Apuntes de Bioquímica (Harper-Feduohi) PDF

HARPER - FEDUCHI INTRODUCCION AL METABOLISMO APUNTES DE BIOQUI MICA ANDRES VASQUEZ TEMAS 1. Metabolismo 2. Señalización celular 3- Enzimas 4. Carbohidratos 5. Glucólisis 6. Ciclo de Krebs 7. Cadena Transp de electrones 8. Glucógeno-Gluco génesis-Glucógeno lisis-Gluconeo...

HARPER - FEDUCHI INTRODUCCION AL METABOLISMO APUNTES DE BIOQUI MICA ANDRES VASQUEZ TEMAS 1. Metabolismo 2. Señalización celular 3- Enzimas 4. Carbohidratos 5. Glucólisis 6. Ciclo de Krebs 7. Cadena Transp de electrones 8. Glucógeno-Gluco génesis-Glucógeno lisis-Gluconeogénesis 9. Lípidos l Digestión y absorción 10 Proteínas (Degradación, digestión y absorción). 11 Síntesis de la Urea. 12 Metabolismo del agua. 13 Metabolismo del Hierro. 14 Hemoglobina es: Bioquímica de la coagulación Bibliografía : Harper 310 edición - Feduohi La edición.  Y - - | § → Conjunto de reacciones / más enzimáticas Conseguir sustancias externas y adaptarlas al organismo, a trames de este , vamos a obtener productos que van a ser usados por nuestros tejidos ó celular esto se da medio de 2 Catabolismo anabolismo. por procesos y : , reacciones en el metabolismo : - Obtención energética para que los sistemas del cuerpo funcionen Obtención macromoléculas ( - de moléculas precursores necesarias para formar polímeros) endógenos , apartir de la degradación de moteadas > monómeros exógenos - Formación de macromoléculas endógenas a partir de la degradación de moléculas exógenas Síntesis degradación de biomoléculas con funciones especializadas como : vitaminas hormonas y - y Los seres vivos para vivir necesitan : Energía y materia 2 criterios para clasificar seres vivos : La Triente de energía que utilizan. ° Forma química del carbono que utilizan como nutrientes. > Autótrofos : Usan al CO2 ( carbono inorgánico como nutrientes Heterótrofos Fuente : de carbono : carbono organice. > Fototrofos : Usan / obtienen energía de la luz del sol. Qnimiotrotofos Consiguen energía : a trames de compuestos orgánicos obtienen energía quimiorganico de reacciones quim orgánicas - :. quimiolito " " inorgánicas - : Aerobios.. Pueden vivir en presencia de Oxígenos. Anaerobios dicen : en ausencia total del 02 Diferencias requerimientos de Oz de = aerobios : Utilizan el 02 como agente oxidante en la degradación del nutriente. Rutas del Metabolismo :-. Aportan energía necesaria. ° Catabolismo Reacciones degrada tinas Sirve las para quemar :. moteadas ( nutrientes o moteadas propias ) con objetivo de producir energía en forma de ATP GTP , O moteadas con poder reductor : FADHZ NADH y NADPH Originando una serie de productos de - , desecho : 102 H2O y NAT , Tambien pueden obtener moteadas precursoras se a través de la degradación de las macromoléculas. ° Anabolismo : Etapa biosintetizadora o creadora : A partir de moléculas sencillas. Acetil COA Acidos nucleicos Piruvato semsóietcutíasa " Proteínas Esta fase requiere importantes cantidades de energía IATPO cero) Aminoácidos completas Polisacáridos de las rutas metabólicas que proceden. Acidos grasos Lípidos ATP : se genera por nucleótidos difosfato Azucares exergónico : Proceso que si se llena a cabo libera energía , endergóíico : " " , requiere energía  Catabolismo 3 etapas I. Digestión de macromoléculas de nutrientes a moteadas precursoras. Se encuentran : - Procesos digestivos de los nutrientes que ingiere. - Tambien encontramos rutas metabólicas como la glucogénolisis. I Moteadas a intermediadores. Las moléculas precursoras se convierten en un número de especies metabólicas intermediarias. Ejm : productos como : monosacáridos , glicerol , aminoácidos , se degradan para dar piruvato , posteriormente Acetil CoA atrancó de la descarboxilación oxidativa. Esm : Glucólisis → glucosa → piruvato → Acetil CoA. HI Producción de ATP El Acetil CoA se canaliza hacia una ruta catabólica final donde pueden ser Oxidados dando residuos COMO : H2O , CO2... r Ciclo de Krebs En esta Cad etapa encontramos : -. transp.de e- _ d Sirve para producir grandes cantidades de energía Anabolismo : en forma de ATP gracias a la oxidación de NADH y FADH 2 I Comienzo de síntesis de compuestos intermediarios FINALIDAD : PRODUCCION DE ENERGIÁ I Transformación de comp intermediarios. en moteadas precursores o monómeros Ejmp tipo genesis : Gluconeogénesis Síntesis de aminoácidos II Biosíntesis de macromoléculas A partir de moteadas precursores de la fase I Ejnn : AMINOACIDOS → polipéptidos y proteínas glucosa → glucógeno  Regulación del Metabolismo I Nivel : Control de la cantidad de enzimas : - Control genético de la velocidad de síntesis de proteínas - Control de la velocidad de la degradación de la enzima - Enzimas constantes → enzimas constitutivas ( Siempre están las celdas. Se sintetizan de ciertos sustratos enrim indecibles en presencia - →.. Control de la actividad de la enzima : Concentración sustratos de pH , temperatura o por mecanismos específicos - , Enzimas inhibidas producto final de la reacción por - - Estimulación o inhibición de algún metabolito Comportamiento celular [ barrenas físicas ( membranas) : Controlan el trasiego , disponibilidad de sustratos , cofactores enzimas en cada momento lugar y y. Control hormonal : glucagón → glucogenólisis → controla niveles de glucosa ( aumenta )  T.EE#tetinArGHTtn fti i i{ a ao Hutten @ § { Es la comunicación intercelular, quiere decir a traves de un sustrato → ligando que las celdas se comunican entre ellas Cllula inductora : es la que secreta los ligando o sutiato célula ligando : es la celda inducida llamada → celular blanco , ↳ llega ante la es donde el ligando y donde ocurre una respuesta inducción. REAVIS#H E to - S *? §¡. ÷ _ ;. Se mantiene 1. sina.is. →. ° viva o muere. cenar ae, mensajero ° Se diferencia. 2. Secreción del mensajero ° Se multiplica. 3. Transporte del mensajero ° Degrada sintetiza sustancias o. 4. Detección recepción del mensajero por un receptor ° Las secreta Y. 5. Transmisión intracelular de la señal ( transducción de señal ) proceso) ° Incorpora solutos o macromoléculas. 6. Eliminación ( degradación ) de la señal ( interrupción del ° Se contrae. f- / POG diferentes ° Se moviliza clases de inducciones dependientes →. ° Conduce estímulos eléctricos. de las distancias entre las celdas inductoras e inducidas Especificidad ( hormonal) trames hasta %aasii.inaiinoii oi i i iairi iemiw.io cuando las células es tan distantes y el ligando viaja a de la sangre a endocrina ajajaja.EE?p%1e9n%9as.eiierminaiaxoinwae. halla junto neurotransmisión , una neurona se a ' :áaaiitiiiiúiiiaáiiiioiiüiüiiotranimü. Cada sustancia inductora qe " " secreción neuroendocrina pega un ' a sangre para poder llegar a la celda inducida.. receptorespecífico por lo tanto sólo paracrina las celdas encuentran corto.. se cerca recorrido , actúa sobre ciertas rendas que - yvxtacrina. Practica mente es tan pegadas entre si considera su blanco. autocrina. la sustancia inductora es secretada y recibida por la misma célula. esta especificidad le corresponde en otros la celda inductora retiene la sustancia inductora casos y , y a la especificidad de los receptores. viaja hasta la célula inducida para recién secretarla T hormonas : le denomina a Sustancias inductoras uehimlizaaas por la sangre 1- Son producidas glandular del sistema endocrino por Bibliografía Roberts :. 160 edición.  ftp.m-G TEMAS : ¿ Qué son ? Son proteínas globulares Catalizar Reacción química o cofactores Ribozimas. y telomerasa ° Abrimos gran rimas. Catalizan reacciones químicas ( aumentando suueloádad ) Aumentar la velocidad de o Clasificación de las enzimas reacción sin influir en el Participan → Desintegración de nutrientes resultado final o Mecanismo de reacción enzimática para proporcionar energía Controlan todas las reacciones químicas de nuestro cuerpo Nota Son específicos actúan , " lo que Todo se transforma es gracias a una enzima " en un sustrato determinado. Son necesarias para que las reacciones bioquímicas : Se produzcan a una velocidad adecuada para la celular -. No se consumen en sus procesos , ni se alteran Nomenclatura : Asa : Todo lo que termine en - ASA es una enzima Factores : pH : Cambios del pH pueden afectar a la [ unión de la enzima sustrato y. Ocasiona ruptura de enlace y se desnaturaliza. Niveles de pH pH óptimo: Enzimas intracelulares : 7 pH 1-6: Enzimas digestivas pH 8-12: Enzimas de cavidad oral Temperatura Es fundamental. Alteración que ocasiona que se los enlaces s rompan Fiebre 4100420 se desnaturalizan ) de hidrógeno → : > ↳ 37 37.5. → Ser humano Cofactor : metales o iones inorgánicos pequeños ( Fe Mg , Mn , 2n , , lol lbioelementos ) Y Y Coenzima : Moteadas orgánicas pequeñas. es la mayoría son vitaminas del Grupo B. DIFERENCIA ENTRE MOLECULAS ORG E INORGÁNICAS Cofactor. Apo enzima t = HOIO enzima - ORGANICAS : Tienen enlaces C - C ó C - H - INORGÁNICAS : No presentan esos enlaces  VITAMINAS COMO COFACTORES ENZIMATICOS ( coenzimas ) todos sus componentes son aminoácidos q TIPOS DE ENZIMAS RIB 5 : Son ARN con capacidad catalítica T SS Ribunocleo proteína con funciones enzimáticas alargamiento teloneros , participa en el de los S Son anticuerpos con actividad catalítica G- 5 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS pérfida gqsnancia  CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS Oxidorreductasas TRANSFERASAS HIDROLASAS Deshidrogenasas Transaldolasas y transcetolasas Esterasas Oxidasas Acil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas Glucosidasas Reductasas Quinasas Peptidasas Peroxidasas Fosfomutasas Fosfatasas Catalasas Tiolasas Oxigenasas Fosfolipasas Isomerasa, Hidroxilasas tigresas Amidasas Desaminasas Liasas Racemasas Sintetasas Ribonucleasas Descarboxilasas Epimerasas Carboxilasas Aldolasas Isomerasas Hidratasas Mutasas Deshidratasas Sintasas Liasas ESPECIFIDAD ENZIMATICA  enzimas enzima Complejo Enzima - Sustrato < g G S ( sustrato s s → Producto tarima Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad. No se alteran en el proceso, no se modifican en su actuación. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican la constante de equilibrio de la reacción, sino que aceleran su consecución. MODO de acción de las enzimas Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por aminoácidos de diferentes partes de residuos de la molécula que producen un microambiente específico Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima. Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones proveen de la energía necesaria para reducir la energía de activación. Proporciona la especificidad al enzima. TIPOS DE CATÁLISIS  / CINETICA ENZIMATICA El encima comportamiento esta definido cinético por de una los valores de - : tiene ver la atininida de una enzima Vmax km que con y ¡ i Ya la concentración del sustrato ya vmax no depende de que Ü iiaiiiiii.si?iii:ii:ii::i:::ii!:iist:.. d ¡ una. E Velocidad : ↳ en esta parte la velocidad es proporcional a V Vino la concentración del sustrato km TISJ Cuanto menor es el valor de km será ← km : Concentración del sustrato , mayor la afinidad de la enzima el sustrato en la mitad de las por que. moteadas de la enzima forman complejos ES INHIBICIOÍU. : INHIBICION IRREVERSIBLE : Desnaturalización de la enzima. Aumentar la temperatura - Envenena a la enzima se adhiere al la energia cinética , sitio activo y se queda permanente formando enlaces covalentes Lactato INHIBICION REVERSIBLE : 2 tipos : Competitiva este compite el sustrato " inhibidor " - : con por llegar primero la a enzima , ocupando el sitio activo e impidiendo que el sustrato se una , sin embargo revertirse si hay alta puede una concentración de sustrato. - No competitiva : el inhibidor con el sustrato se unen - le une ala encima , ocasionando un cambio en su estructura , la enzima de unirse al sustrato no es capaz Notas de práctica en el agua → sus moléculas siempre están en movimiento ph Sangre → 7.35 - 7.45 pH orina → 5-8 Temperatura normal humano : 37 - 37.5 incubar → ponerle condiciones óptimas la glucosa se almacena en el hígado la glucosa viaja a todas las células el Y otra parte va hacia hígado para formar Ñames de gluconeogénesis glucógeno a almidón : formado : amilosa y amilopectina  Cuestionario De qué orden es la adecuación de Michaelis Menten a concentraciones bajas de sustrato. :3 Ruta: 1 A que se llama grupo prostático. Respuesta: hago factores, orgánicos o inorgánicos, unidos a la enzima Cómo se mantiene la estructura en forma de inicio de las proteínas:. Respuesta: por puentes de hidrógeno L 4 Cuál es el balance químico y energéticos en la glucólisis Rpta: enlace químico y energético de la glucólisis es: glucosa +2 a DP +2 fosfato inorgánico + 2NAD+ Y como resultado final se generan dos moléculas de ATP y dos moléculas de NADH 5 Cuál es el porcentaje relativo de agua en la célula viva. Entre el 75 y 85% 6 Cuál es el principio físico de la electroforesis Fuerzas de atracción 7 Qué tipo de enlace unir a los nucleótidos en los ácidos nucleicos Enlaces fósfodiester 8 Cuál es la estructura cuaternario de las proteínas la que resulta de la agrupación de poli péptidos 9 Qué etapas ocurren en la síntesis de proteínas: iniciación, alargamiento y terminación. lo Qué tipo de interacciones no covalente se produce entre las cadenas laterales de los aminoácidos aparte. Respuesta: fuerzas de VanderWaals 11 Qué utilidad tiene la retro inhibición o inhibición feedback Evita la utilización innecesaria del sustrato 12 Qué propiedades funcionales tiene el grupo amina Actúa como base 13 Cual fue el primer tipo de electroforesis : de frente móvil - Las moléculas de agua pueden formar hasta cuatro puentes de hidrógeno Los ésteroisomeros tienen la misma fórmula química : La glucosa tiene un carbono quiral - La hidrólisis del ATP no consume energía La unión de los enlaces Peptiditicos se realiza mediante condensación y no por hidrólisis : Las sales minerales actúan como activadores enzimáticos - En la glucólisis ocurre en el citosol Si AG es mayor a 0 = Se trata de una reacción endeugónica  CA 5¥: %b4.nu?ai.enii%aaeiaceiuia. Son las principales moléculas destinados al aporte de energía Glucosa : hexosa fuente primaria de energía Seclasifican en de una célula. MONOSACARIDOS : Azucares simples con formula general : CNLHZO) n Se clasifican de acuerdo al numero de carbono que tiene : ' Pentosas ' Triosas " Tetrosas Hexosasb Los oligosacáridos se unen a las proteínas importantes las Monosacáridos glicoproteínas Glucosa Galactosa : Se unen a través del grupo OH ( hidroxilo) Fructosa. por un enlace 0 - glicosídico OLIGOSACARIDOS Se unen a una serina o treonina a través del 3 a LO → oligosacáridos grupo amida por un enlace N - glicosídico POLISACARIDOS %EEiii.ae está ó de 10 amas sacáridos aldehído T.rs?:;onaift' " "" → c- c. c. " | - cetona c c.CH# - en el centro = cetona Éi O 2 3 " 1 9 N° carbonos 3 C- C- !:{÷ C- C H :*:c:*:.ir -. a. *.. funcional. 2 2 3 n s C- C- c- c- c II celoopentosa ISOMEROS > : tienen a estructuras que mismos componentes pero están acomodados de manera distintas o % - c - C - CÍÁ Mas principales : enantiómeros : imagen es en espejo. C - C - C - C s. µ Efímeros : diferencia en 1 Carbono PCHZOH f CHZOH | t ti Diasesteroisomews Anomuros : ciclados OH × 1  Azucares reductores : metabolismo Í ? } " " Enojosa ¡¡¥9!! [ todos "" "" " ; { a enlace los Procesos bioquímicos de formación OH OH ya que " que , une los " cierra tanto ruptura y conversión de los glúcidos , , il - Son reductores Tambien son al al segundo OH primero como. está libre reductores ya que Carbohidratos glucosa por que → do y se pire monosacárido. ltucolisis otra molecular está libre - Ciclo de Krebs compuesto que tenga - Fosforilación oxidativa capacidad redox > Ese punto es el carbón anomérico siete no está enlazado el azucares reductor [ , sin embargo cuando está enlazado no es seductor. es el carbono #1 ehsraroarridos importantes : Lactosa Glucosa t Galactosa los disacáridos están Unidos por enlace glucosídico Sacarosa Glucosa t Fructosa EMP " " enlaces Glucosa ¥01 Ii " Maltosa t Glucosa me adios , 1,4. E amar 1,6 {. mi" ) " " " " "di" Prghuosidasa qq.%ae.co ¥ ÷ úpiao. Proteína Es BAID Azúcar Aminoácido ) N - Glucosídico. enzimas forman enlaces → glucosil transferasa ' ' degradan enlaces - a glucosidasas digestión = empieza en la boca con la enzima a Amilasa Salival continua la en el panaceas digestión con la x Amilasa pancreática - en el intestino delgado con disacaridasas Lactasa → rompe lactasa. Sacarasa → rompe sacarosa. Mitad del intestino delgr termina la digestión de carbohidratos [ sin embargo, si el intestino grueso recibe carbohidratos ocurre → Malabsorción. , - diarrea absorción : llenar monosacáridos del intestino a la circulación - flatulencias ( Meteorismo Distensión abdominal ↳ - entran ocasiona dolor Glucosa Galactosa. Fructosa transportadores GLUTL www.avg#quF*q- : entero cito barrera hematoencefálica , it G LUTZ Páncreas higaao intestino ÜÍÉ : , , d. → independicendiente de insulina GLUT-3 : Neuronas transportador Salen pff salen a la sangre. GLUT -4 : Músculo , tejido adiposo. Dependiente de insulina ¥ GLUT 5 - : Solo ingresa Fructosa en el intestino delgado y testículos  CA S - complejos - Para saber qué abunda más de que { Gplucosaminoglucanosroteo La Aunar t Proteína / aminoácidos guiarnos ulti una palabra le dice Glucoproteína - que tiene más en abundancia Arucart Lípidos → Glucolípidd - glucosaminageneramos → GAGS homo polisacárido : muchos carbohidratos iguales Ejmpl.. ghecogeno : Muchas Glucosas. hetero polisacáridos carbohidratos difere