Biochimie Structurale - Propriétés des Acides Aminés

Propriétés des acides aminés, peptides et protéines

• Molécules amphotères : Possèdent à la fois un groupe carboxyle capable de céder un proton et un groupe amine pouvant capter un proton.
• À pH neutre, les deux groupes sont ionisés, rendant les acides aminés électriquement chargés, ce qui permet l'utilisation des techniques d'électrophorèse.
• La charge nette des acides aminés dépend du pH, avec des points de neutralisation désignés par pK1 (carboxylique) et pK2 (aminé).
• Les courbes de titration montrent la neutralisation à pH acide, passant à l'alcalin, où les valeurs pKa et pKb peuvent être déterminées.
• Le pH isoélectrique (pHI) est calculé comme (pK1 + pK2) / 2, représentant un acide aminé complètement neutre.

Spécificités des acides aminés dicarboxyliques

• Ex. glutamique : Présente une acidité élevée due à la facilité de libérer un proton à partir de son COOH attaché au carbone alpha.

Réactivité chimique

• La réactivité est liée aux groupes fonctionnels COOH et NH2.
• COOH participe à la formation d'esters et de réactions de décarboxylation.
• NH2 est impliqué dans des réactions de méthylation et d'acétylation.
• Desaminations et décarboxylations peuvent mener à des colorations spécifiques lors de réactions (jaune pour α-imines, violet pour autres acides aminés).

Propriétés des chaînes latérales et ponts disulfure

• Les ponts disulfure (liaisons covalentes) entre deux cystéines créent une cystine, essentielle pour la stabilisation des structures protéiques.

Phosphorylation des fonctions alcool

• Les groupes alcool peuvent être phosphorylés avec des acides orthophosphoriques (comme l'ATP), rendant le résidu doublement chargé.

Différence entre peptides et protéines

• Peptide : Réunit jusqu’à 50 acides aminés ; l'insuline est un exemple de protéine de cette taille.
• Protéines : Macromolécules polymériques (C, H, O, N, S) ayant des rôles structurels, de communication, de métabolisme, de transport, et d'immunité.

Liaison peptidique

• Liaison formée par la condensation entre le groupe carboxyle d'un acide aminé et le groupe aminé d'un autre, avec perte d'une molécule d'eau.

Structure tridimensionnelle

• La séquence primaire est génétiquement déterminée et essentielle pour comprendre le fonctionnement des protéines.

Structure secondaire

• Stabilisée par des liaisons hydrogène formées entre les liaisons peptidiques, sans impliquer les chaînes latérales.
• Types de structures secondaires :
  • Hélice alpha : Environ 3,7 acides aminés par tour, adaptée à travers les membranes.
  • Feuillet beta : Les chaînes latérales s'orientent vers l'extérieur.
  • Coude beta : Relie des structures en contenant souvent Proline et Glycine.

Structure tertiaire

• Très complexe et stabilisée par des interactions variées :
  • Ponts disulfures (liaisons covalentes)
  • Liaisons hydrogène
  • Interactions hydrophobes
  • Liaisons ioniques

Structure quaternaire

• Nécessite l’assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques pour former une unité fonctionnelle.

Ce quiz explore les propriétés des acides aminés, peptides et protéines, en mettant l'accent sur leur nature amphotère et leur ionisation à pH neutre. Comprenez le rôle des groupes carboxyles et amines dans les propriétés des acides aminés et les techniques d'électrophorèse utilisées pour les analyser.