Biología Molecular: Aminoácidos y Proteínas
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Questions and Answers

¿Cuál de los siguientes aminoácidos se clasifica como glucogénico?

  • Tirosina
  • Fenilalanina
  • Isoleucina
  • Valina (correct)
  • ¿Qué sustancia es captada por el ácido glutámico para transformar el amonio en un compuesto menos tóxico?

  • Urea
  • Glutamina (correct)
  • Aminoácidos
  • Bicarbonato
  • ¿Cuál es la vía principal de eliminación de nitrógeno en los seres humanos?

  • Amoníaco
  • Urea (correct)
  • Ácido úrico
  • Aminoácidos libres
  • ¿Qué requiere la síntesis de urea, según la reacción global descrita?

    <p>Energía en forma de ATP</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el proceso mediante el cual se forman glúcidos a partir de aminoácidos glucogénicos?

    <p>Gluconeogénesis</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la principal función de las enzimas que digieren las proteínas de la dieta?

    <p>Descomponer las proteínas en aminoácidos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el proteinograma es correcta?

    <p>Proporciona información sobre la cantidad y tipo de proteínas plasmáticas</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué aspecto distingue a los exudados de los trasudados en términos patológicos?

    <p>Los exudados se producen por infecciones, inflamaciones o neoplasias</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de las proteínas plasmáticas?

    <p>Transportar hormonas y nutrientes en el torrente sanguíneo</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué permite la representación esquemática de los patrones electroforéticos?

    <p>Visualizar la separación de proteínas según su carga y tamaño</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué muestra se utiliza comúnmente en el test colorimétrico para la determinación de albúmina?

    <p>Suero problema</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el valor normal de albúmina en orina en 24 horas?

    <p>Menos de 30 mg</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué efecto tiene la hiperglucemia en los niveles de fructosamina?

    <p>Los aumenta</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es la función principal de la tripsina en el intestino?

    <p>Rompe enlaces peptídicos detrás de ciertos aminoácidos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de los siguientes métodos NO se utiliza para la determinación de albúmina en suero?

    <p>Tira reactiva</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué condición puede provocar un aumento de albúmina en la orina?

    <p>Ejercicio intenso</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué sucede con los aminoácidos cuando hay un exceso en la dieta?

    <p>Se convierten en reservas lipídicas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Dónde se lleva a cabo principalmente la degradación de los aminoácidos?

    <p>En las células hepáticas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el pH en el que se utiliza el verde de bromocresol para la medición de albúmina?

    <p>pH 4.2</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué técnica se emplea como un método cualitativo para detectar albuminuria?

    <p>Tira reactiva</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué compuesto se produce directamente a partir de la degradación de aminoácidos para entrar al ciclo de Krebs?

    <p>Acetil-CoA.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué ocurre en el organismo durante condiciones de ayuno?

    <p>La energía se obtiene de lípidos de reserva y aminoácidos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué se puede deducir si se encuentran altos niveles de fructosamina en un paciente?

    <p>El paciente ha mantenido niveles de glucemia altos recientemente</p> Signup and view all the answers

    Además de las nuevas proteínas, ¿qué otros compuestos pueden formarse a partir de aminoácidos?

    <p>Neurotransmisores y hormonas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el papel de la quimotripsina en el proceso digestivo?

    <p>Rompe enlaces peptídicos detrás de ciertos aminoácidos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de proteínas se metabolizan primero para obtener aminoácidos?

    <p>Proteínas plasmáticas.</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué ocurre cuando se añade ácido acético a la orina después de hervirla y observar turbidez?

    <p>Desaparece la turbidez si es por fosfatos carbonatos.</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes proteínas NO es clasificada como una globulina?

    <p>Albumina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué fracción de globulinas incluye principalmente anticuerpos?

    <p>Gammaglobulinas</p> Signup and view all the answers

    La proteína C reactiva (PCR) es especialmente útil en situaciones de:

    <p>Estrés o inflamación</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes NO es una propiedad de las proteínas reactantes de fase aguda?

    <p>Disminuyen en traumatismos</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes pruebas se utiliza para la valoración cuantitativa de la albuminuria?

    <p>Métodos turbidimétricos</p> Signup and view all the answers

    Entre las siguientes proteínas, ¿cuál es la más sensible en situaciones de inflamación aguda?

    <p>Proteína C reactiva</p> Signup and view all the answers

    Las alfa-globulinas se caracterizan principalmente por qué tipo de proteínas?

    <p>Proteínas de transporte</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué proteína se utiliza principalmente para el transporte de hierro en el organismo?

    <p>Transferrina</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál es el valor normal de transferrina en mg/dl?

    <p>200-400 mg/dl</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué condición se asocia con niveles elevados de fibrinógeno?

    <p>Enfermedad cardiovascular</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el fibrinógeno es correcta?

    <p>Es un reactante de fase aguda</p> Signup and view all the answers

    En las nefropatías con pérdidas de proteínas, ¿qué se pierde en la orina que puede originar anemias hipocrómicas?

    <p>Transferrina</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de desaminación ocurre cuando la serina se convierte en ácido pirúvico?

    <p>Desaminación no oxidativa</p> Signup and view all the answers

    ¿Cuál de las siguientes es una manifestación de hemocromatosis?

    <p>Cirrosis</p> Signup and view all the answers

    ¿Qué tipo de desaminación es la más frecuente?

    <p>Transaminación + desaminación oxidativa</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Generalidades de las Proteínas

    • Proteínas son macromoléculas esenciales para la vida, con múltiples funciones cruciales en la fisiología de todos los seres vivos.
    • Alteraciones en el metabolismo de las proteínas tienen gran trascendencia en la salud.
    • Determinar el estado del metabolismo proteico es útil en el ámbito clínico.

    Concepto de Proteínas

    • Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
    • El término "proteína" proviene del griego "proteios", que significa "de primera calidad".

    Funciones de las Proteínas

    • Estructural: Ejemplos incluyen colágeno, queratina, glucoproteínas de membrana.
    • Defensiva: Ejemplos incluyen anticuerpos, fibrinógeno, trombina.
    • Enzimática: Ejemplos incluyen sacarasa, pepsina.
    • Contráctil: Ejemplos incluyen actina y miosina.
    • Homeostática: Mantienen el pH y el balance hídrico del organismo.
    • Transportadora: Ejemplos incluyen hemoglobina, lipoproteínas.
    • Transducción de señales: Ejemplos incluyen rodopsina.
    • Reserva: Ejemplos incluyen caseína, ovoalbúmina.
    • Hormonal: Ejemplos incluyen insulina, glucagón.

    Estructura de las Proteínas

    • Monómeros: Aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.
    • Estructura general de un aminoácido: Un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), un átomo de hidrógeno, y una cadena lateral (R) variable.
    • Tipos de aminoácidos:
      • Proteicos (20) : diferenciados por su cadena lateral (R). Clasificados en apolares/hidrofóbicos (alanina), polares/hidrofílicos no ionizables (serina), y polares/hidrofílicos ionizables (aniónicos o ácidos, catiónicos o básicos).
      • No proteicos (más de 150): algunos actúan como neurotransmisores o como intermediarios en procesos metabólicos.
    • Péptidos: Uniones de dos o más aminoácidos. Existen oligopéptidos (menos de 10 aa) y polipéptidos (10 a 100 aa); las proteínas tienen más de 100 aa.

    Características ácido-base de los aminoácidos

    • Los aminoácidos actúan como amortiguadores de los cambios de pH del medio.
    • La forma iónica que adquiere el aminoácido depende del pH del medio.

    Péptidos

    • Unión de dos o más aminoácidos unidos por un enlace peptídico.
    • Oligopéptidos (menos de 10 aminoácidos).
    • Polipéptidos (entre 10 y 100 aminoácidos).
    • Proteínas (más de 100 aminoácidos).

    Niveles de Organización de las Proteínas

    • Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
    • Estructura secundaria: Disposición espacial de la cadena, como hélice alfa o lámina beta.
    • Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional completo de la proteína.
    • Estructura cuaternaria: Organización de varias cadenas polipeptídicas.

    Desnaturalización de las Proteínas

    • Alteración de la estructura tridimensional, incluyendo la secundaria, terciaria y cuaternaria, con pérdida de su función.
    • Causada por cambios de temperatura, pH extremo, o agentes químicos.
    • En muchas ocasiones, la proteína puede recuperar su estructura y función si se restauran las condiciones óptimas.

    Clasificación de las Proteínas

    • Holoproteínas: Compuestas exclusivamente por aminoácidos.
    • Heteroproteínas: Compuestas por una parte proteica y otra no proteica (grupo prostético). Incluyen lipoproteínas, glucoproteínas y cromoproteínas.

    Metabolismo de Proteínas

    • Síntesis: Proceso de creación de proteínas, crucial para el mantenimiento y reparación de tejidos, la producción de enzimas, hormonas, etc. Ocurre en diferentes células.
    • Degradación: Proceso de destrucción y reciclaje de proteínas, liberando aminoácidos para ser utilizados o eliminados del organismo.
    • Balance nitrogenado: Se refiere a la relación entre el nitrógeno ingerido y el eliminado.

    Digestión y Absorción de Proteínas

    • Digestión enzimática en el estómago e intestino delgado: enzimas como pepsina, tripsina y quimotripsina.
    • Absorción de aminoácidos, péptidos, o la unión de ambos, en las células para su uso.

    Excreción de Nitrógeno

    • Eliminación del nitrógeno resultante del catabolismo de las proteínas como urea, ácido úrico, etc.
    • Eliminación principalmente a través de la orina, pero también por otros medios.

    Alteraciones en el Metabolismo Proteico

    • Disminución: Fallos en la síntesis de proteínas o incremento en la degradación.
    • Aumento: Incrementos en la síntesis o decrementos en la degradación, llevando a hiperproteinemia.
    • Alteraciones por enfermedades o lesiones.
    • Factores que afectan al metabolismo proteico: Nutrición, enfermedades, cirugía, genética.

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    Este cuestionario explora conceptos clave sobre aminoácidos, urea y proteínas. Se analizan procesos metabólicos como la gluconeogénesis y la función de las enzimas digestivas. Ideal para estudiantes de biología molecular y bioquímica.

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