Aminoácidos y sus Clasificaciones

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Questions and Answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el punto isoeléctrico (pI)?

Es el punto de la titulación donde la pendiente de la gráfica es máxima.

Es el promedio de todos los pK de los grupos funcionales presentes.

Es el pH donde la capacidad amortiguadora es mayor.

Es el pH en el que la molécula tiene carga neta cero. (correct)

En la titulación de la Arginina, ¿cuál es la característica del tercer punto de amortiguación?

Corresponde a la neutralización del grupo alfa-carboxilo.

Está asociado a la capacidad amortiguadora del grupo guanidina de la cadena lateral. (correct)

Representa el pI de este aminoácido.

Es la zona donde el pH cambia más lentamente.

Respecto al enlace peptídico, ¿cuál de las siguientes características NO es correcta?

Es un enlace covalente de alta estabilidad.

Se forma por la reacción entre el grupo alfa-carboxilo y el alfa-amino de dos aminoácidos.

Posee un carácter parcial de doble enlace debido a la deslocalización electrónica.

Permite la rotación libre de los carbonos asimétricos adyacentes. (correct)

¿Qué factor NO influye en el valor del pK de un grupo ionizable?

La longitud de la cadena peptídica. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es la principal característica que define la importancia del orden de los aminoácidos en una cadena polipeptídica?

Confieren funciones y características particulares a la proteína. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos presenta un grupo R polar cargado positivamente a pH fisiológico?

Lisina (B) Signup and view all the answers

La 5-hidroxilisina y la 4-hidroxiprolina son ejemplos de:

Aminoácidos no estándar que se forman por modificación postraduccional. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es la función de la seleniocisteína en la glutation peroxidasa?

Eliminar radicales libres. (B) Signup and view all the answers

La desmosina, presente en la elastina, es producto de la condensación de:

Cuatro residuos de lisina. (D) Signup and view all the answers

Un aminoácido que esté en un medio con un pH menor que su punto isoeléctrico (pI) tendrá una carga neta:

Positiva (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes funciones NO es una función principal de las proteínas?

Almacenamiento de energía para la célula. (C) Signup and view all the answers

¿Cuál es la modificación covalente reguladora más frecuente en las proteínas?

Fosforilación (C) Signup and view all the answers

Los aminoácidos que forman proteínas se caracterizan por ser:

L-alfa-aminoácidos. (B) Signup and view all the answers

Los aminoácidos actúan como ácidos y bases débiles debido a la presencia de:

Un grupo amino y un grupo carboxilo. (B) Signup and view all the answers

¿Qué característica estructural es común a todos los aminoácidos?

Un grupo amino y un grupo carboxilo unidos al carbono alfa. (D) Signup and view all the answers

¿Qué característica presentan los aminoácidos en su punto isoeléctrico (pI)?

Son un ión dipolar neutro (zwitterion). (C) Signup and view all the answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos se considera apolar?

Glicina (C) Signup and view all the answers

¿Qué aminoácido contiene un grupo imino y se caracteriza por reducir la flexibilidad estructural de las proteínas?

Prolina (B) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los aminoácidos aromáticos es correcta?

La tirosina (TYR) y el triptófano (TRP) absorben la luz ultravioleta con mayor intensidad que la fenilalanina (PHE). (A) Signup and view all the answers

¿Cuál es la función del grupo tiol presente en la cisteína?

Formar puentes disulfuro. (A) Signup and view all the answers

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre los aminoácidos polares alifáticos es INCORRECTA?

Incluyen a la serina y la treonina. (A) Signup and view all the answers

Study Notes

Aminoácidos

Polímeros lineales no ramificados formados por la unión de aminoácidos.
20 aminoácidos distintos unidos por enlaces peptídicos (condensación).
Carbono alfa asimétrico con 4 valencias: grupo carboxilo, grupo amino, H y cadena lateral específica.
Moléculas quirales con estereoisomería, afectando sus propiedades físico-químicas.
Todas las proteínas están constituidas por aminoácidos L.
Poseen actividad óptica, desvían el plano de luz polarizada.
Funciones: transportadoras, reguladoras, señalización, movimiento, catalíticas y estructurales.
Todos son L-alfa-aminoácidos, con subestructuras estables y repetidas.

Clasificación de Aminoácidos

Apolares: Glicina (GLY/G), Alanina (ALA/A), Valina (VAL/V), Leucina (LEU/L), Isoleucina (ILE/I), Metionina (MET/M), Prolina (PRO/P).
Polares sin carga: Serina (SER/S), Treonina (THR/T), Cisteina (CYS/C), Asparagina (ASN/N), Glutamina (GLN/Q).
Polares cargados +: Arginina (ARG/R), Lisina (LYS/K), Histidina (HIS/H).
Polares cargados -: Ácido aspártico (ASP/D), Ácido glutámico (GLU/E).
Algunos polares alifáticos interaccionan mal con el agua.
Los aromáticos (Phe/F, Tyr/Y, Trp/W) absorben luz ultravioleta.

Grupos R Aromáticos

Fenilalanina (PHE/F) grupo benceno apolar.
Tirosina (TYR/Y) grupo fenol polar.
Triptófano (TRP/W) anillo indol polar.

Grupos R Polares

Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina y Glutamina con grupos funcionales polares.
Cisteína forma enlaces disulfuro importantes para la estructura proteica.
Arginina, Lisina, Histidina con cargas positivas.
Ácido aspártico, ácido glutámico con cargas negativas.

Modificaciones

Algunos aminoácidos se modifican después de la traducción.
Ejemplos: modificaciones en la proteína por modificaciones postraduccionales.
5-hidroxilisina (colágeno), 4-hidroxiprolina (colágeno), 6-N-metil-lisina (miosina), desmosina (elastina), y -carboxiglutamato (protrombina).
Modificaciones críticas para la función de las proteínas, incluyendo regulaciones y transporte.

Fosforilación, Metilación y Acetilación

Fosforilación, metilación y acetilación como modificaciones covalentes reguladoras importantes.
Modificaciones transitorias y reversibles.
Las modificaciones covalentes a menudo juegan roles críticos en la regulación y el transporte.

Propiedades Ácido-base

Aminoácidos actúan como ácidos y bases débiles.
Punto isoeléctrico (pI).
Importancia del pI en la carga neta de los aminoácidos.

Enlace Peptídico

Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos (enlace amida).
Un enlace covalente que implica una pérdida de agua.
Tiene carácter parcial de doble enlace.
Estabilidad y fuerza del enlace.

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Description

Este cuestionario explora la estructura y función de los aminoácidos, así como sus clasificaciones en apolares y polares. Se discutirán las características únicas de los 20 aminoácidos que componen las proteínas y sus propiedades quirales. Ideal para estudiantes de biología que quieren profundizar en bioquímica.