Podcast
Questions and Answers
La glicocola es un aminoácido que presenta estereoisomería.
La glicocola es un aminoácido que presenta estereoisomería.
False
Los aminoácidos siempre tienen un grupo carboxilo y un grupo hidroxilo.
Los aminoácidos siempre tienen un grupo carboxilo y un grupo hidroxilo.
False
La forma L de los aminoácidos es la única que se encuentra en los seres vivos.
La forma L de los aminoácidos es la única que se encuentra en los seres vivos.
True
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH del medio.
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH del medio.
Signup and view all the answers
Los aminoácidos sólo pueden existir en forma de iones a pH neutro.
Los aminoácidos sólo pueden existir en forma de iones a pH neutro.
Signup and view all the answers
Un aminoácido puede tener carga negativa, positiva o ser neutro dependiendo del pH.
Un aminoácido puede tener carga negativa, positiva o ser neutro dependiendo del pH.
Signup and view all the answers
Los aminoácidos son considerados biopolímeros complejos.
Los aminoácidos son considerados biopolímeros complejos.
Signup and view all the answers
El grupo carboxilo de un aminoácido puede adquirir protones en un ambiente ácido.
El grupo carboxilo de un aminoácido puede adquirir protones en un ambiente ácido.
Signup and view all the answers
La estructura secundaría de las proteínas implica giros o enroscamientos aleatorios que no alcanzan una forma regular.
La estructura secundaría de las proteínas implica giros o enroscamientos aleatorios que no alcanzan una forma regular.
Signup and view all the answers
La estructura terciaria de una proteína no incluye interacciones covalentes, solo interacciones no covalentes.
La estructura terciaria de una proteína no incluye interacciones covalentes, solo interacciones no covalentes.
Signup and view all the answers
Las interacciones no covalentes son las que determinan la estructura tridimensional de las proteínas.
Las interacciones no covalentes son las que determinan la estructura tridimensional de las proteínas.
Signup and view all the answers
La estructura cuaternaria de una proteína se refiere al número de aminoácidos en su cadena polipeptídica.
La estructura cuaternaria de una proteína se refiere al número de aminoácidos en su cadena polipeptídica.
Signup and view all the answers
Una proteína con subunidades diferentes se clasifica como hetero- y un ejemplo de ello son los anticuerpos.
Una proteína con subunidades diferentes se clasifica como hetero- y un ejemplo de ello son los anticuerpos.
Signup and view all the answers
El enlace peptídico se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.
El enlace peptídico se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.
Signup and view all the answers
Un polipéptido está formado por 4 a 10 aminoácidos.
Un polipéptido está formado por 4 a 10 aminoácidos.
Signup and view all the answers
La estructura primaria de una proteína se refiere a la disposición espacial de sus aminoácidos.
La estructura primaria de una proteína se refiere a la disposición espacial de sus aminoácidos.
Signup and view all the answers
La hélice α tiene 3,6 aminoácidos por vuelta y es estabilizada por puentes de hidrógeno.
La hélice α tiene 3,6 aminoácidos por vuelta y es estabilizada por puentes de hidrógeno.
Signup and view all the answers
La estructura cuaternaria de las proteínas se forma de manera independiente de las estructuras anteriores.
La estructura cuaternaria de las proteínas se forma de manera independiente de las estructuras anteriores.
Signup and view all the answers
La conformación β de la estructura secundaria presenta una forma plegada.
La conformación β de la estructura secundaria presenta una forma plegada.
Signup and view all the answers
Los oligopéptidos contienen entre 2 y 3 aminoácidos en su cadena.
Los oligopéptidos contienen entre 2 y 3 aminoácidos en su cadena.
Signup and view all the answers
El valor concreto y repetido de los ángulos de torsión caracteriza a la estructura primaria de una proteína.
El valor concreto y repetido de los ángulos de torsión caracteriza a la estructura primaria de una proteína.
Signup and view all the answers
Las proteínas globulares son generalmente insolubles en agua.
Las proteínas globulares son generalmente insolubles en agua.
Signup and view all the answers
El colágeno se considera una proteína globular.
El colágeno se considera una proteína globular.
Signup and view all the answers
La capacidad amortiguadora de las proteínas se debe a su comportamiento anfótero.
La capacidad amortiguadora de las proteínas se debe a su comportamiento anfótero.
Signup and view all the answers
Las proteínas desnaturalizadas mantienen su capacidad de solubilidad en agua.
Las proteínas desnaturalizadas mantienen su capacidad de solubilidad en agua.
Signup and view all the answers
Los radicales libres (-R) de los aminoácidos contribuyen a la solubilidad de las proteínas al formar enlaces débiles con el agua.
Los radicales libres (-R) de los aminoácidos contribuyen a la solubilidad de las proteínas al formar enlaces débiles con el agua.
Signup and view all the answers
La renaturalización es el proceso por el cual una proteína desnaturalizada recupera su conformación original.
La renaturalización es el proceso por el cual una proteína desnaturalizada recupera su conformación original.
Signup and view all the answers
El colágeno es la proteína con mayor abundancia en el organismo humano.
El colágeno es la proteína con mayor abundancia en el organismo humano.
Signup and view all the answers
Las proteínas no pueden ser afectadas por cambios de temperatura o variaciones del pH.
Las proteínas no pueden ser afectadas por cambios de temperatura o variaciones del pH.
Signup and view all the answers
La hélice α es la estructura más simple que puede adoptar una proteína.
La hélice α es la estructura más simple que puede adoptar una proteína.
Signup and view all the answers
En la estructura de la hélice α, los grupos R sobresalen hacia el interior de la hélice.
En la estructura de la hélice α, los grupos R sobresalen hacia el interior de la hélice.
Signup and view all the answers
Los valores de los ángulos $ i$ y $ ilde{psi}$ en la hélice α son +45º y +60º, respectivamente.
Los valores de los ángulos $ i$ y $ ilde{psi}$ en la hélice α son +45º y +60º, respectivamente.
Signup and view all the answers
Las láminas β pueden estar organizadas en estructuras paralelas o antiparalelas según la disposición de las hebras.
Las láminas β pueden estar organizadas en estructuras paralelas o antiparalelas según la disposición de las hebras.
Signup and view all the answers
La estructura de las láminas β es la conformación más extendida posible en las cadenas polipeptídicas.
La estructura de las láminas β es la conformación más extendida posible en las cadenas polipeptídicas.
Signup and view all the answers
En la lámina β antiparalela, los ángulos $ i$ y $ ilde{psi}$ son –119 y +113, respectivamente.
En la lámina β antiparalela, los ángulos $ i$ y $ ilde{psi}$ son –119 y +113, respectivamente.
Signup and view all the answers
Las láminas β se estabilizan por puentes de hidrógeno entre las hebras.
Las láminas β se estabilizan por puentes de hidrógeno entre las hebras.
Signup and view all the answers
Las hebras β en una lámina paralela tienen direcciones opuestas para sus grupos amino y carboxilo.
Las hebras β en una lámina paralela tienen direcciones opuestas para sus grupos amino y carboxilo.
Signup and view all the answers
Study Notes
Introducción
- Las proteínas son biopolímeros de aminoácidos esenciales para la vida.
- Actúan como "instrumentos moleculares" que expresan la información genética.
- Funcionan como material "plástico" para los seres vivos.
- Muchas proteínas tienen actividad biológica.
Aminoácidos
- Son moléculas que contienen al menos un grupo amino y otro carboxilo.
- Se diferencian por sus grupos funcionales que se unen al carbono asimétrico.
- Existen 20 aminoácidos diferentes que se clasifican según sus propiedades.
Propiedades de los aminoácidos
- La mayoría de los aminoácidos en organismos vivos tienen forma L, excepto la glicina.
- Son electrolitos débiles con comportamiento anfótero.
- Se encuentran en forma zwitteriónica (carga neutra) a pH neutro.
- El grupo carboxilo pierde protones y el grupo amino gana protones según la concentración de protones en el medio.
- La carga del aminoácido depende del pH.
El Enlace Peptídico
- Es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
- Se libera una molécula de agua durante este proceso.
- La unión de aminoácidos forma:
- Péptidos (2 ó 3 aa)
- Oligopéptidos (4-10 aa)
- Polipéptidos (11-50 aa)
- Proteínas (más de 50 aa)
Estructura de las proteínas
- Las proteínas tienen diferentes niveles estructurales que se construyen uno sobre otro.
Estructura primaria
- Secuencia lineal de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica.
- Define la especificidad de cada proteína.
- Ejemplo: anemia.
Estructura secundaria
- Zonas específicas de la cadena polipeptídica que adquieren una conformación espacial determinada.
- Se debe a interacciones entre residuos cercanos en la cadena.
- Los ángulos de torsión son específicos para cada tipo de estructura secundaria.
- Se distingue:
- Hélice α: estructura espiral estable.
- Conformación β: estructura plegada.
- Enroscamientos aleatorios: secuencias no regulares.
Estructura terciaria
- Plegamiento espacial completo de cada cadena polipeptídica.
- Incluye el conjunto de interacciones covalentes y no covalentes que mantienen el plegamiento.
- Determina la posición de cada átomo en la proteína.
- Interacciones no covalentes son las que determinan la estructura tridimensional y pueden ser modificadas por cambios en el medio.
- Formación de enlaces covalentes (puentes disulfuro) entre aminoácidos o entre aminoácidos y otros grupos funcionales.
Estructura cuaternaria
- Número de cadenas polipeptídicas en una proteína.
- Disposición espacial de las cadenas.
- Interacciones no covalentes entre las cadenas.
- Cada cadena se llama protómero o subunidad.
- Las subunidades pueden ser iguales (homo) o diferentes (hetero).
Tipos de proteínas
- Se clasifican en:
- Holoproteínas: proteínas compuestas solo por aminoácidos.
- Heteroproteínas: proteínas que contienen aminoácidos y otras moléculas no proteicas.
Holoproteínas
- Se distinguen dos tipos:
- Proteínas globulares: solubles en agua.
- Proteínas fibrosas: insolubles en agua.
Colágeno
- Proteína abundante en el organismo.
- Se encuentra en los tejidos conectivos.
Propiedades de las proteínas
- Las proteínas globulares son solubles en agua.
- La solubilidad se debe a los radicales libres de los aminoácidos que forman enlaces débiles con las moléculas de agua.
- Las proteínas desnaturalizadas se vuelven insolubles y precipitan.
Capacidad amortiguadora
- Las proteínas tienen un comportamiento anfótero.
- Pueden neutralizar variaciones de pH en el medio.
- Pueden liberar o retirar protones del medio.
Desnaturalización
- Pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria.
- Se rompe los puentes que forman estas estructuras.
- Se produce por cambios de temperatura o variaciones de pH.
- La renaturalización es la recuperación de la estructura original.
Studying That Suits You
Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.
Related Documents
Description
Este cuestionario cubre conceptos fundamentales sobre las proteínas y aminoácidos, esenciales para la vida. Se exploran sus propiedades, estructuras y funciones biológicas. Ideal para estudiantes interesados en la biología molecular y bioquímica.
