تقنية البيئة - حماية البيئة وسلامة الأغذية - الوحدة الأولى - الأس الهيدروجيني والمحاليل المنظمة PDF

# تقنية البيئة ## حماية البيئة وسلامة الأغذية ### الوحدة الأولى #### الأس الهيدروجيني والمحاليل المنظمة **الأس الهيدروجيني pH** الحاصل الأيوني للماء هو الأساس في حساب الأس الهيدروجيني أو pH ، وهو من أهم الطرق لمعرفة تركيز أيون الهيدروجين أو أيون الهيدروكسيل في أي محلول مائي يلعب تركيز أيون الهيدر...

# تقنية البيئة ## حماية البيئة وسلامة الأغذية ### الوحدة الأولى #### الأس الهيدروجيني والمحاليل المنظمة **الأس الهيدروجيني pH** الحاصل الأيوني للماء هو الأساس في حساب الأس الهيدروجيني أو pH ، وهو من أهم الطرق لمعرفة تركيز أيون الهيدروجين أو أيون الهيدروكسيل في أي محلول مائي يلعب تركيز أيون الهيدروجين في المحاليل دوراً رئيساً في الأنظمة البيولوجية ويعرف بأنه لوغاريتم مقلوب تركيز أيون الهيدروجين. أو $pH = log\frac{1}{[H+]}$ أو $pH = -log[H+]$ وهذه القيمة تدل على تركيز أيون الهيدروجين والتي يسهل تقديرها ومعرفة ما إذا كان المحلول حمضياً أو قاعدياً. فالماء المتعادل يبلغ تركيز أيون الهيدروجيني فيه $(10^-7)$. وكلما انخفضت قيمة pH من 7 كلما زادت قوة الحموضة. فالمحلول الذي قيمة pH له تساوي 3 يكون أكثر حامضية من المحلول الذي قيمة pH له تساوي 5 . **Buffer Solutions المحاليل المنظمة** المحلول المنظم هو محلول مادة أو خليط من المواد تقاوم التغير الكبير في الرقم الهيدروجيني للوسط عند إضافة كميات قليلة من الحمض أو القاعدة له. تعتبر المحاليل المنظمة ذات أهمية كبيرة في عملها بالمحافظة على الرقم الهيدروجيني للأنظمة الحية وذلك لأن تغير الرقم الهيدروجيني داخل الخلايا في السوائل الحيوية يؤدي إلى ضعف نشاط الإنزيمات وربما إلى فقدانه وتغير في شكل البروتينات وربما فقدانها للفعاليات الحيوية التي تقوم بها مثل نقل الأوكسجين ومقاومة العدوى الخارجية والحركة. كما يستفاد من المحاليل المنظمة في المحافظة على الرقم الهيدروجيني أثناء إجراء تجربة بحثية معينة عند رقم هيدروجيني معين دون السماح لقيمته بالتغير أثناء إجراء التجربة **أنواع المحاليل المنظمة** تنقسم المحاليل المنظمة من حيث تكوينها الكيميائي إلى نوعين: 1. **المحاليل المنظمة الحمضية**: وهي تتكون من حمض ضعيف وقاعدته القرينة مثل حمض الخل الذي يتفكك حسب المعادلة: $CH_3 CooH \rightleftharpoons CH_3 C00^- + H^+$ ويفضل استخدام هذه المحاليل في الأوساط الحمضية. 2. **المحاليل المنظمة القاعدية**: وهي تتكون من قاعدة ضعيفة وحمضها القرين مثل المركبات الحاوية لمجموعة أمينية مثل تلك المرتبطة بالحموض الأمينية. $R-NH2 + H⁺ \rightleftharpoons R-NH3^+$ ويفضل استخدام هذه المحاليل المنظمة في الأوساط القاعدية. **معادلة هندرسون - هسلباك Henderson Hasselbalch equation** تستخدم معادلة هندرسون - هسلباك للربط بين الرقم الهيدروجيني للوسط، القيمة الأسية لثابت تفكك الحمض أو القاعدة ونسبة القاعدة القرينة إلى الحمض القرين نص المعادلة: $PH = pKa + log \frac{[A-]}{[HA]}$ أو $PH = pKa + log$ (القاعدة القرينة/ الحمض القرين) pKa : هو معامل التحلل وكل حمض له معامل تحلل (ثابت التحلل يختلف عن الأحماض الأخرى يستفاد من هذه المعادلة في حساب إحدى الكميات المبينة عندما يكون معلوم لدينا الكميتان الأخريان - فبمعرفة تركيز القاعدة القرينة والحمض القرين وثابت التحلل للحمض يمكن حساب الرقم الهيدروجيني للمحلول المنظم وهكذا. **أمثلة لمحاليل منظمة في الأنظمة البيولوجية** 1. المحلول المنظم الفوسفاتي والذي يوجد داخل الخلايا الحية وقيمة الرقم الهيدروجيني له ٦,٨٦. 2. المحلول المنظم (للبيكربونات) والذي يوجد في الدم وقيمة الرقم الهيدروجيني له ٧.٤ فزيادة الرقم الهيدروجيني تسبب ما يسمى بداء القلوية Alkalosis والنقصان في الرقم الهيدروجيني يسبب ما يسمى داء الحموضة Acidosis 3. بروتينات مصل الدم تحتوي على أحماض أمينية ذات حمضية ضعيفة مثل الجلوتاميك وحوامض أمينية ذات قاعدية ضعيفة مثل حامض اللايسين هذه الأحماض تصلح أن تكون محاليل منظمة. هنالك كثير من الميكانيكات التي تحدث داخل الجسم وتعمل على الحفاظ وثبات هذه التراكيز للرقم الهيدروجيني لهذه المحاليل المنظمة. # تقنية البيئة ## حماية البيئة وسلامة الأغذية ### الوحدة الثانية #### البروتينات **البروتينات** الأحماض الأمينية هي اللبنة الأساسية لبناء جميع البروتينات، كما وتعد مواد أولية لتوليد بعض الهرمونات (Hormones) والبيورينات (Purines) والبيريمودينات (Pyrimidines) والبورفيرينات (Porphyrines) والفيتامينات (Vitamines). إن عدد الأحماض الأمينية التي تبنى منها البروتينات في الطبيعة عشرون حامض أمينيا تنتج هذه الأحماض الأمينية إما عن التحلل الكامل للبروتين ، أو تصنع بالطرق الكيماوية. **تركيب الأحماض الأمينية** 1. تتكون الأحماض الأمينية من ذرة كربون & ترتبط بها أربع مجاميع مختلفة هي: $O$ $||$ $C-OH$ 1. مجموعة كربوكسيلية 2. مجموعة أمينية $NH2$ 3. ذرة هيدروجين $H$ 4. مجموعات مختلفة يرمز لها بالرمز R وتختلف من حمض أميني إلى آخر وتسمى بالسلاسل الجانبية أو المجموعات الطرفية . $O O$ $|| ||$ $R C C- OH$ $ | $ $ NH2$ توجد الأحماض الأمينية في المحاليل المتعادلة على هيئة متأنية وفي حالة التأين تكتسب المجموعة الأمينية $NH2$ بروتوناً وتتحول إلى $NH3$ أما المجموعة الكربوكسيلية فتفقد بروتوناً وتتحول إلى $COO^-$. **تصنيف الأحماض الأمينية** تعتمد أفضل الطرق لتصنيف الأحماض الأمينية على قطبية مجاميع R في الماء عند الرقم الهيدروجيني ٧ وهنالك أربعة أقسام على حسب هذا التصنيف : - أحماض أمينية ذات سلاسل طرفية غير قطبية وكارهة للماء : هذه الأحماض قليلة الذوبان في الماء ومن أمثلتها : الأنين (Alanine) فالين (Valine) - ليوسين (Leucine) - ايسوليوسين (Isoleucine) - برولین (Proline) - تربتوفان (Tryptophan) - فينيل ألانين (Phenylalanine) - مثيوني (Methionine) | التركيب الكيمياوي | الرمز | الحمض الأميني | | ------ | ------ | ------ | | $CH_3- CH -CooH$ <br/> $ |$ <br/> $NH2$ | Ala | Alanine الأنين | - أحماض أمينية ذات سلاسل طرفية غير مشحونة ومحبة للماع : - تيروسين (Tyrosine) + سستين (Cysteine) - ثریونین (threonine) + سيرين (Serine) - جلاسین (Glycine) . جلوتامین (Glutamine) – اسبارجين (Asparagine) | هذه الأحماض أكثر ذوبانية في الماء وذلك لأنها تحتوي على مجاميع فعالة لها المقدرة على تكوين روابط هيدروجينية مع الماء | التركيب الكيمياوي | الرمز | الحمض الأميني | | ------ | ------ | ------ | | $H-CH - CooH$ <br/> $ |$ <br/> $NH2$ | Gly | جلاسين (Glycine) | - أحماض أمينية ذات سلاسل طرفية مشحونة بالمحنة موجبة عند الرقم الهيدروجيني (۷) : هستدين (Histidine) - أرجين (Arginine) - لايسين (Lysine) تسمى هذه الأحماض الأمينية بالقاعدية. | التركيب الكيمياوي | الرمز | الحمض الأميني| | ------ | ------ | ------ | | $CH_2-CH_2-CH_2-CH_2 - CH -COOH$ <br/> $ |$ <br/> $NH_2$ <br/> $ |$ <br/> $NH_2$ | Lys | لايسين (Lysine) | - أحماض أمينية ذات سلاسل طرفية مشحونة بشحنة سالبة عند الرقم الهيدروجيني (۷) : حمض اسبارتيك (Aspartic) - حوض جلوتاميك Glutamic acid) تسمى هذه الأحماض الأمينية بالحامضية. | التركيب الكيمياوي | الرمز | الحمض الأميني | | ------ | ------ | ------ | | $HOOC-CH_2 - CH-COOH$ <br/> $ |$ <br/> $NH_2$ | ASP | حمض اسبارتيك (Aspartic acid) | **أمثلة لأحماض أمينية نادرة غي البروتينات** 1. هيدروكسي برولين (يوجد في البروتين الليفي المسمى الكولاجين). 2. ميثايل لايسين (يوجد في البروتين العضلي المسمى المايوسين). **أمثلة لأحماض أمينية غير بروتينية** 1. الأورنثين وهو مشتق من الحمض الأميني أرجنين وهو ناتج وسطي في دورة اليوريا. 2. الكرياتين وهو مشتق من الحمض الأميني جلاسين يتحول إلى فوسفوكرياتين ويقوم بعملية خزن الطاقة في الحيوان. 3. هيدروكس ترتبوفان وهو مشتق في الحمض الأميني تربتوفان وموجود في الجهاز العصبي المركزي. الأحماض الأمينية تصنع في الجسم لكن هنالك بعض الأحماض الأمينية التي لا تصنع في الجسم ويجب توفرها في الغذاء وتسمى الأحماض الأمينية الضرورية (Essential amino acids) مثل الليوسين - الايزوليوسين - الثريونين - التربتوفان - الفينايل ألانين - الفالين - اللايسين. **الببتيدات** ترتبط الأحماض الأمينية باتحاد مجموعة كربوكسل لأحد الأحماض الأمينية مع مجموعة الأمين من حمض أميني آخر مع فقد جزئ ماء (شكل رقم ٢ - ١). $HO$ $ | |$ $ HO$ $ | |$ $ HO$ $ |$ $ ||$ $ HO$ $ | $ $ ||$ $R-O $ $ | $ $ | $ $R_1 O$ $ | $ $ |$ $+ H_2N - C - C + H_2N - C - C\rightleftharpoons ¯N - C - C -NC-CH_2O$ $ R H-R_2 O $ $ | $ $ | $ $ | $ $ ||$ وتسمى الرابطة بينهما بالرابطة الببتدية ، وعند ارتباط حمضين أمينين برابطة ببتدية يسمى ثنائي الببتيد Dipeptide وعند ارتباط ثلاثة حموض أمينية يسمى ثلاثي الببتيد وعند ارتباط عدد كبير من الحموض ) الأمينية تسمى عديد الببتيد Polypeptide ويكون للسلسلة الببتدية إتجاه معين للمجموعة الأمينية الطرفية لا ترتبط بحمض أميني جديد بينما المجموعة الكربوكسيلية يمكن أن ترتبط مع حمض أميني آخر # تقنية البيئة ## حماية البيئة وسلامة الأغذية ### الوحدة الثانية #### البروتينات - التركيب والوظيفة ##### PROTEINS-STRUCTURE & FUNCTION ###### البروتينات **تعريف البروتينات )** تعرف البروتينات بأنها مركبات ذات أوزان جزيئية عالية تتراوح ما بين $10^3 - X10^6$ دالتون ، مكونة من وحدات الأحماض الأمينية الفا مترابطة مع بعضها بواسطة رابطة الببتيد. **وظائف البروتينات functions of proteins** للبروتينات وظائف مختلفة يمكن إجمالها بما يأتي : 1. **Enzymes. إنزيمات**: -Enzymes وهـي عـوامـل بيـولوجيــة مساعدة Biocatalysts ، ويزيد عددها على أكثر من 1500 إنزيم ، كل منها يحفز تفاعلاً كيميائياً معيناً . مثل رايبو) نيوكليين لاكتين ، ديهيدروجنيز. فوسفاتيز. هكسوكاينيز. 2. **عناصر تركيبية Structural elements**: تدخل تحت هذا الباب بروتينات مختلفة كالبروتين الليفي المسمى الكولاجين Collagen الذي يدخل في تركيب الأنسجة الرابطة حيث يساعد على ربط مجاميع الخلايا التكوين الأنسجة في الحيوانات الراقية. وهناك الإلاستين elastin الذي يدخل في تركيب جدران الأوعية الدموية. ومن البروتينات التركيبية الأخرى الكيراتين Keratin الذي يدخل في تراكيب الجـلـد والـشـعر والأظافر والريش. 3. **البروتينات الناقلة Transport proteins**: هناك مركبات معينة يتم نقلها من نسيج إلى آخر بوساطة بروتينات ناقلة. فعلى سبيل المثال ، ينقل الهيموجلوبين الأوكسجين من الرئتين على الأنسجة المختلفة حيث يرتبط الأوكسجين بذرات الحديد الموجودة في مجاميع الهيم heme الأربعة في جزيئة الهيموجلوبين. يتحد الألبومين albumin الموجود في مصل الدم في الأحماض الدهنية الحرة free fatty acids فيتم نقلها بين الأنسجة الدهنية والأعضاء الأخرى في الفقريات. وهناك البروتين المسمى بتا - لا يببوبروتين Blipoprotein الموجود في الدم الذي يقوم بنقل الدهون عن طريق الدم. 4. **Hormones هورمونات**: هناك عدد من الهورمونات تعد ذا تركيب بروتيني وعلى العموم فالهورمونات هي مركبات ، تفرز من الغدد الصماء ، وتعمل على سيطرة العمليات الحياتية في الجسم. فهورمون الأنسولين Insulin يفرز من غدة البنكرياس ويقوم بتنظيم العمليات الحياتية لسكر الجلوكوز ونقصه في الإنسان يسبب مرض السكر Diabetes mellitus وهورمون النمو Growth hormone الذي يفرز من الغدة النخامية الأمامية الذي ينظم عملية النمو والتكامل وهرمون تحت الدرقية parathyroid hormone الذي ينظم العمليات الحياتية للكالسيوم والفوسفات. 5. **Protective agents عوامل وقائية**: إن لبعض البروتينات وظائف دفاعية أو وقائية ضد الفيروسات Viruses والبكتريا الضارة. وتسمى هذه البروتينات الأجسام المضادة antibodies حيث تتحد مع الأجسام الغريبة التي تدخل الجسم والتي تدعى antigens وتعطلها عن عملها. 6. **البروتينات الخازنة Storage Proteins**: وهذا النوع من البروتينات يستخدم لخزن المواد الغذائية مثل زلال البيض Ovalbumin والحليب يحتوي على الكازين Casein. وبروتينات البذور النباتية الغنية بالبروتين كالفاصوليا واللوبيا والبزاليا. والفيريتين Ferritin الموجود في الأنسجة الحيوانية والحاوي على عنصر الحديد. 7. **البروتينات المتقلصكة Contractile Proteins**: تعمل بعض البروتينات كعناصر أساسية في التقلص Contraction والانبساط relaxation وأهم هذه البروتينات المعروفة الآكتين Actin والمايوسين Myosin كعنصرين أساسيين للجهاز الحركي العضلي. # تقنية البيئة ## حماية البيئة وسلامة الأغذية ### الوحدة الثانية #### البروتينات ##### بروتينات الصيانة الضغط الأزموزي وأس ايون الهيدروجين ###### Proteins for maintenance of osmotic Pressure and pH تؤدي بروتينات بلازما الدم وخصوصاً الألبومين ، دوراً مهماً للمحافظة على الضغط الأزمــوزي للخلايا النسيجية وإبقاء الأس الهيدروجيني بالمعدل الطبيعي 7.4 pH لاستمرار الحياة في الخلية **تقسيم البروتينات** تنقسم البروتينات من حيث تركيبها إلى ثلاثة أقسام رئيسة : - البروتينات البسيطة - البروتينات المركبة - البروتينات المشتقة 1. **البروتينات البسيطة :-** وهي عبارة عن البروتينات المتكونة من أحماض أمينية فقط وغير مرتبطة بمركبات أخرى ومن أمينية فقط و الليفية والكروية. تحللها فإنها تنتج خليطاً من الأحماض الأمينية. وتنقسم البروتينات البسيطة على حسب شكلها إلى قسمين رئيسين: - **البروتينات الليفية **- وهي عبارة عن بروتينات على شكل ألياف ولا تذوب في الماء كما إنها لا تهضم ومن أمثلتها الكولاجين وهو من المكونات الرئيسة للأنسجة الضامة للغضاريف - والاستين ويوجد في العضلات والكريات ين ويوجد في الشعر ، والأظافر . - **البروتينات الكروية** - وتتكون من سلاسل ببتيدية متعددة منطوية بشدة لتكون كرات متراصة. وتذوب أغلب البروتينات الكروية في المحاليل المائية ومعظم الإنزيمات المعروفة عبارة عن بروتينات كروية وكذلك المضادات الحيوية. وتشمل البروتينات الكروية الالبيومينات مثل البيومين البيض والجلوبيولينات مثل جلوبيولين سيرم الدم والهستونات والبروتامين والجلوتيولينات. 2. **البروتينات المرتبطة.** وتتكون من بروتينات بسيطة مرتبطة بمركبات غير بروتينية يسمى الجزء غير البروتين باسم المجموعة المرتبطة **وتنقسم هذه البروتينات إلى ما يلي -** 1. **أ البروتينات النووية Nucleoproteins** وهي تحتوي على بروتينات بسيطة مثل الهستونات أو البروتامينات مرتبطة مع حمض نووي (DNA, RNA) وهي توجد في أنوية الخلايا وفي السيتوبلازما والميتوكوندريا. 2. **ب / البروتينات الفوسفاتية :** وهي بروتينات بسيطة مرتبطة مع حمض الفوسفوريك برابطة استرية ومن أمثلتها كازين الحليب (Casein) 3. **ج / البروتينات الكربوهيدراتية Glycoprotein :** وفي هذه الحالة تكون المجموعة المرتبطة عبارة عن كربوهيدرات ومن أمثلتها الميوسين الموجود في اللعاب. 4. **د/البروتينات الملونة Chromoproteins** وهي عبارة عن بروتين بسيط متحد مع مركب ملون ومن أمثلتها الهيموجلوبين والسيتوكروم. 5. **هـ / البروتينات الدهنية Lipoproteins :** وهي عبارة عن بروتينات بسيطة مع الدهون وتوجد في سيرم الدم والمخ والأنسجة العصبية. 6. **ول البروتينات المعدنية Metalloproteins** وهي عبارة عن بروتينات بسيطة مرتبطة مع أيونات غير عضوية عضوية. مثل الماغنسيوم والكالسيوم ومن أمثلتها العديد من الإنزيمات التي تحتاج إلى هذه الأيونات في عملها. 3. **البروتينات المشتقة :** وهي البروتينات التي تتكون نتيجة تأثير بعض العوامل الطبيعية أو الكيميائية على البروتينات وتغير من تركيبتها الطبيعية ولكنها تحتفظ بخواصها العامة المميزة ومن أمثلتها البيتون Peptones والبروتيوسس Proteoses **البناء الكيميائي للبروتينات Protein structure** تعتمد البروتينات في صفاتها الكيميائية والفيزيائية على البناء التركيبي الكيميائي وتختلف البروتينات بالنسبة لهذا البناء. وللبروتينات مستويات بنائية أربعة :- 1. **Primary structure البناء الأولى -** ويتحدد هذا البناء بنوع وعدد الأحماض الأمينية وطريقة ارتباطها مع بعضها وترتيبها بواسطة الروابط الببتيدية. 2. **secondary structure التركيب الثانوي** ويشير إلى ارتباط الأحماض الأمينية القريبة من بعضها في السلسلة الببتيدية بواسطة روابط هيدروجينية بين = ---NH مما يؤدي إلى انطواء السلسلة الببتدية على شكل حلزوني. شكل (۳) (۱) الذي يسمى a - helix [شكل (۳ -۱)] 3. **التركيب الثلاثي Tertiary structure** ويشير إلى ارتباط الأحماض الأمينية البعيدة عن بعضها بالسلسلة البيتدية الواحدة إما بروابط هيدروجينية أو كبريتية أو أيونية أو استيرية مما يؤدي إلى انطواء السلسلة الببتدية المتعددة لتأخذ شكلها الطبيعي. 4. **Quatenary structure التركيب الرباعي** تظهر البروتينات المحتوية على أكثر من سلسلة ببتيدية متعددة واحدة مستوى آخر التنظيم البنائي يطلق عليه التركيب الرباعي ويشير هذا التركيب إلى كيفية ارتباط السلاسل مع بعضها البعض ويطلق على كل سلسلة ببتدية متعددة في التركيب الرباعي بالوحدة الفرعية Subunit. ومن الأمثلة على التركيب الرباعي هو تركيب الهيموجلوبين الذي ينقل الأوكسجين في الجسم حيث يتركب من اربع وحدات فرعية أو أربع سلاسل ببتيدية # تقنية البيئة ## حماية البينة وسلامة الأغذية ### الوحدة الثانية #### البروتينات ##### ترسيب البروتينات : - ###### التمليح الخارجي والداخلي للبروتينات Salting in and salting out of protein عند إضافة محلول متعادل من كلوريد الصوديوم أو كبريتات المغنسيوم أو كبريتات الأمونيوم تترسب البروتينات معتمدة على نوعية وعلى تركيز هذه الأملاح وأسباب حدوث الترسيب يرجع إلى إما تعادل شحنات جزيئات البروتين بواسطة الشحنات التي تحملها أيونات الأملاح ونتيجة لهذا التعادل فإنها تتجمع وتنفصل أو أن تراكيز الأملاح العالية تعمل على إزالة الماء من حول البروتين وبذلك تعمل على تقليل ذوبانيته وتسمى هذه الظاهرة بالتمليح الخارجي Salting out وفيها تترسب البروتينات وهي بحالتها الطبيعية ويمكن إعادة إذابتها بدون أن تفقد صفاتها الحيوية. أما التراكيز القليلة من الأملاح المتعادلة فإنها تزيد من ذوبان البروتينات في المحلول وتسمى بالتمليح الداخلي Salting in وتعتبر الأيونات ثنائية الشحنه مثل $NH_4)_2 SO_4$, $HgCl_2$ أكثر تأثيراً من الأيونات ذات الشحنة الأحادية مثل $KCl ,NaCl$ كما أن قابلية الأملاح المتعادلة لإذابة البروتينات تعتمد على القوة الأيونية فعندما تزداد يترسب البروتين ويدخل مرحلة التمليح الخارجي. 2. **الترسيب بواسطة المعادن الثقيلة: ** تتم عملية الترسيب بوساطة اتحاد البروتين مع أيونات المعادن الثقيلة غير الذائبة مثل $Ag^+$ و $Hg^{++}$. عند ترسيب البروتين بهذه الطريقة فإنه يفقد صفاته الحيوية. **تغيير الصفات الطبيعية للبروتينات (المسخ ) Denaturation of Proteins** 1. يتضمن المسخ التغيرات التي تطرأ على جزئية البروتين من النواحي الفيزيائية والكيمياوية والخواص الحياتية. إن العوامل المسببة لمسخ البروتين تشمل مايأتي : - تعرض البروتين إلى درجة حامضية أو قاعدية عالية جدا . - التعرض الدرجات الحرارة العالية (تصل بياض البيض عند التسخين). - التعرض للأشعة فوق البنفسجية. - التعرض إلى الموجات فوق الصوتية Ultrasonic vibration - الرج والتحريك القوي لمحلول مائي من البروتين مما يتولد عن ذلك فقاعات ورغوة على سطح البروتين. 6. تعرض البروتين إلى تراكيز عاليـة مـن مـركبــات قطبيـة كاليوريا والجوانـدين التي تعمل على تحطيم الروابط الهيدروجينية. 7. معاملة البروتين لبعض المذيبات العضوية كالكحول الأثيلي والأستون. ويمكن السيطرة على مسخ البروتين في هذه الحالة باستخدام مذيب عضوي في درجة حرارة منخفضة ... 8. عملية سحق البروتين بأدوات ميكانيكية من شأنها تشويه البروتين. **بعض التغيرات التي تطرأ على البروتين المسخ وهي:-** 1. انخفاض في قابلية الذوبان 2. انفكاك طيات سلاسل متعدد الببيتيد ، وينجم عن ذلك فقدان كل من التركيبين الحلزوني الفا وثلاثي الأبعاد لأشكالها الهندسية المنسقة والمتميزة وتتحول إلى التواءات عشوائية. أما سلسلة متعدد الببيتيد والأواصر الببيتيدية ، فتبقى سليمة. 3. يسهل تحلله بواسطة الإنزيمات المحللة Proteolytic enzymes 4. فقدان كبير للفعالية البايولوجية. (مثال لذلك الانزيمات). إن إرجاع البروتين المسخ إلى وضعه الطبيعي أو الفطري Native form يتوقف على عدة عوامل ، منها طبيعة تركيب البروتين والمدة الزمنية التي عرض إليها البروتين للمسخ ، وكذلك عمق المسخ ، ونوعية العامل المسبب للمسخ. وعلى العموم ، فإن المسخ هو حالة غير عكسية Irreversible ، ولو أن هناك حالات استثنائية أمكن إرجاع البروتين المسخ إلى وضعه الطبيعي ، ومنها مايأتي: 1. مسخ الهيموجلوبين باستخدام حامض قوي وإعادة الهيموجلوبين الممسوخ إلى وضعه الطبيعي Denaturation ، وذلك بتعامله تحت ظروف ملائمة. 2. مسخ إنزيم رايبونيوكلييز البنكرياسي بالحرارة ثم يسترجع تركيبه ثلاثي الأبعاد وفعاليته البايولوجية تدريجيا عند الرقم الهيدروجيني 7.0 وفي درجة حرارة الغرفة وأخيراً يجب أن نكون ملمين جيداً بموضوع البروتين لأهمية الموضوع من الناحية الطبية. فلو طلب على سبيل المثال ، تقدير فعالية إنزيم من دم مريض ما. فمن الضروري جداً الاهتمام الكامل بعملية جمع عينات الدم وطريقة تناولها واستخراج فعاليتها بصورة صحيحة. وعلى العكس ، فإن إهمال العينات قد ينجم عنه مسخ البروتين ، وبالتالي الحصول على نتائج خاطئة. # تقنية البيئة ## حماية البينة وسلامة الأغذية ### الوحدة الثانية #### البروتينات ##### أسئلة : 1. اذكر المجموعات التي تتكون منها الأحماض الأمينية 2. اذكر الأحماض الأمينية ذات السلاسل الطرفية غير المشحونة والمحبة للماء – مع ذكر التركيب الكيميائي لأحد هذه الأحماض 3. اذكر مثالين لأحماض أمينية غير بروتينية 4. عرف البروتين مع ذكر أربع من وظائف البروتينات ؟ 5. أكتب ما تعرفه عن البروتينات المرتبطة 6. ما هو التركيب الثانوي والتركيب الثلاثي للبروتينات 7. تكلم باختصار عن التغيرات التي تحدث للبروتين بعد مسخه بعد عملية الدنترة). 8. اذكر الفرق بين التمليح الخارجي والتمليح الداخلي للبروتينات.