Glycosylation et modifications post-traductionnelles
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Questions and Answers

Quel acide aminé est spécifiquement mentionné comme étant impliqué dans la O-glycosylation du collagène?

  • Hydroxylysine (correct)
  • Cystéine
  • Phénylalanine
  • Arginine
  • Quelle enzyme est principalement responsable de l'hydroxyation des lysines et prolines co-traductionnelles?

  • Glycogen synthase
  • GalNac transférase
  • Proline hydroxylase (correct)
  • Transglycosylase
  • Quelle caractéristique des chaînes glucidiques résultant de la O-glycosylation est correcte?

  • Elles sont plus longues que celles résultant de la N-glycosylation.
  • Elles ne contiennent que des résidus osidiques identiques.
  • Elles sont souvent permanentes.
  • Elles sont plus variées et plus courtes que celles de la N-glycosylation. (correct)
  • Quel est le type de liaison formé lors de la O-glycosylation?

    <p>Liaison O-glycosidique</p> Signup and view all the answers

    Quel sucre est impliqué dans la O-glycosylation au niveau du collagène?

    <p>Galactose</p> Signup and view all the answers

    Quel est le motif de glycosylation N-glycosylation?

    <p>ASN-X-Ser/Thr</p> Signup and view all the answers

    Quelle modification post-traductionnelle est considérée comme irréversible?

    <p>Coupures de pré-protéines</p> Signup and view all the answers

    Laquelle de ces modifications n'est pas une forme de glycosylation?

    <p>Ubiquitinylation</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé est lié à la formation de ponts covalents par l’allysine?

    <p>Lysine</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la fonction principale de la phosphorylation dans la maturation des protéines?

    <p>Modification de l'activité enzymatique</p> Signup and view all the answers

    Parmi ces acides aminés, lequel peut subir une hydroxylation?

    <p>Lysine</p> Signup and view all the answers

    Quelle modification post-traductionnelle implique l’ajout d'un groupe aldéhyde?

    <p>Formation de l’allysine</p> Signup and view all the answers

    Quel processus est associé à l'élimination d'acides aminés tels que la méthionine?

    <p>Clivage de chaînes polypeptidiques</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle des résidus à chaîne latérale réactive dans la MEC ?

    <p>Renforcer la cohésion entre les molécules d'élastine ou de collagène</p> Signup and view all the answers

    Quel pourcentage des protéines des cellules procaryotes et eucaryotes a la méthionine au N-terminal ?

    <p>50%</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est responsable de l'élimination du groupement formyl de la méthionine chez les procaryotes ?

    <p>Deformylase</p> Signup and view all the answers

    Quelle réaction est catalysée par la Met-aminopeptidase ?

    <p>L'élimination de la méthionine</p> Signup and view all the answers

    Quel type de protéines est acétylé au N-terminal par une N-acétyl transférase ?

    <p>Protéines cytoplasmiques</p> Signup and view all the answers

    Quelle est l’importance de la nature des premiers acides aminés dans l'acétylation ?

    <p>Elle est importante mais difficile à déterminer.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit de la réaction catalysée par la deformylase ?

    <p>Formate et peptide méthionyl</p> Signup and view all the answers

    Quel est le type d'enzyme qui catalyse l'acétylation des histones ?

    <p>Transférase</p> Signup and view all the answers

    Quel enzyme catalyse l'addition de résidus Glc lors de la synthèse des N-glycanes?

    <p>ALG3</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la première étape dans la biosynthèse des N-glycanes?

    <p>Transfert de GlcNAc-1-P au Dol-P</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal du système ERAD dans le contrôle qualité des glycoprotéines?

    <p>Reconnaître et dégrader les glycoprotéines mal pliées</p> Signup and view all the answers

    Quel est l'effet de la tunicamycine sur la synthèse des N-glycanes?

    <p>Elle bloque la synthèse des N-glycanes</p> Signup and view all the answers

    Quel enzyme est responsable de l'élimination du dernier résidu Glc dans le processus de maturation des protéines?

    <p>GII</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est impliquée dans la régénération de GlcMan9GlcNAc2 pour les glycoprotéines mal repliées?

    <p>UGGT</p> Signup and view all the answers

    Quel résidu est éliminé par GII pour générer GlcMan9GlcNAc2?

    <p>Glucose</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle des protéines CNX/CRT dans le processus des glycoprotéines?

    <p>Recruter des chaperonnes pour le repliement</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal de Calnexine et Calréticuline dans le repliement des glycoprotéines?

    <p>Elles facilitent le repliement des glycoprotéines.</p> Signup and view all the answers

    Quel effet l'UDP-glucose:glycoprotéine glucosyltransférase (UGGT) a-t-elle sur une glycoprotéine avec Man9GlcNAc2?

    <p>Elle décide de son repliement.</p> Signup and view all the answers

    Les résidus mannoses sont principalement éliminés dans le Golgi par quelles enzymes?

    <p>Alpha-mannosidases.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit final de l'action d'MGAT1 sur Man5GlcNAc2?

    <p>GlcNAcMan5GlcNAc2.</p> Signup and view all the answers

    Quel inhibiteur bloque l'action de l'α-mannosidase II?

    <p>Swainsonine.</p> Signup and view all the answers

    Chez les mutants Lec8 CHO, quel est le résultat de l'inaction du transporteur UDP-Gal?

    <p>Formation de N-glycanes complexes terminés par GlcNAc.</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle d'EDEM dans la dégradation des glycoprotéines mal repliées?

    <p>Elle coupe le mannose, facilitant la dégradation.</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est responsable de la formation de N-glycanes complexes à deux branches?

    <p>MGAT2.</p> Signup and view all the answers

    Quel type de liaison est impliqué dans la première étape de la glycosylation?

    <p>Liaison α-GalNAc sur une sérine ou thréonine</p> Signup and view all the answers

    Quel est un motif consensus pour la glycosylation N-liée?

    <p>Asn-X-Ser/Thr</p> Signup and view all the answers

    Quels acides aminés sont typiquement associés aux domaines riches en O-glycosylation?

    <p>Ser, Thr, Pro, Gly, Ala</p> Signup and view all the answers

    Quels gènes codent pour les GALNT chez l'humain?

    <p>20 gènes</p> Signup and view all the answers

    Quels types d'organismes ne possèdent pas de gènes GALNT?

    <p>Bactéries, levures et plantes</p> Signup and view all the answers

    Quel est le type de liaison dans le motif EGF?

    <p>Cys-X-X-G-X-Ser/Thr</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est responsable de l'ajout de GalNAc lors de la glycosylation?

    <p>GalNAc-transférase</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé est exclu du motif défini pour la glycosylation N-liée?

    <p>Pro</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Licence BMP Biochimie Structurale II

    • Cours dispensé par Dr. Mârouf BABA AHMED
    • Année universitaire 2023/2024
    • Sujet: Biochimie Structurale II, Licence BMP

    Plan du Cours

    • Biosynthèse des protéines
    • Maturation et modifications post-traductionnelles
    • Protéolyse et pathologies structurales

    Biosynthèse des protéines

    • Origine des acides aminés chez l'Homme: Alimentation (50-100g), Secrétion (50g), protéines environ 10 kg (principalement muscles).
    • Intestin: Synthèse protéique (300-400g), Absorption d'acides aminés libres (jusqu'à 150g).
    • Sang: 100g
    • Catabolisme: Acides cétoniques (20-35g), Glucose, Corps cétoniques, lipides, Urée.
    • Diversité des fonctions des protéines: structure (collagène, kératine), enzymes (métabolisme), Hormones et neuromédiateurs, motrices (actine, myosine), transport (albumine, hémoglobine), transduction (récepteurs, signalisation), immunité (cytokines), régulation de l'expression du génome (facteurs de transcription).
    • Étapes de la biosynthèse protéique: Transcription (ARN polymérase II reconnaît une séquence spécifique d'ADN en amont du gène. La transcription se localise dans le noyau de la cellule). Le code génétique= séquence ADN → séquence AA, 3 bases = 1 codon, 64 types et 20 AA, synonymes (le code est dit « dégénéré » et ubiquitaire). 3 codons stop. ADN → ARNm grâce à l'ARN-polymérase, ARNm pr« transcrit primaire», seuls les exons sont exprimés dans l'ARNm mature (« épissage »).
    • Régulation de la synthèse protéique par des facteurs de transcription: Doigts de zinc, fermeture éclaire à leucine, Hélice-boucle-hélice (HLH), Hélice-tour-hélice (HTH).
    • Le génome humain compte environ 30 000 gènes.
    • Le protéome humain est estimé entre 100 000 et 1 000 000 de protéines.
    • Epissage normal: élimination des introns et jonction des exons.
    • Epissage alternatif produit des ARNm différents à partir du même ARN pré-messager, exemple: calcitonine et CGRP (Calcitonine Gene Related Peptide).

    Modifications post-traductionnelles et maturation

    • Acquisition des structures 2aire, 3aire et 4aire (ponts S-S).
    • N-glycosylation : sur le motif ASN-X-Ser/Thr (NH2 de l'ASN peut être glycosylée).
    • O-glycosylations sur les Ser et Thr.
    • Acquisition de signaux pour l'adressage (noyau, MP, mitochondries, lysosomes...).
    • Modification irréversible: Coupures de pré-protéines (ex: pro-insuline → insuline).
    • Modification réversible : Modification de l'activité enzymatique.
    • Modifications d'acides aminés (His → 3MH, Pro → OH-Pro).
    • Exemples: Clivage de chaînes polypeptidiques, élimination d'acides aminés (Méthionine), acétylation, hydroxylation, biotinylation, sulfonation d'acides aminés, formation de ponts covalents, ancrage lipidique, glycosylations, phosphorylation, modifications accidentelles (atteinte par les radicaux libres).
    • Translocation des protéines solubles dans la membrane du RE (peptide signal, translocon, signal-peptidase).
    • Ancrage lipidique: Myristoylation (liaison à la glycine), palmitoylation (liaison à la cystéine), farnésylation (liaison d'un lipide Farnesyl), glypiation.

    Protéolyse et pathologies structurales

    • Définition, systèmes protéolytiques (Voie lysosomale, voie calcium dépendante, voie ubiquitine-protéasome).
    • Lysosomes: compartiment hétérogène riche en hydrolases acides (nucléases, protéases, glycosidases, lipases, phosphatases, sulfatases, phospholipases).
    • Le rôle de la calpaïne dans la dégradation des protéines du cytosquelette ; mécanisme de la dégradation.
    • La dégradation des protéines par la voie ubiquitine-protéasome, Ubiquitination, complexe 19S, 26S, E1, E2, E3.
    • Conclusions sur les différents voies de protéolyse, des signal protéiques et leur durée de vie, implication dans la pathologie.

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    Description

    Testez vos connaissances sur la glycosylation et les modifications post-traductionnelles des protéines, notamment le collagène. Ce quiz aborde des sujets tels que l'O-glycosylation, la phosphorylation et bien d'autres. Répondez aux questions pour évaluer votre compréhension de ces processus biochimiques critiques.

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