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Questions and Answers
¿Cuál de los siguientes aminoácidos se clasifica como glucogénico?
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¿Qué sustancia es captada por el ácido glutámico para transformar el amonio en un compuesto menos tóxico?
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¿Cuál es la vía principal de eliminación de nitrógeno en los seres humanos?
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¿Qué requiere la síntesis de urea, según la reacción global descrita?
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¿Cuál es el proceso mediante el cual se forman glúcidos a partir de aminoácidos glucogénicos?
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¿Cuál es la principal función de las enzimas que digieren las proteínas de la dieta?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el proteinograma es correcta?
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¿Qué aspecto distingue a los exudados de los trasudados en términos patológicos?
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¿Cuál es la función principal de las proteínas plasmáticas?
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¿Qué permite la representación esquemática de los patrones electroforéticos?
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¿Qué muestra se utiliza comúnmente en el test colorimétrico para la determinación de albúmina?
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¿Cuál es el valor normal de albúmina en orina en 24 horas?
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¿Qué efecto tiene la hiperglucemia en los niveles de fructosamina?
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¿Cuál es la función principal de la tripsina en el intestino?
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¿Cuál de los siguientes métodos NO se utiliza para la determinación de albúmina en suero?
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¿Qué condición puede provocar un aumento de albúmina en la orina?
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¿Qué sucede con los aminoácidos cuando hay un exceso en la dieta?
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¿Dónde se lleva a cabo principalmente la degradación de los aminoácidos?
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¿Cuál es el pH en el que se utiliza el verde de bromocresol para la medición de albúmina?
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¿Qué técnica se emplea como un método cualitativo para detectar albuminuria?
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¿Qué compuesto se produce directamente a partir de la degradación de aminoácidos para entrar al ciclo de Krebs?
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¿Qué ocurre en el organismo durante condiciones de ayuno?
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¿Qué se puede deducir si se encuentran altos niveles de fructosamina en un paciente?
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Además de las nuevas proteínas, ¿qué otros compuestos pueden formarse a partir de aminoácidos?
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¿Cuál es el papel de la quimotripsina en el proceso digestivo?
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¿Qué tipo de proteínas se metabolizan primero para obtener aminoácidos?
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¿Qué ocurre cuando se añade ácido acético a la orina después de hervirla y observar turbidez?
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¿Cuál de las siguientes proteínas NO es clasificada como una globulina?
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¿Qué fracción de globulinas incluye principalmente anticuerpos?
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La proteína C reactiva (PCR) es especialmente útil en situaciones de:
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¿Cuál de las siguientes NO es una propiedad de las proteínas reactantes de fase aguda?
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¿Cuál de las siguientes pruebas se utiliza para la valoración cuantitativa de la albuminuria?
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Entre las siguientes proteínas, ¿cuál es la más sensible en situaciones de inflamación aguda?
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Las alfa-globulinas se caracterizan principalmente por qué tipo de proteínas?
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¿Qué proteína se utiliza principalmente para el transporte de hierro en el organismo?
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¿Cuál es el valor normal de transferrina en mg/dl?
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¿Qué condición se asocia con niveles elevados de fibrinógeno?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el fibrinógeno es correcta?
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En las nefropatías con pérdidas de proteínas, ¿qué se pierde en la orina que puede originar anemias hipocrómicas?
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¿Qué tipo de desaminación ocurre cuando la serina se convierte en ácido pirúvico?
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¿Cuál de las siguientes es una manifestación de hemocromatosis?
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¿Qué tipo de desaminación es la más frecuente?
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Study Notes
Generalidades de las Proteínas
- Proteínas son macromoléculas esenciales para la vida, con múltiples funciones cruciales en la fisiología de todos los seres vivos.
- Alteraciones en el metabolismo de las proteínas tienen gran trascendencia en la salud.
- Determinar el estado del metabolismo proteico es útil en el ámbito clínico.
Concepto de Proteínas
- Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- El término "proteína" proviene del griego "proteios", que significa "de primera calidad".
Funciones de las Proteínas
- Estructural: Ejemplos incluyen colágeno, queratina, glucoproteínas de membrana.
- Defensiva: Ejemplos incluyen anticuerpos, fibrinógeno, trombina.
- Enzimática: Ejemplos incluyen sacarasa, pepsina.
- Contráctil: Ejemplos incluyen actina y miosina.
- Homeostática: Mantienen el pH y el balance hídrico del organismo.
- Transportadora: Ejemplos incluyen hemoglobina, lipoproteínas.
- Transducción de señales: Ejemplos incluyen rodopsina.
- Reserva: Ejemplos incluyen caseína, ovoalbúmina.
- Hormonal: Ejemplos incluyen insulina, glucagón.
Estructura de las Proteínas
- Monómeros: Aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.
- Estructura general de un aminoácido: Un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), un átomo de hidrógeno, y una cadena lateral (R) variable.
-
Tipos de aminoácidos:
- Proteicos (20) : diferenciados por su cadena lateral (R). Clasificados en apolares/hidrofóbicos (alanina), polares/hidrofílicos no ionizables (serina), y polares/hidrofílicos ionizables (aniónicos o ácidos, catiónicos o básicos).
- No proteicos (más de 150): algunos actúan como neurotransmisores o como intermediarios en procesos metabólicos.
- Péptidos: Uniones de dos o más aminoácidos. Existen oligopéptidos (menos de 10 aa) y polipéptidos (10 a 100 aa); las proteínas tienen más de 100 aa.
Características ácido-base de los aminoácidos
- Los aminoácidos actúan como amortiguadores de los cambios de pH del medio.
- La forma iónica que adquiere el aminoácido depende del pH del medio.
Péptidos
- Unión de dos o más aminoácidos unidos por un enlace peptídico.
- Oligopéptidos (menos de 10 aminoácidos).
- Polipéptidos (entre 10 y 100 aminoácidos).
- Proteínas (más de 100 aminoácidos).
Niveles de Organización de las Proteínas
- Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
- Estructura secundaria: Disposición espacial de la cadena, como hélice alfa o lámina beta.
- Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional completo de la proteína.
- Estructura cuaternaria: Organización de varias cadenas polipeptídicas.
Desnaturalización de las Proteínas
- Alteración de la estructura tridimensional, incluyendo la secundaria, terciaria y cuaternaria, con pérdida de su función.
- Causada por cambios de temperatura, pH extremo, o agentes químicos.
- En muchas ocasiones, la proteína puede recuperar su estructura y función si se restauran las condiciones óptimas.
Clasificación de las Proteínas
- Holoproteínas: Compuestas exclusivamente por aminoácidos.
- Heteroproteínas: Compuestas por una parte proteica y otra no proteica (grupo prostético). Incluyen lipoproteínas, glucoproteínas y cromoproteínas.
Metabolismo de Proteínas
- Síntesis: Proceso de creación de proteínas, crucial para el mantenimiento y reparación de tejidos, la producción de enzimas, hormonas, etc. Ocurre en diferentes células.
- Degradación: Proceso de destrucción y reciclaje de proteínas, liberando aminoácidos para ser utilizados o eliminados del organismo.
- Balance nitrogenado: Se refiere a la relación entre el nitrógeno ingerido y el eliminado.
Digestión y Absorción de Proteínas
- Digestión enzimática en el estómago e intestino delgado: enzimas como pepsina, tripsina y quimotripsina.
- Absorción de aminoácidos, péptidos, o la unión de ambos, en las células para su uso.
Excreción de Nitrógeno
- Eliminación del nitrógeno resultante del catabolismo de las proteínas como urea, ácido úrico, etc.
- Eliminación principalmente a través de la orina, pero también por otros medios.
Alteraciones en el Metabolismo Proteico
- Disminución: Fallos en la síntesis de proteínas o incremento en la degradación.
- Aumento: Incrementos en la síntesis o decrementos en la degradación, llevando a hiperproteinemia.
- Alteraciones por enfermedades o lesiones.
- Factores que afectan al metabolismo proteico: Nutrición, enfermedades, cirugía, genética.
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Description
Este cuestionario explora conceptos clave sobre aminoácidos, urea y proteínas. Se analizan procesos metabólicos como la gluconeogénesis y la función de las enzimas digestivas. Ideal para estudiantes de biología molecular y bioquímica.