Estructura y Funcion de las Biomoleculas - Tema 1 PDF

tema-1.pdf _carlaa_08 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS 1º Grado en Biología Facultad de Ciencias Universidad de Extremadura Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la trans...

tema-1.pdf _carlaa_08 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS 1º Grado en Biología Facultad de Ciencias Universidad de Extremadura Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-9448944 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE BIOMOLÉCULAS T-1. AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS. ESTRUCTURA PRIMARIA Y SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS Los aminoácidos (aa) son las unidades comunes de la estructura química de las proteínas. Las proteínas son biopolímeros cuyos monómeros son Alpha-aminoácidos. Todos los aa tienen un carbono central llamado carbono α al que están unidos cuatro grupos diferentes: Grupo carboxilo (COOH) Grupo amino (NH2) Átomo de hidrógeno (H) Un radical variable (R) Los aminoácidos en disolución a pH neutro son iones dipolares o zwitteriones. A pH neutro, el grupo carboxilo pierde un protón (H+) y adquiere una carga neta negativa; el grupo amino acepta el protón y adquiere una carga neta positiva. El zwitterion es un dipolo, pero su carga global es neutra. CURVAS DE TITULACIÓN DE LOS AA Cuando se modifica progresivamente el pH del medio en el que se encuentra un aa se van produciendo cesiones de protones que hacen que se modifiquen las cargas eléctricas de los grupos ionizables: carboxilo, α-amino y grupos ionizables del radical. La gráfica que representa la variación del pH en función de los equivalentes de base (OH-) añadidos se llama curva de titulación. En la imagen se puede ver la curva de titulación de un aa con grupo ionizable en su cadena lateral, la histidina. Cada punto señalado en la curva corresponde a cada una de las ionizaciones sucesivas que se producen al alcanzarse el pka de cada grupo ionizable. ESTEREOISOMERÍA DE LOS α-AMINOÁCIDOS Los aa, a excepción de la glicina, tienen al menos dos enantiómeros (imágenes especulares) debido a que el carbono α es asimétrico. AMINOÁCIDOS PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS Glicina Leucina Prolina Triptófano Cisteína Histidina Alanina Isoleucina Fenilalanina Serina Lisina Aspartato Valina Metionina Tirosina Treonina Arginina Glutamato Asparagina Glutamina Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-9448944 FORMACIÓN DEL ENLACE DISULFURO Los enlaces disulfuro en las proteínas se forma mediante el proceso de plegamiento oxidativo. I plica una reacción entre las cadenas laterales de Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. sulfhidrilo (SH) de dos residuos de cisteína. AMINOÁCIDOS CODIFICADOS GENÉTICAMENTE Y POCO COMUNES -Selenocisteína, en cuyo radical presenta un átomo de selenio. En algunas proteínas -Pirrolisina, derivado de la lisina. En arqueas MODIFICACIONES QUÍMICAS EN AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS NO PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS GABA Melatonina Ácido indol acético Serotonina Tiroxina ENLACE PETÍDICO El enlace peptídico es una enlace amida. Este se produce entre el grupo α-carboxilo de un aa y el grupo α-amino de otro, con la liberación de una molécula de agua. Cuando se unen aa mediante este enlace se forma un péptido. Según el nº de aa que formen la cadena del péptido, estos pueden ser: - Oligopéptidos, si el nº de aa 10 El enlace peptídico es rígido y plano pero los enlaces N- C y C-C=O del residuo aa tienen libertad de giro y pueden rotar un cierto ángulo φ (-80º) o ψ (+85º). Esta libertad de giro permite que la cadena proteica adopte una estructura espacial característica que se estabilizará mediante interacciones entre aa. Abre tu Cuenta NoCuenta con el código WUOLAH10 y llévate 10 € al hacer tu primer pago ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS... Banco de apuntes de la a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-9448944 NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS Estructura primaria: secuencia lineal de aa. Estructura secundaria: organización espacial de aa cercanos en la secuencia lineal. Estructuras regulares: α-hélice y hoja plegada β. Estructura terciaria: organización espacial de aa alejados en Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. la secuencia lineal. Organización espacial de las estructuras secundarias. Estructura cuaternaria: ordenamiento espacial de las subunidades cuando una proteína está formada por varias. Las proteínas en medias fisiológicos tienen una estructura tridimensional característica llamada estructura nativa que es necesaria para que la proteína lleve a cabo su función biológica. ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria, codificada en los genes, es fundamental ya que determinará el resto de los niveles de organización. Las proteínas son polipéptidos de secuencia definida. Cada proteína tiene un orden definido de los residuos de aa, esta secuencia es la estructura primaria. La estructura primaria es el único nivel de organización que está codificado en el DNA del gen para cada proteína. Las interacciones o enlaces que se producen entre los aa, de la mima o de diferentes cadenas, originan las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. ESTRUCTURA SECUNDARIA Resulta de la repetición de una regularidad geométrica en la disposición de los aa de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la libertad de giro de los enlaces N-C y C-C=O de cada residuo de aa y se estabiliza por puentes de hidrógeno. La formación de puentes de hidrógeno produce un plegamiento local de la cadena que si se repite regularmente en un tramo (o en la totalidad) de la cadena, hace que este adopte una estructura característica. Hay varios tipos de estructuras secundarias, aunque las más predominantes son: ALFA HÉLICE Las hélices son estructuras de tipo cilíndrico en las que la cadena peptídica se enrolla en forma de espiral o hélice que se estabiliza con puentes de hidrógeno intracatenarios. Por cada vuelta de hélice-α hay 3´6 residuos de aa (5,4 Armstrong). La hélice puede girar a derechas (dextrógira) o izquierdas (levógira). La mayoría son dextrógiras. HOJA PLEGADA β Es una estructura en la que la cadena forma una lámina que se pliega en zig-zag. La lámina se estabiliza con puentes de hidrógeno intercatenarios. El bucle-β (giro-β) es un tipo de estructura secundaria que produce un cambio brusco en la dirección de la cadena (giro aproximado de 180º). Estos bucles contribuyen a la adquisición de la estructura terciaria de las proteínas. REPRESENTACIÓN DE RAMACHANDRAN Es una representación gráfica que muestra la relación entre los ángulos ψ y φ en una molécula de proteína. Estos ángulos definen la conformación de cadena polipeptídica, es decir, la manera en que se pliega y se estructura la proteína. Abre tu Cuenta NoCuenta con el código WUOLAH10 y llévate 10 € al hacer tu primer pago