Proteínas y Aminoácidos en Biología

Proteínas: Resumen General

• Las proteínas son moléculas grandes y complejas, que desempeñan muchas funciones vitales en el cuerpo.
• Son esenciales para la estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.
• Son macromoléculas presentes en todas las células, coordinando múltiples funciones vitales.
• Se pueden obtener a través del consumo de productos animales, como carnes, huevos y lácteos.
• Son una parte importante de una dieta saludable, formadas por bloques de construcción químicos llamados aminoácidos.
• El cuerpo utiliza los aminoácidos para construir y reparar tejidos, músculos, huesos, y producir hormonas y enzimas.
• También se pueden utilizar como fuente de energía.

Historia de las Proteínas

• 1838: Se sugirió el nombre "Proteína" por Jöns Jacob Berzelius.
• 1819-1904: Se descubrieron la mayoría de los 20 aminoácidos comunes en las proteínas.
• 1864: Felix Hoppe-Seyler cristalizó la hemoglobina por primera vez.
• 1894: Hermann Emil Fischer propuso una analogía "llave y cerradura" para las interacciones enzima-sustrato.
• 1897: Buchner y Buchner sentaron las bases de la enzimología.
• 1926: James Batcheller Sumner cristalizó la ureasa.
• 1933: Arne Wilhelm Kaurin Tiselius introdujo la electroforesis.
• 1934: Bernal y Crowfoot prepararon los primeros patrones detallados de una proteína por difracción de rayos X.
• 1942: Archer John Porter Martin y Richard L. M. Synge desarrollaron la cromatografía.
• 1951: Linus Pauling y Robert Corey propusieron la estructura helicoidal de proteínas.
• 1955: Frederick Sanger determinó la secuencia de aminoácidos de la insulina.
• 1956: Vernon Ingram determinó la diferencia entre la hemoglobina normal y la de anemia falciforme.
• 1960: John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de la mioglobina.
• 1963: Monod, Jacob y Changeux reconocieron la regulación alostérica de enzimas.
• 1969: Levinthal propuso la paradoja sobre el plegamiento de proteínas.
• 1972: Christian B. Anfinsen recibió el Nobel por sus trabajos con la ribonucleasa.
• 1995: Marc R. Wilkins acuñó el término "Proteoma".

Complejidad de las Proteínas

• El genoma humano contiene entre 20.000 y 25.000 genes.
• El transcriptoma es el conjunto de todas las moléculas de ARN mensajero (ARNm) expresadas por un organismo.
• El proteoma es el conjunto completo de proteínas presentes en una célula, tejido o organismo en un momento dado.
• El proteoma es más grande y complejo que el genoma.

Fuentes de Proteínas

• Las proteínas pueden ser de origen animal o vegetal.
• Proteínas de Origen Animal: Carne de res, aves, mariscos, huevos, productos procesados, langostinos.
• Proteínas de Origen Vegetal: Frijoles, arvejas, legumbres, mantequilla de nueces, germen de trigo, quinua.

Ejemplos de Alimentos Ricos en Proteínas

• Filete de crane de rez: Puede contener hasta 62 gramos de proteína.
• Langostinos: 100 gramos de langostinos cocidos contienen aproximadamente 24 gramos de proteína.
• Pollo: 100 gramos de pollo contienen 20 gramos de proteína.
• Yogurt griego: 100 gramos de yogurt griego contienen 10 gramos de proteína.
• Huevos: Ricos en riboflavina, tiamina, ácido fólico, ácido pantoténico, vitamina D, vitamina E y fosforo.

Clasificación Química de las Proteínas

• Simples (holoproteínas): Formadas exclusivamente por aminoácidos o sus derivados.
• Conjugadas (heteroproteínas): Compuestas por aminoácidos y otros componentes no proteicos (grupo prostético). Tipos incluyen: Glicoproteínas, Lipoproteínas, Nucleoproteínas, Fosfoproteínas, Cromoproteínas y Metaloproteínas.

Clasificación de las Proteínas Según su Forma

• Fibrosas: Forma alargada, insolubles en agua y función estructural. Ejemplos: Alfa-queratina, Fibroína de seda, Colágeno.
• Globulares: Forma esférica o compacta, solubles en agua y funciones diversas. Ejemplos: Hemoglobina, Inmunoglobulinas, Mioglobina.
• Mixtas: Combinación de estructuras fibrosas y globulares. Ejemplo: Albúmina, Queratina.

Clasificación de las Proteínas Según su Contenido en Aminoácidos Esenciales

• Alto valor biológico: Contienen todos los aminoácidos esenciales. Ejemplos: Carnes, huevos, leche.
• Bajo valor biológico: Carecen de alguno de los aminoácidos esenciales. Ejemplos: Cereales, legumbres.

Funciones de las Proteínas

• Estructural: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos.
• Inmunológica: Protegen al cuerpo de infecciones y enfermedades.
• Enzimática: Catalizan las reacciones químicas del metabolismo.
• Motora: Permiten el movimiento de los músculos.
• Homeostática: Regulan el equilibrio interno del organismo.
• Reserva: Sirven como fuente de energía y carbono.

Metabolismo de los Aminoácidos

Aminoácidos se forman a través de la digestión de proteínas, la fermentación de microorganismos y la síntesis metabólica.

• Se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas.
• Las cadenas con más de 50 aminoácidos se consideran proteínas.

Propiedades de los Aminoácidos

• Isomería (forma D y L): Debido al carbono asimétrico.
• Propiedades químicas anfóteras: Pueden comportarse como ácidos o bases en presencia de agua.
• Punto isoeléctrico (pl): Característica que indica el pH al cual un aminoácido es eléctricamente neutro.

Clasificación de los Aminoácidos

• Esenciales: No sintetizados en el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.
• No esenciales: Síntesis posible en el cuerpo.
• Condicionales: Necesarios en momentos específicos como enfermedad o estrés

Estructura de un Aminoácido

• Átomo de carbono alfa (Cα)
• Grupo amino (-NH2)
• Grupo carboxilo (-COOH)
• Cadena lateral (R): Varía entre cada aminoácido. Es el que determina las propiedades y funciones únicas de cada aminoácido.

Formación de Péptidos

Las cadenas de aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, formados mediante reacciones de condensación.

Formas Tridimensionales de las Proteínas

• Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
• Estructura secundaria: Plegamientos locales como hélice α y hoja β.
• Estructura terciaria: Plegamiento completo de la proteína en una estructura tridimensional específica.
• Estructura cuaternaria: Acoplamiento de dos o más cadenas polipeptídicas.