Sesión 06 Proteínas en los Alimentos PDF

LOS AMINOÁCIDOS - AA 16/10/2022 OSJHUBER 1  ¿Qué son los Aminoácidos? Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las proteínas, por así decirlo, son los ladrillos de nuestros músculos. Se dividen en dos; Aminoácidos Esenciales y Aminoácid...

LOS AMINOÁCIDOS - AA 16/10/2022 OSJHUBER 1  ¿Qué son los Aminoácidos? Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las proteínas, por así decirlo, son los ladrillos de nuestros músculos. Se dividen en dos; Aminoácidos Esenciales y Aminoácidos No Esenciales. Si queremos dar otra definición, podríamos decir que un aminoácido es UNA molécula orgánica que contiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), que a pH fisiológico (aprox. 7,4) el grupo amino se protona (-NH3) y el grupo carboxilo se disocia y forma el ión carboxilato con carga negativa (−COO−). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. ¿Cuál es la diferencia entre aminoácidos esenciales y no esenciales? La diferencia fundamental entre aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales es el origen de su producción, es decir, los aminoácidos no esenciales los sintetiza el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes, en cambio los aminoácidos esenciales no los produce el cuerpo o lo hace en cantidades muy limitadas, por tanto deben ingerirse a travé16s/10d/2e022los alimentos o de los suplementosSJ.HUBER 2 2  ¿Para que sirven los aminoácidos? Los aminoácidos son muy importantes ya que estimulan la síntesis de la proteína muscular, ayudando al organismo a no sentir fatiga durante el trabajo o ejercicio y entre otras funciones estimulan el sistema inmunológico haciendo que las personas sean más resistentes a las enfermedades. 16/10/2022 OSJHUBER 4 16/10/2022 OSJHUBER 5 16/10/2022 OSJHUBER 6 Tridimensionalmente el carbono presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono se habla de " -L-aminoácidos o de " -D-aminoácidos respectivamente. En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. 16/10/2022 OSJHUBER 7 16/10/2022 OSJHUBER 8 En la naturaleza existen más de 300 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteínas y que son codificados por el ADN. 16/10/2022 OSJHUBER 9 16/10/2022 OSJHUBER 10 16/10/2022 OSJHUBER 11 16/10/2022 OSJHUBER 12 16/10/2022 OSJHUBER 13  ABREVIATURAS Y SÍMBOLOS PARA AA COMUNES 16/10/2022 OSJHUBER 14 16/10/2022 OSJHUBER 15 16/10/2022 OSJHUBER 16 16/10/2022 OSJHUBER 17 16/10/2022 OSJHUBER 18 16/10/2022 OSJHUBER 19 16/10/2022 OSJHUBER 20 16/10/2022 OSJHUBER 21 ANFIBÓLICO: Reacciones que pueden ser anabólicas y catabólicas según los requerimientos del organismo 16/10/2022 OSJHUBER 22 16/10/2022 OSJHUBER 23 16/10/2022 OSJHUBER 24 16/10/2022 OSJHUBER 25  TRANSAMINACIÓN Las enzimas de transaminación antiguamente se conocían como Transaminasas, pero en la nomenclatura moderna se designan como Aminotransferasas. Catalizan el intercambio del Nitrógeno entre los α-aminoácidos y diversos α-oxoácidos producidos en el metabolismo. Como resultado de este intercambio, el aminoácido original se convierte en un cetoácido u oxoácido y el oxoácido original se transforma en aminoácido. Es la primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es transferido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su correspondiente alfa-cetoácido. Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas tal llamadas aminotransferasas. Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo prostético, una razón importante de que esta vitamina sea esencial para la vida. Un ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y Aspartato, el que puede transferir su grupo amino a otros alfa- cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por reacciones de transaminación 16/10/2022 OSJHUBER 26  La desaminación es la primera reacción en la ruptura de los aminoácidos es casi siempre la remoción de su grupo a-amino con el objeto de excretar el exceso de nitrógeno y degradar el esqueleto de carbono restante. La urea, es el producto principal de la excreción de nitrógeno en los mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y Aspartato. Ambas substancias son derivadas principalmente del glutamato, el producto principal de las reacciones de desaminación. En la degradación la transaminasa actúa de manera concertada con la glutamato deshidrogenasa. 16/10/2022 OSJHUBER 27 16/10/2022 OSJHUBER 28 16/10/2022 OSJHUBER 29 16/10/2022 OSJHUBER 30 16/10/2022 OSJHUBER 31 16/10/2022 OSJHUBER 32 16/10/2022 OSJHUBER 33 16/10/2022 OSJHUBER 34 16/10/2022 OSJHUBER 35 16/10/2022 OSJHUBER 36 16/10/2022 OSJHUBER 37 16/10/2022 OSJHUBER 38 16/10/2022 OSJHUBER 39 16/10/2022 OSJHUBER 40 16/10/2022 OSJHUBER 41 16/10/2022 OSJHUBER 42  ≥ 16/10/2022 OSJHUBER 43  hasta 100  LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas se disponen en el espacio con una estructura tridimensional definida, que puede tener varios niveles superpuestos. Se conocen como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria la poseen todas las proteínas e indica los aa que las forman y el orden en que están unidos, empezando siempre por el aa cuyo amino queda libre y acabando por el que tiene el grupo carboxilo libre. Su disposición es en zigzag, que se debe a la planaridad del enlace peptídico. Esto causa la rotación de los aa sobre los Cα. Para equilibrar las fuerzas de atracción que se pudieran generar. Es la estructura más sencilla y determina el resto de las estructuras proteicas con niveles superiores de organización. ESTRUCTURA SECUNDARIA Los radicales de los distintos a.a. de una proteína pueden formar enlaces débiles entre ellos, lo que da una forma determinada a la molécula. Esa estructura tridimensional que aparece es la estructura secundaria. Es fundamental para que la proteína cumpla con su función y por ello, un cambio en el orden de algunos a.a. puede significar la inactivación de la misma. (Los cambios en su estructura tridimensional se denominan desnaturalizaciones y pueden ser reversibles o irreversibles: cuando se pone un huevo a cocer, sus proteínas se desnaturalizan y pasan de líquidas a sólidas). Se trata de la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Es consecuencia se da capacidad de giro del carbono alfa de los aa. Tenemos 3 modelos que son los más frecuentes: conformación α-hélice, conformación β o lámina plegada y la hélice de colágeno. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura terciaria representa el plegamiento de las proteínas en el espacio. Es una estructura muy estable gracias a las uniones (débiles) que tienen lugar entre los aa alejados entre sí. Podemos encontrar los siguientes tipos de interacciones: 1) Puentes de hidrógeno (cadenas laterales polares). 2) Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales. 3) Enlaces iónicos entre cadenas laterales cargadas de forma positiva o negativa. 4) Puentes disulfuro entre residuos de cisteína (enlace covalente fuerte entre dos grupos tiol, -SH, que corresponden a dos Cys). Tanto la estructura de la proteína como su función depende de la estructura terciaria que tenga. La estructura terciaria de las proteínas (sobre todo aquellas que tienen elevado peso molecular) está constituida por varios dominios o unidades compactas de entre 50 y 300 aa conectados a través del esqueleto polipeptídico. Cada dominio tiene una estructura independiente de la de los otros (un dominio puede seguir una estructura de alfa hélice y otro de estructura lámina beta). Normalmente los dominios se unen mediante una porción proteica flexible que sirve como bisagra. ESTRUCTURA CUATERNARIA Algunas proteínas (no todas) están compuestas de dos o más cadenas polipeptídicas agregadas en una macromolécula funcional. Este cuarto nivel se conoce como estructura cuaternaria (lo pueden tener tanto las proteínas fibrosas como las globulares). A estas cadenas polipeptídicas las denominamos subunidades o protómeros (pueden ser iguales o diferentes). Para que la proteína sea funcional, las subunidades deben estar unidas entre sí. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS LIPASA CALCIO GLUCAGON CALCIO.  DESTINOS DEL NITRÓGENO PROTEICO Durante la digestión las proteínas de la dieta son hidrolizadas hasta aminoácidos constituyentes; estos son absorbidos en el intestino y transportados por sangre a los tejidos, en los cuales se les ofrecen alternativas metabólicas: a) Utilización sin modificación en la síntesis de proteínas específicas. b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica. c) Degradación para su aprovechamiento con fines energéticos Los aminoácidos liberados por degradación de proteínas endógenas se mezclan con los sintetizados en las células y los procedentes de alimentos. Este conjunto de aminoácidos libres constituye un fondo común POOL. DESTINO Y TRANSPORTE DE AMINOÁCIDOS Los caminos reservados a aminoácidos en el organismo son: a) La mayor parte de aminoácidos del pool son utilizados para modificar la síntesis de nueva proteína. b) Vías metabólicas específicas producen a partir de determinados aminoácidos, compuestos nitrogenados no proteicos con importantes funciones. c) Aminoácidos no utilizados en síntesis de proteínas ni sustancias fisiológicamente activas son degradados y finalmente oxidados con producción de energía. 16/10/2022 Este proceso implica separación y eliminación del OSJHUBER 79 grupo amina. 16/10/2022 OSJHUBER 81