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Biochimie structural -CM2- Acides aminés, peptides et protéines C- Les propriétés 2- Ioniques Molécules amphotères : - le groupe carboxyle peut céder un proton - Le groupe amine peut xer un proton A pH neutre ces deux fonction seront ioniser le groupement carboxyle sera io...

Biochimie structural -CM2- Acides aminés, peptides et protéines C- Les propriétés 2- Ioniques Molécules amphotères : - le groupe carboxyle peut céder un proton - Le groupe amine peut xer un proton A pH neutre ces deux fonction seront ioniser le groupement carboxyle sera ionisé tout comme celui amine Les aa sont amphotère car sont électriquement chargé on peut donc utilisé des techniques comme l’électrophones La charge nette va être dépendant du pH en e et le pH pour lequel on neutralise la moitié des fonctions carboxyliques est le pk1 et le pH pour lequel on neutralise la moitié des fonctions amines est le pk2 On a les courbes de titration : On commence a pH acide et on neutralise par une base forte, des + — qu’on neutralise on augment le pH —> au milieu du 1 er plateau on détermine une valeur de pka => correspond a la déprotonation de la fonction acide —> au milieu du 2 eme plateau on détermine une valeur de pkb => correspond a la déprotonation de la fonction basique pH = pKa + log (A-)/(AH) (dvlpmt avec le Ka) pHI = (pK1+pK2)/2. —> pH isoélectrique —> 100% de la forme de AA électriquement neutre Pour les acides aminées dicarboxyliques : Acidité = facilité a lâcher un proton Le COOH- du carbone alpha car il y a NH3+ Exemple de acide glutamique fi ff Pour calculer le pHi : on regarde les charges et cherche la charge neutre et on prend les Pk qui l’entoure et on fait pHI = (pK1+pK2)/2 et pour les dibasiques c’est (pK2+pK3)/2 —> tombe a l’examen !!!! 3- Chimiques La réactivité est lié à : - la fonction COOH - La fonction NH2 -COOH —> estéri cation : réaction en un acide et un alcool acide acétique + éthanol —> eau + ester (très volatile) —> chromatographie —> décarboxylation : amine primaires -NH2 —> action de dérivé aromantique —> méthylation, acétylation On va pouvoir sous certaines condition : On joue sur la fonction acide et amine —> on a une désamination et décarboxylation —> réaction à la nynhydrine qui va devenir une molécule coloré et c’est quantitative Jaune c’est la prolonge car c’est un acide α imine et violet pour les autres AA Propriété lié au chaines latérale soufrées Pont bisulfures = liaison covalence entre 2 cysteines qui forme 1 cystine Propriété lié a la fonction alcool Sur les fonction alcool on observe une phosophorilation en réagissant avec des acides orthophosphorique (souvent ATP) et cela donne un résidu phosphorylisé —> elle deviens doublement chargé fi Quelle est la di érences entre un peptide et protéine ? Les peptides et protéines : une di érence de taille Peptide: 50 AA L’insuline est la plus petite protéine (50 AA) C’est quoi une protéines ? - Les protéines sont des macromolécules de type polymère (C,H,O,N,S). - Elles ont des rôles structuraux - Elles participent à la communication entre les di érents organes d’un animal - Elles interviennent dans le métabolisme en l’accélérant (enzymes) - Elles jouent le rôle de transporteurs - Elles interviennent dans l’immunité, …. C’est quoi une liaison peptique ? C’est la condensation entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine d’un autre acide aminé. —> réaction de condensation : réaction se fait avec perte d’une molécule d’eau La succession des di érents résidu constitue la séquences. ff ff ff ff II-Structure tridimensionnelle Cette séquence est déterminer génétiquement dans la majorité. Cette séquence primaire est donc faite par les gènes. A- Structure primaire Très facilement accessible mais généralement ont doit aller au de la pour comprendre son fonctionnement B- Structure secondaire Elle va être guidé et sous tendu par une liaison hydrogène (liaison peptique). —> interaction faible mais qui va stabilisé la structures secondaires Elle n’implique jamais les chaine latéral 1- Hélice alpha Pas de l’hélice = 3,7 —> permet d’aller dans les membranes  —> Stabilisation liaison hydrogène —> Repliement de la proteine 2- Feuillet beta —> Chaine latéral regarde au dessus et en dessous (a l’extérieur) 3 - Coude beta Permettent de relier 2 structures illaires et contiennent souvent Pro (car elle change de direction de la chaine polypeptidique) et Gly. On ne peut pas une courbure sur 2 car il y a mélange d’e- en O et N donc minimum en 4 C- Structure tertiaire Cette structuration peut être extrêmement complexe et elle va devoir être stabilisé par de nouvelles interactions Stabilisé par 4 liaisons (de Van Der Waals) : Pont disulfure (liaison covalence) Liaison hydrogène Interaction hydrophobe Liaison ionique D- Structure quaternaire