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Questions and Answers
¿Cuál es la característica principal de todas las proteínas desnaturalizadas?
¿Cuál es la característica principal de todas las proteínas desnaturalizadas?
- Tienen un peso molecular constante
- Mantienen su solubilidad en agua
- Tienen una conformación muy abierta (correct)
- Conservan su estructura tridimensional
¿Qué tipo de proteínas se clasifican como heteroproteínas?
¿Qué tipo de proteínas se clasifican como heteroproteínas?
- Proteínas de transporte
- Fibrosas
- Proteínas estructurales
- Lipoproteínas (correct)
¿Qué técnica se utiliza tradicionalmente en la proteómica para estudiar el proteoma?
¿Qué técnica se utiliza tradicionalmente en la proteómica para estudiar el proteoma?
- Electroforesis en gel de dos dimensiones (correct)
- Espectrometría de masas
- Cromatografía en capa fina
- Microscopía electrónica de transmisión
¿Qué función no está asociada directamente con las proteínas?
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¿Cuál es el propósito del isoelectroenfoque en la electroforesis en gel?
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¿Cuál es la composición química general de un aminoácido?
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¿Qué se forma al unirse covalentemente dos aminoácidos?
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¿Qué término se utiliza para describir una cadena larga de aminoácidos?
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¿Cómo se denomina la unión entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro?
¿Cómo se denomina la unión entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro?
¿Qué nombre se da a la forma en que normalmente se escriben las estructuras de los aminoácidos en un pH neutro?
¿Qué nombre se da a la forma en que normalmente se escriben las estructuras de los aminoácidos en un pH neutro?
¿Cuántos aminoácidos diferentes están codificados en los genes de todos los organismos?
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¿Qué describe mejor a los oligopéptidos?
¿Qué describe mejor a los oligopéptidos?
¿Qué función tienen los radicales en la estructura de un aminoácido?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor las proteínas con estructura terciaria de tipo globular?
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¿Qué tipo de enlace covalente se puede formar entre dos cadenas laterales de Cys en una proteína?
¿Qué tipo de enlace covalente se puede formar entre dos cadenas laterales de Cys en una proteína?
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de las proteínas incluyen todos los siguientes tipos de interacciones excepto:
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La estructura cuaternaria de una proteína se define por:
La estructura cuaternaria de una proteína se define por:
Un homodímero es:
Un homodímero es:
¿Qué describe mejor la especificidad de las proteínas?
¿Qué describe mejor la especificidad de las proteínas?
La desnaturalización de una proteína implica:
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¿Cuáles de las siguientes interacciones no son consideradas parte de la estabilización de la estructura cuaternaria de las proteínas?
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¿Qué caracteriza a la conformación en beta de una proteína?
¿Qué caracteriza a la conformación en beta de una proteína?
¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la estructura terciaria de una proteína?
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Los giros beta en una cadena polipeptídica se caracterizan por:
Los giros beta en una cadena polipeptídica se caracterizan por:
¿Cuál es un ejemplo de proteína con estructura terciaria fibrosa?
¿Cuál es un ejemplo de proteína con estructura terciaria fibrosa?
La estructura beta laminar se representa generalmente como:
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¿Qué ocurre en las proteínas de tipo fibroso con respecto a su estructura secundaria?
¿Qué ocurre en las proteínas de tipo fibroso con respecto a su estructura secundaria?
La interacción de una proteína con diversos ligandos está relacionada principalmente con:
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Las hojas beta en una proteína son el resultado de:
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¿Cómo se forma un enlace peptídico?
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¿Cuál es la función del código genético?
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¿Qué caracteriza la estructura secundaria de las proteínas?
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¿Qué conformación se adopta cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral?
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¿Qué establece los puentes de hidrógeno en la estructura secundaria?
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¿Qué estructura adopta una proteína que presenta regiones en zigzag?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta sobre la estructura primaria de las proteínas?
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¿Cómo influye la formación de puentes de hidrógeno en la estabilidad de la proteína?
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Flashcards
¿Qué son las proteínas?
¿Qué son las proteínas?
Polímeros formados por la unión de α-aminoácidos.
α-aminoácido
α-aminoácido
Unidad básica que forma las proteínas, con un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al carbono alfa.
Enlace peptídico
Enlace peptídico
Enlace covalente que une aminoácidos. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
¿Qué son los péptidos?
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Forma zwitteriónica de un aminoácido
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Residuo de aminoácido
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Enlace amida
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Configuraciones posibles del enlace peptídico
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Estructura primaria de las proteínas
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Estructura secundaria de las proteínas
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α-hélice
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Lámina-β
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Código genético
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Triplete
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Polipéptido
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Estructura Beta
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Hojas Beta Anti paralelas
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Hojas Beta Paralelas
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Giro Beta
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Estructura Terciaria
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Proteína Fibrosa
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Estructura Cuaternaria
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Ligando
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Desnaturalización de proteínas
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Holoproteínas
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¿Qué son las Heteroproteínas?
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Proteoma
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Proteómica
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Proteínas Globulares
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Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
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¿Qué son los puentes disulfuro?
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¿Qué es un oligómero?
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Especificidad de las proteínas
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Desnaturalización de las proteínas
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Factores que causan la desnaturalización
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Study Notes
Proteínas
- Las proteínas son polímeros de aminoácidos.
- Los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas.
- Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos.
- Cada aminoácido tiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos a un carbono alfa (-C-).
- El carbono alfa también está unido a un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena lateral (-R), que varía entre los diferentes aminoácidos.
Aminoácidos
- Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos que se encuentran en las proteínas.
- Los aminoácidos se clasifican según la naturaleza de su cadena lateral (-R): hidrofóbicos, hidrofílicos, ácidos, básicos o polares.
- Algunos aminoácidos son esenciales, lo que significa que el cuerpo no los puede producir y deben obtenerse mediante la dieta.
- Otros aminoácidos son no esenciales, lo que significa que el cuerpo los puede producir.
- Cada aminoácido tiene una estructura química específica que determina sus propiedades.
Péptidos
- Los aminoácidos se unen para formar péptidos, que son cadenas más cortas de aminoácidos.
- Los péptidos se unen para formar proteínas, que son cadenas largas de aminoácidos.
- El enlace que une los aminoácidos se llama enlace peptídico.
Estructura de las Proteínas
- La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de aminoácidos.
- La estructura secundaria de una proteína es el plegamiento de la cadena polipeptídica, como hélices alfa o láminas beta.
- La estructura terciaria de una proteína es la disposición tridimensional completa de la cadena polipeptídica.
- La estructura cuaternaria de una proteína es la disposición de varias cadenas polipeptídicas en una estructura tridimensional.
Factores que estabilizan la estructura terciaria
- Enlaces covalentes, como los puentes disulfuro.
- Enlaces no covalentes, como las interacciones hidrofóbicas, las fuerzas electrostáticas y los puentes de hidrógeno.
Función de las Proteínas
- Las proteínas tienen una amplia gama de funciones en el organismo, incluyendo estructural, enzimática, hormonal, defensiva, transportadora, de reserva y reguladora.
- Las proteínas también se utilizan para la contracción muscular y la función homeostática.
- Las diferentes estructuras de las proteínas determinan sus diferentes funciones.
- Las proteínas son esenciales para la vida.
Proteómica y Proteoma
- El proteoma es un conjunto de todas las proteínas presentes en una célula o un organismo en un momento determinado.
- La proteómica se enfoca en el estudio del proteoma.
- La proteómica utiliza técnicas como la electroforesis bidimensional para analizar las proteínas.
Motivos de proteínas
- Los motivos de proteínas son patrones de estructura secundaria que se repiten en diferentes proteínas.
- Algunos motivos de proteínas comunes incluyen el motivo hélice-vuelta-hélice y los dedos de zinc.
- Los motivos de proteínas ayudan a las proteínas a unirse a otras moléculas, como el ADN.
Propiedades de las Proteínas
- Algunas propiedades importantes de las proteínas incluyen la especificidad, la desnaturalización.
- La especificidad se refiere a la capacidad de una proteína para realizar una función particular en un ambiente particular.
- La pérdida de la estructura terciaria, debida al rompimiento de los puentes que la mantienen, se conoce como desnaturalización.
- La desnaturalización con frecuencia afecta la función de la proteína.
Clasificación de las proteínas
- Las proteínas se clasifican según su composición química, estructura y solubilidad.
- Las holoproteínas son proteínas simples.
- Las heteroproteínas son proteínas conjugadas, lo que significa que están formadas por una parte proteica y una no proteica.
- Las glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y cromoproteínas son ejemplos de heteroproteínas.
Tipos de estructuras terciarias
- Las proteínas con estructura terciaria fibrosa son alargadas y se pueden encontrar en tejidos conectivos, como el colágeno.
- Las proteínas con estructura terciaria globular tienen una estructura esférica compacta y se encuentran en muchas funciones celulares, como las enzimas y los anticuerpos.
Estructura Cuaternaria
- La estructura cuaternaria describe la organización de varias cadenas polipeptídicas para formar una proteína funcional.
- Las proteínas con estructura cuaternaria pueden ser homodimeros (formadas por dos cadenas iguales) o heterodímeros (formadas por dos cadenas diferentes).
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