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Questions and Answers
Quel acide aminé est spécifiquement mentionné comme étant impliqué dans la O-glycosylation du collagène?
Quel acide aminé est spécifiquement mentionné comme étant impliqué dans la O-glycosylation du collagène?
Quelle enzyme est principalement responsable de l'hydroxyation des lysines et prolines co-traductionnelles?
Quelle enzyme est principalement responsable de l'hydroxyation des lysines et prolines co-traductionnelles?
Quelle caractéristique des chaînes glucidiques résultant de la O-glycosylation est correcte?
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Quel est le type de liaison formé lors de la O-glycosylation?
Quel est le type de liaison formé lors de la O-glycosylation?
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Quel sucre est impliqué dans la O-glycosylation au niveau du collagène?
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Quel est le motif de glycosylation N-glycosylation?
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Quelle modification post-traductionnelle est considérée comme irréversible?
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Laquelle de ces modifications n'est pas une forme de glycosylation?
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Quel acide aminé est lié à la formation de ponts covalents par l’allysine?
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Quelle est la fonction principale de la phosphorylation dans la maturation des protéines?
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Parmi ces acides aminés, lequel peut subir une hydroxylation?
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Quelle modification post-traductionnelle implique l’ajout d'un groupe aldéhyde?
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Quel processus est associé à l'élimination d'acides aminés tels que la méthionine?
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Quel est le rôle des résidus à chaîne latérale réactive dans la MEC ?
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Quel pourcentage des protéines des cellules procaryotes et eucaryotes a la méthionine au N-terminal ?
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Quelle enzyme est responsable de l'élimination du groupement formyl de la méthionine chez les procaryotes ?
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Quelle réaction est catalysée par la Met-aminopeptidase ?
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Quel type de protéines est acétylé au N-terminal par une N-acétyl transférase ?
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Quelle est l’importance de la nature des premiers acides aminés dans l'acétylation ?
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Quel est le produit de la réaction catalysée par la deformylase ?
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Quel est le type d'enzyme qui catalyse l'acétylation des histones ?
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Quel enzyme catalyse l'addition de résidus Glc lors de la synthèse des N-glycanes?
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Quelle est la première étape dans la biosynthèse des N-glycanes?
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Quel est le rôle principal du système ERAD dans le contrôle qualité des glycoprotéines?
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Quel est l'effet de la tunicamycine sur la synthèse des N-glycanes?
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Quel enzyme est responsable de l'élimination du dernier résidu Glc dans le processus de maturation des protéines?
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Quelle enzyme est impliquée dans la régénération de GlcMan9GlcNAc2 pour les glycoprotéines mal repliées?
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Quel résidu est éliminé par GII pour générer GlcMan9GlcNAc2?
Quel résidu est éliminé par GII pour générer GlcMan9GlcNAc2?
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Quel est le rôle des protéines CNX/CRT dans le processus des glycoprotéines?
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Quel est le rôle principal de Calnexine et Calréticuline dans le repliement des glycoprotéines?
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Quel effet l'UDP-glucose:glycoprotéine glucosyltransférase (UGGT) a-t-elle sur une glycoprotéine avec Man9GlcNAc2?
Quel effet l'UDP-glucose:glycoprotéine glucosyltransférase (UGGT) a-t-elle sur une glycoprotéine avec Man9GlcNAc2?
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Les résidus mannoses sont principalement éliminés dans le Golgi par quelles enzymes?
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Quel est le produit final de l'action d'MGAT1 sur Man5GlcNAc2?
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Quel inhibiteur bloque l'action de l'α-mannosidase II?
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Chez les mutants Lec8 CHO, quel est le résultat de l'inaction du transporteur UDP-Gal?
Chez les mutants Lec8 CHO, quel est le résultat de l'inaction du transporteur UDP-Gal?
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Quel est le rôle d'EDEM dans la dégradation des glycoprotéines mal repliées?
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Quelle enzyme est responsable de la formation de N-glycanes complexes à deux branches?
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Quel type de liaison est impliqué dans la première étape de la glycosylation?
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Quel est un motif consensus pour la glycosylation N-liée?
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Quels acides aminés sont typiquement associés aux domaines riches en O-glycosylation?
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Quels gènes codent pour les GALNT chez l'humain?
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Quels types d'organismes ne possèdent pas de gènes GALNT?
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Quel est le type de liaison dans le motif EGF?
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Quelle enzyme est responsable de l'ajout de GalNAc lors de la glycosylation?
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Quel acide aminé est exclu du motif défini pour la glycosylation N-liée?
Quel acide aminé est exclu du motif défini pour la glycosylation N-liée?
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Study Notes
Licence BMP Biochimie Structurale II
- Cours dispensé par Dr. Mârouf BABA AHMED
- Année universitaire 2023/2024
- Sujet: Biochimie Structurale II, Licence BMP
Plan du Cours
- Biosynthèse des protéines
- Maturation et modifications post-traductionnelles
- Protéolyse et pathologies structurales
Biosynthèse des protéines
- Origine des acides aminés chez l'Homme: Alimentation (50-100g), Secrétion (50g), protéines environ 10 kg (principalement muscles).
- Intestin: Synthèse protéique (300-400g), Absorption d'acides aminés libres (jusqu'à 150g).
- Sang: 100g
- Catabolisme: Acides cétoniques (20-35g), Glucose, Corps cétoniques, lipides, Urée.
- Diversité des fonctions des protéines: structure (collagène, kératine), enzymes (métabolisme), Hormones et neuromédiateurs, motrices (actine, myosine), transport (albumine, hémoglobine), transduction (récepteurs, signalisation), immunité (cytokines), régulation de l'expression du génome (facteurs de transcription).
- Étapes de la biosynthèse protéique: Transcription (ARN polymérase II reconnaît une séquence spécifique d'ADN en amont du gène. La transcription se localise dans le noyau de la cellule). Le code génétique= séquence ADN → séquence AA, 3 bases = 1 codon, 64 types et 20 AA, synonymes (le code est dit « dégénéré » et ubiquitaire). 3 codons stop. ADN → ARNm grâce à l'ARN-polymérase, ARNm pr« transcrit primaire», seuls les exons sont exprimés dans l'ARNm mature (« épissage »).
- Régulation de la synthèse protéique par des facteurs de transcription: Doigts de zinc, fermeture éclaire à leucine, Hélice-boucle-hélice (HLH), Hélice-tour-hélice (HTH).
- Le génome humain compte environ 30 000 gènes.
- Le protéome humain est estimé entre 100 000 et 1 000 000 de protéines.
- Epissage normal: élimination des introns et jonction des exons.
- Epissage alternatif produit des ARNm différents à partir du même ARN pré-messager, exemple: calcitonine et CGRP (Calcitonine Gene Related Peptide).
Modifications post-traductionnelles et maturation
- Acquisition des structures 2aire, 3aire et 4aire (ponts S-S).
- N-glycosylation : sur le motif ASN-X-Ser/Thr (NH2 de l'ASN peut être glycosylée).
- O-glycosylations sur les Ser et Thr.
- Acquisition de signaux pour l'adressage (noyau, MP, mitochondries, lysosomes...).
- Modification irréversible: Coupures de pré-protéines (ex: pro-insuline → insuline).
- Modification réversible : Modification de l'activité enzymatique.
- Modifications d'acides aminés (His → 3MH, Pro → OH-Pro).
- Exemples: Clivage de chaînes polypeptidiques, élimination d'acides aminés (Méthionine), acétylation, hydroxylation, biotinylation, sulfonation d'acides aminés, formation de ponts covalents, ancrage lipidique, glycosylations, phosphorylation, modifications accidentelles (atteinte par les radicaux libres).
- Translocation des protéines solubles dans la membrane du RE (peptide signal, translocon, signal-peptidase).
- Ancrage lipidique: Myristoylation (liaison à la glycine), palmitoylation (liaison à la cystéine), farnésylation (liaison d'un lipide Farnesyl), glypiation.
Protéolyse et pathologies structurales
- Définition, systèmes protéolytiques (Voie lysosomale, voie calcium dépendante, voie ubiquitine-protéasome).
- Lysosomes: compartiment hétérogène riche en hydrolases acides (nucléases, protéases, glycosidases, lipases, phosphatases, sulfatases, phospholipases).
- Le rôle de la calpaïne dans la dégradation des protéines du cytosquelette ; mécanisme de la dégradation.
- La dégradation des protéines par la voie ubiquitine-protéasome, Ubiquitination, complexe 19S, 26S, E1, E2, E3.
- Conclusions sur les différents voies de protéolyse, des signal protéiques et leur durée de vie, implication dans la pathologie.
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Description
Testez vos connaissances sur la glycosylation et les modifications post-traductionnelles des protéines, notamment le collagène. Ce quiz aborde des sujets tels que l'O-glycosylation, la phosphorylation et bien d'autres. Répondez aux questions pour évaluer votre compréhension de ces processus biochimiques critiques.