Aminoácidos y sus Funciones PDF

Institución Educativa Rural Departamental Limoncitos Aminoácidos Juliana Moreno Presentado a: Lic. Oscar López DC Grado 11° 2024 ¿Qué son los aminoácidos? Los aminoácidos son los comp...

Institución Educativa Rural Departamental Limoncitos Aminoácidos Juliana Moreno Presentado a: Lic. Oscar López DC Grado 11° 2024 ¿Qué son los aminoácidos? Los aminoácidos son los compuestos orgánicos que forman a las proteínas, que son cadenas de aminoácidos. Como su nombre lo indica, estos contienen tanto grupos básicos (amino, NH2) como grupos ácidos (carboxilo, COOH). Clasificación de Aminoácidos Los aminoácidos esenciales para el ser humano y otros animales son 9: – histidina (H, His) – isoleucina (I, Ile) – leucina (L, Leu) – lisina (K, Lys) – metionina (M, Met) – fenilalanina (F, Phe) – treonina (T, Thr) – triptófano (W, Trp) y – valina (V, Val) Clasificación de Aminoácidos Los aminoácidos no esenciales son 11: – alanina (A, Ala) – arginina (R, Arg) – asparagina (N, Asn) – ácido aspártico (D, Asp) – cisteína (C, Cys) – ácido glutámico (E, Glu) – glutamina (Q, Gln) – glicina (G, Gly) – prolina (P, Pro) – serina (S, Ser) y – tirosina (Y, Tyr) Además de esta clasificación, los 20 aminoácidos proteicos (de los que forman proteínas) pueden ser separados de acuerdo con las características de sus grupos R en: – Aminoácidos no polares o alifáticos: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina y metionina. – Aminoácidos con grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano. – Aminoácidos polares sin carga: serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina. – Aminoácidos polares con carga positiva: lisina, histidina y arginina. – Aminoácidos polares con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico. Los 20 aminoácidos proteicos A continuación, se describen las características y funciones de estos compuestos. Descripción de aminoácidos Glicina (Gly, G) Este es el aminoácido con la estructura más sencilla, pues su grupo R consiste en un átomo de hidrógeno (H), por lo que tiene, además, un pequeño tamaño. Fue aislado por primera vez en 1820 a partir de la gelatina, pero es muy abundante también en la proteína que compone la seda: la fibroína. Alanina (Ala, A) Este aminoácido, conocido también como ácido 2- aminopropanoico, tiene una estructura relativamente sencilla, pues su grupo R consiste en un grupo metilo (-CH3), por lo que su tamaño también es bastante pequeño.  Prolina (Pro, P) La prolina (ácido pirrolidin-2-carboxílico) es un aminoácido 3 que posee una estructura particular, ya que su grupo R consiste en un anillo de pirrolidina, formado por cinco átomos de carbono unidos entre sí, incluyendo al átomo de carbono α. Valina (Val, V) Este es otro aminoácido con grupo R alifático, el cual está 4 compuesto por tres átomos de carbono (CH3-CH-CH3). Su nombre IUPAC es ácido 2-3-amino-3-butanóico, aunque también puede encontrarse en la literatura como ácido α- aminovaleriano.  Leucina (Leu, L) La leucina es otro aminoácido esencial y forma parte del grupo 5 de aminoácidos de cadena ramificada, junto con la valina y la isoleucina. El grupo R que caracteriza a este compuesto es un grupo isobutilo (CH2-CH-CH3-CH3), por lo que es muy hidrofóbico (repele el agua). Isoleucina (Ile, I) También un aminoácido de cadena ramificada, la isoleucina fue 6 descubierta en 1904 a partir de la fibrina, una proteína que participa en la coagulación sanguínea. Al igual que la leucina, se trata de un aminoácido esencial, cuya cadena lateral consiste en una cadena ramificada de 4 átomos de carbono (CH3-CH-CH2-CH3).  Metionina (Met, M) La metionina, llamada también ácido γ-metiltiol-α- 7 aminobutírico, es un aminoácido descubierto durante la primera década del siglo XX, aislado a partir de la caseína, una proteína presente en la leche de vaca. Es un aminoácido esencial, es hidrofóbico, pues su grupo R consiste en una cadena alifática con un átomo de azufre (-CH2-CH2-S-CH3). Fenilalanina (Phe, F) La fenilalanina o ácido β-fenil-α-aminopropiónico, es un 8 aminoácido aromático cuyo grupo R es un anillo bencénico. Fue descubierta en 1879 en una planta de la familia Fabaceae y hoy se sabe que es parte de muchas resinas naturales como el poliestireno.  Tirosina (Tyr, Y) La tirosina (ácido β-parahidroxifenil-α-aminopropiónico) es 9 otro aminoácido aromático, cuyo grupo R es un anillo aromático asociado con un grupo hidroxilo (-OH), por lo que es capaz de interactuar con distintos elementos. Fue descubierto en 1846 y generalmente es obtenido a partir de la fenilalanina. Triptófano (Trp, W) Este aminoácido, también conocido como ácido 2-amino-3- 10 indolilpropiónico, es parte del grupo de los aminoácidos esenciales y también es un aminoácido aromático, pues su grupo R consiste en un grupo indol.  Serina (Ser, S) La serina o el ácido 2-amino-3-hidroxipropanoico, es un 11 aminoácido no esencial que puede ser producido a partir de la glicina. Su grupo R es un alcohol de fórmula -CH2OH, por lo que se trata de un aminoácido polar sin carga. Treonina (Thr, T) La treonina o ácido treo-Ls-α-amino-β-butírico es otro 12 aminoácido esencial que forma parte de gran número de proteínas celulares en los animales y las plantas. Fue uno de los últimos aminoácidos descubiertos (1936) y tiene muchas funciones importantes en las células  Cisteína (Cys, C) Este aminoácido no esencial fue descubierto en 1810 como el 13 principal constituyente de la proteína encontrada en los cuernos de distintos animales. Su grupo R consiste en un grupo tiol o sulfhidrilo (-CH2-SH). Asparagina (Asn, N) La asparagina es un aminoácido no esencial, perteneciente al 14 grupo de los aminoácidos polares sin carga. Este fue el primer aminoácido descubierto (1806), aislado del zumo de espárragos. Se caracteriza por un grupo R es una carboxamida (-CH2-CO-NH2), por lo que puede formar puentes de hidrógeno fácilmente.  Glutamina (Gln, G) El grupo R de la glutamina es descrito por algunos autores 15 como una amida de la cadena lateral del ácido glutámico (- CH2-CH2-CO-NH2). Este no es un aminoácido esencial, pues existen rutas para su biosíntesis en las células animales. Lisina (Lys, K) La lisina o el ácido ε-aminocaproico es un aminoácido esencial 16 para los seres humanos y otros animales. Fue descubierta en 1889 como parte de la caseína, de la gelatina, de la albúmina de huevo y de otras proteínas animales. En su grupo R la lisina tiene un grupo amino cargado positivamente (-CH2-CH2-CH2- CH2-NH3+) caracterizado por su hidrofobicidad.  Histidina (His, H) Es un aminoácido “semi-esencial”, pues hay rutas para su 17 síntesis en los seres humanos adultos, pero no siempre copan los requerimientos corporales. Arginina (Arg, R) Este aminoácido con carga positiva fue aislado por primera vez 18 en 1895 a partir de las proteínas de los cuernos de algunos animales. No es un aminoácido esencial, pero es muy importante para la síntesis de la urea, una de las formas en las que se excreta el nitrógeno en los animales. Su grupo R es - CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2  Ácido aspártico (Asp, D) El ácido aspártico tiene un grupo R con un segundo grupo 19 carboxilo (-CH2-COOH) y forma parte del grupo de los aminoácidos cargados negativamente. Ácido glutámico (Glu, E) También pertenece al grupo de los aminoácidos cargados 20 negativamente, con un grupo R de estructura -CH2-CH2-COOH, muy parecido al del ácido aspártico. Fue descubierto en 1866 a partir de gluten de trigo hidrolizado y se sabe que forma parte de muchas proteínas comunes en muchos seres vivos.  Gracias. DC