Tema 4. Aminoácidos y Proteínas PDF

Tema 4 Aminoácidos y proteínas Bioquímica e Inmunología Dr. José A. Pellicer Balsalobre Grado en Odontología  Introducción Introducción Biopolímeros de aminoácidos cuya presencia en los seres vivos es...

Tema 4 Aminoácidos y proteínas Bioquímica e Inmunología Dr. José A. Pellicer Balsalobre Grado en Odontología  Introducción Introducción Biopolímeros de aminoácidos cuya presencia en los seres vivos es imprescindible para el desarrollo de los procesos vitales ❑ Son los “instrumentos moleculares” mediante los cuales se expresa la información genética. ❑ Son sustancias “plásticas” para los seres vivos. ❑ Muchas tienen “actividad biológica”. Resultado de imagen de membrane proteins 2  Aminoácidos Definición Estructura de los aminoácidos Moléculas que contienen, al menos, un grupo amino y otro carboxilo Diferencia entre los aa Grupo carboxilo Grupo amino Carbono asimétrico Forma no iónica 3  Aminoácidos Los 20 aminoácidos Clasificación de los aminoácidos 4  Propiedades Aminoácidos Estereoisomería ❑ En todos los aminoácidos biológicos, excepto en la glicocola o glicina, el carbono a es asimétrico, por lo que puede haber una forma D y una forma L. ❑ En lo seres vivos, sólo existe la forma L. 5  Propiedades Aminoácidos Comportamiento químico Son electrolitos débiles, ya que los grupos amino y carboxilo son ionizables. Presentan comportamiento anfótero. A pH próximo a la neutralidad, los dos grupos están cargados y los aminoácidos se encuentran en forma de doble ión (forma zwitteriónica o zwitterion) con carga neutra. 6  Aminoácidos Propiedades Aminoácidos Comportamiento químico + H H+ K1 K2 El grupo carboxilo tiene tendencia a perder protones y el grupo amino a ganar protones, en función de la concentración de protones en el medio en que se encuentren. Esto hace que un mismo aminoácido pueda tener carga positiva, neutra o negativa dependiendo del pH. 7  Enlace peptídico Enlace peptídico Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, con liberación de una molécula de agua. Aminoácido 1 Aminoácido 2 ❑ Péptidos: 2 ó 3 aa Unión de ❑ Oligopéptidos: 4-10 aa aminoácidos ❑ Polipéptidos: 11-50 aa ❑ Proteínas: más de 50 aa Aminoácido 1- Aminoácido 2 (dipéptido) 8  Niveles estructurales Estructura de las proteínas La proteína presenta diferentes niveles estructurales. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior. Estructura Estructura cuaternaria terciaria Estructura secundaria Estructura primaria 9  Estructura primaria Estructura primaria ❑ Sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. ❑ Indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. ❑ Define la especificidad de cada proteína. ❑ Importancia: anemia. 10  Estructura secundaria Estructura secundaria ❑ Algunas zonas de esta cadena de aminoácidos adquieren una disposición espacial concreta denominada estructura secundaria que se debe a las interacciones entre residuos próximos en la cadena de aminoácidos. ❑ Estructura regular caracterizada por un valor concreto y repetido de sus ángulos de torsión. a) Disposición espacial estable en espiral: hélice α b) Forma plegada o conformación β c) Enroscamientos aleatorios 11  Estructura secundaria Estructura secundaria Hélice α ❑ Es dextrógira. ❑ Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta. ❑ Estabilizada por puentes de hidrógeno. 12  Estructura de proteínas Estructura secundaria Estructura secundaria Hélice α ❑ Es la estructura más simple que puede adoptar una proteína. ❑ Esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor de un eje longitudinal de la molécula, y los grupos R de los residuos sobresalen del esqueleto helicoidal. ❑ Los valores de los ángulos  y  son de –45º y –60º, respectivamente. ❑ El giro de la hélice puede ser dextrógiro o levógiro: -La forma dextrógira, sigue la regla de la mano derecha, y la forma levógira sigue la regla de la mano izquierda. - La mayoría de las hélices que aparecen en proteínas son dextrógiras, aunque los L-aas son capaces de formar cualquiera de los dos tipos. ❑ Esta estructura en forma de hélice se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los giros de hélice. 13  Estructura secundaria Estructura secundaria Lámina β Hebra b ❑ Estructura en forma de zigzag. ❑ Estabilizadas por puentes de hidrógeno. 14  Estructura secundaria Estructura secundaria Lámina β Depende de la orientación que presenten las hebras que la componen. PARALELA Si todas las hebras se disponen con la misma orientación de sus grupos amino y carboxilo terminales ANTIPARALELA Si las hebras se disponen de forma alternada 15  Estructura de proteínas Estructura secundaria Estructura secundaria Lámina β ❑Es la conformación más extendida posible en las cadenas polipeptídicas y en proteínas, y el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en zig-zag. ❑Las hebras  se encuentran dispuestas de forma adyacente, bien de forma paralela (la misma dirección amino-carboxilo) o antiparalela. ❑ En esta estructura, los enlaces por puentes de hidrógeno pueden ser intracatenarios o intercatenarios, entre las cadenas polipeptídicas adyacentes. ❑Las R de los diferentes aas sobresalen en direcciones opuestas al plano de la lámina , de forma alternativa. ❑En la lámina  paralela los ángulos  y  tienen un valor de –119 y +113, respectivamente y en la lámina antiparalela –139 y +135, respectivamente. 16  Estructura de proteínas Estructura secundaria Estructura secundaria Giros o enroscamientos aleatorios ❑ Secuencias en la cadena polipeptídica que no alcanzan una estructura secundaria regular, bien definida. ❑ Por ejemplo, lazos que unen entre sí las hebras β o dos hélices α. 17  Estructura terciaria Estructura terciaria ❑ Define el plegamiento espacial completo de cada cadena, no sólo fragmentos, e incluye el conjunto de interacciones, covalentes o de otro tipo que gobiernan dicho plegamiento. ❑ Especifica las posiciones de cada átomo en la proteína, incluidos los de sus cadenas laterales. ❑ Las interacciones no covalentes determinan la estructura tridimensional de las cadenas polipeptídicas y pueden ser modificadas por cambios en el medio. ❑ Formación de enlaces covalentes (puentes disulfuro) entre dos aminoácidos o entre aminoácidos y grupos funcionales de otras moléculas. Van der Waals 18 v Interacciones electrostáticas  Estructura cuaternaria Estructura cuaternaria ❑ Número de cadenas polipéptídicas que contiene una proteína, su disposición espacial y las interacciones no covalentes que existen entre ellas y que son responsables de esa disposición. ❑ Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad. ❑ El número de protómeros varía. ❑ Las subunidades pueden ser iguales (homo-; hemoglobina) o diferentes (hetero-; anticuerpos). 19  Clasificación Holoproteínas Tipos de proteínas ❑ Proteínas globulares: solubles ❑ Proteínas fibrosas: insolubles PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES Insulina Colágeno 20  El colágeno es una de las Holoproteínas proteínas más abundantes del Proteínas fibrosas organismo y se encuentra Colágeno formando parte de los distintos tipos de tejido conectivo 21 Propiedades de las proteínas ❑ Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. ❑ La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. ❑ Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). 22  Propiedades Capacidad amortiguadora Propiedades de las proteínas ❑ Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran. 23  Propiedades Desnaturalización Propiedades de las proteínas ❑ Consiste en la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, por romperse los puentes que forman dichas estructuras. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. ❑ La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura o variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. 24 Dr. José A. Pellicer Balsalobre [email protected] UCAM Universidad Católica de Murcia © UCAM © UCAM