Aminoácidos PDF

Aminoácidos Polímeros lineales no ramificados se forman por la unión de un número variable de aminoácidos, hay 20 distintos, unión por enlaces peptídicos (condensación). Carbono asimétrico (Calfa), 4 valencias ocupadas por un grupo carboxilo, un grupo amino, un H y cadena lateral específica de cad...

Aminoácidos Polímeros lineales no ramificados se forman por la unión de un número variable de aminoácidos, hay 20 distintos, unión por enlaces peptídicos (condensación). Carbono asimétrico (Calfa), 4 valencias ocupadas por un grupo carboxilo, un grupo amino, un H y cadena lateral específica de cada aminoácido ®. Moléculas quirales, con estereoisomería, que determina propiedades fisico-químicas y les condicionan a la hora de enlazarse. Todas las proteínas constituidas por aminoácidos L, en la naturaleza. Poseen actividad óptica, desvían el plano luz polarizada. Funciones: transportadoras (a moléculas e iones de forma específica y reversible, para llevarlos, canales de potasio, albúmina…), Reguladora y señalización (integrar y coordinar todos los procesos biológicos del organismo, + señalizadores como inmunoglobulinas defensa cuerpo), Movimiento (permiten al organismo cambiar de forma y moverse, actina y miosina), Catalítica ( función principal, en reacciones metabólicas, y síntesis de biomoléculas) y estructural (fuerza y proteccion estructuras biologicas) Todos los aminoácidos son L-alfa-aminoácidos, da subestructuras estables y repetidas en las proteínas, reacciones estereoespecíficas en cel. Apolar: GLY/G (glicina Polar alifático ALA/A (alanina, con grupo metilo), VAL/V (valina), LEU/L (leucina), ILE/I (isoleucina), (valina, leucina e isoleucina son aa ramificados, y leucina e isoleucina isómeros), MET/M (metionina) grupo tioester y PRO/P (prolina) grupo imino, cadena lateral heterociclo, reduce la flexibilidad estructural de las proteínas (formación rígida) Todos los polares alifáticos interaccionan mal con el agua. Grupos R aromáticos PHE/F (fenilalanina) su grupo benceno es apolar, TYR/Y (tirosina) su grupo feno es polar y TRP/W (triptófano) anillo indol polar. TYR y TRP más polares que F y absorben luz ultravioleta pero menos que F. Polar sin carga: SER/S (serina), THR/T ( treonina), S y T en sus cadenas ramificadas hay un grupo OH importante en el funcionamiento de algunas proteínas CYS/C (cïsteina), grupo tiol muy reactivo formar enlaces (puentes disulfuro) se oxida fácil para darlos uniones hidrófobas, papel estructura proteica.ASN/N (asparagina) y GLN/ Q (glutamina) son amidas. Grupos R polares cargados +: ARG/R (ariginins) con grupo guanidino, LYS/K (lisina) con grupo amino y HIS/H (histidina) anillo imidazol con un pKa cerca de la neutralidad que puede actuar como ácido o como base, cargados positivamente a pH fisiológico, carga polar pero no todos los polares cargados. Grupos R polares cargados -: ASP/D (aspartato) y GLU/E (glutamato), ácidos que solo difieren en el número de carbonos que tienen y están cargados negativamente a ph fisiológico. Aminoácidos no estándar en proteínas: modificaciones en aa proteicos, resultado de modificación postraduccional, para ajustar propiedades fisico-química del aa a su función en prot. 5-hidroxilisina parte del colágeno, como 4-hidroxiprolina. Selenocisteína elimina radicales libres en la glutation peroxidasa. El S de císteina sustituido por un Se. 6-N-metil-lisina presente en la miosina Desmosina presente en la elastina, 4 lisinas condensadas en el centro dando un anillo. Y-carboxiglutamato precursor trombina (protrombina), en proceso de coagulación. 3 veces ionizado. Modificaciones transitorias o reversibles de los aa Regulación- alteración de la función prot, importancia en señalización, transporte… Fosforilación: modificación covalente reguladora más frecuente (TYR,SER,THR) ⅓ prot se regulan por fosfo-desfosforilación, solo se puede en las que tengan un grupo hidroxilo. Metilación: modificación covalente reguladora se añade un metilo. Acetilación: modificación covalente reguladora en la que se añade un acetil Aminoácido no estándar no en proteínas: intermediarios clave (metabolitos), biosíntesis de arginina y ciclo de la urea. Ornitina y citrulina. Propiedades ácido-básicas de aa: estos actuan como bases y como ácidos débiles que tienen un grupo amino y uno carboxilo. Para cada aminoácido un determinado pH que es el punto isoeléctrico (pI) donde en aa es un ión dipolar neutro (ion hibrido) zwitterion. Ambos grupos ionizados pero sus cargas se equilibran, carga neta 0. Principal propiedad es que son anfóteras y actuan como ácidos y bases, carga neta de un aa depende del pH donde este. Meido ácido (pHpI) amino se desprotona reducir el pH medio carga -1, se comporta como un ácido Titulación de la Glicina Dos zonas donde el sistema se resiste al cambio de pH cuando se añade muchos equivalentes de Oh, el sistema cambia poco, en otras zonas se añaden pocos y cambia mucho. Se debe a que la glicina tiene dos grupos funcionales con constantes diferentes. El pI hay que gacer la media de los pK grupos funcionales, y coincide con la zona en la que el pH cambia más bruscamente. pK-valor del pH al que tengo mayor capacidad amortiguadora, mitad de los moleculas son ácidas y las otras básicas, mínima pendiente de la gráfica. Titulación de la Arginina: 3º grupo funcional de la cadena lateral con capacidad amortiguadora (grupo guanidina), 3º punto de amortiguación. Curva eliminación de protones de forma gradual Su punto isoeléctrico No es la media de los 3 pK, sino de los 2 pK que flanquean zona de carga 0. Timina es tampón fisiológico por excelencia Del aspártico y glutámico es más fuerte el carboxilo terminal cadena lateral, 100 veces + fuerte. pK depende de la tª, fuerza iónica y micromedioambiente en donde este el grupo ionizable. Enlace peptídico Los aa se unen entre ellos por medio de este enlace tipo amida sustituido que se establece entre el grupo alfa-carboxilo de un aa y el alfa-amino del segundo carbono desprendiendo una molécula de agua. Enlace covalente de alta estabilidad, más corto que otros tipos (1.32 A), carácter parcial de doble enlace, debido a que los electrones del enlace están deslocalizados y se estabilizan por resonancia, implica que es un enlace + fuerte y corot que unos simple pero más débil y largo que uno doble. No tiene libertad de giro. Estructura planar, CO-NH en el mismo plano, solo libertado de giro los carbonos asimétricos unidos a otro carbono o a un nitrogeno. Solo disociables los grupos carboxilo y amino terminales además de los que haya en las cadenas laterales. Va a depender del comportamiento ácido-base de las proteínas. Se tarda en romper millones de años de manera espontánea lo rompe la peptidil transferasa en el organismo. En la desnaturalización no se rompe el enlace. Cadena polipeptídica de aa unidos por enlaces peptídicos. El orden de los aa importa porque este les confiere funciones y características distintas.