Chimica dei nucleotidi e aminoacidi
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Questions and Answers

Quale amminoacido può essere deaminato direttamente?

  • Alanina
  • Leucina
  • Aspartato
  • Glutammato (correct)

    • Qual è l'enzima responsabile della reazione che coinvolge glutammato, NAD e acqua per formare α-chetoglutarato?

  • Glutammato sintasi
  • Lattato deidrogenasi
  • Glutammato deidrogenasi (correct)
  • Amminoacido trasferasi

    • Cosa attiva allostericamente la carbamil fosfato sintetasi I?

  • Citrullina
  • Acido N-acetilglutammato (correct)
  • Glutammato
  • Acetil-CoA

    • Qual è il prodotto della degradazione del glutammato attraverso la deaminazione?

    <p>Ammoniaca (A)</p> Signup and view all the answers

    Quali tra i seguenti sono considerati nucleotidi?

    <p>ATP e GTP (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il donatore del gruppo metilico nella formazione di dTMP a partire da dUMP?

    <p>Metilen-tetraidrofolato (C)</p> Signup and view all the answers

    A differenza della sintesi delle pirimidine, la sintesi dell'anello purinico avviene su quale molecola?

    <p>5-fosforibosil-1-ammina (B)</p> Signup and view all the answers

    Quante tappe sono necessarie per costruire il nucleo purinico?

    <p>9 (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale enzima catalizza la reazione che converte GAR (glicinamide ribonucleotide) in formilglicinamide ribotide?

    <p>GAR transformilasi (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il precursore sia dell'adenilato (AMP) sia del guanilato (GMP)?

    <p>Inosinato (IMP) (A)</p> Signup and view all the answers

    Cosa si aggiunge all'inosinato (IMP) per formare adenilato (AMP) prima del rilascio di fumarato?

    <p>Aspartato (A)</p> Signup and view all the answers

    Come si ottiene il guanilato (GMP) a partire dal suo precursore?

    <p>Deidrogenazione NAD-dipendente e amminazione (C)</p> Signup and view all the answers

    Quali enzimi sono coinvolti nelle vie di recupero delle basi puriniche?

    <p>Adenina fosforibosiltransferasi e ipoxantina-guanina fosforibosiltransferasi (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente l'effetto dell'insulina e del glucagone sull'enzima diidrossiacetone fosfato?

    <p>L'insulina attiva l'enzima, mentre il glucagone lo inibisce. (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo del fruttosio 2,6-bisfosfato nell'attivazione della fosfofruttochinasi (PFK)?

    <p>Attiva allostericamente la PFK. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti molecole inibisce allostericamente la piruvato chinasi?

    <p>ATP (D)</p> Signup and view all the answers

    In che modo l'insulina influenza la sintesi della piruvato chinasi?

    <p>La aumenta (D)</p> Signup and view all the answers

    Quanti siti di legame sono presenti su ciascuna subunità della fosfofruttochinasi (PFK)?

    <p>Tre (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione del loop 6-F nella fosfofruttochinasi (PFK)?

    <p>Connette il sito dell'effettore con il sito attivo sulla subunità contigua. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quante zone di interazione presenta la struttura quaternaria della fosfofruttochinasi (PFK)?

    <p>Due (C)</p> Signup and view all the answers

    Quali sono i due stati conformazionali in cui possono trovarsi le subunità della fosfofruttochinasi (PFK)?

    <p>Teso (T) e rilassato (R) (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale dei seguenti NON è un motivo per l'elevata variazione di energia libera associata all'idrolisi dell'ATP?

    <p>Formazione di legami covalenti ad alta energia nel fosfato inorganico. (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la formula per calcolare la carica energetica cellulare?

    <p>Carica energetica = $(2[ATP] + [ADP]) / 2([ATP] + [ADP] + [AMP])$ (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti descrizioni rappresenta correttamente la fosforilazione a livello del substrato?

    <p>Trasferimento diretto di un gruppo fosfato da un intermedio metabolico fosforilato all'ADP per formare ATP. (C)</p> Signup and view all the answers

    In quale compartimento cellulare avviene la fosforilazione ossidativa?

    <p>Mitocondri (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo principale dei coenzimi NADH e FADH2 nella fosforilazione ossidativa?

    <p>Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio la fase 1 della produzione di ATP via fosforilazione ossidativa?

    <p>Riduzione dei coenzimi nelle reazioni di ossidazione dei substrati metabolici. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale via metabolica NON contribuisce alla produzione dei coenzimi ridotti (NADH e FADH2) utilizzati nella fosforilazione ossidativa?

    <p>Fotosintesi (B)</p> Signup and view all the answers

    Cosa succede ai coenzimi ridotti (NADH e FADH2) nella fase 2 della fosforilazione ossidativa?

    <p>Vengono ossidati, cedendo elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale via anaerobica di utilizzo del piruvato nei muscoli durante un lavoro intenso?

    <p>Fermentazione lattica (A), Glicolisi anaerobica (B)</p> Signup and view all the answers

    Cosa provoca l'accumulo di acido lattico nei muscoli?

    <p>Crampi muscolari (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale processo avviene nel mosto d'uva grazie ai saccaromiceti?

    <p>Fermentazione alcolica (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'importanza della porzione 6-F nella struttura quaternaria dello stato R?

    <p>È avvolta ad elica (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale molecola viene prodotta durante la fermentazione lattica?

    <p>Acido lattico (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale fattore limita l'apporto di ossigeno durante l'esercizio intenso?

    <p>Capacità dell'apparato cardiovascolare (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale processo contribuisce alla lievitazione della pasta?

    <p>Produzione di anidride carbonica (B)</p> Signup and view all the answers

    Cosa caratterizza la fermentazione alcolica?

    <p>Ribollire del mosto (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il compito della glucosio-6-fosfatasi nel metabolismo del glucosio?

    <p>Trasformare il glucosio-6-P in glucosio (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa stimola l'attività dell'enzima acetil-CoA carbossilasi?

    <p>Insulina (A)</p> Signup and view all the answers

    Da quale composto può partire la sintesi dei trigliceridi?

    <p>Diidrossiacetone fosfato (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il meccanismo attraverso il quale operano le transaminasi?

    <p>Meccanismo acido-base (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale cofattore è coinvolto nella catalisi delle transaminasi?

    <p>Piridossal-fosfato (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il prodotto finale della carboxilazione dell'acetil-CoA?

    <p>Malonil-CoA (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale composto inibisce l'enzima acetil-CoA carbossilasi?

    <p>Palmitoil-CoA (D)</p> Signup and view all the answers

    In quale contesto gli amminoacidi possono essere degradati?

    <p>Durante il turnover delle proteine (B)</p> Signup and view all the answers

    Flashcards

    Adenosina trifosfato (ATP)

    Nucleotide che fornisce energia per le reazioni cellulari.

    Idrolisi di ATP

    Processo di rottura dell'ATP che rilascia energia.

    Repulsione elettrostatica

    Forza che allontana cariche simili, importante nell'idrolisi di ATP.

    Fosforilazione a livello del substrato

    Formazione di ATP tramite trasferimento di fosfato a ADP.

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    Fosforilazione ossidativa

    Produzione di ATP nei mitocondri tramite coenzimi ridotti.

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    Coenzimi ridotti

    Molecole come NADH e FADH2 che trasportano elettroni.

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    Ciclo di Krebs

    Via metabolica che genera coenzimi e ATP attraverso ossidazione.

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    Energia potenziale vs. energia pronta

    Energia immagazzinata nei coenzimi vs. ATP pronto all'uso.

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    Fosfofruttochinasi (PFK)

    Un enzima regolatore della glicolisi con siti di legame per substrati e effettori.

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    Attivazione allosterica

    Modifica dell'attività enzimatica da un'effettore che non si lega al sito attivo.

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    Stati conformazionali della PFK

    La PFK può essere nello stato T (teso) o R (rilassato).

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    Cooperatività di legame

    Fenomeno in cui il legame di un substrato a un sito influenza il legame agli altri siti.

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    Fruttosio 2,6-bisfosfato

    Un effettore positivo che attiva la PFK allostericamente.

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    Inibitori della PFK

    Fattori come ATP e PEP che riducono l'attività della PFK.

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    Struttura quaternaria della PFK

    Costituita da dimeri (A-B e C-D) che formano un tetramero.

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    Piruvato cinasi

    Un enzima della glicolisi che è inibito allostericamente da ATP.

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    Transizioni conformazionali

    Cambio dello stato di una proteina tra stato T e stato R che coinvolge legami cooperativi.

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    Stato T

    Stato in cui i foglietti beta sono separati da molecole d'acqua.

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    Stato R

    Stato in cui i foglietti beta sono legati tra loro con legami idrogeno.

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    Fermentazione lattica

    Via anaerobica che converte il piruvato in acido lattico nei muscoli in assenza di ossigeno.

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    Crampi muscolari

    Contrazioni dolorose che possono insorgere a causa dell'accumulo di acido lattico.

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    Fermentazione alcolica

    Processo anaerobico che converte il piruvato in alcol etilico, tipico nei lieviti.

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    Saccaromices cerevisiae

    Lievito responsabile della fermentazione alcolica e della lievitazione nella panificazione.

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    Produzione di CO2

    Processo gassoso che avviene durante la fermentazione alcolica, provoca ribollimento del mosto.

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    Glucosio-6-fosfatasi

    Enzima che converte glucosio-6-P in glucosio nel reticolo endoplasmatico.

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    Malonil-CoA

    Intermediario fondamentale nella sintesi degli acidi grassi, derivato dell'acetil-CoA.

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    Acetil-CoA carbossilasi

    Enzima che catalizza la formazione di malonil-CoA da acetil-CoA.

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    Regolazione dell'acetil-CoA carbossilasi

    Controllo dell'attività enzimatica da glucagone e insulina.

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    Sintesi dei trigliceridi

    Processo che può iniziare da diidrossiacetone fosfato o glicerolo-3-fosfato.

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    Degradazione degli amminoacidi

    Processo che avviene durante il turnover, diete ricche o digiuno.

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    Sito attivo delle transaminasi

    Contiene catene laterali acide e basiche per catalisi rapida.

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    Aspartato amminotransferasi

    Transaminasi che partecipa al trasferimento di gruppi amminici.

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    Deaminazione

    Processo di rimozione del gruppo amminico da un amminoacido.

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    Carbamil fosfato sintetasi I

    Enzima attivato allostericamente da N-acetilglutammato per la sintesi di urea.

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    Glutammato

    Amminoacido che può essere deaminato direttamente; produce ammoniaca.

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    Transaminazione

    Trasferimento di un gruppo amminico da un amminoacido a un α-chetoacido.

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    Evoluzione convergente

    Sviluppo indipendente di simili funzioni o strutture in organismi diversi.

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    dTMP

    Nucleotide formato da dUMP tramite metilazione con metilen-tetraidrofolato.

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    5-fosforibosil-1-ammina

    Intermedio nella sintesi delle purine ottenuto da PRPP e ammoniaca.

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    Sintesi nucleotidica purinica

    Processo in nove passaggi per formare l'anello purinico.

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    Inosinato (IMP)

    Prodotto finale della sintesi delle purine, precursore di AMP e GMP.

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    Adenilato (AMP)

    Nucleotide ottenuto da IMP per aggiunta di aspartato.

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    Guanilato (GMP)

    Nucleotide ottenuto da IMP tramite deidrogenasi NAD-dipendente.

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    Recupero delle basi puriniche

    Processo di riciclo delle basi puriniche per risparmiare energia.

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    Transferasi

    Enzimi che trasferiscono le basi puriniche sul PRPP.

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    Study Notes

    Immagini tratte da libri di Biochimica

    • Le immagini presentate sono tratte da vari libri di biochimica, in particolare da testi di riferimento come "Voet-Voet-Pratt Fondamenti di Biochimica-Zanichelli", "Nelson-Cox-I principi di biochimica di Lehninger -Zanichelli", "Berg-Tymoczko-Stryer-Biochimica - Zanichelli", "Garret-Grisham – Principi di Biochimica- Piccin", e "Ringe-Petsko- Struttura e funzione delle proteine- Zanichelli"
    • L'utilizzo delle immagini è riservato agli studenti del Corso di Laurea in Scienze Biologiche dell'Università degli Studi di Genova.

    Metabolismo

    • Il metabolismo è un processo complesso che comprende il catabolismo (degradazione) e l'anabolismo (biosintesi).
    • L'ATP e i coenzimi ridotti sono fondamentali per il metabolismo e forniscono energia.
    • Il catabolismo porta alla produzione di ATP, coenzimi ridotti, e calore, e fornisce anche precursori per il metabolismo anabolico.

    Digestione dei Nutrienti

    • Bocca (pH neutro): Gli amidi vengono parzialmente scomposti dall'amilasi salivare. Il lattosio e i carboidrati non subiscono degradazione. Le proteine non subiscono degradazione nella bocca. I grassi non subiscono degradazione nella bocca.
    • Stomaco (pH acido): Il glucosio, il saccarosio е il lattosio non subiscono degradazione nello stomaco. Gli amidi vengono parzialmente scomposti in polisaccaridi e gli oligosaccaridi. Le proteine sono idrolizzate dalla pepsina. I grassi non subiscono degradazione nello stomaco.
    • Intestino tenue (pH neutro o basico): Il glucosio, il ribosio е il saccarosio sono idrolizzati in monosaccaridi dall'azione degli enzimi. La cellulosa non digerita e viene eliminata. Le proteine sono idrolizzate in oligopeptidi e amminoacidi. I grassi sono emulsionati dalla bile e idrolizzati in acidi grassi e glicerolo.

    Coenzimi vitaminici

    • Le vitamine possono fungere da coenzimi.
    • Sono riportate le vitamine e i loro coenzimi corrispondenti.
    • Per ogni coppia vitamina-coenzima, si indica l'enzima e la rispettiva funzione

    Trasporto di molecole

    • Il trasporto attivo (simporto con Na+) è un processo che richiede energia per trasportare molecole attraverso le membrane.
    • Il trasporto facilitato è un processo che non richiede energia per trasportare molecole attraverso le membrane.
    • La diffusione semplice è un processo che non richiede energia per trasportare molecole attraverso le membrane.
    • Per la digestione di lipidi, si formano micelle con sali biliari che aiutano l'assorbimento di acidi grassi.

    Adenosina trifosfato (ATP)

    • L'ATP è la principale molecola di trasferimento energetico nelle cellule.
    • L'idrolisi dell'ATP rilascia energia utilizzabile per processi cellulari.
    • L'ATP è formato da una base azotata (adenina), uno zucchero (ribosio) e tre gruppi fosfato.

    Diverse ragioni sono alla base dell'elevata variazione di energia libera associata all'idrolisi di ATP:

    • Rimozione della repulsione elettrostatica
    • Il fosfato inorganico è stabilizzato dalla risonanza.
    • Ionizzazione immediata del prodotto di reazione ADP
    • I prodotti della reazione sono maggiormente solvatati del reagente.

    Energie di idrolisi dei composti ad alta energia

    • Diverse molecole, tra cui fosfoenolpiruvato, 3',5'-Cyclic adenosine monophosphate (5'-AMP) , 1,3-Bisphosphoglycerate e Creatina fosfato sono in elenco, con le relative energie di idrolisi.

    Carica energetica

    • La carica energetica indica il rapporto tra i diversi nucleotidi (ATP, ADP, AMP).

    Strategie per la produzione di ATP nelle cellule

    • Sono descritte due strategie principali per la produzione di ATP: reazioni di fosforilazione a livello del substrato e fosforilazione ossidativa.

    Fosforilazione ossidativa

    • Il processo di fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri.
    • I coenzimi NADH e FADH2, prodotti da reazioni cataboliche, vengono riossidati, generando ATP.

    Glicogeno

    • La struttura del glicogeno e le reazioni della glicogeno fosforilasi sono descritte nel dettaglio.
    • Sono descritte le reazioni di fosforilazione per la sintesi di glicogeno.
    • Diverse aree di regolazione della glicogeno fosforilasi nel muscolo e nel fegato.

    Regolazione ormonale del fegato

    • Il glucagone attiva la demolizione del glicogeno e inibisce la sintesi.
    • L'insulina attiva la sintesi del glicogeno e inibisce la demolizione.

    Via dell'esoso monofosfato

    • Schema di interconversione degli zuccheri fosforilati, specificando le reazioni, gli enzimi e le molecole coinvolte.

    Mitocondri

    • Sono descritti i complessi proteici della catena di trasporto elettronico.
    • Il trasporto degli elettroni e la fosforilazione ossidativa dei processi associati alle membrane del mitocondrio.

    Reazioni anaplerotiche del Ciclo di Krebs

    • Presenta le reazioni anaplerotiche coinvolte nel rifornimento di intermedi per il ciclo di Krebs, inclusi PEP carbossilasi, piruvato carbossilasi e enzima malico.

    Catabolismo degli Amminoacidi

    • Descrizione delle reazioni coinvolte nel catabolismo degli amminoacidi, tra cui la transaminazione, deaminazione, e il ciclo dell'urea.

    Ciclo dell'urea

    • Descrive le reazioni e le tappe del ciclo dell'urea.
    • Localizzazione e fattori che regolano l'attività della enzima carbamil fosfato sintetasi

    Sintesi dei nucleotidi

    • Sono descritte le vie principali di sintesi dei nucleotidi "de novo" e di recupero, indicando i precursori, i cofattori e le reazioni coinvolte.

    Trasportatori diversi

    • Descrive i diversi trasportatori coinvolti nel trasporto del glucosio attraverso le membrane.
    • Trasportatori nel reticolo endoplasmatico, trasportatori nella membrana plasmatica, ecc.

    Digestione e assorbimento dei trigliceridi

    • Descrizione della digestione e assorbimento dei trigliceridi, con particolare attenzione agli enzimi coinvolti (Lipasi pancreatica)
    • Descrizione di come si creano le micelle per l'assorbimento dei trigliceridi.

    Fosfolipidi e trigliceridi

    • Formule strutturali dei fosfolipidi e dei trigliceridi.

    Acidi biliari

    • Formule strutturali di acido colico, acido chenodeossicolico, acido glicocolico, acido taurocolico, e acido taurochenodeossicolico

    I lipoproteine

    • Proprietá fisiche (densità, dimensione, massa, %) e composizione di diverse lipoproteine (chilomicroni, VLDL, IDL, LDL, HDL) sono qui elencate.

    Mobilitazione degli acidi grassi

    • Le tappe della mobilitazione degli acidi grassi dai trigliceridi del tessuto adiposo, stimolate dagli ormoni (adrenalina, glucagone).

    Attivazione degli acidi grassi

    • Descrizione del processo di attivazione degli acidi grassi, inclusi reazioni, enzimi e energia richiesta.

    Trasferimento degli acidi grassi

    • Il processo di trasporto degli acidi grassi all'interno dei mitocondri, utilizzando la carnitina. Questo processo prevede enzimi specifici localizzati a livello della membrana mitocondriale. Le reazioni di transacilazione.

    ẞ-ossidazione degli acidi grassi

    • I passaggi molecolari della ẞ-ossidazione degli acidi grassi e gli enzimi coinvolti sono in dettaglio.

    Catena di trasporto elettronico

    • Descrizione dei complessi della catena di trasporto elettronico e delle loro componenti.
    • Il processo di rigenerazione dei coenzimi ossidati.
    • Trasferimento e passaggio degli elettroni nelle diverse tappe della fosforilazione ossidativa.

    Rendimento dell'ossidazione completa degli acidi grassi

    • Rendimento energetico in quanto ATP rilasciato per ogni molecola di acido grasso ossidata completamente (in termini di molecole di coenzimi e ATP) è qui descritto.

    Degradazione degli amminoacidi

    • Il frammentazione di diverse molecole di amminoacidi e il loro utilizzo attraverso le diverse vie metaboliche.

    Gluconeogenesi

    • Via metabolica che consente la sintesi del glucosio a partire da precursori non glicidici.
    • Informazioni relative a enzimi, reazioni e regolazioni relative al processo.

    Enzima bifunzionale PFK-2/F-2,6-BPasi

    • Struttura e funzione dell'enzima bifunzionale PFK-2/F-2,6-BPasi. Il processo di regolazione dell'attività enzimatica è qui presentato.

    Glucosio-6-fosfatasi

    • Descrive la localizzazione della glucosio-6-fosfatasi (nei reticoli endoplasmatici) e delle tappe della conversione del glucosio-6-fosfato in glucosio. La conversione del glucosio sotto forma di 6-fosfato nella membrana con la sua successiva fuoriuscita dalla cellula.

    Chetogenesi

    • Tappe e relazione in diverse patologie metaboliche.
    • Il processo di sintesi e rilascio dei corpi chetonici.

    Sintesi dei trigliceridi

    • Presentazione delle vie che partono dai diidrossiacetone fosfato e glicerolo-3-fosfato per la sintesi dei trigliceridi.

    Sintesi degli acidi grassi

    • Descrizione degli step coinvolti nella sintesi degli acidi grassi.
    • Regolazione e localizzazione del processo.

    Sistemi navetta

    • Descrizione dei sistemi navetta del glicerolo-3P e malato-aspartato.

    Traslocazione ATP e ADP

    • Spiegazione del trasporto di ATP e ADP attraverso la membrana mitocondriale interna.

    Inibitori del trasporto elettronico-fosforilazione ossidativa

    • Elenco di alcuni inibitori del trasporto elettronico e della fosforilazione ossidativa. I siti e le specificità d'azione.

    Degradazione degli amminoacidi

    • Le situazioni metaboliche in cui viene utilizzata la degradazione degli amminoacidi.

    Proteasi

    • Metodi e tipi di enzimi coinvolti nella degradazione delle proteine.
    • Struttura chimica dei substrati e siti di taglio prodotti dalle diverse proteasi.

    Nucleotidi

    • I nucleotidi sono biomolecole fondamentali.
    • Descrive le vie di sintesi dei nucleotidi, sia de novo che di recupero.

    Altri argomenti

    • Sono state incluse informazioni su processi come la via dell'esoso monofosfato e varie figure e diagrammi delle vie metaboliche, enfatizzando dettagli e chiarezza.
    • Note aggiuntive sono state fornite su alcune immagini in cui sono presenti aspetti regolatori, localizzazioni cellulari o caratteristiche computazionali aggiuntive.
    • La comprensione e la sintesi delle informazioni offerte sono cruciali per un'efficace comprensione degli argomenti.

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    Questo quiz esplora concetti fondamentali riguardanti gli amminoacidi e la loro deaminazione, insieme ai processi metabolici dei nucleotidi. Si pone attenzione particolare sull'enzima che catalizza la formazione di α-chetoglutarato e sulle reazioni coinvolte nella sintesi delle purine e delle pirimidine.

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