Tema 1. Aminoácidos y Péptidos PDF

BIOQUÍMICA. Grado en Química. Curso 24-25 Prof. Lorena García Hevia TEMA 1. Aminoácidos y péptidos. Aminoácidos: estructura y clasificación. El enlace peptídico. Péptidos naturales de interese biológico.  TEMA 1: Aminoácido...

BIOQUÍMICA. Grado en Química. Curso 24-25 Prof. Lorena García Hevia TEMA 1. Aminoácidos y péptidos. Aminoácidos: estructura y clasificación. El enlace peptídico. Péptidos naturales de interese biológico.  TEMA 1: Aminoácidos y péptidos 1. Aminoácidos: monómeros de las proteínas ❑ 1.1 Estructura ❑ 1.2 Aminoácidos proteicos ❑ 1.3 Clasificación de los aminoácidos proteicos ❑ 1.4 Aminoácidos no proteicos y sus derivados de especial interés biológico ❑ 1.5 Propiedades de los aminoácidos Propiedades ácido-base Propiedades estereoquímicas Propiedades espectrales 2. Enlace peptídico 3. Características generales de los péptidos 4. Péptidos de interés biológico Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.1 ESTRUCTURA Un aminoácido consiste en un átomo de carbono central, llamado carbono α, unido a: - Grupo amino primario (básico) - NH2 - Grupo carboxilo (ácido)- COOH - Átomo de H - Cadena lateral (R). Radical de naturaleza y estructura variable Este RADICAL es el que se van a DIFERENCIAR unos aminoácidos de otros Estos grupos R difieren en su ESTRUCTURA, TAMAÑO y CARGA ELÉCTRICA EXCEPCIÓN: Aminoácido PROLINA, que tiene un anillo de pirrolidina que puede considerarse como un aminoácido que está sustituido por su propia cadena lateral Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.1 ESTRUCTURA La mayoría de los aminoácidos (excepto Gly) tienen un carbono asimétrico o quiral. Pueden presentarse en diferentes formas esteroisoméricas: D y L. ESTEREOISÓMEROS: tienen la misma fórmula molecular, la misma secuencia de átomos enlazados, pero la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio es diferente. Si el grupo AMINO está a al izquierda son “L” aminoácidos, si está a la derecha son “D” aminoácidos. Esta es la proyección de Fischer. Todos los aminoácidos naturales que forman parte de las proteínas son ISÓMEROS L Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  Aminoácidos PROTEICOS Determinados por el código NO PROTEICOS genético y forman parte constituyente de las proteínas: 20 No forman parte de las proteínas o 22 aas ESENCIALES NO ESENCIALES El organismo puede sintetizarlos. Necesitan ser ingeridos con la dieta Función estructural  1. Aminoácidos 1.2 AMINOÁCIDOS PROTEICOS ▪ Existen 20 aa diferentes que forman parte de la estructura de las proteínas. Son los que se encuentran codificados en el código genético. ▪ Los humanos adultos pueden sintetizar 10 de estos, Aas NO ESENCIALES (Ala, Pro, Gly, Gln, Asp, Arg, His, Glu, Asn, Ser). ▪ Los Aas ESENCIALES son aquellos que no son producidos por el organismo (dieta). Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cys, Met, Lys. ▪ En recién nacidos, His debe ser suplementada (leche materna ó leches artificiales) Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos AMINOÁCIDOS PROTEICOS NO ESTÁNDAR ▪ Existen 2 aminoácidos proteicos presentes en el código genético : ▪ Selenocisteína, aminoácido número 21: ▪ Abreviatura, Sec, U ▪ Codificado por el triplete de nucleótidos UGA ▪ Presente en arqueas, bacterias y eucariotas ▪ Pirrolisina, aminoácido 22 ▪ Es un derivado de la lisina, porta un anillo pirrolico ▪ Su abreviatura normalizada (Pyl, O) ▪ Codifica por el codón UAG ▪ Presente en arqueas metanógenas y una especie de bacterias Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos AMINOÁCIDOS PROTEICOS NO ESTÁNDAR ▪ Algunos aminoácidos sufren modificaciones post-tradicionales, Aas modificados. Por tanto, no existe ningún codón que codifique para estos aas modificados. Entre las modificaciones postraduccionales cabe destacar: ▪ HIDROXILACIÓN, adición de un grupo hidroxilo. Hidroxiprolina e hidroxilisina (colágeno del citoesqueleto). ▪ 4-hidroxiprolina (Prolina) ▪ 5-hidroxilisina (Lisina) ▪ CARBOXILACIÓN, adición de un grupo carboxilo. ▪ Glutamato (protrombina y factores de coagulación, proteínas dependientes de la vitamina K). Residuo gamma-carboxiglutamato Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos AMINOÁCIDOS PROTEICOS NO ESTÁNDAR ▪ ADICIÓN DE YODO, tirosina presente en la tiroglobulina (precursora de hormonas tiroideas). ▪ Monoiodotirosina ▪ Diodotirosina ▪ CONDENSACIÓN, adición de varias moléculas de un determinado aminoácido. Desmosina e isodesmosina, unión de 4 moléculas de lisina. ▪ METILACIÓN, adición de un grupo metilo. Histidina, miosina y actina (proteínas contráctiles del citoesqueleto y músculo esquelético). 3-metil-histidina Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  Aminoácidos PROTEICOS Determinados por el código NO PROTEICOS genético y forman parte constituyente de las proteínas: 20 No forman parte de las proteínas o 22 aas ESENCIALES NO ESENCIALES El organismo puede sintetizarlos. Necesitan ser ingeridos con la dieta Función estructural  1. Aminoácidos 1.3 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS Los aminoácidos pueden clasificarse en función de la estructura química y la carga polar de sus cadenas laterales, particularmente de la polaridad o la tendencia a interaccionar con agua a ph biológico (cerca de ph7). ▪ ESTRUCTURA QUÍMICA ▪ Las cadenas laterales (R) son los grupos funcionales que determinan la estructura y la función de las proteínas de las que forman parte. ▪ LA CARGA POLAR DE LAS CADENAS LATERALES ▪ La polaridad de las cadenas laterales de los aminoácidos determina su solubilidad en agua: ▪ Las cadenas laterales polares/hidrofílicas pueden interaccionar con el agua y otros grupos polares. Normalmente se encuentran en la superficie de la proteína. ▪ Las cadenas laterales apolares/hidrofóbicas contribuyen al plegamiento de la proteína mediante interacciones hidrofóbicas y se encuentran principalmente en el interior de la proteína o en superficies que intervienen en interacciones con otras proteínas. Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos Alanina Leucina Prolina Glicina Fenilalanina Apolares Valina Isoleucina Metionina Triptófano Asparagina Serina Cisteína Neutros Aminoácidos Glutamina Treonina Treonina Lisina Arginina Polares Catiónicos Histidina Aspartato Aniónicos Glutamato Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos Alanina Leucina Prolina Glicina Fenilalanina Apolares Valina Isoleucina Metionina Triptófano Asparagina Serina Cisteína Neutros Aminoácidos Glutamina Treonina Treonina Lisina Arginina Polares Catiónicos Histidina Aspartato Aniónicos Glutamato Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.3 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS ▪ HIDROFÓBICOS O APOLARES ▪ Son cadenas alifáticas (alcanos) ▪ Son químicamente inertes ▪ Esenciales: establecimiento y mantenimiento de la estructura tridimensional proteica (interacciones hidrofóbicas) ▪ “R” heterocíclica compleja, formando una amina secundaria (-NH-), también conocido como iminoácido ▪ Es químicamente inerte ▪ Confiere rigidez a la estructura proteica ▪ Permite generar los denominados giros β esenciales para establecer las estructuras tridimensional de la proteína ▪ Es uno de los aas que contienen azufre (S) ▪ Su cadena “R” es un grupo metiltioéter apolar ▪ Presenta un electrón sin compartir, pudiendo originar enlaces con iones metálicos o grupos electrófilos Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.3 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS ▪ HIDROFÓBICOS O APOLARES ▪ También conocido como glicocola. ▪ Presenta la cadena “R” más sencilla: un átomo de H (pequeño tamaño) ▪ Esencial: función especial en la estructura proteínas, acoplándose muy bien en los huecos que otros Aas no podrían hacerlo ▪ “R” posee anillos aromáticos ▪ Con capacidad para absorber la luz UV (280nm) Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos Alanina Leucina Prolina Glicina Fenilalanina Apolares Valina Isoleucina Metionina Triptófano Asparagina Serina Cisteína Neutros Aminoácidos Glutamina Treonina Treonina Lisina Arginina Polares Catiónicos Histidina Aspartato Aniónicos Glutamato Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos ▪ HIDROFÍLICOS O POLARES ▪ NEUTROS (SIN CARGA) ▪ Amidas derivadas de los ácidos aspártico y glutámico. ▪ Sus cadenas “R” son altamente polares pero sin carga ▪ “R” se disponen hacia la fase acuosa ▪ Presentan un grupo –OH en su cadena “R”. ▪ -OH (Ser) es más reactivo que el de la Thr. ▪ Aparecen en muchos centros catalíticos de enzimas ▪ Derivado hidroxilado de la fenil alanina. ▪ Es un aminoácido aromático polar debido a su grupo OH. ▪ Común en los centros activos de enzimas (Tirosin-quinasas, regulación hormonal). ▪ Ser, Thr y Tyr pueden formar enlaces éster con el grupo fosfato FOSFORILACIÓN PROTEINAS (mecanismo de regulación enzimática) Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos ▪ HIDROFÍLICOS O POLARES ▪ NEUTROS (SIN CARGA) ▪ También contiene azufre (S) ▪ Este aminoácido es portador de un grupo tiol o sulfidrilo (–SH) ▪ El enlace C – S no es polar. ▪ Su grupo tiol (–SH) es ionizable pero no a pH fisiológico. ▪ –SH no posee características polares ---- insoluble (hidrofóbico) ▪ –SH es químicamente muy reactivo: ▪ enlaces de H débiles con O y N ▪ Puentes disulfuro con otro grupo –SH de otra cisteína (enlace covalente apolar) cistina ▪ Realmente no es un aminoácido, aunque se nombra como tal ▪ No está codificado por ningún codón ▪ Los puentes disulfuro (-S-S-) son esenciales en la estructura proteica. ▪ Se pueden establecer entre: ▪ En la propia cadena polipeptídica (estructura 2º y 3º) ▪ Entre 2 cadenas polipeptídicas (proteínas oligoméricas, estructura 4º) Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos Alanina Leucina Prolina Glicina Fenilalanina Apolares Valina Isoleucina Metionina Triptófano Asparagina Serina Cisteína Neutros Aminoácidos Glutamina Treonina Lisina Arginina Polares Catiónicos Histidina Aspartato Aniónicos Glutamato Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos ▪ HIDROFÍLICOS O POLARES ▪ BÁSICOS (CON CARGA POSITIVA) ▪ Presenta un grupo amino primario -NH2 en el Cε grupo ε-amino ▪ Es el AA más básico ▪ Presenta un grupo guanidina ▪ A pH7 grupo guanidina está protonado ▪ Presenta un grupo imidazol Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos Alanina Leucina Prolina Glicina Fenilalanina Apolares Valina Isoleucina Metionina Triptófano Asparagina Serina Cisteína Neutros Aminoácidos Glutamina Treonina Lisina Arginina Polares Catiónicos Histidina Aspartato Aniónicos Glutamato Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos ▪ HIDROFÍLICOS O POLARES ▪ ÁCIDOS (CON CARGA NEGATIVA) ▪ “R” es un grupo carboxilo ▪ Estos Aas a pH7 están desprotonados ▪ Confieren un carácter ácido a las proteínas Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  Aminoácidos PROTEICOS Determinados por el código NO PROTEICOS genético y forman parte constituyente de las proteínas: 20 No forman parte de las proteínas o 22 aas ESENCIALES NO ESENCIALES El organismo puede sintetizarlos. Necesitan ser ingeridos con la dieta Función estructural  1. Aminoácidos 1.4 AAs NO PROTEICOS Y SUS DERIVADOS DE INTERÉS BIOLÓGICO Se conocen otros 150 AAs, distribuidos en diferentes tipos celulares NUNCA forman parte de las proteínas. Aparecen solubles, como intermediarios metabólicos de diferentes rutas. Suelen ser: Homociesteína: procede de Metionina. Metabolismo celular: transferencia de grupos metilo. Alta β-, γ-, δ- aminoácidos homocisteína se relaciona con ictus e infarto. Derivados de α-aminoácidos Homoserina: degradación de aas (Met, Thr, Ile). D-aminoácidos Precursor Vit. B5 (ácido pantoténico) Neurotransmisor inhibidor Metabolismo glucídico, proteínas y grasas SNC y otros tejidos Intermediarios ciclo urea Funcionamiento del sistema nervioso e Se sintetiza a partir de Glu Precursores arginina inmunitario Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.4 AAs NO PROTEICOS Y SUS DERIVADOS DE INTERÉS BIOLÓGICO DERIVADOS DE ARGININA Espermina Factores de crecimiento en microorganismos Espermidina Estabilizar estructuras: ribosomas, ADN Putrescina DERIVADOS DE SERINA Esfingosina Esfingosina Armazón estructural de los esfingolípidos (lípidos membrana) DERIVADOS DE GLICINA Purinas Creatinina: almacenamiento de fosfatos energéticos Fosfocreatina Tetrapirroles Sales biliares Emulsión de grasas Ácido glicocólico Se sintetizan vesícula biliar Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.4 AAs NO PROTEICOS Y SUS DERIVADOS DE INTERÉS BIOLÓGICO DERIVADOS DE HISTIDINA Histamina Modulador: respuesta inmune humoral y celular Neurotransmisor del SNC Mediador en reacciones hipersensibilidad Vasodilatador del músculo liso Estimulador secreción jugos gástricos Histamina DERIVADOS DE METIONINA 5´-adenosyl-metionina Implicados en la transferencia de grupos metilo Muy importante en el metabolismo de los aminoácidos y nucleótidos Bajas [ ] parecen relacionarse con el Alzheimer 5-adenosyl-metionina Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.4 AAs NO PROTEICOS Y SUS DERIVADOS DE INTERÉS BIOLÓGICO DERIVADOS DE TIROSINA Dopamina Noradrenalina Adrenalina Opiáceos Anfetamina Melanina Tiroxina y hormonas tiroideas Neurotransmisor SNC Neurotransmisores SN simpático Esencial para ejecutar Relacionado respuestas de alerta movimientos precisos Aumentan el ritmo cardiaco, Esquizofrenia: (alta dopamina) broncodilatación y tensión arterial Parkinson: baja dopmina Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.4 AAs NO PROTEICOS Y SUS DERIVADOS DE INTERÉS BIOLÓGICO DERIVADOS DE TIROSINA Dopamina Noradrenalina Adrenalina Opiáceos Anfetamina Melanina Tiroxina y hormonas tiroideas MORFINA: alcaloide. Usada como HEROÍNA: derivado sintético obtenido analgésico y anestésico y como droga por la empresa Bayer, mediante la inhibidora del sistema nervioso central. acetilación de la morfina. Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos DERIVADOS DE TRIPTÓFANO Ácido nicotínico Vit B3 (niacina o vit PP) hidrosoluble Forma parte del coenzima NAD+, NADP+ (generando NADH, NADPH) Esencial metabolismo energético, reparación ADN… Ácido nicotínico Serotonina Neurotransmisor que regula intensidad neuronal 10% se sintetiza SNC, 90% intestino Regula: movimientos intestinales, memoria, aprendizaje, ánimo, apetito, sueño Vasoconstrictor regulando la coagulación Serotonina Factor de crecimiento (cicatrización) Melatonina Hormona presente animales, plantas, hongos y bacterias Su concentración varía con el ciclo diurno/nocturno Se produce: glándula pineal, hígado, tiroides, timo, páncreas, ovarios…. Participa en procesos celulares, neuroendocrinos y neurofisiológicos(ciclo del sueño) Melatonina Déficit: insomnio, depresión e incluso acelera el envejecimiento Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos 1.5 PROPIEDADES DE LOS AAs PROPIEDADES ÁCIDO BASE: Los aminoácidos presentan distintos estados de ionización dependiendo del pH: pH ÁCIDO pH NEUTRO pH BÁSICO Carga neta Cation Zwitterion Anion Si el pH es ácido, en el medio hay protones y todos los grupos funcionales están saturados de H+, por lo tanto la carga del aminoácido (sin tener en cuenta el radical) es (+). A medida que el pH se hace neutro, la [H+] va disminuyendo, los grupos ácidos van perdiendo los protones, solo los conserva el grupo amino. El aminoácido adquiere el estado de ION dipolar, con dos extremos con cargas opuestas, y carga neta 0. Cuando la [H+] disminuye, el medio adquiere carácter básico, en este momento el grupo amino pierde un H y el aminoácido adquiere carga (-).  1. Aminoácidos 1.5 PROPIEDADES DE LOS AAs PROPIEDADES ÁCIDO BASE: Zwitterion como ÁCIDO Forma Forma no iónica ZWITTERIONICA Zwitterion como BASE Punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual su carga neta=0 y no migra e un campo eléctrico. En este momento el AA está en forma de zwitterion: pHpI, el AA tendrá una carga neta (-)  1. Aminoácidos Aas presentan curvas de titulación características El número de H+ que puede ceder un aminoácido dependerá de su estructura: Aas dipróticos, ceden 2H+: uno del grupo carboxilo y otro del grupo amino terminal Aas tripróticos, ceden hasta 3H+: dos de ellos proceden de sus grupos carboxilo y amino terminal y el tercero de su grupo R (carboxilo, amino, fenol, imidazol, guanidino… Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos PROPIEDADES ELECTROQUÍMICAS: Carbono α de los Aas (excepto glicina) presentan 4 sustituyentes # Es un CARBONO QUIRAL ó ASIMÉTRICO: AA es molécula asimétrica Posee actividad óptica, capaces de rotar el plano de luz polarizada Presenta 2 ESTEREOISÓMEROS distinguibles Imágenes especulares, no superponibles (ENANTIÓMEROS) Solo se diferencian en su capacidad para rotar el plano de luz polarizada “+” (dextrógiros), rotan la luz hacia la derecha “-” (levógiros), rotan la luz hacia la izquierda En las proyecciones Fischer, formas D/L son en referencia al grupo amino Todos los AA proteícos son serie L (L-α-aa) Si el grupo AMINO está a al izquierda son “L” Naturaleza: D-aas con funciones muy importantes aminoácidos, si está a la derecha son “D” Serie D ó L es independiente de la actividad óptica aminoácidos. Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  1. Aminoácidos PROPIEDADES ESPECTRALES: Todos Aas absorben en la región infrarroja AA aromáticos (Trp, Tyr, Phe) absorben luz ultravioleta a 280nm A la misma concentración (10-3 M) el triptófano absorbe 4 veces más que la tirosina Absorbancia de Phe es muy baja y apenas contribuye a la absorción de las proteínas Estas características se utilizan como prueba de diagnóstico Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  2. Enlace peptídico Unión covalente entre dos aas Se establece entre: Grupo α-carboxilo de aa1 Enlace amida o ENLACE PEPTÍDICO Grupo α-amino aa2 La reacción química es una condensación con eliminación de 1 molécula H20 Obteniendo un DIPÉPTIDO Tripéptido cuando se unen 3 aminoácidos Oligopéptido, si hay unos pocos aas unidos Polipéptido (nº aas ≤ 50) Proteína (nº aas >50) Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  2. Enlace peptídico Oligopéptidos y Polipéptidos: NH2 libre amino terminal ó N-terminal COOH libre carboxilo terminal ó C-terminal Péptidos y proteínas se leen de izquierda a derecha Los Aas que conforman el péptido se denominan residuos de aminoácidos y se nombran con la terminación -IL Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  3. Características generales de los péptidos ESTABILIDAD Y FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO Formación del enlace peptídico en un medio acuoso no está favorecido termodinámicamente ΔGo´= 10KJ/mol En la célula la formación del enlace peptídico está acoplado a la hidrólisis de ATP. Péptidos y proteínas son moléculas metaestables Su hidrólisis es catalizada por enzimas Formación enlace peptídico requiere un gasto E Necesita el acoplamiento de la hidrólisis del ATP (dador de energía) Activación del AAs: su unión a su ARNt (aminoacil-ARNt) Reacción catalizada por la aminoacil – ARNt sintetasa Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  3. Características generales de los péptidos PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS PEPTÍDOS Similares a las de los aminoácidos Poseen centros asimétricos: propiedades ópticas Solubles en disolventes polares (excepto alto % residuos aminoacídicos de carácter hidrofóbico) Absorben luz ultravioleta: 210–230nm por el enlace peptídico 280nm por la presencia de aas aromáticos. PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS PEPTÍDOS Similares a las de los aminoácidos Poseen las mismas reacciones del grupo amino y carboxilo de los aas Propiedades ácido-base depende: grupo C-terminal, grupo N-terminal y naturaleza de cadena R Su grado de ionización depende del pH Se comportan como polianfolitos (moléculas grandes como las proteínas que tienen muchos grupos ácidos o básicos) Se pueden ciclar al reaccionar el extremo N-terminal con el C-terminal (antibióticos) Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  4. Péptidos de interés biológico PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS PEPTÍDOS HORMONAS OXITOCINA (9aas). Regula la contracción del músculo uterino y secreción leche HIPÓFISIS VASOPRESINA (9aas).Regula el balance hídrico e incrementa presión arterial ADENOCORTICOTROPINA, 39aas. Regula síntesis de cortisol (glándula suprarrenal) INSULINA, células β de los islotes de Langerhans. Son dos cadenas polipeptídicas unidas entre si por puentes -S-S.-No posee NI Met ni Trp. PÁNCREAS GLUCAGÓN, células α de los islotes de Langerhans. Una sola cadena de 29 aas. Ambas regulan los niveles de glucosa en sangre: Insulina (síntesis de glucógeno hepático y muscular) y glucagón (degradación de glucógeno hepático) Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024  4. Péptidos de interés biológico PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS PEPTÍDOS AGENTES ANTIOXIDANTES GLUTATION: γ-glutámico-cisteína-glicocola Potente reductor Funciones: mantiene el átomo Fe de Hemoglobina en estado ferroso (Fe2+), OXIHEMOGLOBINA (capaz unirse al O2). PÉPTIDOS ESTRUCTURALES TETRAPÉPTIDO Presente en el péptido glicano o ácido murámico Presencia de D-aas ANTIBIÓTICOS Tirocina Bacillus brevis Gramicidina S Penicilina G, Penicillium notatum Alteran la pared celular Presencia de D-aasy estructuras cíclicas Aminoácidos y péptidos © Lorena García Hevia 2024 © Lorena García Hevia 2024