Química de Proteínas - Universidad Autónoma de Guadalajara - PDF

Universidad Autónoma de Guadalajara Decanato de Ciencias de la Salud FACULTAD DE MEDICINA MISIÓN Somos la Facultad de Medicina que forma médicos generales íntegros, con capacidades y competencias para enfrentar los retos de la salud personal y comunitaria, mediante la transmisión del conocimient...

Universidad Autónoma de Guadalajara Decanato de Ciencias de la Salud FACULTAD DE MEDICINA MISIÓN Somos la Facultad de Medicina que forma médicos generales íntegros, con capacidades y competencias para enfrentar los retos de la salud personal y comunitaria, mediante la transmisión del conocimiento, la generación de habilidades, la inves=gación y el fomento de los valores TRASCENDENTES, enfocados a la promoción de la salud, la prevención de las enfermedades, sus diagnos=co oportuno y tratamiento adecuado, en el contexto nacional e internacional, en un ambiente de rendición de cuentas y par=cipación social. VISIÓN Nuestros alumnos son reconocidos por su excelente calidad académica, su liderazgo y trabajo comprometido con la sociedad. A 100 años de su fundación nuestra Universidad es identificada por su aportación al Sector Salud Nacional e Internacional.  BASES CIENTÍFICAS DE LA MEDICINA Tema 8.10: Química de proteínas Dra. Luz Eliane Chavarría Buenrostro [email protected] PREVALORACIÓN Describa las funciones de los aminoácidos e encuentran ene las proteínas ¿Como se unen los aminoácidos? Explíquelo a trvés de enlaces peptídicos ¿Cuántas y cuáles son las estructuras de las proteínas? 4 ¿Cómo se desnaturalizan las proteínas?  OBJETIVOS DE APRENDIZAJE Realiza a nivel bioquímico el análisis estructural y funcional de los carbohidratos, lípidos, proteínas y moléculas energéDcas presentes en el organismo, para fundamentar el diagnósDco funcional y los procedimientos terapéuDcos.  Criterios de desempeño 1. Definir las características bioquímicas de las proteínas 2. Reconocer la importancia clínica de los aminoácidos a través del análisis de sus características estructurales y funcionales 3. Identificar la importancia clínica de las proteínas a través del análisis de sus funciones 4. Reconocer la importancia clínica de la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas 5. Identificar la importancia clínica de la proteólisis, desnaturalización y renaturalización proteica  Importancia clínica Las proteínas son macromoléculas complejas física y funcionalmente, Funciona como recptores, paso de sustencias, etc. sufren alteraciones postraduccionales durante su vida que influyen en su función y determinan su destino. Las proteínas están formadas por aminoácidos que participan en procesos biológicos. Realizan funciones estructurales, hormonales y catalíticas esenciales para la vida. En ciertas mutaciones afectan directamente a ls estructura Murray, R. K., Bender, D., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada (31 ed.). McGraw-Hill Education. Imagen: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Aminoácidos Aminoácidos (ácidos aminocarboxilicos) Cada aminoácido tiene un carbono central, carbono α (asimétrico o quiral), excepto la glicina; un grupo amino y un carboxilo Según sea la posición del grupo amino se diferencian los aminoácidos en ⍺, β y ɣ. Grupo R o RADICAL DIFERENTE Aminoácidos ⍺ constituyen las unidades básicas de los péptidos y las proteínas. Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. (Obra original publicada en 2012) Imagen: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier  Aminoácidos Las propiedades de los aminoácidos dependen de las cadenas laterales, que determinan su estructura y su función Las proteínas se sintetizan casi exclusivamente a partir de un conjunto de 20 L-α-aminoácidos. Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. (Obra original publicada en 2012) Imagen: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier  Aminoácidos Dos configuraciones de los aminoácidos: -D (dextro, que significa «derecha») -L (levo, que significa «izquierda»). Todos los aminoácidos en las proteínas son de configuración L. DERECHA iZQUIERDA PROPIEDADES ÓPTICAS Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier. Aminoácidos - Clasificación Diferentes por sus grupos radicales GRUPO R Se asocian con el agua Sin carga Imagen: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Formado or aminoacido: Proteína - Funciones Como se conforma Estructura Catálisis Proceso donde las enzimas aceleran las reacciones químicas Se lleva acabo en todas vías Transporte Regulación Motoras Como anticuerpos, inmoglubinas Inmunológica La capcidad de moverse para mover organelos, vesiculas o otras proteinas Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. (Obra original publicada en 2012) Imagen: De los videojuegos a la estructura 3D de las proteínas - info-farmacia. (s/f). Google.com. Recuperado el 11 de septiembre de 2023, de https://sites.google.com/a/info- farmacia.com/info-farmacia/bioquimica/estricnina?overridemobile=true Aminoácidos - formadores y no formadores de proteínas Se forman para varias funciones NEUROTRANSMISORES Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier. Murray, R. K., Bender, D., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada (31 ed.). McGraw-Hill Education Imagen: Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. (Obra original publicada en 2012)  Aminoácidos - esenciales y no esenciales Esenciales: Aminoácidos que nosotros no podemos sintetizar con nuestras vías metabólicos organismo, solo se puede con la Dieta. Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier. Murray, R. K., Bender, D., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada (31 ed.). McGraw-Hill Education Imagen: https://basicmedicalkey.com/biosynthesis-of-the-nutritionally-nonessential-amino-acids/  Unidos a través de enlace Péptidos y Proteínas peptídico Grupo carboxilo + grupo de aminoacido Las unidades de aminoácidos de una cadena peptídica se denominan residuos aminoácidos. Ejemplo: una cadena peptídica formada por dos residuos aminoácidos se denomina dipeptido. Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier. Imagen: Enlace peptídico. (s/f). Quimica | Quimica Inorganica. Recuperado el 11 de septiembre de 2023, de https://www.fullquimica.com/2013/01/enlace-peptidico.html  Péptidos y Proteínas La longitud de la cadena de aproximadamente 100 residuos se denomina péptidos: a) Oligopéptidos menso de 10 b) Polipéptidos más de 100 Los polipéptidos con más de 100 residuos aminoácidos reciben el nombre de proteínas. Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. (Obra original publicada en 2012) Imagen: Resumen: aminoacidos y peptidos. (s/f). Filadd.com. Recuperado el 11 de septiembre de 2023, de https://filadd.com/doc/presentacion-aminoacidos-y-peptidos-2-pdf  Enlace peptídico Las proteínas están formadas por aminoácidos unidos a través del enlace peptídico 2 atomos comparten dos pares de electrones Enlace covalente de tipo amida entre un carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. (Obra original publicada en 2012) Imagen: Resumen: aminoacidos y peptidos. (s/f). Filadd.com. Recuperado el 11 de septiembre de 2023, de https://filadd.com/doc/presentacion-aminoacidos-y-peptidos-2-pdf RIBOSOMAS: Forma los dos enlaces peptídicos Enlace peptídico Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. (Obra original publicada en 2012)  Estructura proteica Estructura Estructura Estructura Estructura primaria secundaria terciaria cuaternaria Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Estructura primaria Cantidad y orden en el que se encuentra una proteína Este nivel de organización se refiere al número y secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos Organización lineal Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Estructura secundaria Pliegamientos entre proteínas cercanos unos a otros Se debe a puentes de hidrogeno en aminoácidos muy cerca Estructura determinada por interacciones a través de puentes de Hidrógeno. Reaccionan los oxígenos del grupo carbonilo y de una cadena polipeptídica y el hidrógeno del grupo amida de otra cadena. Se forman hélices alfa y láminas beta Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Estructura terciaria Se habla de toda la proteína, de toda la conformación tridimensional de la proteína Se forma por interacciones de los grupos funcionales de las cadenas laterales Enlace covalente de dos grupos de azufre Conformación tridimensional, plegada y biológicamente activa Dpendiendo de sus grupos quimicos quedan expuestos o al interior. Enlaces entre grupos cargado de grupos salinos Entra aminoacidos hidrofobicos Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Estructura cuaternaria Mas de dos cadenas de polipeptidos y forma una subunidad de proteína Estructura que se caracteriza por la unión de múltiples subunidades mediante interacciones covalentes y no covalentes. Formada por al menos dos cadenas. Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Proteólisis A la proteina se eliminan ciertos aminoacidos Cortes para la sintetización/formación Degradación de proteínas mediante enzimas específicas Funciones: Modificaciones postraduccionales despues de la traducción Digestión de proteínas de alimentos Convertir proteínas a su forma funcional PEPSINA, enzima de corte en las proteínas Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier.  Desnaturalización Cuando una proteína puede perder su estructura tridimensional Alteraciones en la conformación de una proteína nativa debido a cambios en el ambiente o tratamientos químicos que pueden ir acompañadas con la pérdida de text su función. o Algunas proteínas se desdoblan por completo y otras conservan parte de su estructura (primaria). Imagen: Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2019). Lehninger Principios de bioquímica (7a ed.). OMEGA.  Renaturalización Que puede regresar a su estado normal En algunos casos, al eliminar el agente desnaturalizante la proteína es capaz de regresar a su estado nativo Renatura(on Regains ac*vity Imagen y texto: Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier. POSTVALORACIÓN Describa las funciones de los aminoácidos Formar a la estructura de los aminoacdios ¿Como se unen los aminoácidos? Descríbalo A través de enlaces peptidicos ¿Cuántas y cuáles son las estructuras de las proteínas? 4: Primera, secundaria, terciaria y cuaternaria ¿Cómo se desnaturalizan las proteínas? A través de agentes de bilogicos de ambiente y algunos tratamientos químicos  Conclusión -Las proteínas son macromoléculas formadas por la polimerización de aminoácidos. -Existen 20 α-L-aminoácidos diferentes que forman las proteínas, unidos por enlaces peptídicos. -Las estructuras de los aminoácidos están formadas por el orden de los aminoácidos (primaria), interacciones por puentes de hidrógeno entre grupos carbonilo y amida (secundaria), interacciones hidrofóbicas, enlaces covalentes y puentes salinos entre las cadenas laterales (terciaria) y la asociación de múltiples cadenas para formar cadenas poliméricas (cuaternaria). -El descifrado de las estructuras primaria y tridimensional de una proteína mediante métodos químicos, espectrometría de masas, análisis cristalográfico de rayos x y espectroscopia de resonancia magnética permite conocer la relación estructura-función de las proteínas. Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (Eds.). (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier BIBLIOGRAFÍA 1. Rodwell W. Víctor (2019). Harper bioquímica ilustrada (31ª ed). McGraw-Hill. 2. Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2019). Bioquímica Médica (5a ed.). Elsevier 3. Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2012). Bioquímica Humana Texto y Atlas (4a ed.). MÉDICA PANAMERICANA. 4. Murray, R. K., Bender, D., Botham, K. M., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Weil, P. A. (2018). Harper Bioquímica Ilustrada (31 ed.). McGraw-Hill Educa]on. 5. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2019). Lehninger Principios de bioquímica (7a ed.). OMEGA. 6. Mckee, T., & R. Mckee, J. (2020). Bioquímica : las bases moleculares de la vida - 5. ed. (7a ed.). McGraw-Hill. México, 2024