insulinrezeptoren defekt/fehlen. Großteil der Diabetesfälle (>90% der Fälle) Übergewicht stellt ein hohes Risiko dar. Rezeptoren auf den Zelloberflächen fehlen, somit kann die Zelle nicht auf das Insulin reagieren (Insulinresistenz). → Erhöhung des Blutzuckerspiegels ( 11. Prüfungsfrage: Der Cori-Zyklus verbindet aktive Skelettmuskeln mit der Leber. Welche Moleküle werden hauptsächlich zwischen den Geweben ausgetauscht? Welche Stoffwechselwege werden hauptsächlich bestritten, um diese Moleküle zu bilden und umzusetzen? Glucose und Laktat werden ausgetauscht. Im Muskel: Glucose über Glycolyse zu Pyruvat und über homolaktische Gärung zu Laktat In der Leber: Laktat in Pyruvat und über Gluconeogenese zu Glucose ) Seite 33 von 33 Seite 33/33