Aminoácidos y sus Clasificaciones

Un enlace amida sustituido que se forma entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino del siguiente aminoácido, liberando una molécula de agua. Es un enlace covalente muy estable y corto, con carácter parcial de doble enlace debido a la deslocalización de los electrones.

El valor de pH al que una molécula tiene la mitad de sus grupos ionizables en forma ácida y la mitad en forma básica. Es el punto de máxima capacidad amortiguadora de una sustancia.

La capacidad de una solución para resistir cambios en el pH cuando se le añaden ácidos o bases. Es una medida de la resistencia al cambio.

El punto de pH en el que la carga neta de una proteína es cero. Se calcula como la media de los dos pK que flanquean la zona de carga neutra.

La secuencia de aminoácidos en una proteína. Determina la estructura tridimensional y la función de la proteína.

Los aminoácidos con grupos R polares cargados positivamente a pH fisiológico incluyen Arginina (ARG/R), Lisina (LYS/K) e Histidina (HIS/H). La Arginina tiene un grupo guanidino, la Lisina un grupo amino y la Histidina un anillo imidazol con un pKa cercano a la neutralidad, lo que le permite actuar como ácido o base.

Los aminoácidos con grupos R polares cargados negativamente a pH fisiológico incluyen Aspartato (ASP/D) y Glutamato (GLU/E). Ambos son ácidos que solo difieren en el número de carbonos que poseen.

Los aminoácidos no estándar son variantes de los aminoácidos estándar que se encuentran en las proteínas. Estas variaciones resultan de modificaciones postraduccionales que alteran las propiedades fisicoquímicas del aminoácido para una función específica en la proteína.

La fosforilación es una modificación covalente reguladora que implica la adición de un grupo fosfato a un aminoácido. Los aminoácidos más comunes que sufren fosforilación son tirosina (TYR), serina (SER) y treonina (THR). Aproximadamente un tercio de las proteínas se regulan mediante fosforilación y desfosforilación.

La metilación es una modificación covalente reguladora que implica la adición de un grupo metilo a un aminoácido.

La acetilación es una modificación covalente reguladora que implica la adición de un grupo acetilo a un aminoácido.

El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aminoácido tiene una carga neta de cero. En este punto, el aminoácido existe como un ion dipolar neutro (zwitterion) con sus grupos amino y carboxilo ionizados pero con cargas equilibradas.

La titulación de un aminoácido, como la glicina, muestra dos zonas de resistencia al cambio de pH al añadir equivalentes de OH-. Esto se debe a que la glicina tiene dos grupos funcionales (amino y carboxilo) con constantes de disociación diferentes.

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Son moléculas orgánicas que contienen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena lateral (R) única para cada aminoácido, unida a un átomo de carbono central llamado carbono alfa. Se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.

Las proteínas son polímeros lineales no ramificados formados por la unión de muchos aminoácidos. Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan en diferentes secuencias para dar lugar a una gran diversidad de proteínas.

Los aminoácidos pueden clasificarse en dos tipos principales: L-aminoácidos y D-aminoácidos. Todos los aminoácidos que forman las proteínas en los organismos vivos son L-aminoácidos.

Los aminoácidos con una cadena lateral hidrofóbica, o apolar, tienden a interactuar mal con el agua. Típicamente, estas cadenas laterales se encuentran en el interior de las proteínas, lejos del ambiente acuoso.

Los aminoácidos con cadenas laterales polares, o hidrofílicas, tienden a interactuar con el agua. Estas cadenas laterales generalmente se encuentran en la superficie de las proteínas, en contacto con el agua.

Los aminoácidos polares pueden ser neutros o tener carga. Los aminoácidos con carga, ya sea positiva o negativa, pueden desempeñar un papel importante en la función de las proteínas, por ejemplo, en la unión de iones.

La prolina es un aminoácido especial que tiene un grupo imino en su cadena lateral. Este grupo crea una estructura rígida que limita la flexibilidad de la cadena principal de la proteína. La prolina a menudo se encuentra en giros y vueltas de las proteínas.