Proteínas - 22.12.2024 PDF

 Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Las proteínas Son...

 Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Las proteínas Son macromoléculas presentes en las células que coordinan múltiples funciones vitales. También se conocen como polipéptidos. Estas macromoléculas se encuentran en toda la materia viva. De hecho, podemos nutrirnos con ellas a través del consumo de productos animales como carnes, huevos y lácteos.  Las proteínas son una parte importante de una dieta saludable. Las proteínas están formadas por "bloques de construcción" químicos llamados aminoácidos. El cuerpo utiliza los aminoácidos para construir y reparar músculos y huesos y para producir hormonas y enzimas. También se pueden utilizar como fuente de energía. HISTORIA  HISTORIA DE LAS PROTEINAS 1838 el nombre "Proteína" (del griego proteios, "primero") fue sugerido por Jöns Jacob Berzelius para la sustancia compleja rica en nitrógeno hallada en las células de todos los animales y vegetales. 1819-1904 se descubren la mayor parte de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas. 1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza por primera vez y pone nombre a la hemoglobina. 1894 Hermann Emil Fischer propone una analogía "llave y cerradura" para las interacciones enzima-sustrato. 1897 Buchner y Buchner demostraron que los extractos exentos de células de levadura pueden fermentar la sacarosa para formar dióxido de carbono y etanol, por lo tanto sentaron las bases de la enzimología. Jöns Jacob Berzelius  1926 James Batcheller Sumner cristalizó ureasa en forma pura, y demostró que las proteínas pueden tener actividad catalítica de enzimas. Svedberg desarrolló la primera centrifugadora analítica y la utilizó para calcular el peso molecular de la hemoglobina. 1933 Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis para separar a las proteínas en solución. 1934 Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallados de una proteína por difracción de rayos X, obteniendo a partir de cristales de la enzima pepsina. 1942 Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía, una técnica que ahora se utiliza para separar proteínas. James Batcheller Sumner  1951 Linus Carl Pauling Y Robert Corey propusieron la estructura de una conformación helicoidal de una cadena de aminoácidos-la "hélice" α-y la estructura de la "lámina" β, las cuales fueron halladas posteriormente en muchas proteínas. Linus Carl Pauling 1955 Frederick Sanger determina por primera vez la secuencia de aminoácidos de una proteína (insulina). 1956 Vernon Ingram produjo la primera huella proteica y demostró que la diferencia entre la hemoglobina de la anemia falciforme y la hemoglobina normal se debe al cambio de un solo aminoácido. Robert Corey  1960 John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de una proteína (la mioglobina del esperma de la ballena) con una resolución de 0,2 nm, y Perutz propuso una estructura de resolución mucho más baja para la hemoglobina. John Kendrew 1963 Monod, Jacob y Changeux reconocieron que muchas enzimas se regulan por medio de cambios alostéricos en su conformación.  1969 Levinthal propone la parádoja sobre el plegamiento que se conoce con su nombre, Paradoja de Levinthal. 1972 Christian B. Anfinsen recibe el Nobel de Química por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le llevó a proponer su famosa hipótesis sobre el plegamiento. 1995 Marc R. Wilkins acuñó el término (Proteoma) a la totalidad de proteínas presentes en una Christian B. Anfinsen célula. Secuencia de El transcriptoma es el conjunto El proteoma es el conjunto de nucleótidos que de todas las moléculas de ARN proteínas que produce un constituye el mensajero (ARNm) que un organismo, una célula o un ADN de un organismo expresa. También se tejido en particular. Es una individuo o de puede definir como la colección expresión del genoma de un una especie. de todas las lecturas genéticas organismo, pero el proteoma presentes en una célula es más grande y complejo que el genoma.  Las fuentes de proteínas Las fuentes de proteínas pueden ser de origen animal o vegetal: Proteínas de origen animal Carne de res, de aves, mariscos, huevos, productos de soya procesados, langostinos. Proteínas de origen vegetal Frijoles, arvejas, legumbres, mantequilla de nueces, germen de trigo, quinua.  Algunos alimentos ricos en proteínas son: Filete de crane de rez: Puede contener hasta 62 gramos de proteína. Langostinos: 100 gramos de langostinos cocidos contienen aproximadamente 24 gramos de proteína. Pollo: 100 gramos de pollo contienen 20 gramos de proteínas. Yogurt griego: 100 gramos de yogurt griego contienen 10 gramos de proteína. Huevos: Son ricos en riboflavina, tiamina, ácido fólico, ácido pantoténico, vitamina D, vitamina E y fosforo.  Las proteínas (del griego antiguo: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’) o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente (llamados genes estructurales). La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.  La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es decir que está a cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula de ARNm que actúa como molde. Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que se les llama proteínas monoméricas. Por otro lado, las proteínas oligoméricas presentan más de una cadena, que puede ser una copia adicional de la misma o una cadena diferente, y a cada cadena polipeptídica se le llama subunidad. Las proteínas oligoméricas presentan estructura cuaternaria. La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de proteína oligomérica.  Las proteínas pueden presentar adicionalmente una molécula orgánica o bien uno o más iones para ser completamente funcionales, como es el caso de la mayoría de enzimas. Los grupos prostéticos son estos componentes orgánicos no proteicos que están unidos fuertemente a la proteína y que hacen posibles sus funciones. Por otro lado, los iones unidos a las proteínas son cofactores. Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de proteínas desempeñan más de una función PROTEINAS Las proteínas son polímeros constituidas por 3 unidades estructurales llamados aminoácidos. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Por este motivo el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo dependen de ellas. Representan alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos.  Se clasifican de acuerdo a diversos criterios de forma general, localización, función, composición o elementos estructurales. A la fecha no existe un sistema único de clasificación. La localización espacial y temporal de las proteínas depende de la regulación de la expresión genética. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma  Muchos organismos presentan otras biomoléculas formadas por aminoácidos, pero cuya biosíntesis no depende del ribosoma, tal es el caso de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal, los péptidos que entrelazan a los polisacáridos en el peptidoglicano (pared celular bacteriana) y las toxinas de diversos organismos, como las microcistinas.  Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento como los huevos de las aves y las de las semillas, proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas de contráctiles como las de los músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de membranas y muchos otros tipos de proteínas estructurales. En relación con sus funciones la diversidad es abrumadora, pero en cuanto a su estructura, todas siguen un mismo plan general muy sencillo porque todas son polímeros de aminoácidos dispuestas en secuencias lineales.  Bioquímica Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. La formación de cada enlace peptídico ocurre por una reacción de condensación, entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de aminoácido subsecuentes, acompañado de la liberación de una molécula de agua, motivo por el cual se habla de residuos de aminoácidos.  Los aminoácidos que se incorporan durante la traducción son los estereoisómeros L-α- aminoácidos. La mayoría de organismos estudiados tiene proteínas formadas por combinaciones de 20 aminoácidos, que están especificados en el código genético estándar. También se pueden encontrar en varias proteínas distintos aminoácidos modificados, como la 4- hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, 6-N-metil-lisina, desmosina, γ-carboxiglutamato y la desmosina. Muchos otros organismos presentan codones modificados para la incorporación de selenocisteína o de pirrolisina.  Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden considerarse ionómeros.  Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Desde decenas a miles aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.  Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.  La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas por modificación postraduccional. Dichas modificaciones ocurren antes de que la proteína sea funcional en la célula o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables. Las proteínas se ensamblan de diversas formas, lo que les permite participar como los principales componentes estructurales de las células y los tejidos.  Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; o proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.  Las proteínas son muy importantes para el organismo, ya que participan en todos los procesos que realiza. Se pueden clasificar según DIFERENTES ASPECTOS Clasificación de las proteínas Según su forma: queratin Fibrosas (queratina y colágeno) Globulares (anticuerpos y hormonas) Mixtas (albúmina) albúmina  Según su composición química: Simples (insulina y el colágeno) Conjugadas  Según su contenido en aminoácidos esenciales (de los 20 aminoácidos existentes, 9 no son sintetizados en el organismo, y deben incluirse en la dieta como nutrientes esenciales): De alto valor biológico (contienen los 9 aminoácidos esenciales) están en alimentos de origen animal. De bajo valor biológico (carecen de algún aminoácido esencial) y se encuentran en los alimentos de origen vegetal. Según su forma: PROTEINAS FIBROSAS Las proteínas fibrosas son un tipo de proteína que se caracteriza por su forma alargada, insolubilidad en agua y función estructural: Son estáticas Están formadas por una unidad repetitiva que se ensambla para formar fibras Predominan en su estructura secundaria un tipo de estructura, como la hélice alfa u hoja beta Se asocian en forma paralela y las cadenas vecinas suelen estar entrecruzadas con enlaces covalentes Según su forma: PROTEINAS FIBROSAS Las proteínas fibrosas son un tipo de proteína estructural, junto con las proteínas globulares. Su función principal es proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, como el sostén, protección, formación del tejido conectivo, tendones, tejido óseo, y tejido muscular. Algunos ejemplos de proteínas fibrosas son: Alfa-queratina, el componente principal del pelo y las uñas Fibroína de la seda Colágeno, componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes  Según su forma: proteínas globulares Las proteínas globulares son macromoléculas que se caracterizan por su forma esférica y compacta, y por ser solubles en agua. Se diferencian de las proteínas fibrosas, que son alargadas e insolubles en agua. Las proteínas globulares realizan funciones importantes en las células, como la síntesis, el transporte y el metabolismo. Algunos ejemplos de proteínas globulares son: Hemoglobina Inmunoglobulinas Alfa, beta y gamma globulinas Mioglobina Según su forma: proteínas globulares Las proteínas globulares pueden desempeñar diferentes funciones en el organismo, como: Enzimas, que catalizan reacciones orgánicas Mensajeros, que transmiten mensajes para regular los procesos biológicos Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular Almacenaje de aminoácidos La naturaleza globular de las proteínas se puede determinar utilizando ultracentrifugadoras o técnicas de dispersión dinámica de la luz. Según su forma: PROTEINAS MIXTAS Las proteínas mixtas son un tipo de proteína que se caracteriza por tener una estructura que complementa a las proteínas globulares y fibrosas. Su conformación estructural se caracteriza por tener una parte fibrilar en el centro y otra globular en los extremos. Algunos ejemplos de proteínas mixtas son la albúmina y la queratina. Según su forma: PROTEINAS MIXTAS Las proteínas son muy importantes para el organismo, ya que participan en todos los procesos que realiza. Se encuentran principalmente en los alimentos de origen animal, como la carne, el pescado, el huevo, la leche y los derivados lácteos. También se encuentran en alimentos vegetales, como las legumbres, los frutos secos y los cereales, aunque en menor proporción. Según su composición química: SIMPLES Las proteínas simples, también conocidas como holoproteínas, son aquellas que están compuestas exclusivamente por aminoácidos o sus derivados. Cuando se hidrolizan, producen aminoácidos únicos para el organismo. Algunos ejemplos de proteínas simples son: Albúminas, Globulinas, Glutelinas, Prolaminas, Escleroproteínas, Insulina, Colágeno. Según su composición química: CONJUGADAS Las proteínas conjugadas, también conocidas como heteroproteínas, son proteínas simples que contienen un componente no proteico en su estructura. Este componente se conoce como grupo prostético. Según su composición química: CONJUGADAS Las proteínas conjugadas se pueden clasificar según el tipo de grupo prostético que contengan, por ejemplo: Glicoproteínas: Cuando el grupo prostético es un glúcido Lipoproteínas: Cuando el grupo prostético es una sustancia lipídica Nucleoproteínas: Cuando la proteína se encuentra con ácido nucleico Fosfoproteínas: Cuando la proteína se encuentra con fosfato Cromoproteínas: Cuando la proteína se encuentra con un pigmento cromático Metaloproteínas: Cuando la proteína se encuentra con un ion metálico Según su composición química: CONJUGADAS Algunos ejemplos de proteínas conjugadas son: Hemoglobina, Mioglobina, Citocromos, Flavoproteínas, Rodopsina, Iodopsina. Las proteínas se pueden clasificar también por su forma tridimensional, en proteínas fibrosas o globulares. Flavoproteína Según su contenido en aminoácidos esenciales: DE ALTO VALOR BIOLÓGICO Las proteínas de alto valor biológico son aquellas que contienen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones adecuadas para que el organismo pueda formar las proteínas que necesita. Las proteínas son fundamentales para el crecimiento, formación y renovación de los tejidos, así como para el metabolismo y la regulación. EL VALOR BIOLOGICO El valor biológico de una proteína se mide en función de la cantidad de nitrógeno que el cuerpo absorbe al digerir los aminoácidos que contiene. A cada fuente de proteína se le asigna un valor entre 0 y 100, donde cuanto mayor sea el valor, mayor será la calidad y biodisponibilidad de la proteína. Según su contenido en aminoácidos esenciales: DE ALTO VALOR BIOLÓGICO Algunos ejemplos de alimentos con proteínas de alto valor biológico son: Huevos, Leche, Carnes, Pescado, Nueces y pistachos, Quinua, Soya. Según su contenido en aminoácidos esenciales: DE BAJO VALOR BIOLÓGICO Las proteínas de bajo valor biológico son aquellas que tienen deficiencia en varios aminoácidos esenciales. Algunos ejemplos de este tipo de proteínas son: Legumbres como lentejas, garbanzos y judías Cereales como el arroz y la pasta Frutos secos como las nueces y las almendras  Para obtener una proteína completa, que contenga todos los aminoácidos esenciales en la cantidad necesaria, es importante combinar alimentos. Por ejemplo, las lentejas son ricas en lisina y bajas en metionina, mientras que el arroz integral es rico en metionina y bajo en lisina.  AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, el resultado son los aminoácidos.  Los aminoácidos son los componentes moleculares más pequeños que forman las proteínas. Están compuestos por átomos de carbono, nitrógeno, hidrógeno y oxígeno. Algunos aminoácidos, como la metionina y la cisteína, también contienen azufre.  Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, el resultado son los aminoácidos. Luego, el cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a: Descomponer los alimentos Crecer Reparar tejidos corporales Llevar a cabo muchas otras funciones corporales  Los aminoácidos son las subunidades que forman las proteínas. Están compuestos por un carbono, un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral. La estructura de la cadena lateral determina las propiedades de cada aminoácido. CLASIFICACIÓON ESTRUCTURAL  Los nucleótidos se unen para formar codones, que son secuencias de ADN o ARN de tres nucleótidos. Los codones pueden codificar para un aminoácido o indicar el final de la síntesis de una proteína. CLASIFICACIÓN ESTRUCTURAL DE LOS AMINOACIDOS Propiedades de los aminoácidos A) Isomería: debido al C asimétrico -- Forma D y L Existen isómeros ópticos. B)Propiedades químicas: El comportamiento anfótero: el punto isoeléctrico (pI) Propiedades químicas Un aá. disuelto en agua puede comportarse como ácido o base (son anfóteros), es decir son amortiguadores o tampones de pH. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos se clasifican en tres CATEGORIAS: Esenciales No esenciales Condicionales Los aminoácidos esenciales Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo y deben ser proporcionados por los alimentos. No es necesario ingerirlos en cada comida. En consecuencia, deben provenir de los alimentos. Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Los aminoácidos no esenciales Los aminoácidos no esenciales son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o en la descomposición normal de las proteínas. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. Los aminoácidos condicionales Los aminoácidos condicionales son necesarios en momentos de enfermedad y estrés. Los aminoácidos condicionalmente esenciales incluyen: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, prolina y serina. METABOLISMO Los aminoácidos se forman de varias maneras: Digestión de proteínas Cuando las proteínas se descomponen o se digieren, se liberan los aminoácidos que las componen. Fermentación Los microorganismos, como hongos o bacterias, descomponen la proteína de los ingredientes vegetales y la convierten en aminoácidos. Síntesis metabólica La mayoría de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías metabólicas simples.  Los aminoácidos se unen mediante un enlace peptídico, que se forma en una reacción de condensación. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o péptidos. Cuando la cadena polipeptídica tiene más de 50 aminoácidos o un peso molecular total de más de 5.000 uma, se considera una proteína. PEPTIDO O PROTEINAS Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien. Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina, el glucagón, la oxitocina o la vasopresina.  Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida. Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, el resultado son los aminoácidos. FORMAS TRIDIMENCIONALES DE LAS PROTEINAS Las proteínas se construyen como cadenas de aminoácidos, que luego se pliegan en formas tridimensionales únicas. La unión dentro de las moléculas de proteína ayuda a estabilizar su estructura, y las formas plegadas finales de las proteínas están bien adaptadas para sus funciones. Estructura tridimensional de las proteínas La estructura tridimensional de las proteínas es un factor determinante en su actividad biológica. Se caracteriza por ser jerarquizada, es decir, está compuesta por cuatro niveles de complejidad que dan lugar a las siguientes estructuras: ESTRUCTURA PRIMARIA La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteina. ESTRUCTURA SECUNDARIA La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). Las formas que pueden adoptar son:  a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración α- helicoidal y las hélices de colágeno) b) Formas plegadas: configuración beta β o de hoja plegada  c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras anteriores los lazos que unen entre sí β hojas plegadas. ESTRUCTURA TERCIARIA La ESTRUCTURA TERCIARIA Esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).  Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función. Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.  Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. La ESTRUCTURA CUATERNARIA La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS Las proteínas son imprescindibles para el cuerpo humano y su crecimiento. Algunas de sus funciones son: Estructural. Muchas proteínas son las encargadas de dar forma, elasticidad y soporte a las células y, por tanto, a los tejidos. Por ejemplo: el colágeno, la elastina y la tubulina. Inmunológica. Los anticuerpos son proteínas que actúan como defensa contra agentes externos o infecciones que afectan al organismo humano y de los animales.  FUNCIONES DE LAS PROTEINAS Motora. La miosina y la actina son proteínas que permiten el movimiento. Además, la miosina forma parte del anillo contráctil en la división celular, permitiendo la citocinesis (separación de las células mediante estrangulación). Enzimática. Algunas proteínas aceleran ciertos procesos metabólicos. Algunos ejemplos de proteínas enzimáticas son la pepsina y la sacarasa.  Homeostática. La homeostasia es el mantenimiento del equilibrio interno en los organismos. Las proteínas con función homeostática, junto a otros sistemas reguladores, mantienen la regulación del pH de estos organismos. Reserva. Muchas proteínas son fuente de energía y carbono para muchos organismos. Por ejemplo: la caseína y la ovoalbúmina.