Proteínas estructura PDF

Proteín as  Todas las proteínas son polímeros y los α-aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas. El grupo amino esta unido al carbono α, el carbono contiguo al grupo carboxilo, de aquí proviene el nombre e α-aminoácidos. Al carbono α de cada aminoácido también están unid...

Proteín as  Todas las proteínas son polímeros y los α-aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas. El grupo amino esta unido al carbono α, el carbono contiguo al grupo carboxilo, de aquí proviene el nombre e α-aminoácidos. Al carbono α de cada aminoácido también están unidos un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (R).  Cuando un aminoácido esta en un pH neutro, el grupo carboxilato habrá perdido un protón y el grupo amino haba captado un proto, para dar la forma zwitterion. Se trata de la forma en que por regla general escribiremos las estructuras de los aminoácidos. En los genes de todos los organismos están codificados veinte aminoácidos diferentes que se incorporan a las proteínas. Aminoácidos  Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).  Péptido Los aminoácidos pueden unirse entre ellos de modo covalente por formación de un enlace amida entre el grupo α- carboxilo de un aminoácido y el grupo α- amino de otro. Este enlace suele denominarse enlace peptídico y los productos que se forman a partir de esta unión se llaman péptidos. Ej: dipéptido  La porción de cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina residuo de aminoácido. Las cadenas que solo contienen unos pocos residuos de aminoácidos (como un tetrapéptido) se denominan oligopéptidos. Si la cadena es muy larga, se llama polipéptido. La mayoría de los oligopéptidos y los polipéptidos conservan un grupo amino que no ha reaccionado en un extremo ( amino terminal o N-terminal) y un grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo (el carboxilo terminal o C- terminal). Las excepciones son algunos oligopéptidos cíclicos pequeños, en los que se han unido los N-terminal y los C- terminales. Enlace peptídico Es un enlace amida, que se encuentra entre todos los pares de residuos de una proteína. Los enlaces –C=O y –N-H son aproximadamente paralelos; de hecho los átomos O,C,N y H son habitualmente coplanares. El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede adquirir dos configuraciones posibles, trans y cis. El enlace peptídico puede formarse por eliminación de una molécula de agua entre dos aminoácidos. Proteínas Las proteínas no son solo polipéptidos: son polipéptidos de secuencia definida. Cada proteína tiene un orden definido de residuos de aminoácidos.  El código genético es el término que usamos para nombrar la forma en que las cuatro bases del ADN - A, C, G y T - se encadenan de forma que la maquinaria celular, el ribosoma, pueda leerlos y convertirlos en una proteína. En el código genético, cada tres nucleótidos consecutivos actúa como un triplete que codifica un aminoácido.  Estructura 1 El concepto de estructura primaria de las proteínas, es el primer nivel de organización, la secuencia de aminoácidos , viene dado por la secuencia de DNA del gen para cada proteína.  Linus Pauling el químico 2 más importante del siglo XX La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. α-hélice En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue. Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada héliceα. Lámina-β Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o 14 Estructura y Propiedades de las Proteínas antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón  Hojas beta: Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura β, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Giro beta Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido  Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los 3 átomos que componen la proteína, concepto equiparable al conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una de proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. Tipos de estructura terciaria Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener 15 Estructura y Propiedades de las Proteínas su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria Los enlaces covalentes pueden deberse a: (1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp). Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: 1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto 2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares 3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares 4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo 4 Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar: El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.  La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS ESPECIFICIDAD La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. DESNATURALIZACIÓN Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. CLASIFICACIÓN Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una clasificación que engloba dichos criterios es: Holoproteínas o proteínas simples Globulares Fibrosas Heteroproteínas o proteínas conjugadas Glucoproteinas Lipoproteínas Nucleoproteínas Cromoproteínas Funciones Estructural Enzimática Hormonal Defensiva Transporte Reserva Reguladora Contracción muscular Función homeostática Proteómica y el proteoma El proteoma celular es la totalidad de proteínas expresadas en una célula particular bajo condiciones de medioambiente y etapa de desarrollo (o ciclo celular) específicas, como lo puede ser la exposición a estimulación hormonal. También están presentes en virus. El término se utilizó por primera vez en 1994 por Marc Wilkins, para referirse al total de proteínas codificadas por un genoma La proteómica es el estudio del proteoma, que se realiza tradicionalmente mediante la técnica de electroforesis en gel de dos dimensiones: en la primera dimensión, las proteínas se separan por isoelectroenfoque, que separa las proteínas con base en su carga eléctrica; y en la segunda dimensión, las proteínas se separan según sea su peso molecular utilizando SDS- PAGE. El gel se tiñe con azul de Coomassie o con nitrato de plata para visualizar las proteínas; las manchas en el gel son las proteínas que han migrado a una localización específica y eso permite identificarlas.