Enlace Peptídico y Estructura de Proteínas

El Enlace Peptídico

• Los aminoácidos se unen en péptidos y proteínas mediante un enlace amida (-CO-NH-).
• El enlace peptídico es un dipolo con mayor densidad electrónica en el oxígeno y menor en el nitrógeno.
• Cada enlace peptídico tiene un dador (-NH) y un aceptor (-O) de puentes de hidrógeno.
• El enlace peptídico es plano (6 átomos en el plano) debido a la resonancia.
• La longitud y fuerza de los enlaces del grupo peptídico (C, O y N) es intermedia entre un simple y un doble enlace.
• La forma trans del enlace peptídico es más estable que la forma cis debido a menor impedimento estérico.
• La estabilidad del enlace peptídico aumenta debido a la resonancia.

Péptidos y Proteínas

• Los péptidos tienen entre 2 y 50 aminoácidos, mientras que las proteínas tienen más de 50.
• La estructura primaria de las proteínas y péptidos corresponde a la secuencia de aminoácidos.
• La estructura secundaria se refiere a la estructura 3-D del esqueleto carbonado en el espacio, como la alfa-hélice y la beta-lámina, formadas por puentes de hidrógeno.
• La estructura terciaria es la estructura 3-D de todos los átomos de una proteína en el espacio.
• La estructura cuaternaria describe la disposición 3-D de diferentes subunidades en proteínas con múltiples cadenas polipeptídicas.

Estructura Primaria

• La estructura primaria determina el orden en que se unen los aminoácidos, desde el extremo amino hasta el carboxilo terminal.
• Cada proteína tiene una secuencia específica, codificada por genes.
• Los grupos R (cadenas laterales) se alternan arriba y abajo del plano general de la molécula debido a la configuración trans del enlace peptídico.

Hidrólisis de Péptidos

• La hidrólisis total de péptidos requiere condiciones fuertes, como HCl o NaOH concentrados, en presencia de calor.
• La hidrólisis total proporciona información sobre los tipos y cantidades de aminoácidos.
• La hidrólisis parcial de péptidos se utiliza para determinar la secuencia de aminoácidos mediante la fragmentación en péptidos más pequeños.
• La hidrólisis parcial se puede realizar con agentes químicos o enzimáticos, como la CNBr.

Enzimas Proteolíticas (Proteasas)

• Las proteasas son enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos en proteínas.
• La proteolisis es un proceso biológico esencial que puede regular la función de las proteínas.

Secuenciación de Péptidos

• La secuenciación de Edman es un procedimiento de secuenciación de péptidos que marca y elimina solo el residuo N-terminal de un polipéptido (péptidos de más de 50 aminoácidos).
• Los secuenciadores automáticos de péptidos pueden realizar hasta 50 ciclos de secuenciación de Edman.

Péptidos Naturales

• Los péptidos naturales son biológicamente activos, como antioxidantes, hormonas, neurotransmisores, toxinas.
• Algunos ejemplos de péptidos sintéticos con funciones biológicas son los edulcorantes artificiales, como el aspartamo.

Propiedades Electrostáticas de los Péptidos

• Los péptidos pueden contener grupos ionizables adicionales.
• Todos los péptidos tienen un punto isoeléctrico (PI) característico.

Proteínas Complejas

• Las proteínas pueden unirse a moléculas no proteicas, formando proteínas complejas.

Este cuestionario explora el enlace peptídico, sus características y la organización estructural de péptidos y proteínas. Los temas incluyen la química del enlace, la comparación entre péptidos y proteínas, y la importancia de la estructura primaria y secundaria. Ideal para estudiantes de biología o química que quieran profundizar en la biología molecular.