Różnice między białkami prostymi a złożonymi
37 Questions
0 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Jakie są główne różnice pomiędzy białkami prostymi a złożonymi?

Białka proste składają się tylko z aminokwasów, natomiast białka złożone zawierają dodatkowy składnik niebiałkowy.

W jakich głównie występują białka zwierzęce?

Białka zwierzęce najczęściej występują w tkance mięśniowej, osoczu krwi oraz w mleku.

Podaj przykład białka o charakterze włóknistym oraz jego funkcję.

Przykładem białka włóknistego jest kolagen, który pełni funkcję podporową w organizmie.

Jakie są właściwości histonów i gdzie się znajdują?

<p>Histony są silnie zasadowe, dobrze rozpuszczają się w wodzie i znajdują się w jądrach komórkowych.</p> Signup and view all the answers

Na jakie aminokwasy są ubogie białka niedoborowe?

<p>Białka niedoborowe mają małą zawartość aminokwasów egzogennych.</p> Signup and view all the answers

Co charakterystycznego wyróżnia prolaminy spośród białek roślinnych?

<p>Prolaminy charakteryzują się zdolnością rozpuszczania się w rozcieńczonych alkoholach.</p> Signup and view all the answers

Wymień dwa przykłady białek złożonych i ich funkcję.

<p>Przykłady białek złożonych to glikoproteiny, które pełnią funkcje w odpowiedzi immunologicznej oraz metaloproteiny, które transportują metale.</p> Signup and view all the answers

Jakie jest znaczenie albumin w organizmach zwierzęcych?

<p>Albuminy regulują ciśnienie osmotyczne oraz wiążą różne składniki w organizmie.</p> Signup and view all the answers

Jakie są główne różnice w budowie hemoglobiny i mioglobiny?

<p>Hemoglobina ma cztery podjednostki (dwie α i dwie β), podczas gdy mioglobina jest monomerycznym białkiem z jedną podjednostką.</p> Signup and view all the answers

Co to jest efekt allosteryczny w kontekście hemoglobiny?

<p>Efekt allosteryczny polega na tym, że wiązanie jednej cząsteczki tlenu zwiększa powinowactwo pozostałych podjednostek hemoglobiny do tlenu.</p> Signup and view all the answers

Czym różni się methemoglobina od oksyhemoglobiny?

<p>Methemoglobina zawiera żelazo w stanie utlenionym (Fe<sup>+3</sup>), co uniemożliwia jej wiązanie tlenu, podczas gdy oksyhemoglobina zawiera żelazo w stanie Fe<sup>+2</sup> i może wiązać tlen.</p> Signup and view all the answers

W jaki sposób obecność H+ i CO2 wpływa na uwalnianie tlenu przez hemoglobinę?

<p>Obecność H<sup>+</sup> i CO<sub>2</sub> sprzyja uwalnianiu tlenu z hemoglobiny poprzez obniżenie jej powinowactwa do tlenu.</p> Signup and view all the answers

Jaka jest rola 2,3-bisfosforoglicerynianu (BPG) w funkcji hemoglobiny?

<p>BPG obniża powinowactwo hemoglobiny do tlenu, co zwiększa uwalnianie tlenu w tkankach.</p> Signup and view all the answers

Co oznacza kooperatywność wiązania tlenu przez hemoglobinę?

<p>Kooperatywność oznacza, że przyłączenie jednej cząsteczki tlenu zwiększa łatwość przyłączenia kolejnych cząsteczek.</p> Signup and view all the answers

Jakie skutki ma związek tlenku węgla z hemoglobiną?

<p>Tlenek węgla łączy się z hemoglobiną, uniemożliwiając jej przyłączenie tlenu, co może prowadzić do zagrożenia życia.</p> Signup and view all the answers

Jak zmienia się struktura hemoglobiny przy wiązaniu tlenu?

<p>Przy wiązaniu tlenu wraz ze zwiększeniem odstępu między podjednostkami hemoglobina zmienia swoją konformację i staje się bardziej wyspecjalizowana do wiązania kolejnych cząsteczek tlenu.</p> Signup and view all the answers

Jakie różnice występują w wysyceniu mioglobiny i hemoglobiny przy niskim oraz wysokim ciśnieniu tlenu?

<p>Przy niskim ciśnieniu tlenu wysycenie mioglobiny jest większe niż wysycenie hemoglobiny, natomiast przy wysokim ciśnieniu tlenu są one podobne.</p> Signup and view all the answers

Wyjaśnij, co to jest efekt Bohra i jak wpływa na transport tlenu przez hemoglobinę.

<p>Efekt Bohra to allosteryczna zależność między wiązaniem H<sup>+</sup>, CO<sub>2</sub> i O<sub>2</sub>, która zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu w obecności zwiększonego CO<sub>2</sub> i H<sup>+</sup>.</p> Signup and view all the answers

Jakie funkcje pełnią białka strukturalne, takie jak kolagen i keratyna?

<p>Białka strukturalne pełnią funkcje związane z budową i wsparciem tkanek, zapewniając ich wytrzymałość i elastyczność.</p> Signup and view all the answers

Jakie są charakterystyki motywu palca cynkowego w kontekście struktury białek?

<p>Motyw palca cynkowego to struktura z jonem cynku otoczonym przez reszty cysteinowe i histydynowe, uczestnicząca w specyficznych interakcjach z DNA.</p> Signup and view all the answers

Czym są białka globularne i włókienkowe oraz jakie mają przykłady?

<p>Białka globularne mają kształt kulisty i są rozpuszczalne w wodzie, jak albuminy i enzymy, natomiast białka włókienkowe mają długą struktura i są mniej rozpuszczalne, jak keratyna i kolagen.</p> Signup and view all the answers

Jak powstają wiązania między CO2 a hemoglobiną?

<p>Wiązania te powstają na skutek reakcji karbaminianowej, gdzie CO<sub>2</sub> łączy się z grupami aminowymi hemoglobiny.</p> Signup and view all the answers

Jaka jest rola kinaz białkowych w kontekście motywów białkowych?

<p>Kinazy białkowe rozpoznają konkretne sekwencje motywów, takich jak Ser/Thr-Pro, i fosforylują reszty Ser lub Thr, co modyfikuje działanie białek.</p> Signup and view all the answers

Jakie są funkcje transportowe białka hemoglobiny?

<p>Hemoglobina transportuje tlen z płuc do tkanek oraz CO<sub>2</sub> z tkanek z powrotem do płuc.</p> Signup and view all the answers

Jakie aminokwasy dominują w strukturze kolagenu i jakie są ich procentowe udziały?

<p>Dominującymi aminokwasami w kolagenie są glicyna (30%), proliny (10%), hydroksyproliny (10%) i hydroksylizyny (10%).</p> Signup and view all the answers

Jakie są główne różnice między a-keratyną a B-keratyną?

<p>A-keratyna ma równoległe ułożenie łańcuchów a-helikalnych, podczas gdy B-keratyna charakteryzuje się pasmową strukturą z antyrównoległym ułożeniem łańcuchów.</p> Signup and view all the answers

Jakie enzymy są odpowiedzialne za rozkład kolagenu?

<p>Do enzymów rozkładających kolagen należą kolagenazy, takie jak kolagenaza Clostridium oraz niektóre katepsyny.</p> Signup and view all the answers

Jakie właściwości charakteryzują białka tkanki okrywającej, podporowej i łącznej?

<p>Białka tkanki okrywającej, podporowej i łącznej charakteryzują się małą rozpuszczalnością w wodzie, odpornością na działanie czynników chemicznych oraz niewielką aktywnością chemiczną.</p> Signup and view all the answers

Czym jest tropoelastyna i jakie ma właściwości?

<p>Tropoelastyna jest niedojrzałą formą elastyny, składającą się z około 750 reszt aminokwasowych i jest nierozpuszczalna w wodzie, nie pęcznieje.</p> Signup and view all the answers

Czym są chromoproteiny i podaj przykład?

<p>Chromoproteiny to białka złożone z białek prostych i składowych niebiałkowych-barwnika, na przykład hemoglobina.</p> Signup and view all the answers

Jakie białka występują w miofibrylach i jaka jest ich rola?

<p>W miofibrylach występują miozyna i aktyna, które są białkami kurczliwymi odpowiedzialnymi za skurcze mięśni.</p> Signup and view all the answers

Co zawierają fosfoproteiny i gdzie występują?

<p>Fosfoproteiny zawierają około 1% fosforanu związane z resztami hydroksylowymi seryny i treoniny, a ich przykładami są kazeina oraz fosfowityna.</p> Signup and view all the answers

Jakie funkcje pełnią lipoproteiny w organizmie?

<p>Lipoproteiny transportują lipidy, lipidy oraz witaminy rozpuszczalne w tłuszczach, a także wchodzą w skład błony komórkowej.</p> Signup and view all the answers

Czym charakteryzują się glikoproteiny i gdzie można je znaleźć?

<p>Glikoproteiny zawierają oligosacharydy powiązane kowalencyjnie i występują w cieczy ustrojowej oraz na błonach komórkowych.</p> Signup and view all the answers

Jakie jony metali zawierają metaloproteiny i jaka jest ich rola?

<p>Metaloproteiny zawierają jony metali, takie jak Cu, Zn, i Fe, które stanowią grupy czynną wielu enzymów.</p> Signup and view all the answers

Jaka jest główna funkcja kolagenu w tkankach?

<p>Kolagen odpowiada za siłę i elastyczność tkanki, a także stanowi główny składnik tkanki łącznej.</p> Signup and view all the answers

Czym różnią się białka sarkoplazmy od białek miofibryl?

<p>Białka sarkoplazmy są rozpuszczalne w wodzie i zawierają enzymy, podczas gdy białka miofibryl (miozyna i aktyna) są białkami kurczliwymi i nie rozpuszczają się w wodzie.</p> Signup and view all the answers

Study Notes

Struktura Czwartorzędowa

  • Hemoglobina składa się z dwóch łańcuchów alfa (141 aminokwasów) i dwóch łańcuchów beta (146 aminokwasów), które są ze sobą połączone wiązaniami niekowalencyjnymi.
  • Każda podjednostka hemoglobiny zawiera cząsteczkę hemu, która zawiera jon Fe2+ odpowiedzialny za odwracalne wiązanie cząsteczki tlenu.
  • Wiązanie tlenu przez hemoglobinę nie zmienia stopnia utlenienia Fe2+, dlatego proces ten nazywa się utlenowaniem (a nie utlenieniem) hemoglobiny.
  • Struktura hemoglobiny w stanie nieutlenowanym i utlenowanym różni się między sobą.
  • Po związaniu tlenu przez jedną z podjednostek hemoglobiny, zwiększa się odległość między podjednostkami, co zwiększa ich powinowactwo do tlenu.
  • Ta zmiana struktury czwartorzędowej hemoglobiny (wywołana tlenem) i jej zdolności do wiązania kolejnych cząsteczek tlenu, jest przykładem efektu allosterycznego, a tlen jest przykładem efektora allosterycznego.

Hemoglobina

  • Oksyhemoglobina: hemoglobina utlenowana (odwracalne połączenie z tlenem); zawiera Fe+2. Reakcja: Hb + O2 <=> Hb.O2
  • Methemoglobina: zawiera Fe+3 (nie może wiązać tlenu)
  • Nitrozohemoglobina: powstaje pod wpływem związków azotowych i charakteryzuje się intensywnym czerwonym zabarwieniem (używana w przemyśle mięsnym)
  • Tlenek węgla związany z Hb uniemożliwia przyłączenie tlenu.

Hemoglobina - Białko Allosteryczne

  • Hemoglobina składa się z czterech łańcuchów polipeptydowych (cztery podjednostki strukturalne) - 2α i 2β (α2β2). Jednakże, tworzą dwie funkcjonalne podjednostki, tzw. półcząsteczki (αβ; αβ).
  • Każdy łańcuch zawiera: 8 odcinków helikalnych, 1 grupę hemową i 1 miejsce wiązania tlenu.
  • Hemoglobina oprócz tlenu transportuje również H+ i CO2.
  • Wiązanie tlenu przez hemoglobinę jest kooperatywne (w odróżnieniu od mioglobiny) - wiązanie jednej cząsteczki tlenu ułatwia przyłączanie kolejnych.
  • Obecność H+ i CO2 sprzyja uwalnianiu tlenu z Hb.
  • Obecność tlenu powoduje większe uwalnianie H+ i CO2.
  • Powinowactwo Hb do tlenu jest również regulowane przez BPG (2,3-bisfosfoglicerynian).

Krzywe Dysocjacji Tlenu dla Hemoglobiny i Mioglobiny

  • Krzywe dysocjacji tlenu dla hemoglobiny i mioglobiny przedstawiają zależność wysycenia od ciśnienia tlenu (pO2).
  • Krzywa mioglobiny jest bardziej stromą niż krzywa hemoglobiny.
  • Przy niskim ciśnieniu tlenu wysycenie mioglobiny jest większe niż wysycenie hemoglobiny.
  • Przy wysokim ciśnieniu tlenu wysycenie hemoglobiny i mioglobiny jest podobne.

CO2 Przenoszony przez Hb w Postaci Karbaminianu

  • Reakcja tworzenia karbaminianu: R-NH2 + CO2 <=> R-N-C-O- + H+
  • Końcowe grupy aminowe Hb tworzą wiązania jonowe, stabilizując formę "T".
  • Związanie CO2 zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu.

Efekt Bohra - Allosteryczna Zależność między Wiązaniem H+, CO2, O2

  • Reakcja: O2Hb + H+ + CO2 <=> Hb + O2 + H+ + CO2
  • Reakcja ta zachodzi w tkance i pęcherzykach płucnych, pokazując wzajemną zależność między wiązaniem tlenu, a wiązaniem H+ i CO2.

Motywy

  • Motyw w białku to krótki odcinek łańcucha (mniej niż 25 reszt aminokwasowych) pełniący określoną funkcję.
  • Motyw jako konkretna sekwencja: na przykład Ser/Thr-Pro, rozpoznawany przez kinazy białek, fosforylujące resztę Ser lub Thr.
  • Motyw jako określona struktura: na przykład motyw palca cynkowego (rodzina struktur wiążących jony cynku) - uczestnicząca w specyficznych interakcjach białka z DNA.

Motyw Palca Cynkowego

  • Jon cynku w tym motywie jest otoczony przez dwie reszty cysteinowe z beta-kartki i dwie reszty histydynowe z alpha-helisy.
  • Motyw palca cynkowego występuje w czynnikach transkrypcyjnych.
  • Diagram pokazuje schematyczny rysunek motywu palca cynkowego, z zaznaczoną beta-kartką, alpha-helisą i jonem cynku.

Klasyfikacja Białek

  • Kształt cząsteczki
    • białka globularne: (albuminy, globuliny, liczne enzymy)
    • białka włókienkowe: (keratyna, kolagen)
  • Rozpuszczalność
    • (w wodzie lub roztworach soli)
  • Funkcje
    • strukturalne (kolagen, elastyna, keratyna)
    • katalityczne (enzymy)
    • transportowe (albumina, hemoglobina)
    • ochronne (immunoglobulina)
    • regulacja hormonalna (insulina)
    • regulacja genowa (histony, białka represorowe)
  • Struktura trójwymiarowa
    • (np.struktura IV rz.)
  • Obecność składnika niebiałkowego
    • (białka proste, złożone)
  • Pochodzenie
    • (zwierzęce, roślinne, drobnoustrojowe)
  • Doborowe, niedoborowe
    • pełny zestaw aminokwasów
    • mało aminokwasów egzogennych

Białka

  • Białka proste
    • Po hydrolizie dają AA lub ich pochodne
    • Właściwe
      • histony
      • albuminy
      • globuliny
      • prolaminy
      • gluteliny
      • skleroproteiny
    • Polipeptydy
      • protaminy
    • B.fibrylarne
      • kolagen
      • elastyna
      • keratyna
      • fibroina jedwabiu
      • spongina gąbek
  • Białka złożone
    • Zawierają inną niż białkowa cząsteczkę
    • Fosfoproteiny
    • Glikoproteiny
    • Chromoproteiny
    • Metaloproteiny
    • Nukleoproteiny
    • Lipoproteiny

Białka Proste

Białko Właściwości Występowanie
Protaminy Silnie zasadowe, dobrze rozpuszczają się w wodzie, duża zawartość argininy, brak aminokwasów zawierających siarkę. Jądro kom.Ryb i ptaków.
Histony Silnie zasadowe, dobrze rozpuszczają się w wodzie, duża zawartość lizyny i argininy. Jądra komórkowe, erytroblasty.
Albuminy Obojętne, dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają wysoleniu, funkcja regulacji ciśnienia osmotycznego płynów ustrojowych i wiązania różnych składników Tkanka mięśniowa, osocze krwi, mleko, nasiona roślin.
Globuliny Są nierozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają wysoleniu (należy tu większość enzymów i glikoprotein) np.immunoglobuliny=przeciwciala Płyny ustrojowe, tkanka mięśniowa, białka zapasowe roślin.
Prolaminy Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych alkoholach. Typowe białka roślinne występują w nasionach.
Gluteliny Rozpuszczają się w rozcieńczonych kwasach i zasadach, nierozpuszczalne w roztworach soli i alkoholach. Typowe białka roślinne.
Skleroproteiny Nie rozpuszczają się w wodzie ani w rozcieńczonych roztworach soli, wykazują znaczną odporność na działanie enzymów proteolitycznych. Duża zawartość cysteiny, aminokwasów zasadowych, proliny i hydroksyproliny, są to białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Keratyna, kolagen, elastyna, Fibroina i serycyna jedwabiu, spongina gąbek, gorgoninę w koralach.

Białka Złożone

Białko Właściwości Występowanie
Chromoproteiny Złożone z białka prostego i składnika niebiałkowego - barwnika. Należą tu hemoproteiny zawierające układ hemowy oraz inne chromoproteiny; przykłady: hemoglobina, mioglobina, cytochromy, leghemoglobina, katalaza, peroksydaza
Fosfoproteiny Zawierają około 1% fosforanu związanego z -OH Ser i Thr Kazeina mleka, fosfowityna i witelina żółtka jaj (jaja - BOGATE ŹRÓDŁO P), ichtiulina ikry ryb
Nukleoproteiny Składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Występują w jądrach komórek, w rybosomach, gdzie tworzą kompleksy RNA z białkiem, Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoprotein.
Lipoproteiny Połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np.sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL), odpowiedzialne za transport lipidów, hormonów, witamin rozpuszczalnych w tłuszczach. Wchodzą np.w skład błony komórkowej.
Glikoproteiny Zawierają kowalencyjnie związane oligosacharydy, zawartość sacharydów: 5%-30% Są składnikami cieczy ustrojowych, białek błonowych, enzymów, hormonów białkowych, białek surowicy krwi, Przeciwciał, substancji grupowych krwi. Należą tu m.in.mukopolisacharydy (ślina).
Metaloproteiny Zawierają jony metali (Cu, Zn, Fe, Ca, Mg, Mn, Co) Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów, Fosfatazy (Mg), arginaza (Mn), insulina (Zn), oksyddazy (Cu)

Białka Tkanki Mięśniowej

  • Tk.mięśn. zawiera ok. 20% białek o dużej wartości odżywczej.
  • Białka te dzieli się na:

  1. Białka sarkoplazmy:

    • miogen A i B (miogeny stanowią ok. 40% białek mięśniowych, są rozpuszczalnymi w wodzie, zawierają liczne enzymy)
    • globulina X
    • mioglobina (zawiera 4 podjednostki i wiąże tlen)

  2. Białka miofibryli (miozyna, aktyna) - białka kurczliwe, nie występujące w innych tkankach, stanowią ok. 50% białek w tk.mięśn.

    • Miozyna - posiada właściwości enzymatyczne - ATP-azy (zdolnej do hydrolizy ATP). Energia z enzymatycznej hydrolizy ATP jest zamieniana w ciepło i energię mechaniczną, niezbędną do pracy mięśni. Miozyna jest białkiem globularnym, o masie 420 kDa i wrażliwa na obecność jonów metali ciężkich.
    • Aktyna - białko globularne, o masie 70 kDa. Nie ma właściwości enzymatycznych. Tworzy kompleks z miozyną, wykazując właściwości kurczliwe.

  3. Białka stromy (stanowią ok. 25% białek tk.mięśniowej)

    • Zawierają kolagen

Kolagen

  • Występuje pozakomórkowo w tkance podporowej i łącznej w postaci włókienek o poprzecznym prążkowaniu.
  • Odpowiedzialny za siłę i elastyczność.
  • Zawiera dużo Pro i hydroksy-Pro.
  • Składa się z 3 łańcuchów splecionych spiralnie (lewoskrętne helisy), utrwalonych wiązaniami wodorowymi, w których uczestniczą grupy -OH hydroksy-Pro. Cała cząsteczka jest prawoskrętna.
  • Jest nierozpuszczalny w wodzie, pod wpływem temperatury przechodzi w żelatynę.
  • U ssaków stanowi 25% puli białek ustrojowych.
  • Zawiera: 30% glicyny, 10% proliny, 10% hydroksyproliny (Hyp) i 10% hydroksylizyny (Hyl).
  • W kolagenie powtarza się sekwencja Gly-X-Y (gdzie X=Pro, a Y=Hyp).
  • Na pełen skręt przypada 3,3 reszt aminokwasowych.
  • W obrębie 1 nici kolagenu nie występują wiązania wodorowe.

Keratyna

  • Jest składnikiem zrogowaciałych komórek: skóry, rogów, kopyt, paznokci.
  • Charakteryzuje się równoległym ułożeniem łańcuchów α-helikalnych, dodatkowo skręconych w p.jiny okresowej.
  • β-keratyna - (w fibroinie jedwabiu) - charakteryzuje się strukturą pasmową z antyrównoległym ułożeniem łańcuchów.

Białka Tkanki Okrywającej, Podporowej i Łącznej:

  • Keratyna
  • Kolagen
  • Elastyna
  • Diagram pokazuje przykładowe białka w komórkach. Białka charakteryzują się:
    • Odpornością na działanie czynników chemicznych i enzymów proteolitycznych
    • Bardzo małą rozpuszczalnością w wodzie
    • Małą aktywnością chemiczną
    • Ubogim składem aminokwasowym.

Kolagen

  • Kolagen jest glikoproteiną.
  • Pęcznieje w wodzie, po podgrzaniu przechodzi w żelatynę.
  • Surowy kolagen rozkładają enzymy drobnoustrojów - tzw.kolagenazy, np. kolagenaza Clostridium, oraz niektóre katepsyny i kolagenazy zwierząt.

Elastyna

  • Jest białkiem towarzyszącym kolagenowi w budowie ścięgien, więzadeł, naczyń krwionośnych.
  • Składa się z około 750 reszt aminokwasowych, z których (podobnie jak w kolagenie) znaczną część stanowią prolina (13%) i glicyna (34%).
  • Nieusieciowana (niedojrzala) forma elastyny to tropoelastyna.
  • Elastyna zawiera aminokwasy niebiałkowe: desmozynę i izodesmozynę, które są przyczyną usieciowania cząsteczek.
  • Zawiera dużo Gly, Ala, Pro, aminokwasów o 1. rozgałęzionym łańcuchu bocznym.
  • Jest nierozpuszczalna w wodzie, nie pęcznieje.
  • Jest rozkładana tylko przez trzustkowe elastazy i enzymy roślinne (bromelaina, papaina).

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Quiz Team

Related Documents

Struktura czwartorzędowa Hemoglobiny PDF

Description

Ten quiz bada podstawowe różnice między białkami prostymi a złożonymi, ich funkcje oraz występowanie w organizmach zwierzęcych. Uczestnicy będą mieli okazję zbadać także właściwości hemoglobiny, mioglobiny oraz ich rolę w organizmie. Zagadnienia te są kluczowe dla zrozumienia biochemii oraz biologii komórkowej.

More Like This

Use Quizgecko on...
Browser
Open
Browser
Browser