Struktura czwartorzędowa Hemoglobiny PDF

# Struktura czwartorzędowa - Hemoglobina składa się z 2 łańcuchów α (141 aminokwasów) i z 2 łańcuchów β (146 aminokwasów) zespolonych wiązaniami niekowalencyjnymi. - Każda z podjednostek zawiera cząsteczkę hemu, a ten zawiera jon Fe²⁺, który odwracalnie wiąże cząsteczkę tlenu. - Wiązani...

# Struktura czwartorzędowa - Hemoglobina składa się z 2 łańcuchów α (141 aminokwasów) i z 2 łańcuchów β (146 aminokwasów) zespolonych wiązaniami niekowalencyjnymi. - Każda z podjednostek zawiera cząsteczkę hemu, a ten zawiera jon Fe²⁺, który odwracalnie wiąże cząsteczkę tlenu. - Wiązanie tlenu przez hemoglobinę nie zmienia stopnia utlenienia Fe²⁺, dlatego proces ten nazwano utlenowaniem (a nie utlenieniem) hemoglobiny. - Struktury hemoglobiny nieutlenowanej i utlenowanej różnią się. - Na skutek związania tlenu przez jedną z podjednostek zwiększa się odstęp między podjednostkami, co zwiększa ich powinowactwo do tlenu. - Ta modyfikacja struktury czwartorzędowej hemoglobiny (przez tlen), a tym samym jej zdolności do wiązania kolejnych cząsteczek tlenu, jest przykładem zjawiska określanego jako efekt allosteryczny - tlen jest przykładem efektora allosterycznego. ## Hemoglobina - **Oksyhemoglobina** - hemoglobina utlenowana (połączenie z tlenem odwracalne); Fe⁺² Hb + O₂ <=> Hb.O₂ - **Methemoglobina** - zawiera Fe⁺³ (brak zdolności wiązania tlenu) - **Nitrozohemoglobina** - powstaje pod wpływem związków azotowych, intensywne czerwone zabarwienie (w technologii mięsa) - Tlenek węgla związany z Hb uniemożliwia przyłączenie tlenu. ## Hemoglobina - białko allosteryczne - 4 łańcuchy polipeptydowe (4 podjednostki strukturalne) (2 x α) (2 x β) (α₂β₂) - ale dwie podjednostki funkcjonalne, tzw. dwie półcząsteczki (αβ; αβ). - Każdy łańcuch zawiera: 8 odcinków helikalnych, 1 grupę hemową i 1 miejsce wiązania tlenu. - Hb oprócz tlenu przenosi H⁺ i CO₂. - Wiązanie tlenu z Hb kooperatywne (w mioglobinie nie) - wiązanie jednej cząsteczki tlenu ułatwia przyłączanie kolejnych. - Obecność H⁺ i CO₂ sprzyja uwalnianiu tlenu związanemu z Hb. - Obecność tlenu - powoduje większe uwalnianie H⁺ i CO₂. - Powinowactwo Hb do tlenu jest też sterowane za pomocą BPG - 2,3-bisfosforoglicerynianu. ## Krzywe dysocjacji tlenu dla hemoglobiny i mioglobiny Diagram przedstawia krzywe dysocjacji tlenu dla hemoglobiny i mioglobiny. Współrzędne to "wysycenie" na pionowej osi i "ciśnienie O₂ (pO₂; w torach)" na osi poziomej. - "pO₂ w naczyniach włosowatych" jest zaznaczone w lewej części osi poziomej. - "pO₂ w płucach" jest zaznaczone w prawej części osi poziomej. - Krzywa mioglobiny jest pokazana na górze i jest bardziej stromo nachylona niż krzywa hemoglobiny. - Przy niskim ciśnieniu tlenu wysycenie mioglobiny jest większe niż wysycenie hemoglobiny. - Przy wysokim ciśnieniu tlenu wysycenie hemoglobiny i mioglobiny jest podobne. ## CO₂ przenoszony przez Hb w postaci karbaminianu - R-NH₂ + CO₂ <=> R-N-C-O- + H⁺ - Końcowe grupy aminowe Hb tworzą wiązania jonowe, stabilizują formę "T". ## Związanie CO₂ zmniejsza powinowactwo do tlenu. ## Efekt Bohra - allosteryczna zależność między wiązaniem H⁺, CO₂, O₂ - O₂Hb + H⁺ + CO₂ <=> Hb + O₂ + H⁺ + CO₂ - Ten reakcja zachodzi w tkance i pęcherzykach płucnych, pokazując wzajemną zależność między wiązaniem tlenu, a wiązaniem H⁺, a CO₂. ## Motywy - **Odcinki łańcucha polipeptydowego krótsze niż 25 reszt aa pełniące określoną funkcję**. - **Motyw jako konkretna sekwencja:** np. Ser/Thr-Pro - **Jest rozpoznawany** w białkach przez kinazy białek (kierowane przez prolinę), które fosforylują resztę Ser lub Thr. - **Motyw jako określona struktura:** np. motyw palca cynkowego (rodzina struktur wiążących jony cynku) - uczestniczy w specyficznym oddziaływaniu białek z DNA. ## MOTYW PALCA CYNKOWEGO - Zn otoczony jest przez dwie reszty cysteinowe β-kartki i dwie reszty histydynowe α-helisy. - W czynnikach transkrypcyjnych. Diagram pokazuje schematyczny rysunek motywu palca cynkowego. - Na diagramie jest pokazana beta kartka, alfa helisa, oraz jon cynku. ## Klasyfikacja białek - **Kształt cząsteczki** - białka globularne: (albuminy, globuliny, liczne enzymy) - białka włókienkowe: (keratyna, kolagen) - **Rozpuszczalność** - (w wodzie lub roztworach soli) - **Funkcje** - strukturalne (kolagen, elastyna, keratyna) - katalityczne (enzymy) - transportowe (albumina, hemoglobina) - ochronne (immunoglobulina) - regulacja hormonalna (insulina) - regulacja genowa (histony, białka represorowe) - **Struktura trójwymiarowa** - (np. struktura IV rz.) - **Obecność składnika niebiałkowego** - (białka proste, złożone) - **Pochodzenie** - (zwierzęce, roślinne, drobnoustrojowe) - **Doborowe, niedoborowe** - pelny zestaw aminokwasów - malo aminokwasów egzogennych ## BIAŁKA <start_of_image> Diagrams showing the classification of proteins: - **BIAŁKA proste** - Po hydrolizie dają AA lub ich pochodne - **właściwe** - histony - albuminy - globuliny - prolaminy - gluteliny - skleroproteiny - **polipeptydy** - protaminy - **b.fibrylarne** - kolagen - elastyna - keratyna - fibroina jedwabiu - spongina gąbek - **BIAŁKA złożone** - Zaw. Inna nieblałk. cząsteczkę - **fosfoproteiny** - **glikoproteiny** - **chromoproteiny** - **metaloproteiny** - **nukleoproteiny** - **lipoproteiny** ## Białka proste | Białko | Właściwości | Występowanie | |---|---|---| | Protaminy | Silnie zasadowe, dobrze rozpuszczają się w wodzie, duża zawartość argininy, brak aminokwasów zawierających siarkę. | Jądro kom. Ryb i ptaków. | | Histony | Silnie zasadowe, dobrze rozpuszczają się w wodzie, duża zawartość lizyny i argininy. | Jądra komórkowe, erytroblasty. | | Albuminy | Obojętne, dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają wysoleniu, f. regul. ciśn, osmot. cieczy ustroj. i wiąz. różnych składników | Tkanka mięśniowa, osocze krwi, mleko, nasiona roślin. | | Globuliny | Są nierozp. w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają wysoleniu (należy tu większość E. i glikoprotein) np. Iq=przeciwciała | Płyny ustrojowe, tkanka mięśniowa, b. zapasowe roślin. | | Prolaminy | Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w rozc. alkoholach. | Typowe białka roślinne występują w nasionach. | | Gluteliny | Rozpuszczają się w rozcieńczonych kwasach i zasadach, nierozp. W roztw. soli i alkoholach. | Typowe białka roślinne. | | Skleroproteiny | Nie rozpuszczają się w wodzie ani w rozcieńczonych roztworach soli, wyk. Znaczną odporność na E. proteolit. Duża zawartość cysteiny, aminokwasów zasadowych, proliny i hydroksyproliny, są to białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. | Keratyna, kolagen, elastyna, Fibroina i serycyna jedwabiu, spongina gąbek, gorgoninę w koralach. | ## Białka złożone | Białko | Właściwości | Występowanie | |---|---|---| | Chromoproteiny | Złożone z białek prostych i skł. Niebiałk.-barwnika. | Należą tu hemoproteiny zawierające układ hemowy oraz inne chromoproteiny; przykłady: hemoglobina, mioglobina, cytochromy, leghemoglobina, katalaza, peroksydaza | | Fosfoproteiny | Zawierają około 1% fosforanu zw. z-OH Ser i Thr | Kazeina mleka, fosfowityna i witelina żółtka jaj (jaja-BOGATE ŹRÓDŁO P), ichtiulina ikry ryb | | Nukleoproteiny | Składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. | Wystp. w jądrach kom, w rybosomach, gdzie tw. kompleksy RNA z białkiem, Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoprotein. | | Lipoproteiny | Połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL), odp.za transport lipidów, h., witamin rozp. w tłuszczach. | Wchodzą np. w skład błony komórkowej. | | Glikoproteiny | Zaw. Zw. Kowalencyjnie oligosacharydy, zaw. Sacharydów: 5%-30% | Są skł. Cieczy ustrojowych, b. błonowych, E., hormonów białk., b. surowicy krwi, Przeciwciała, subst. Grupowe krwi należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). | | Metaloproteiny | Zawierają jony metali (Cu, Zn, Fe, Ca, Mg, Mn, Co) | Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów, Fosfatazy (Mg), arginaza (Mn), insulina (Zn), oksyddazy (Cu) | ## Białka tkanki mięśniowej - Tk. mięśn. zaw. ok. 20% b. o dużej wart. Odżywczej. - Białka te dzieli się na: 1. **Białka sarkoplazmy** - miogen A i B (MIOGENY st. Ok. 40% bialek mięśn., są rozp. w wodzie, zaw. liczne enzymy) - globulina X - mioglobina (4 podj. Wiąże tlen) 2. **Białka miofibryli** (miozyna, aktyna)- b. kurczliwe, nie wystp w innych tk., stanowią ok. 50% białek w tk. Mięśn. - **Miozyna**-ma wł. E.-ATPazy (zdolnego do hydrolizy ATP)-en. Zamieniana w ciepło i en. mech, do pracy mięśni, miozyna=b. globularnym, m=420 kDa, wrażliwa na obecn. jonów met. Cieżkich - **Aktyna**=b. globularne, m=70kDa, nie ma wł. Enzymat., tw. Kompleks z miozyna, wyk. wł. kurczliwe 3. **Białka stromy** (stanowią ok. 25% białek tk. Mięśn.) - Zaw. kolagen. ## Kolagen - Wyst. pozakom. w tk. podporowej i łącznej w p w wókienek o poprzecznym prążkowaniu. - Odpowiedzialny za siłę i elastyczność. - Zaw. Dużo Pro i hydroksy-Pro. - Zaw. 3 łańcuchy splecione spiralnie (lewoskrętne helisy) i utrwalone wiąz wodor. (w tw. Kt. M.in. biorą udział gr -OH hydroksy-Pro), cała cząst. jest prawoskretna. - Jest nierozp. w wodzie, podczas got. w żelatynę. - U ssaków stanowi 25% puli białek ustrojowych. - Zawiera: 30% glicyny, 10% proliny, 10% hydroksyproliny (Hyp) i 10% hydroksylizyny (Hyl). - Powtarza się sekwencja Gly-X-Y (gdzie X=Pro, a Y=Hyp). - Na pełen skręt przypada 3,3 reszt aminokwasowych. - W obrębie 1 nici nie wystp. Wiąz. wodorowe. ## Keratyna - Jest Ski zrogowaciałych kom, skóry, rogów, kopyt, paznokci. - Strukt. Równoległe ułożenie łańcuchów a-helikalnych, dodatkowo skręconych w p. Jiny okretowej. - B-keratyna- (w fibroinie jedwabiu)-strukt. Pasmowa z antyrównoległym ułoz łańcuchów. ## Białka tkanki okrywającej, podporowej i łącznej: - Keratyna. - Kolagen. - Elastyna. Diagram pokazuje przykładowe białka w komórkach. - Białka charakteryzują się: - Odpornością na dział. Czynników chem. i E. proteolit - Bardzo małą rozp. w wodzie - Małą akt. chem. - Ubogim składem AA. ## Kolagen - Jest glikoproteiną. - Pęcznieje w wodzie, po podgrzaniu przechodzi w żelatynę. - Surowy kolagen rozkładają enzymy drobnoustrojów tzw. kolagenazy min. kolagenaza Clostridium oraz niektóre katepsyny i kolagenazy zwierząt. ## Elastyna - B. towarzyszącym kolagenowi w bud. ścięgien, więzadel, n. krwion. - Składa się z około 750 reszt aminokwasowych, z których (podobnie jak w kolagenie) znaczną część stanowią prolina (13%) i glicyna (34%). - **Nieusieciowana (niedojrzala)forma elastyny to tropoelastyna** - Zawiera AA niebiałkowe: desmozynę i izodesmozynę, które są przyczyną usieciowania cząsteczek. - Zaw. Dużo Gly, Ala, Pro, AA o 1. rozgałęzionym. - Jest nierozpuszczalna w wodzie, nie pęcznieje. - Jest rozkładana tylko przez trzustkowe elastazy i enzymy roślinne (bromelaina, papaina).