Bioquímica Tema 6 PDF

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BIOQUIMICA-TEMA-6.pdf rsb_gamer Bioquímica General 1º Grado en Nutrición Humana y Dietética Facultad de Ciencias Universidad Autónoma de Madrid Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-7357525 BIOQUÍMICA TEMA 6 PÉPTIDOS EL ENLACE PEPTÍDICO PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA HIDRÓLISIS DE PÉPTIDOS ENZIMAS PROTEOLÍTICAS SECUENCIACIÓN PÉPTIDOS NATURALES EL ENLACE PEPTÍDICO Los aminoácidos se encuentran unidos en los péptidos y proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-): ENLACE PEPTÍDICO. HÍBRIDO DE RESONANCIA: El enlace peptídico es un dipolo: densidad electrónica mayor en el oxígeno, menor en el nitrógeno Por tanto, cada enlace peptídico tiene un dador (–NH) y un aceptor ( –O) de puentes de hidrógeno. CONSECUENCIAS DE LA RESONANCIA - El enlace amida es plano (6 átomos en el plano) - La longitud (y fuerza) de los enlaces del grupo peptídico (C, O y N) es intermedia entre las de un simple y doble enlace: - Estabilidad del polímero - El enlace peptídico presenta isomería cis‐trans. La forma trans es más estable (menor impedimento estérico) PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Péptidos (2‐50 aminoácidos); Proteínas (más de 50 aminoácidos) (1) Estructura primaria: secuencia de aminoácidos: (2) Estructura secundaria: estructura en 3-D del esqueleto carbonado en el espacio: alfa-hélice, beta-lámina (debido a puentes de hidrógeno) (3) Estructura terciaria: estructura en 3-D de todos los átomos en el espacio (4) Estructura cuaternaria: disposición 3-D de diferentes subunidades ESTRUCTURA PRIMARIA. SECUENCIA ‐La estructura primaria especifica el orden en el que están unidos los aminoácidos, del extremo amino al carboxilo terminal Cada proteína tiene una secuencia específica, codificada por los genes Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-7357525 BIOQUÍMICA TEMA 6 ‐ Secuencia ordenada de los planos del enlace peptídico en el espacio. ‐ Los grupos R (cadenas laterales) se alternan por encima y debajo del plano general de la Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. molécula (configuración trans) LOS PÉPTIDOS: Puede determinarse su COMPOSICIÓN DE AMINOÁCIDOS (HIDRÓLISIS TOTAL). Pueden fragmentarse utilizando métodos químicos o enzimáticos (HIDRÓLISIS PARCIAL). Puede conocerse su secuencia mediante SECUENCIACIÓN. Pueden producirse en el laboratorio por SÍNTESIS QUÍMICA. HIDRÓLISIS TOTAL : requiere condiciones fuertes, por ejemplo, HCl o NaOH concentrados, en presencia de calor. Nos informa sobre los tipos y cantidades de aminoácidos Péptido → Mezcla de aminoácidos libres PROTEOLISIS. HIDRÓLISIS PARCIAL La fragmentación de proteínas en péptidos más pequeños es útil para conocer su secuencia Diferentes agentes químicos y enzimáticos hidrolizan enlaces peptídicos. Ej: CNBr PROTEOLISIS ENZIMÁTICA (PROTEASAS) Plan Turbo - Eliminar los vídeos + 10 descargas sin publicidad por sólo 0,99€ / mes - Oferta limitada Bioquímica General Banco de apuntes de la a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-7357525 BIOQUÍMICA TEMA 6 SECUENCIACIÓN EDMAN Secuenciadores automáticos de péptidos: hasta 50 ciclos El procedimiento de la secuenciación de Edman marca y elimina sólo el residuo N-terminal de un polipéptido (péptidos de más de 50 aminoácidos) dejando el resto Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. de enlaces peptídicos intactos. Después de la eliminación e identificación del residuo N-terminal mediante HPLC, el nuevo residuo N-terminal puede ser marcado, eliminado e identificado por repetición de la misma serie de reacciones. Este procedimiento se repite hasta que se ha determinado toda la secuencia. PÉPTIDOS NATURALES LOS PÉPTIDOS LIBRES SON BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS Existen gran cantidad de péptidos de origen natural biológicamente muy activos: antioxidantes, hormonas, neurotransmisores,toxinas, etc PÉPTIDOS SINTÉTICOS: Ej: EL ASPARTAMO: Ésteres de dipéptidos de fenilalanina. Edulcorante artificial (“bajo en calorías”) LOS PÉPTIDOS TIENEN PROPIEDADES ELECTROSTÁTICAS CARACTERÍSTICAS - Muchos péptidos, poseen grupos ionizables adicionales - Todos los péptidos tienen un punto isoeléctrico (PI) característico LAS PROTEÍNAS SE UNEN A MOLÉCULAS NO PROTEICAS (PROTEÍNAS COMPLEJAS) Plan Turbo - Eliminar los vídeos + 10 descargas sin publicidad por sólo 0,99€ / mes - Oferta limitada