Chimica: Calore Specifico e Amminoacidi

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Questions and Answers

Quale affermazione riguarda l'α-elica?

Le catene laterali sono rivolte verso l'interno.

E' stabilizzata da legami a idrogeno. (correct)

Gly e Pro stabilizzano la struttura.

E' una struttura a zig zag.

Cosa caratterizza i β-foglietti?

Sono disposti in un modello a zig zag. (correct)

Le catene laterali si piegano in direzioni opposte.

Hanno una forma sferica.

Possono essere orientati solo in modo parallelo.

Qual è un elemento stabile della struttura terziaria di una proteina?

Struttura di α-elica predominante.

Legami ad idrogeno intramolecolari. (correct)

Legami ionici tra amminoacidi.

Legami peptidici.

Quale di queste è una caratteristica delle proteine fibrose?

Hanno una struttura secondaria prevalente. Signup and view all the answers

Cosa stabilizza la struttura terziaria di una proteina oltre ai legami a idrogeno?

Ponti disolfuro. Signup and view all the answers

In quale situazione si parla di struttura quaternaria?

Quando diverse catene polipeptidiche si uniscono come un'unità. Signup and view all the answers

Quale affermazione è vera riguardo ai β-loop?

Contengono frequentemente Gly e Pro. Signup and view all the answers

Quali delle seguenti interazioni NON stabilizzano la struttura terziaria di una proteina?

Legami peptidici. Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il calore specifico?

Rappresenta la quantità di calore per innalzare la temperatura di un grammo di sostanza di un grado Celsius. Signup and view all the answers

Quale affermazione è vera riguardo le molecole idrofile?

Le molecole idrofile si sciolgono in acqua. Signup and view all the answers

Cosa differenzia gli amminoacidi tra loro?

La catena laterale R. Signup and view all the answers

Qual è la definizione di oligopeptide?

Una catena formata da pochi residui amminoacidici (10-20). Signup and view all the answers

Quale è il punto isoelettrico di un amminoacido?

Il valore di pH per il quale un amminoacido esiste in forma zwitterionica. Signup and view all the answers

Come si definisce la struttura primaria di una proteina?

La sequenza di amminoacidi legati da legami peptidici. Signup and view all the answers

Quale affermazione sulla struttura secondaria delle proteine è corretta?

È il risultato del ripiegamento locale del backbone della proteina. Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo ai polipeptidi?

I polipeptidi sono catene costituite da 20-100 residui amminoacidici. Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dei domini strutturali nelle proteine?

Stabilire una struttura tridimensionale Signup and view all the answers

Quale termine descrive il processo di conformazione nativa di una proteina?

Folding Signup and view all the answers

Cosa sono i chaperone molecolari?

Complexi proteici che assistono nel folding Signup and view all the answers

Qual è la formula generale dei carboidrati?

(CH_2O)_n Signup and view all the answers

Qual è una delle funzioni primarie dei carboidrati negli organismi viventi?

Fornire energia Signup and view all the answers

Quale di queste modifiche non è considerata una modifica post-traduzionale delle catene laterali delle proteine?

Degradasione Signup and view all the answers

Quali sono i monosaccaridi più comuni in termini di atomi di carbonio?

3-9 atomi di C Signup and view all the answers

Qual è una delle riserve energetiche dei carboidrati?

Amido Signup and view all the answers

Quale di queste affermazioni è corretta riguardo alla nomenclatura degli zuccheri?

5 atomi di carbonio corrispondono al termine pentosi. Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente un disaccaride?

Si forma da due monosaccaridi con un legame glicosidico. Signup and view all the answers

Cosa determina la configurazione D/L in un monosaccaride?

La posizione del gruppo OH più lontano dal gruppo carbonilico. Signup and view all the answers

Quale affermazione sui polisaccaridi è vera?

I polisaccaridi possono essere omo o eteropolisaccaridi. Signup and view all the answers

Qual è la principale funzione del glicogeno negli organismi animali?

Servire come riserva di glucosio. Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo all'amilosio e all'amilopectina?

Entrambi contengono legami α 1,4 glicosidici. Signup and view all the answers

Cosa si intende per epimeri?

Zuccheri che differiscono nell'orientamento del gruppo -OH in uno dei centri chirali. Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale delle glicoproteine?

Riconoscimento e adesione cellulare. Signup and view all the answers

Qual è la principale differenza tra cellulosa e amilosio?

La cellulosa è lineare e forma fibre resistenti, mentre l'amilosio non forma fibre. Signup and view all the answers

Quale struttura è principalmente composta da peptidoglicano nei batteri Gram-positivi?

Parete cellulare Signup and view all the answers

Quali sono i componenti principali delle lunghe catene di glicosamminoglicani?

N-acetilglucosamina e acido N-acetilmuramico Signup and view all the answers

Perché l'acido ialuronico è considerato fortemente idrofilo?

Possiede cariche negative che attraggono ioni positivi e acqua Signup and view all the answers

Quale molecola è formata da un asse proteico legato a lunghe catene di glicosamminoglicani?

Proteoglicano Signup and view all the answers

Quale caratteristica non è associata ai glicosamminoglicani?

Struttura ramificata Signup and view all the answers

Quale dei seguenti glicosamminoglicani è corretto?

Ialuronano è formato da N-acetilglucosamina e D-glucuronico Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dei glicoconiugati?

Mediano il riconoscimento e l'adesione cellulare Signup and view all the answers

Study Notes

Calore Specifico

Il calore specifico è la quantità di calore necessaria per aumentare la temperatura di 1 grammo di una sostanza di 1 grado Celsius.
L'acqua ha un calore specifico elevato.

Proprietà dell'Acqua

L'acqua è un solvente eccellente.
Le molecole che si sciolgono in acqua sono dette idrofile.
Le molecole che non si sciolgono in acqua sono dette idrofobe.

Monomeri e Polimeri

I monomeri sono le unità base che formano i polimeri.
Un omo-polimero è formato da un solo tipo di monomero.
Un etero-polimero è formato da due o più tipi di monomeri.

Amminoacidi

Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine.
Hanno un gruppo carbossilico e un gruppo amminico legati allo stesso atomo di carbonio (Cα).
Differiscono l'uno dall'altro per la catena laterale R.
Il carbonio α è un centro chirale, con due enantiomeri (D/L).
Tutti gli amminoacidi sono stereoisomeri D.
Ogni amminoacido ha un punto isoelettrico (pI), che è il valore di pH al quale l'amminoacido esiste in forma zwitterionica con carica netta uguale a zero.

Struttura Primaria delle Proteine

La struttura primaria di una proteina è definita dalla sequenza degli amminoacidi e dai legami covalenti che li tengono uniti.
I legami peptidici, formati dalla reazione tra il gruppo N-terminale e il gruppo C-terminale di due amminoacidi adiacenti, costituiscono la struttura primaria.

Oligopeptidi, Polipeptidi e Proteine

Gli oligopeptidi sono catene formate da pochi residui amminoacidici (10-20).
I polipeptidi sono formati da 20-100 residui amminoacidici.
Le proteine sono catene con più di 100 residui amminoacidici.

Struttura Secondaria delle Proteine

La struttura secondaria è un ripiegamento localizzato del backbone della proteina.
I due principali tipi di struttura secondaria sono l'α-elica e il β-foglietto.

α-elica

L'α-elica è un'elica destrogira con le catene laterali rivolte verso l'esterno.
Stabilizzata dai legami a idrogeno.
La glicina e la prolina destabilizzano la struttura.
Può essere anfipatica.

β-foglietto

Il β-foglietto è formato da una disposizione a zig zag.
Stabilizzata dai legami a idrogeno.
Può essere parallela o antiparallela.
La glicina e la prolina destabilizzano la struttura.

Β Loop

I ripiegamenti β collegano le estremità adiacenti di due catene β antiparallele.
Inversione della direzione delle catene.
Hanno quattro amminoacidi a 180°.
Stabilizzati dai legami a idrogeno.
Ricca di glicina e prolina.

Strutture Supersecondarie

Sono organizzazioni spaziali formate da elementi di struttura secondaria e dalle connessioni che li uniscono.
Esempi: motivo elica-turn-elica, motivo zinc finger, motivo Tim Barrel.

Struttura Terziaria delle Proteine

La struttura terziaria è la forma compatta tridimensionale assunta dalla catena polipeptidica.
Stabilizzata da: interazioni di Van der Waals, ponti salini, legami a idrogeno, interazioni idrofobiche e ponti disolfuro.

Struttura Quaternaria delle Proteine

La struttura quaternaria è formata dall'assemblaggio di più catene polipeptidiche per formare una struttura tridimensionale più grande.
Le proteine fibrose hanno una struttura secondaria prevalente, con lunghe catene polipeptidiche disposte in fasci o foglietti, con funzione di supporto e protezione.
Le proteine globulari hanno strutture terziarie e quaternarie, con forme compatte e sferiche, e svolgono funzioni di trasporto e catalisi.

Dominio, Subunità e Motivo

Un dominio strutturale è una struttura tridimensionale stabile e indipendente dal resto della molecola.
Le subunità sono singole catene polipeptidiche che compongono una struttura quaternaria.
I motivi sono organizzazioni spaziali di elementi di struttura secondaria e dalle connessioni che li uniscono.

Folding delle Proteine

La struttura nativa è la conformazione che consente a una proteina di svolgere correttamente la sua funzione.
Il folding è il processo di ripiegamento della proteina per raggiungere la sua struttura nativa.
I chaperone molecolari sono complessi proteici che assistono il folding delle proteine.

Modifiche Post-traduzionali

Le catene laterali delle proteine possono subire modifiche post-traduzionali, come fosforilazione, metilazione, acetilazione, glicosilazione e modifiche dello scheletro peptidico.

Carboidrati

Sono composti da carbonio, idrogeno e ossigeno (CH2O)n.
Molto abbondanti in natura, svolgono ruoli strutturali, sono fonti di nutrimento e energia, e partecipano al riconoscimento cellulare.

Monosaccaridi

I monosaccaridi più comuni hanno da 3 a 9 atomi di carbonio.
Il numero di atomi di carbonio determina la nomenclatura: triosi, tetrosi, pentosi, esosi.
Gli aldosi hanno un gruppo aldeidico, mentre i chetosi hanno un gruppo chetonico.
L'isomeria D/L è definita dal gruppo OH del centro chirale più lontano dal gruppo carbonilico C=O.
Gli epimeri sono zuccheri che differiscono solo per la configurazione di uno dei centri chirali.

Disaccaridi

Si formano dall'unione di due monosaccaridi tramite un legame glicosidico.
Il legame glicosidico può essere α1,4 o β1,4.
Può anche essere un legame 1,6-glicosidico.

Polisaccaridi

Possono essere omo- o etero-polisaccaridi a seconda del tipo di unità saccaridiche presenti.
Svolgono funzioni di deposito dei monosaccaridi, struttura, adesione e riconoscimento.

Deposito dei Monosaccaridi

L'amilosio è un polimero lineare senza ramificazioni con legami α 1,4 glicosidici.
L'amilopectina ha ramificazioni formate da legami α 1,6 glicosidici.
Amilosio e amilopectina compongono l'amido, una riserva di carboidrati nelle piante.
Il glicogeno è la principale forma di accumulo di glucosio nelle cellule animali.
Il glicogeno è altamente ramificato e contiene grandi molecole (fino a 100.000 unità di glucosio).
La nostra riserva di glucosio è il glicogeno (circa 350 g), presente nel fegato e nei muscoli.

Struttura

La cellulosa è simile all'amilosio, ma i legami glicosidici sono tutti β.
La cellulosa forma fibre resistenti e compone il legno, la carta, le foglie ecc.
Il peptidoglicano è un componente essenziale della parete cellulare dei batteri.
È formato da catene di zuccheri alternati N-acetilglucosamina (NAG) e acido N-acetilmuramico (NAM) con legami β1,4 glicosidici.
La parete cellulare dei batteri Gram-positivi è principalmente composta da peptidoglicano.
Nei batteri Gram-negativi il peptidoglicano è presente in uno strato più sottile.
I glicosamminoglicani (GAG) sono etero-polisaccaridi, componenti della matrice extracellulare dei tessuti animali.
Formati da lunghe catene lineari di disaccaridi ripetuti, con N-acetilglucosammina come zucchero comune.
Sono ricchi di gruppi solfato e carbossilici, conferendo una carica negativa.

Adesione e Riconoscimento

I glicoconiugati sono molecole formate da una catena polisaccaridica legata covalentemente a una proteina o un lipide.
Hanno ruoli biologici cruciali come trasporto, trasferimento dell’informazione, riconoscimento e adesione.
I proteoglicani sono macromolecole composte da un asse proteico (core) a cui sono uniti covalentemente lunghi GAG.
Sono abbondanti e svolgono ruoli nell'adesione cellulare e nell’organizzazione della matrice.

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