Guía de Aminoácidos PDF

AMINOACIDOS concepto de aminoácido Los aminoácidos (aa) son las unidades básicas de las proteínas. Se componen de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral; todo unido a un carbono alfa. Los aa se pueden clasificar por su carga. Los que tiene...

AMINOACIDOS concepto de aminoácido Los aminoácidos (aa) son las unidades básicas de las proteínas. Se componen de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral; todo unido a un carbono alfa. Los aa se pueden clasificar por su carga. Los que tienen carga positiva también se llaman ácidos y los de carga negativa básicos. dibujar proteínas punto isoeléctrico Los aa se pueden clasificar por su carga. Los que tienen carga positiva también se llaman ácidos y los de carga negativa básicos péptidos enlace peptídico Cuando los aminoácidos se enlazan, cambian su nombre a “residuos”. Su enlace se llama “enlace peptídico”. aplicaciones de los oligopéptidos. Los oligopéptidos se usan en cosméticos, antibióticos, señalización celular (pueden actuar como hormonas), estómago y suplementos deportivos. dibujar oligopéptidos TODOS los péptidos se forman por aa, yendo el extremo amino a la izquierda y el extremo carboxilo a la derecha. Asimismo, cuando se unen, los residuos (aa) intercalan su grupo R uno arriba y otro abajo consecutivamente. derivados bioactivos de aa GABA: Inhibidor y regulador de la excitabilidad neuronal (ansiolítico). Dopamina: Reguladora placer, la recompensa y el movimiento. Serotonina: Reguladora de la felicidad, el sueño y el apetito. Insulina: Regula el metabolismo de CHO’s, grasas y proteínas. Oxitocina: “Hormona del amor”. Involucrada en contracción del parto, reducción de dolor y lactancia. Angiotensina: Regula la presión arterial y el equilibrio de fluidos. Endorfinas: Analgésico y producción de sensación de bienestar. Interleucinas: Regulan la respuesta inmune y la inflamación. Glutatión: Protege a las células del daño oxidativo y actúa como detoxificador. Gastrina: Estimula la secreción de ácido y el crecimiento de mucosa. Colecistoquinina: Estimula la secreción de enzimas pancreáticas y bilis. Grelina: Estimula el apetito y liberación de la hormona del crecimiento. Secretina: Estimula la secreción de bicarbonato hacia intestino delgado. estructura 1°, 2°, 3°, 4° desnaturalización PROTEINAS Macromolécula constituida de aminoácidos que es pilar en la estructura y función de organismos. donde encontramos las proteínas (alimentos) funciones ENZIMAS definición de enzimas Las enzimas son proteínas especializadas que catalizan (permiten o aceleran) reacciones bioquímicas. NO son consumidas en el proceso. propiedades generales de enzimas ESPECIFICIDAD: Son altamente específicas para su sustrato. -Absoluta: Actúa sólo sobre un sustrato en particular. -Relativa: Actúa sobre un grupo de moléculas similares -De Enlace: Actúa sobre un tipo de enlace específico en el sustrato. REUTILIZACIÓN: Al no ser consumidas en las reacciones, pueden reutilizarse para catalizar múltiples ciclos de reacción. EFICIENCIA CATALÍTICA: Pueden aumentar la velocidad de reacción hasta millones de veces. TEMPERATURA Y pH: Cada enzima tiene una temperatura y un pH óptimos a los cuales su actividad es máxima. Fuera de estos rangos, la actividad enzimática puede disminuir o la enzima puede desnaturalizarse. SATURACIÓN: A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad de la reacción aumenta proporcionalmente, pero a concentraciones elevadas, la velocidad se estabiliza al alcanzar el estado de saturación. REGULACIÓN: Las enzimas pueden ser reguladas a través de inhibidores (disminuyen) o activadores (incrementan). estructura y mecanismos Las enzimas pueden tener diferentes formas. Sin embargo, todas coinciden en un sitio activo donde se une el sustrato. El mecanismo de acción es el siguiente: cinética enzimática La cinética enzimática es la velocidad en que las enzimas interactúan con el sustrato. Depende de su afinidad y de la concentración de sustrato.  La ecuación de Michaelis-Menten determina de forma aproximada los valores de la velocidad inicial según el Sustrato. PASOS PARA CALCULAR Km y Vmáx 1. Aplicar la inversa de V0 y de [S]. 2. Calcular la pendiente (m) con dos pares de datos. 3. Calcular b usando uno de los pares de datos y la pendiente. 4. Calcular la Vmáx sustituyendo b en la ecuación de Lineweaver-Burk. 5. Calcular Km sustituyendo Vmáx en la ecuación de Lineweaver-Burk. Funcionamiento normal de la enzima  Inhibición: cuando pasa de estar trabajando a dejar de trabajar. Activación: cuando pasa de no trabajar a trabajar. Se inactiva cuando no se une con el sustrato. Cambia de forma con un inhibidor. Con un activador se une al sitio alterado. Ahora si se puede unir el sustrato.  Zimógeno: antes de ser enzima. Holoenzimas APOENZIMA: Parte proteica no funcional por sí sola. COFACTOR: Sustancia no proteica necesaria para que la apoenzima sea funcional (*temporal). HOLOENZIMA: Enzima completa y activa del complejo Apoenzima-Cofactor.  Coenzima: Cofactor (sustancia no proteica) orgánico necesario para la actividad enzimática. *Las coenzimas son temporales de unión no covalente. Grupo prostético: Molécula no proteica firmemente unida (permanentemente) a la enzima esencial para su actividad catalítica. Es de unión covalente fuerte.