Aminoácidos, Péptidos y Proteínas PDF

Aminoácidos, péptidos y proteínas CAPÍTULO 12 LIBRO PROCESOS BIOLÓGICOS Equipo Docente de Procesos Biológicos  Objetivos de Aprendizaje 1- Caracterizar el enlace peptídico, haciendo énfasis en su importancia para la forma...

Aminoácidos, péptidos y proteínas CAPÍTULO 12 LIBRO PROCESOS BIOLÓGICOS Equipo Docente de Procesos Biológicos  Objetivos de Aprendizaje 1- Caracterizar el enlace peptídico, haciendo énfasis en su importancia para la formación de las proteínas. 2- Reconocer las características de los diferentes niveles estructurales de las proteínas, relacionándolo con su importancia a nivel biológico y bioquímico por su impacto en la forma y función del péptido. 3- Comprender la influencia de los principales factores que afectan el plegamiento de las proteínas, relacionándoles con la desnaturalización proteica.  Las macromoléculas pueden tener funciones muy diversas, dependiendo de cuál estemos hablando. Por ejemplo, las macromoléculas de la glucosa son una fuente energética para los organismos vivientes. Un ejemplo muy distinto es la macromolécula de ADN, que es básicamente un dispositivo de memoria celular empleado a la hora de sintetizar proteínas o a la hora de la replicación celular. Por otra parte, las proteínas cumplen funciones estructurales, de transporte y también pueden actuar como catalizadores Proteínas Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Forman estructuras celulares importantes además de múltiples funciones Se forman por la unión de aminoácidos  Aminoácidos Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza Un aminoácido tiene una estructura básica aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar que incluye: al cuerpo a: Un grupo amino (-NH2). Descomponer los alimentos Un grupo carboxilo (-COOH). Crecer Un átomo de hidrógeno (-H). Reparar tejidos corporales Una cadena lateral (-R) que varía y le da Llevar a cabo muchas otras funciones identidad a cada aminoácido. corporales Existen 20 aminoácidos estándar que se encuentran en las proteínas. El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.  No esencial No pueden ser significa que sintetizados nuestros en nuestro cuerpos organismo, pueden por lo que producir el tenemos que aminoácido, conseguirlos aun cuando no en los lo obtengamos alimentos de los alimentos que consumimos 12.1 LOS AMINOÁCIDOS -Moléculas orgánicas que presentan grupo carboxilo y amino unidos a un carbono central.  CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO A LA CAPACIDAD DE INTERACCIONAR CON EL AGUA AMINOÁCIDOS APOLARES Contienen principalmente grupos R HIDROCARBONADOS, sin carga. “Hidrófobos” por lo tanto no tienen contacto con el agua IMPORTANCIA: Estructura tridimensional de las proteínas. AMINOÁCIDOS POLARES Grupos funcionales capaces de formar puentes de hidrógeno. “Hidrofílos” Permite que tengan contacto con el agua AMINOÁCIDOS ACIDOS Poseen cadenas laterales con grupos carboxilos. Poseen carga negativa a pH fisiológico. AMINOÁCIDOS BÁSICOS Cargados positivamente a pH fisiológico. Pueden formar ENLACES IÓNICOS Con aminoácidos ácidos. AMINOÁCIDO APOLARES AROMÁTICOS Presencia de anillos (ver imagenes) ALIFÁTICOS Los hidrocarburos aromáticos tienen estructura Hidrocarburos NO aromáticos. cíclica. Hidrocarburos insaturados. Ejemplo: Benceno Ejemplo: Metano, ciclohexano Fenilalanina, triptófano Glicina, Alanina, valina, leucina, isoleucina y prolina., Metionina (grupo tióeter –S-CH3) AMINOÁCIDOS POLARES AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS. ACIDOS BÁSICOS  AMINOÁCIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA 1. Mensajeros químicos. Ej: glicina, glutamato, acido aminobutírico (GABA- Derivado de glutamato), serotonina, melatonina (derivados de triptófano) son Neurotrasmisores. https://www.youtube.com/watch?v=qkYCGALqS-E 2. Tiroxina (Derivado de tirosina) Hormona https://www.youtube.com/watch?v=-q_b9odr28s 3. Precursores de moléculas complejas: nucleótidos y ácido nucleicos 4. Intermediarios metabólicos: Arginina, citrulina y ornitica Ciclo de la urea. (Urea se forma en hígado) ENLACES PEPTÍDICOS  Importancia de los enlaces peptídicos Nutrición: El conocimiento del enlace peptídico es importante para comprender la digestión y la absorción de las proteínas en la dieta. Farmacología: Muchos fármacos actúan interactuando con proteínas, por lo que entender la estructura y función de estas, basada en el enlace peptídico, es crucial. Enfermedades: Alteraciones en la síntesis o el plegamiento de proteínas, debido a errores en los enlaces peptídicos o mutaciones genéticas, pueden causar diversas enfermedades, como la fibrosis quística o el Alzheimer.  Enlace peptídico FORMACIÓN DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS Oligopéptidos (Función hormonal) Grupos Polipéptidos variables Enlace peptídico esqueleto Aminoácido Extremo carboxilo (N-terminal) (C-terminal) LOS PÉPTIDOS (a) Cadena Polipeptídica Enlaces peptidicos N-terminus C-terminal Peptide- bonded backbone Grupo Grupo Amino Carboxilo Cadena lateral (b) Número de aa N-term C- terminal Gly Ala Ser Asp Phe Val Tyr Cys 1 2 3 4 5 6 7 8 Son polímeros formados por aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos Estructuras de las proteínas Las proteínas no son simplemente cadenas lineales de aminoácidos; adoptan complejas estructuras tridimensionales que son cruciales para su función. Estas estructuras se organizan en cuatro niveles jerárquicos: primario, secundario, terciario y cuaternario. ESTRUCTURA O NIVEL JERARQUICO Fibrosas y globulares http://www.stolaf.edu/people/giannini/flashanimat/proteins/protein%20structure.swf  Estructura Primaria La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Es como el "orden de las letras" en una palabra. Esta secuencia está determinada por la información genética codificada en el ADN. Importancia: La secuencia de aminoácidos determina directamente los niveles superiores de estructura y, por lo tanto, la función de la proteína. Un solo cambio en la secuencia (una mutación) puede tener efectos drásticos. INSULINA HEMOGLOBINA DREPANOCÍTICA: CAMBIO UN aa 2. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS La estructura secundaria se refiere a los patrones de plegamiento local que se forman dentro de la cadena polipeptídica debido a las interacciones, principalmente puentes de hidrógeno, entre los átomos del esqueleto principal (no las cadenas laterales). Los dos tipos principales de estructura secundaria son: o Hélice α (alfa): La cadena polipeptídica se enrolla en forma de espiral, con los grupos R (cadenas laterales) apuntando hacia afuera. o Lámina β (beta): Las cadenas polipeptídicas se extienden en forma de láminas plegadas, con los grupos R alternando arriba y abajo del plano de la lámina. Importancia: Estas estructuras proporcionan estabilidad a la proteína y son la base para la formación de estructuras más complejas.  Alfa – hélice Láminas plegadas beta. Rígida- Conformación dextrógira. Se forman cuando se alinean dos cadenas polipeptídicas una al lado de la otra. Estabilizada por: puentes de hidrógeno (N-H) Estabilizado por: puentes de hidrógeno. Grupos R dispuestos hacia afuera Se enrolla gracias al carbono alfa. Tipos: Paralelas: Enlaces por puentes de hidrogeno dispuestos en la misma dirección. Antiparalelas: Forma los meandros tipo Beta. 3. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS La estructura terciaria de las proteínas es la configuración tridimensional que adopta una proteína, la cual se forma cuando la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Características La estructura terciaria se forma a partir de la estructura secundaria de un polipéptido. La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. La estructura terciaria de las proteínas puede ser globular o fibrilar. La estructura globular es típica de las enzimas y las hormonas. La estructura fibrilar es típica del colágeno y de la alfa o beta-queratina. 4. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS La estructura cuaternaria se aplica a proteínas que están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) que se asocian para formar un complejo funcional. Las subunidades se mantienen unidas por las mismas interacciones no covalentes que estabilizan la estructura terciaria, y a veces también por puentes disulfuro. Ejemplos: La hemoglobina (cuatro subunidades) y el colágeno (tres subunidades). Importancia: La estructura cuaternaria permite la regulación cooperativa de la función de la proteína (es decir, la interacción entre las subunidades puede afectar su actividad) TERCIARIA- HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS  El Plegamiento Proteico: Un Proceso Esencial El plegamiento proteico es el proceso mediante el cual una cadena polipeptídica adquiere su estructura tridimensional funcional. Este proceso está impulsado por interacciones entre los aminoácidos que componen la proteína. Un plegamiento correcto es esencial para que la proteína pueda desempeñar su función biológica. Varios factores pueden influir en el plegamiento correcto de las proteínas: Secuencia de aminoácidos: La secuencia determina las interacciones que se pueden formar y, por lo tanto, la estructura final. Un cambio en la secuencia (mutación) puede alterar drásticamente el plegamiento. Temperatura: Las altas temperaturas pueden aumentar la energía cinética de las moléculas, rompiendo las interacciones débiles (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas) que estabilizan la estructura de la proteína, llevando a la desnaturalización. pH: Los cambios extremos de pH pueden alterar la carga de los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos, afectando las interacciones iónicas y los puentes de hidrógeno, lo que también puede causar desnaturalización. Fuerza iónica: La alta concentración de sales puede interferir con las interacciones iónicas entre los aminoácidos, afectando el plegamiento y la estabilidad de la proteína. Agentes químicos (desnaturalizantes): Sustancias como la urea, el guanidinio y los detergentes pueden romper las interacciones no covalentes que estabilizan la estructura de la proteína, causando su desnaturalización. Los detergentes, por ejemplo, interactúan con las regiones hidrofóbicas de las proteínas, interrumpiendo las interacciones hidrofóbicas necesarias para el plegamiento. Chaperonas: Son proteínas que ayudan a otras proteínas a plegarse correctamente, previniendo la agregación y el plegamiento incorrecto.  DESNATURALIZACIÓN La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional nativa de una proteína, lo que resulta en la pérdida de su función biológica. La desnaturalización no implica la ruptura de los enlaces peptídicos (estructura primaria), sino la alteración de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. En algunos casos, la desnaturalización puede ser reversible (renaturalización), pero en muchos casos es irreversible.