Aminoácidos y Péptidos

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Questions and Answers

¿Qué componentes forman un aminoácido?

Grupo amino, ácido graso, hidrógeno y carbono alfa

Grupo carboxilo, grupo R, oxígeno y nitrógeno

Grupo amino, grupo carboxilo, hidrógeno y carbono beta

Grupo amino, grupo carboxilo, hidrógeno y cadena lateral (correct)

¿Cómo se clasifican los aminoácidos según su carga?

Ácidos y bases (correct)

Ácidos y neutrales

Positivos y negativos

No cargados y polares

¿Cuál de los siguientes es un efecto de la serotonina?

Inhibe la excitabilidad neuronal

Regula la presión arterial

Regula el sueño y el apetito (correct)

Proporciona sensación de bienestar

¿Qué es un enlace peptídico?

Un enlace entre aminoácidos que forma proteínas Signup and view all the answers

¿Cuál es una función de las enzimas?

Aceleran reacciones bioquímicas Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes opciones describe mejor la función de la insulina?

Regulador del metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas Signup and view all the answers

¿Qué ocurre cuando dos aminoácidos se unen para formar un péptido?

Los aminoácidos cambian su nombre a residuos Signup and view all the answers

¿Cuál de estas sustancias no es un derivado bioactivo de aminoácidos?

Hemoglobina Signup and view all the answers

¿Qué tipo de especificidad enzimática actúa solo sobre un sustrato en particular?

Especificidad absoluta Signup and view all the answers

¿Cuál es la propiedad que permite a las enzimas ser utilizadas en múltiples ciclos de reacción?

Reutilización Signup and view all the answers

¿Qué factor no influye en la actividad enzimática de una enzima?

Color del sustrato Signup and view all the answers

¿Qué describe mejor la saturación en cinética enzimática?

La velocidad de reacción se estabiliza en concentraciones elevadas de sustrato Signup and view all the answers

¿Cuál es el efecto de un inhibidor sobre una enzima?

Disminuye la velocidad de reacción Signup and view all the answers

¿Qué es una apoenzima?

La parte proteica no funcional por sí sola Signup and view all the answers

¿Qué representa el término 'zimógeno'?

Una enzima inactiva que necesita activación Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes ecuaciones se utiliza para calcular Vmáx y Km?

Ecuación de Michaelis-Menten Signup and view all the answers

Study Notes

Aminoácidos

Son las unidades básicas de las proteínas
Se componen de un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral.
Todo unido a un carbono alfa.
Se pueden clasificar por su carga: los de carga positiva se llaman ácidos y los de carga negativa básicos.

Punto Isoeléctrico

Los aminoácidos se pueden clasificar por su carga.
Los que tienen carga positiva también se llaman ácidos y los de carga negativa básicos.

Péptidos

Los aminoácidos se unen para formar péptidos.
El enlace que los une se llama enlace peptídico.
Los oligopéptidos tienen aplicaciones en cosméticos, antibióticos, señalización celular y suplementos deportivos.

Derivados Bioactivos de los Aminoácidos

GABA: Inhibidor y regulador de la excitabilidad neuronal; tiene efecto ansiolítico.
Dopamina: Regula el placer, la recompensa y el movimiento.
Serotonina: Regula la felicidad, el sueño y el apetito.
Insulina: Regula el metabolismo de carbohidratos, grasas y proteínas.
Oxitocina: “Hormona del amor”, involucrada en la contracción del parto, la reducción del dolor y la lactancia.
Angiotensina: Regula la presión arterial y el equilibrio de fluidos.
Endorfinas: Analgésico y producción de sensación de bienestar.
Interleucinas: Regulan la respuesta inmune y la inflamación.
Glutatión: Protege a las células del daño oxidativo y actúa como detoxificador.
Gastrina: Estimula la secreción de ácido y el crecimiento de mucosa.
Colecistoquinina: Estimula la secreción de enzimas pancreáticas y bilis.
Grelina: Estimula el apetito y la liberación de la hormona del crecimiento.
Secretina: Estimula la secreción de bicarbonato hacia el intestino delgado.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
Estructura Secundaria: Se refiere a la conformación en espiral o lámina plegada de la cadena polipeptídica.
Estructura Terciaria: Representa la forma tridimensional global de la proteína.
Estructura Cuaternaria: Se refiere a la interacción de múltiples subunidades proteicas para formar una estructura mayor.

Desnaturalización

Proceso que altera la estructura tridimensional de las proteínas.
Puede ser causado por calor, pH extremo o solventes orgánicos.
Puede resultar en la pérdida de la función de la proteína.

Proteínas

Macromoléculas constituidas por aminoácidos.
Son el pilar fundamental en la estructura y función de los organismos.
Se encuentran en alimentos como carne, huevos, lácteos y legumbres.

Funciones de las Proteínas

Estructural: Forman parte de tejidos como los músculos, huesos, piel y pelo.
Enzimática: Catalizan reacciones bioquímicas esenciales para el metabolismo.
Transporte: Transportan sustancias como oxígeno, nutrientes y hormonas.
Hormonal: Actúan como mensajeros químicos que regulan diversas funciones.
Inmunitaria: Desempeñan un papel vital en la defensa del cuerpo contra patógenos.
Movimiento: Participan en la contracción muscular y la movilidad.
Almacenamiento: Reservan energía y nutrientes.

Enzimas

Proteínas especializadas que catalizan reacciones bioquímicas.
No se consumen en el proceso.

Propiedades Generales de las Enzimas

Especificidad: Reconocen y actúan sobre un sustrato específico.
Reutilización: No se consumen en las reacciones, por lo que se pueden reutilizar.
Eficiencia Catalítica: Aceleran las reacciones bioquímicas hasta millones de veces.
Temperatura y pH Óptimos: Funcionan mejor a una temperatura y pH específicos.
Saturación: La velocidad de la reacción aumenta con la concentración de sustrato, pero se estabiliza cuando se alcanza la saturación.
Regulación: Su actividad puede ser regulada por inhibidores o activadores.

Estructura y Mecanismos de las Enzimas

Tienen un sitio activo al que se une el sustrato.
El mecanismo de acción implica la unión del sustrato al sitio activo, la formación del complejo enzima-sustrato, la transformación del sustrato en producto y la liberación del producto.
El sitio activo es una región tridimensional específica formada por aminoácidos específicos.
La forma del sitio activo es complementaria a la del sustrato.

Cinética Enzimática

Estudia la velocidad de la reacción catalizada por una enzima.
Depende de la afinidad de la enzima por el sustrato y de la concentración del sustrato.
La ecuación de Michaelis-Menten relaciona la velocidad inicial de la reacción con la concentración de sustrato.

Pasos para Calcular Km y Vmáx

Aplicar la inversa de V0 y de [S].
Calcular la pendiente (m) con dos pares de datos.
Calcular b usando uno de los pares de datos y la pendiente.
Calcular la Vmáx sustituyendo b en la ecuación de Lineweaver-Burk.
Calcular Km sustituyendo Vmáx en la ecuación de Lineweaver-Burk.

Funcionamiento Normal de la Enzima

Inhibición: Disminución o cese de la actividad enzimática.
Activación: Aumento de la actividad enzimática.
Zimógeno: Precursor inactivo de una enzima.
Holoenzima: Enzima activa formada por una apoenzima y un cofactor.

Apoenzima

Parte proteica de una enzima que no es funcional por sí sola.

Cofactor

Sustancia no proteica necesaria para la actividad de la apoenzima.

Holoenzima

Enzima completa y activa formada por la apoenzima y el cofactor.

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Description

Este cuestionario cubre conceptos clave sobre aminoácidos, su estructura, clasificación y función en la formación de péptidos. También explora los derivados bioactivos de los aminoácidos y sus roles en el cuerpo humano. Es una excelente manera de reforzar el conocimiento sobre las bases de la bioquímica y la fisiología.