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COMPOSIZIONE CHIMICA DEGLI ORGANISMI VIVENTI 1  I BIOELEMENTI I bioelementi sono elementi chimici che entrano a fare parte delle biomolecole o che, in qualche modo, intervengono nelle funzioni della materia vivente. In base al ruolo che svolgono nei sistemi biologici, i bioe...

COMPOSIZIONE CHIMICA DEGLI ORGANISMI VIVENTI 1  I BIOELEMENTI I bioelementi sono elementi chimici che entrano a fare parte delle biomolecole o che, in qualche modo, intervengono nelle funzioni della materia vivente. In base al ruolo che svolgono nei sistemi biologici, i bioelementi possono essere classificati in bioelementi del I, del Il e del III gruppo. Nella seguente tabella sono riportati i più importanti bioelementi. Per ognuno di essi è indicato il numero atomico, il simbolo chimico, il peso atomico e il numero di elettroni esterni (elettroni di valenza). 2 I. Bioelementi del I gruppo (elementi plastici primari) Sono gli elementi chimici quali carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto, zolfo, fosforo che entrano a fare parte dei composti organici di biomolecole e che sono responsabili delle loro caratteristiche funzionali. Rappresentano il 97-98% dell’intero protoplasma II. Bioelementi del II gruppo Sono gli elementi chimici attivi per lo più come ioni dei metalli alcalini o alcalino-terrosi (Na+, K+, Mg2+, Ca2+ CI-). Essi si trovano prevalentemente disciolti nei liquidi biologici. III. Bioelementi del III gruppo (oligoelementi) Questo gruppo è costituito dai metalli di transizione (manganese, zinco, ferro, cromo, cobalto, rame, molibdeno, nichel). Questi elementi chimici svolgono importanti funzioni catalitiche. Il loro appellativo è dovuto al fatto che compaiono in tracce, pur svolgendo ruoli critici 3  PROTOPLASMA soluzione acquosa di sali minerali e molecole organiche di varia natura Componenti Componenti organici glucidi inorganici lipidi acqua protidi sali inorganici acidi nucleici 4 L’ACQUA - In ogni molecola d'acqua sono presenti due atomi di idrogeno e un atomo di ossigeno. Ciascuno dei due atomi di idrogeno è legato a quello di ossigeno tramite un legame covalente. - Il nucleo dell’ossigeno, che contiene 8 protoni, ed è maggiormente elettronegativo. Per questa ragione i legami covalenti presenti nella molecola d’acqua sono detti polari. All’interno di una molecola d’acqua si verifica una distribuzione ineguale delle cariche elettriche e l’intera molecola d’acqua presenta quindi una polarità. - Nella molecola d’acqua i due atomi di idrogeno formano con l’atomo di ossigeno un angolo di circa 105o (quasi tetraedrica). La molecola d’acqua, quindi, non è lineare, ma angolare. 5 Il legame a idrogeno è una forza attrattiva che si stabilisce tra molecole che contengono un atomo di idrogeno legato covalentemente a un atomo più elettronegativo, che attrae molto fortemente gli elettroni e con almeno una coppia elettronica libera (N, O, F). La vita media di un legame a idrogeno è dell’odine dei picosecondi (ammasso instabile) allo stato liquido si formano 3,4 legami dei 4 possibili 6 L’acqua è dotata di proprietà fisiche e chimiche particolari che sono conseguenza dell’esistenza dei legami a idrogeno tra le molecole.  Coesione: nell’acqua liquida i legami a idrogeno durano pochi miliardesimi di secondo, ma fanno sì che in ogni momento la maggior parte delle molecole d’acqua sia legata una all’altra.  Tensione superficiale: è la tendenza delle molecole della superficie a lasciarsi attrarre verso l’interno. Per questo la superficie del liquido si comporta come una pellicola che cerca di contenere il volume interno, opponendosi al suo aumento.  Adesione: le molecole d’acqua, a causa delle loro parziali cariche positive e negative, sono in grado di attrarre fortemente le molecole polari e le superfici dotate di carica elettrica.  Capillarità: l’acqua è in grado di muoversi in spazi piccolissimi e risalire lungo tubi sottili. 7  La densità allo stato solido è minore di quella allo stato liquido: L’acqua si comporta così per via della forma tridimensionale delle sue molecole. A 0 °C le molecole occupano posizioni geometriche molto precise, in un’impalcatura tridimensionale stabile chiamata reticolo cristallino.  Bassa tensione di vapore: La grandezza che esprime la tendenza delle molecole di un liquido a passare allo stato aeriforme è detta tensione di vapore; se la tensione di vapore è alta il liquido evapora facilmente. La tensione di vapore dell’acqua è bassa e per questo il livello di evaporazione è ridotto rispetto ad altre sostanze (come  l’etere, Elevato checalore è moltospecifico: volatile). Il calore specifico è la quantità di calore che bisogna fornire a un grammo di una sostanza per innalzare la sua temperatura di un grado Celsius. L’acqua è una delle sostanze in cui questo valore è più elevato. 8  L’acqua è il solvente per eccellenza. Tutte le sostanze possono essere classificate in base alla loro affinità per l’acqua: sono dette idrofile le molecole che si sciolgono nell’acqua Sono idrofobe quelle che, al contrario sono insolubili in acqua 9 Monomero Polimero Omo-polimero Etero-polimero 10 AMMINOACIDI - Sono i monomeri delle proteine. - Essi hanno un gruppo carbossilico e un gruppo amminico legati allo stesso atomo di carbonio (C) e differiscono l’uno dall’altro per la catena laterale R. - il carbonio  è dunque un centro chirale, ed è possibile individuare due enantiomeri (D/L). Tutti gli aa sono stereoisomeri D. - Ciascun’aa possiede un valore di punto isoelettrico pI, che è il valore di pH per il quale un composto esiste in forma zwitterionica, con carica netta dell’aa uguale a zero. 11 12 13 14 STRUTTURA PRIMARIA È possibile descrivere la struttura di molecole grandi, come le proteine, in vari livelli di complessità. La definizione di tutti i legami covalenti che tengono insieme i singoli residui amminoacidici, va a definire la struttura primaria della proteina. Questi legami covalenti prendono il nome di legame peptidico, un legame ottenuto dalla reazione tra un gruppo N-termnale e C-terminale di due aa adiacenti 15 Sono chiamati oligopeptidi le catene formate da pochi (10-20) residui amminoacidici. Un polipeptide è formato invece da 20-100 residui amminoacidici. Una catena formata da più di 100 residui si definisce proteina 16 STRUTTURA SECONDARIA Ripiegamento localizzato del backbone. Distinguiamo: α-elica - Elica destrogira - Catene laterali verso l’esterno - Legami a idrogeno - Estremità ammino- e carbossi- terminale - Gly e Pro destabilizzano la struttura - Elica anfipatica ( ad esempio la rodamina) 17 β-foglietto - Disposizione a zig zag - Legami a idrogeno - Disposizione parallela e antiparallela - Gly e Pro destabilizzano la struttura 18 BETA LOOP I ripiegamenti  collegano le estremità adiacenti di due catene  antiparallele dove le catene invertono la loro direzione. - quattro amminoacidi a 180° - Legami a idrogeno - Gly e Pro sono frequenti 19 STRUTTURE SUPERSECONDARIE organizzazioni spaziali costituite da diversi elementi di struttura secondaria e dalle connessioni che li uniscono MOTIVO ELIX-TURN-ELIX MOTIVO ZINC FINGER MOTIVO TIM BARREL 20 STRUTTURA TERZIARIA Per struttura terziaria di una proteina si deve intendere invece, la forma compatta, tridimensionale che assume tutta la catena polipeptidica È stabilizzata da: - Interazioni di Van der Waals - Ponti salini (attrazioni elettrostatiche tra cariche di segno opposto presenti sulla catena laterale R) - Legami ad H intramolecolari - Interazioni idrofobiche - Ponti disolfuro (legami covalenti che si stabiliscono tra due residui di cisteina) Sample Footer Text 10/10/2024 21 STRUTTURA QUATERNARIA Quando invece più catene polipeptidiche sono unite tra loro a formare una struttura compatta, tridimensionale più grande si deve parlare di struttura quaternaria. Possiamo distinguere: - Proteine fibrose, la struttura secondaria è prevalente rispetto a livelli di organizzazione superiore. Sono costituite da lunghe catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o foglietti. Struttura estremamente ordinata. Funzione di protezione e sostegno - Proteine globulari, Assumono struttura terziaria e qualche volta quaternaria. Sono macromolecole compatte di forma più o meno sferica Struttura meno ordinata delle fibrose con necessità di variare conformazione. Hanno funzione di trasporto e catalisi 22  DOMINIO SUBUNITA’ MOTIVO Un dominio strutturale è una Singole catene Le strutture struttura tridimensionale polipeptidiche di una supersecondarie (motivi) stabile e indipendente dal struttura quaternaria. sono organizzazioni spaziali resto della molecola. Si costituite da diversi possono considerare moduli elementi di struttura di una struttura terziaria. secondaria e dalle Il dominio strutturale connessioni che li uniscono porta con sé il concetto anche di dominio funzionale. 23 La conformazione che consente ad una proteina di svolgere la sua funzione corretta è detta struttura “nativa”. Il processo cui la proteina va incontro per raggiungere la propria conformazione nativa è detto “folding” (ripiegamento). I complessi proteici che assistono le proteine durante il folding sono detti “chaperone molecolari”. Le catene laterali delle proteine possono ricevere modifiche post-traduzionali come: - Fosforilazione - Metilazione - Acetilazione - Glicosilazione - Modifiche dello scheletro peptidico 24 25 I CARBOIDRATI Composti formati da carbonio, idrogeno e ossigeno (CH2O)n I carboidrati sono sostanze naturali molto importanti, perché: Sono le sostanze naturali più abbondanti in natura. Rivestono infatti un importante ruolo strutturale negli esseri viventi. Sono la principale fonte di nutrimento (e quindi di energia) per il mondo animale. Rappresentano i sistemi molecolari che consentono il riconoscimento cellulare (sono quindi implicati nelle reazioni immunitarie, nei fenomeni di rigetto, nelle infezioni virali etc.) Sono una riserva energetica, sottoforma di polimeri come amido o glicogeno 26  MONOSACCARIDI I monosaccaridi più comuni hanno n atomi di C. n va da 3 a 9, ma i composti più importanti hanno 5 o 6 atomi di C. il numero di atomi di C determina anche la nomenclatura Es: 3Ctriosi 4Ctetrosi 5Cpentosi 6Cesosi Quando è presente un gruppo aldeidico sono detti aldosi, quando è presente un gruppo chetonico sono detti chetosi. L’isomeria D/L è data dal gruppo OH del centro chirale più lontano dal gruppo carbonilico C=O. Se il gruppo OH è a destra la serie sterica è D, se è a sinistra, è L. Se due zuccheri differiscono solo per la configurazione di uno dei centri chirali si definiscono epimeri. 27 28 29  DISACCARIDI Un disaccaride si forma da due monosaccaridi quando un gruppo alcolico di uno su C4 condensa l’emiacetale dell’altro su C1, con eliminazione di H2O e formazione di un legame glicosidico. A seconda se la prima molecola è in α o in forma β, distinguiamo legami α1,4 glicosidico β1,4 glicosidico Analogamente al legame 1,4 i carboidrati possono legarsi per formare un legame 1,6- glicosidico. In questi composti il carbonio 1 di un’unità si lega al carbonio 6 di un’altra unità. 30 31  POLISACCARIDI Distinguiamo omo/eteropolisaccaridi a seconda del tipo di unità saccaridiche presenti.. Negli organismi i polisaccaridi hanno varie funzioni: - Deposito dei monosaccaridi: Amilosio e amilopectina (amido), Glicogeno - Strutturale Cellulosa, peptidoglicano, GAG - Adesione e riconoscimento Proteoglicani e glicoproteine 32 Deposito dei monosaccaridi: L'amilosio è un polimero lineare, privo di ramificazioni e con legami α 1,4 glicosidici. Nell'amilopectina sono invece presenti ramificazioni, ottenute tramite legami α 1,6- glicosidici: Amilosio (20-25%) e amilopectina (75-80%) sono i componenti dell'amido, una delle principali fonti di deposito dei carboidrati nelle piante. 33 Per le cellule animali, il glicogeno è la principale forma di accumulo di glucidi. Il glicogeno è ancora più ramificato dell'amilopectina ed ha molecole molto grandi (fino a 100.000 unità di glucosio). Il glicogeno è la nostra riserva di glucosio (ne abbiamo circa 350 g). E‘ contenuto per metà nel fegato (che lo idrolizza quando serve mandare glucosio nel sangue e lo sintetizza quando c'è abbondanza di glucosio) e per metà nei muscoli. 34 Strutturale La cellulosa è simile all'amilosio (è lineare), ma i legami glicosidici sono tutti β La diversità stereochimica è fondamentale: la cellulosa forma fibre molto resistenti (cotone) a differenza dell'amilosio. E' il componente principale del legno, della carta, delle foglie etc. 35 Peptidoglicano: componente essenziale della parete cellulare di batteri, composto da lunghe catene di zuccheri alternati, N-acetilglucosamina (NAG) e acido N-acetilmuramico (NAM), legate tra loro da legami glicosidici β1,4. La parete cellulare dei batteri Gram-positivi è composta principalmente da peptidoglicano, insieme a proteine e polisaccaridi accessori. Nei batteri Gram- negativi, il peptidoglicano è presente in uno strato più sottile 36 I glicosamminoglicani sono etero-polisaccaridi e componenti della matrice cellulare dei tessuti animali, insieme a proteine fibrose e a proteoglicani. Sono polisaccaridi lineari molto lunghi, formati da disaccaridi ripetuti, di cui uno dei due zuccheri è generalmente la N-acetilglucosammina. Distinguiamo quattro classi di GAG: I. Eparan solfato (eparina) II. Condroitin solfato III. Cheratan solfato IV. Ialuronano (acido ialuronico): N-acetilglucosammina e D-glucuronico I glicosamminoglicani sono generalmente ricchi di gruppi solfato e carbossilici, che conferiscono una carica netta negativa.  l’acido ialuronico in particolare è fortememte idrofilo per la sua carica negativa per cui richiama a se ioni positivi e acqua. La matrice risulta quindi con una struttura a pressione, con una consistenza gelatinosa. 37 38 Adesione e riconoscimento I glicoconiugati sono molecole costituite da una catena polisaccaridica legata covalentemente a una molecola proteica o lipidica. Queste molecole sono comuni in natura e svolgono diversi ruoli biologici cruciali: mediano il trasporto delle proteine, il trasferimento dell’informazione, il riconoscimento e l’adesione. Tra i glicoconiugati abbiamo: Proteoglicani: Il proteoglicano è una macromolecola composta da un asse proteico (core) a cui sono unite covalentemente lunghe catene di disaccaridi o glicosamminoglicani (GAG). Il punto di attacco dei GAG al nucleo proteico si ha mediante un residuo di serina (Ser, Gly, X, Gly) e un ponte tetrasaccaridico. 39 Sono particolarmente abbondanti e hanno un ruolo nei fenomeni di adesione cellulare e nell’organizzazione della matrice. 40 Distinguiamo inoltre due famiglie principali: - Sindecani: Le proteine “core” dei sindecani sono proteine transmembrana che contengono un dominio citoplasmatico C‐terminale altamente conservato - Glipicani: Le proteine “core” dei glipicani sono proteine globulari stabilizzate da legami disolfuro (S‐S) ancorate alla membrana da un’ancora lipidica 41 Tra tutti i GAG, lo ialuronano è l’unico che non si lega al core dei proteoglicani. Il proteoglicano più grande è l’aggrecano, formato da un core di acido ialuronico a cui si legano oltre 700 proteoglicani. 42 43 Glicoproteine sono coniugati di proteine e carboidrati. Le proteine infatti vengono glicosilate, per aggiunta di un core saccaridico. Distinguiamo - Proteine N-glicosilate: Le N-glicosilazioni, avvengono a carico solo del residuo di Asn, con oligosaccaridi legati all’N-terminale di gruppi amminici. La glicosilazione ha inizio nel RE (core glycosilation), per poi continuare nel RE e nel Golgi, dove avverranno ulteriori modificazioni degli oligosaccaridi. - Proteine O-glicosilate: Le O-glicosilazioni, avvengono su residui di Ser, Thr, con oligosaccaridi legati a gruppi ossidrilici. Questa glicosilazione ha luogo solo nel Golgi. 44  Differenza glicoproteine e proteoglicani: - I proteoglicani presentano i GAG - I proteoglicani hanno un più alto contenuto di zuccheri (95%) 45 I glicolipidi sono una classe di composti costituiti da macromolecole che contengono carboidrati legati a lipidi. Generalmente questi tipi di composti si possono trovare sulle membrane cellulari che si estendono dalla membrana fosfolipidica all'ambiente acquoso che circonda la cellula. La loro funzione più importante, non molto differente da quella delle glicoproteine, è di riconoscere sostanze chimiche specifiche provenienti dall'esterno aiutando a mantenere l'equilibrio all'interno della cellula. 46 LIPIDI Composti insolubili con funzione energetica, strutturale e di segnalazione. Non sono macromolecole vere e proprie, ma formano strutture macromolecolari. Acidi grassi: lunghe catene idrocarburiche con un gruppo carbossilico terminale. SATURI: presentano solo legami singoli; sono solidi a temperatura ambiente in quanto la loro struttura minimizza le interazioni tra le molecole. INSATURI: presentano doppi legami che determinano un ripiegamento della carena alifatica; a temperatura ambiente sono liquidi perchè il gomito che si forma allontana le molecole. (NB sono sempre in cis, con un angolo di 30 gradi) 47 Trigliceridi Un trigliceride è formato da 1 glicerolo e 3 acidi grassi (semplici o misti) Rappresentano la principale forma di riserva energetica negli eucarioti, sottoforma di micro-goccioline nel citosol (adipociti) 48 Fosfolipidi I fosfolipidi sono una classe di lipidi formati da una molecola di glicerolo esterificata con due acidi grassi e un gruppo fosfato; presentano una testa polare idrofila costituita dal gruppo fosfato e da una molecola di varia natura alcolica ad esso legata e una coda apolare idrofobica formata da due acidi grassi; i fosfolipidi sono, pertanto, molecole anfipatiche. Questa struttura conferisce particolari disposizioni in ambiente acquoso 49 50 Steroli Gli steròli sono una classe di composti chimici derivati dallo sterolo, composto policiclico formato da quattro anelli condensati (tre a sei atomi di carbonio e uno a cinque atomi di carbonio). Tra i principali zoosteroli si citano il colesterolo e alcuni ormoni steroidei (derivati della vitamina D), Il colesterolo è il principale sterolo strutturale degli animali. - è un modulatore della fluidità̀ delle membrane cellulari - il precursore di acidi biliari, ormoni steroidei e Vitamina D 51